Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами.

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н⁺, располагается в е-положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, хуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп - отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы – катионы.

Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

По способности синтезироваться в организме аминокислоты могут быть:

- заменимые (могут синтезироваться в организме): ала, асп, глу, гли, асн, глн, про, сер;

- частично заменимые: арг, гис;

- условно заменимые: тир, цис;

- незаменимые: фен, мет, тре, три, вал, лиз, лей, иле.

Уровни структурной организации белковых молекул:

1.) Первичная структура;

2.) Вторичная структура;

3.) Третичная структура;

4.) Четвертичная структура.

Первичная структура белков - это последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет последующие уровни структурной организации белка, его важнейшие физико-химические, биологические свойства и является уникальной в каждом отдельном случае (закрепленной генетически).

Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.

Виды вторичной структуры:

1.) α - спираль;

2.) β – структура;

3.) Нерегулярные вторичные структуры (кольца, изгибы, петли).

β – структура формируется между линейными участками одной полипептидной цепи, образуя при этом складки или между разными полипептидными цепями. Полипептидые цепи или их части могут формировать параллельные и антипараллельные β-структуры. Определенные сочетания альфа-спиралей и бета-структур в некоторых белках называют супервторичной структурой белков. Они имеют специфические названия: структура «бета-бочонка», «цинковый палец».

Третичная структура - это способ укладки полипептидной цепи в пространстве в виде компактной упаковки, за счет связей между радикалами. В поддержании третичной структуры важную роль играют слабые, но многочисленные водородные связи, ионные и гидрофобные взаимодействия, а также сильные дисульфидные связи.

Четвертичная структура - это высший уровень структурной организации, возможный не у всех белков. Это способ укладки в пространстве полипептидных цепей и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью.

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Связи в белках.

Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Образование пептидной связи

При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс "-ил", только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным.

Например, аланил-серил-триптофан или γ-глутаминил-цистеинил-глицин (по-другому называемый глутатион).

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют " аминокислотные остатки ". Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO- носит название " пептидный остов ".

К свойствам пептидной связи относятся:

1.) Копланарность. Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.

2.) Транс-положение заместителей. Радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по "разные" стороны, в транс-положении.

3.) Две равнозначные формы. Пептидная связь имеет кетоформу и енольную форму.

4.) Способность к образованию водородных связей. Атомы углерода и азота, входящие в пептидную связь обладают способностью образовывать две водородные связи с другими пептидными группами.

5.) Пептидная связь имеет частично характер двойной связи. Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).

Межцепочечные и внутрицепочечные поперечные дисульфидные связи. Дисульфидная связь образуется между двумя остатками цистеина и «сшивает» два участка полипептидной цепи (или цепей), которым принадлежат эти остатки. Эта связь остается стабильной в тех условиях, при которых белок обычно денатурирует. Обработка белка надмуравьиной кислотой (окисляющей связи S-S) или бета-меркаптоэтанолом (восстанавливающим связи S-S с регенерацией двух остатков цистеина) приводит к разделению полипептидных цепей, связанных дисульфидными связями; их первичная структура при этом не затрагивается.
Водородные связи образуются: 1) между группами, входящими в состав боковых цепей и способными к формированию водородных связей; 2) между атомами азота и кислорода, принадлежащими пептидным группам остова; 3) между полярными остатками, расположенными на поверхности молекулы белка, и молекулами воды. Все они играют важную роль в стабилизации вторичной, третичной и т. д. структур белка.
Гидрофобные взаимодействия. Неполярные боковые цепи нейтральных аминокислот в белках имеют тенденцию к ассоциации. Стехиометрические соотношения при этом не соблюдаются, так что никаких связей в обычном смысле не возникает. Тем не менее, эти взаимодействия играют важную роль в поддержании структуры белка.
Электростатические связи. Эти солевые связи возникают между разноименнно заряженными группами, входящими в состав боковых цепей аминокислот. Например, аминогруппа лизина при физиологических рН несет заряд +1, а карбоксильная группа аспартата или глутамата в составе боковой цепи несет заряд -1. Следовательно, эти группы могут электростатически взаимодействовать, стабилизируя структуру белка.

Прочность связей. В ходе денатурации белков (например, при обработке мочевиной или додецилсульфатом натрия в присутствии избытка ионов Н+ и ОН-) водородные и гидрофобные связи, а также связи электростатической природы разрушаются, а пептидные и дисульфидные сохраняются.

Доменные белки содержат в своей структуре домены (структурные участки молекул с третичной структурой). Некоторые домены являются функционально автономными образованиями в составе белковых молекул. Отдельные домены связаны между собой пептидными фрагментами («шарнирными» участками). Примерами доменных белков являются ферменты 7 – глицеральдегидфосфатдегидрогеназа и фосфоглицераткиназа. В их составе отдельные домены реализуют разные этапы сложного каталитического пути.