Биохимия спиртового брожения: Основу технологии получения пива составляет спиртовое брожение, - при котором сахар превращается...
История развития пистолетов-пулеметов: Предпосылкой для возникновения пистолетов-пулеметов послужила давняя тенденция тяготения винтовок...
Топ:
История развития методов оптимизации: теорема Куна-Таккера, метод Лагранжа, роль выпуклости в оптимизации...
Отражение на счетах бухгалтерского учета процесса приобретения: Процесс заготовления представляет систему экономических событий, включающих приобретение организацией у поставщиков сырья...
Интересное:
Влияние предпринимательской среды на эффективное функционирование предприятия: Предпринимательская среда – это совокупность внешних и внутренних факторов, оказывающих влияние на функционирование фирмы...
Национальное богатство страны и его составляющие: для оценки элементов национального богатства используются...
Аура как энергетическое поле: многослойную ауру человека можно представить себе подобным...
Дисциплины:
2017-05-23 | 385 |
5.00
из
|
Заказать работу |
Содержание книги
Поиск на нашем сайте
|
|
Ферменты (энзимы) - это биологические катализаторы белковой природы, которые обладают способностью активизировать различные химические реакции, происходящие в живом организме.
Образуются ферменты в любой живой клетке и могут проявлять активность вне ее.
Известно около 1000 ферментов, и каждый из них обладает исключительной специфичностью действия, т.е. катализирует только одну определенную реакцию. Поэтому название их складывается из названия вещества, на которое они действуют, и окончания «аза». Например, фермент, расщепляющий сахарозу, называют сахаразой, фермент, расщепляющий лактозу, - лактазой.
Ферменты обладают очень большой активностью. Ничтожной дозы их достаточно для превращения огромного количества вещества из одного состояния в другое. Так, 1,6 г амилазы пищеварительного сока человека за час могут расщепить 175 кг крахмала, а 1 г пепсина желудочного сока - 50 кг яичного белка.
Ферменты обладают определенными свойствами. Так, некоторые ферментативные процессы обратимы, т.е. в зависимости от условий одни и те же ферменты могут ускорять как процесс распада, так и процесс синтеза вещества.
Очень чувствительны ферменты к изменению температуры. Наивысшую активность они проявляют при 40-50° С. Поэтому для предупреждения порчи продуктов их хранят на холоде или подвергают тепловой обработке.
Активность ферментов зависит от влажности среды, повышение которой приводит к ускорению ферментативных процессов, а это влечет за собой порчу продуктов. Она зависит также от реакции среды (рН). Так, пепсин желудочного сока действует только в кислой среде. Скорость ферментативных процессов зависит также от состояния вещества, на которое действует фермент, и от присутствия в среде других веществ. Так, свернувшийся при тепловой обработке белок мяса расщепляется ферментом быстрее сырого белка, а присутствие в супах пассерованной муки замедляет разрушение витамина С под действием ферментов.
|
Ферменты играют большую роль в производстве пищевых продукте в, в процессе их хранения и кулинарной обработки. В производстве сыров используют сычужные ферменты, в получении кисло-молочных продуктов, квашеных овощей и брожении теста принимают участие ферменты, выделяемые бактериями и дрожжами.
Большое влияние ферменты оказывают на качество продукте в. В одних случаях это влияние положительное, например, при созревании мяса после убоя животных и при посоле сельди, в других случаях - отрицательное, например, потемнение яблок, картофеля при чистке, нарезке. Для предохранения от потемнения яблоки следует немедленно отправлять в тепловую обработку, а картофель погружать в холодную воду. Ферменты разрушают витамин С, окисляя его при хранении и неправильной варке овощей и фруктов. Последние следует погружать при варке в кипящую воду или бульон, в которых ферменты быстро разрушаются. Под действием ферментов окисляются жиры. Прокисание супов, гниение фруктов, брожение компотов и варенья вызывают ферменты, выделяемые попавшими в пищу микробами. Отрицательное действие ферментов можно прекратить путем повышения или понижения температуры воздуха при хранении продуктов.
В настоящее время учеными проводится большая работа по изучению ферментативных процессов и дальнейшему применению их в пищевой промышленности. Разработаны способы размягчения соединительной ткани мяса с помощью фермента прототерризина, изучаются ферментативные процессы, замедляющие черствение хлеба.
Ферментные препараты применяются в медицине, животноводстве, при переработке сельскохозяйственного сырья. Получают ферменты из культур микроорганизмов, а также из растительного и животного сырья.
|
По современной классификации все ферменты делят на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Каждый класс подразделяют на подклассы, а каждый подкласс — на группы.
