Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ - конструкции, предназначенные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой...
Биохимия спиртового брожения: Основу технологии получения пива составляет спиртовое брожение, - при котором сахар превращается...
Топ:
Эволюция кровеносной системы позвоночных животных: Биологическая эволюция – необратимый процесс исторического развития живой природы...
Характеристика АТП и сварочно-жестяницкого участка: Транспорт в настоящее время является одной из важнейших отраслей народного...
Интересное:
Финансовый рынок и его значение в управлении денежными потоками на современном этапе: любому предприятию для расширения производства и увеличения прибыли нужны...
Искусственное повышение поверхности территории: Варианты искусственного повышения поверхности территории необходимо выбирать на основе анализа следующих характеристик защищаемой территории...
Аура как энергетическое поле: многослойную ауру человека можно представить себе подобным...
Дисциплины:
2017-09-30 | 889 |
5.00
из
|
Заказать работу |
Содержание книги
Поиск на нашем сайте
|
|
Антитела — белки плазмы крови, относящиеся к глобулиновой фракции и выполняющие иммунную функцию, поэтому их называют иммуноглобулины (Ig). Иммуноглобулины являются гликопротеидами (рис. 22). Их молекула состоит из 2 пар полипептидных цепей, стабилизированных углеводными остатками: двух тяжелых (550-660 аминокислотных остатков, молекулярный вес 50 кДа) и двух легких (220 аминокислотных остатков, молекулярный вес — 20-25 кДа). Обозначают их как Н- (от англ. heavy — тяжелый) и L- (от англ. light — легкий) цепи. Тяжелые и легкие цепи связаны между собой попарно дисульфидными связями (-S-S-). Между тяжелыми цепями также есть дисульфидная связь. Это так называемый «шарнирный» участок. Такой тип соединения придает структуре молекулы динамичность — он позволяет легко менять конформацию в зависимости от окружающих условий. Шарнирный участок ответствен за взаимодействие с первым компонентом комплемента (С1) и активацию его по классическому пути.
Легкие и тяжелые полипептидные цепи молекулы Ig имеют определенные варианты структуры, которые определяются первичной аминокислотной последовательностью цепей и степенью их гликозилирования. Легкие цепи бывают 2 типов: каппа и лямбда. Тяжелых цепей известно 5 типов согласно пяти классам иммуноглобулинов: альфа, гамма, мю, эпсилон и дельта.
Вторичная структура полипептидных цепей молекулы Ig обладает доменным строением — отдельные участки цепи свернуты в глобулы (домены), которые стабилизированы внутренней дисульфидной связью. Таких доменов в составе тяжелой цепи Ig бывает 4-5, а в легкой — 2. Каждый домен состоит примерно из 110 аминокислотных остатков. Выделяют С-домены (от англ. constant — постоянный) с постоянной структурой полипептидной цепи и V-домены (от англ. variable — изменчивый), с переменной структурой. В составе легкой цепи есть по одному V- и С-домену, а в тяжелой — один V- и 3-4 С-домена. Не весь вариабельный домен изменчив по своему аминокислотному составу, а лишь его незначительная часть — гипервариабельная область, на долю которой приходится около 25%. Вариабельные домены легкой и тяжелой цепи совместно образуют участок, который специфически связывается с антигеном ¾ антигенсвязывающий центр молекулы Ig, или паратоп. Связь антигена с антителом осуществляется за счет слабых взаимодействий (ван-дер-ваальсовы силы, водородные связи, электростатические взаимодействия) в пределах антигенсвязывающего центра.
|
В молекуле Ig структурно и функционально различают непарный Fc-фрагмент и два Fab-фрагмента. Fc-фрагмент образован константными участками обоих тяжелых цепей и способен связываться с Fc-рецепторами на мембране клеток макроорганизма и некоторыми микробными суперантигенами (например, белком А стафилококка). Fab-фрагменты состоят из легкой цепи и участка тяжелой (V- и С-домен), и в их структуру входят гипервариабельные антигенсвязывающие участки.
Рис. 22. Базовая структура молекулы иммуноглобулина состоит из 2 тяжелых (Н) и 2 легких (L) цепей, связанных дисульфидными мостиками. Молекула бифункциональна: Fab-фрагмент вариабелен, он отвечает за связывание с антигеном; Fc-фрагмент определяет эффекторную функцию.
Свойства антител:
• специфичность взаимодействия — способность молекулы Ig связываться со строго определенной антигенной детерминантой. Специфичность молекулы Ig определяется структурой паратопа, образованного гипервариабельными областями тяжелой и легкой цепи. По расчетам, общее число различных антигенспецифических клонов В-лимфоцитов и, соответственно, паратопов разных специфичностей достигает 106-107;
• аффинность — сила специфического взаимодействия антитела с антигеном, зависит от степени пространственного соответствия (комплементарности) структуры антигенсвязывающего центра и антигенной детерминанты. Чем выше их комплементарность, т. е. чем больше они подходят друг другу, тем больше образуется межмолекулярных связей и тем выше будет устойчивость и продолжительность жизни образовавшегося иммунного комплекса;
|
• авидность — прочность связывания всей молекулы антитела и антигена. Эта характеристика определяется аффинностью антитела и числом его антигенсвязывающих центров.