Оксидоредуктазы. Это ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, которые протекают в живых организмах.
В классе оксидоредуктаз основное значение имеют дегидрогеназы, которые осуществляют реакцию дегидрирования. Все дегидрогеназы делят на две группы: анаэробные и аэробные, которые называют оксидазами.
Анаэробные дегидрогеназы представляют собой специфические ферменты, катализирующие отщепление водорода от определенных химических веществ и передающие его другим ферментам — переносчикам водорода. Так, лактатдегидрогеназа катализирует реакцию окисления молочной кислоты до пировиноградной, изоцитратдегидрогеназа — окисление изолимонной кислоты до щавелево-янтарной.
К группе аэробных дегидрогеназ (оксидаз) относят ферменты, в состав которых в качестве кофермента входит витамин В2 (рибофлавин), поэтому их называют флавиновыми ферментами. Они способны отнимать водород от окисляемого вещества и передавать его другим соединениям или кислороду воздуха. К этой группе ферментов относятся полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза, глюкооксидаза.
Трансферазы, или ферменты переноса. Они ускоряют перенос целых атомных групп от одного соединения к другому. Трансферазы имеют огромное значение для обмена веществ в живых организмах. В зависимости от характера переносимых группировок различают аминотрансферазы, фосфортрансферазы, глюкозилтрансферазы, ацилтрансферазы и др.
Аминотрансферазы ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами.
Фосфортрансферазы ускоряют перенос остатков фосфорной кислоты на спиртовые, карбоксильные, азотсодержащие и другие группы тех или иных органических соединений.
Глюкозилтрансферазы катализируют реакции переноса глюкозидных остатков с молекул фосфорных эфиров или других соединений к молекулам моносахаридов, полисахаридов или других веществ.
Гидролазы. Эти ферменты катализируют гидролиз, а иногда и синтез органических соединений при участии воды. Этот класс подразделяют на 9 подклассов. Наиболее важными являются четыре подкласса гидролаз: эстеразы, карбогидразы, амидазы и пептидазы.
|
Эстеразы ускоряют реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров. К ним относятся липазы, лецитиназы и другие ферменты.
Карбогидразы расщепляют глюкозидные связи в углеводах и их производных. К ним относятся мальтаза, лактаза, пектиназа и др.
Амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. К ним относятся пурин- и пирамидиндезаминазы, ациламидазы, амидиназы и др.
Пептидазы катализируют реакции расщепления белка и полипептидов.
Лиазы. Они объединяют ферменты, ускоряющие негидротические реакции распада органических веществ с отщеплением воды, углекислого газа или аммиака и др. Некоторые из этих реакций обратимы, и соответствующие ферменты при определенных условиях катализируют реакции не только распада, но и синтеза.
Изомеразы. Они катализируют превращение органических соединений в их изомеры. В отличие от трансферазы измеразы катализируют перенос групп только внутри молекул. Эти превращения могут состоять во внутримолекулярном переносе водорода, фосфатных и ацетильных групп, в изменении пространственного расположения атомных группировок, в перемещении двойных связей. Изомеразы играют важную роль в обмене веществ.
Лигазы (синтетазы). Это большая группа ферментов, ускоряющих синтез сложных органических соединений из более простых. Реакция синтеза требует значительной затраты энергии, поэтому активность лигаз проявляется лишь в присутствии таких макроэнергетических соединений, как аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) или другой нуклеотидтрифосфат. При отрыве от молекул АТФ в присутствии лигаз одного или двух концевых остатков фосфорной кислоты выделяется большое количество энергии, используемой для активирования реагирующих веществ.
Ферменты способны осуществлять каталитические функции вне клетки и вне организма, поэтому для практических целей представляет большой интерес выделение ферментов и их использование в пищевой, легкой, медицинской и некоторых других отраслях промышленности, на предприятиях общественного питания. Применение ферментов позволяет в большинстве случаев интенсифицировать технологические процессы, повышать качество готового продукта, улучшать его товарный вид, снижать себестоимость производства, расширять сырьевые ресурсы.
|
|
Индивидуальные очистные сооружения: К классу индивидуальных очистных сооружений относят сооружения, пропускная способность которых...
Типы оградительных сооружений в морском порту: По расположению оградительных сооружений в плане различают волноломы, обе оконечности...
Своеобразие русской архитектуры: Основной материал – дерево – быстрота постройки, но недолговечность и необходимость деления...
Индивидуальные и групповые автопоилки: для животных. Схемы и конструкции...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!