Общие свойства иммуноглобулинов:
• принципиально одинаковое строение;
• одинаковая химическая природа (гликопротеины);
• белки-иммуноглобулины сами имеют свойства антигенов, причем функцию антигенной детерминанты выполняют участки вариабельных доменов Fab-фрагмента.
Выделяют пять классов иммуноглобулинов, которые различаются по структуре и выполняемым функциям IgG, IgM, IgA, IgE, IgD (табл. 29).
Характеристика иммуноглобулинов разных классов:
1. JgG составляют 70-80% от циркулирующих антител
• имеют гамма тип тяжелой цепи, мономеры
• образуются на повторное введение антигена
• проходят через плаценту
• активируют комплемент по классическому типу
• нейтрализуют вирусы и токсины.
2. JgM 5-10% от циркулирующих антител
• имеют мю тип тяжелой цепи, пентамеры
• появляются первыми на антигены
• тяжелая цепь состоит из пяти доменов (550 аминокислот)
• не проходят через плаценту
• активируют комплемент по классическому типу.
3. JgA 10% от циркулирующих антител
• имеют альфа тип тяжелой цепи
• встречаются в двух вариантах: сывороточные, являются мономерами и секреторные, являются димерами.
sJgA содержатся в различных секретах организма: слюне, слезах, секретах желудочно-кишечного тракта и т. д. Образуются плазматическими клетками, расположенными в подслизистом слое. Проходя через клетки покровного эпителия, мономеры соединяются в димеры и приобретают секреторный компонент. По химической природе ¾ это гликопротеин. Он защищает молекулу антитела от действия протеаз и желудочного сока. Они создают местный иммунитет, так как соединяются с рецепторами вирусов и бактерий и препятствуют прикреплению последних к рецепторам слизистых оболочек верхних дыхательных путей, кишечника и т. д.
4. JgD меньше 1% от циркулирующих антител
|
• имеют дельта тип тяжелой цепи, мономеры
Они мало изучены. По-видимому, выполняют регулирующую функцию в некоторых иммунологических процессах, являются рецепторами В-лимфоцитов. Принимают участие в аутоиммунных реакциях.
5. JgE меньше 1% от циркулирующих антител
• имеют эпсилон тип тяжелой цепи, мономеры.
Их называют реагинами. Fc — фрагмент молекулы JgE имеет структуры, ответственные за связь с клеточными Fc — рецепторами базофилов и тучных клеток, что вызывает дегрануляцию этих клеток с выделением гистамина и других медиаторов. Участвуют в аллергических реакциях гиперчувствительности немедленного типа.
Таблица 29. Характеристика отдельных классов иммуноглобулинов
Признак | IgG | IgA | IgM | IgD | IgE |
Мол. масса | 160.000 | 170.000 | 970.000 | 184.000 | 188.000 |
Структура | мономер | в плазме ¾ мономер, в секретах ¾ димер | пентамер | мономер | мономер |
Легкие цепи | k + l | k + l | k + l | k + l | k + l |
Тяжелые цепи | g | a | m | d | e |
Число антиген-связывающих мест (Fab-фрагментов) ¾ валентность | 2 (4) | ||||
Период полувыведения из сыворотки | 18-23 дня | 6 дней | 5 дней | 3 дня | 2 дня |
Фиксация комплемента | + | – | + | – | – |
Прохождение через плаценту | + | – | – | – | – |
Функция основная | Защита от микроор-ганизмов и токсинов | Защита слизистых поверхностей от микроор-ганизмов | Первичный иммунный ответ на инфекцию | Не известна | Цитотропность к базофилам и тучным клеткам, стимуляция выброса гистамина при аллергии |
Присутствие в биологических жидкостях | Плазма крови и межкле-точная жидкость | Сыворотка, слюна, секреты ЖКТ и бронхов, молоко, сперма | В основном в сыворотке, немного в межклеточной жидкости | Поверхность В-лимфоцитов | На поверхности тучных клеток и базофилов; немного в сыворотке и тканевой жидкости |
|
|
История развития хранилищ для нефти: Первые склады нефти появились в XVII веке. Они представляли собой землянные ямы-амбара глубиной 4…5 м...
Индивидуальные и групповые автопоилки: для животных. Схемы и конструкции...
Историки об Елизавете Петровне: Елизавета попала между двумя встречными культурными течениями, воспитывалась среди новых европейских веяний и преданий...
Своеобразие русской архитектуры: Основной материал – дерево – быстрота постройки, но недолговечность и необходимость деления...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!