Вторичная структура белков. Связи стабилизирующие вторичную структуру.

Вторичная структура белков - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова. При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спираль и β-структура.

α-спираль

Пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

В образовании водородных связей участвуют практически все атомы кислорода и водорода пептидных групп. В результате α-спираль "стягивается" множеством водородных связей. Несмотря на то, что данные связи относят к разряду слабых, их количество обеспечивает максимально возможную стабильность α -спирали. Так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) α-спиралей уменьшается, а их гидрофобность увеличивается.

α-Спиральная структура - наиболее устойчивая конформация пептидного остова, отвечающая минимуму свободной энергии. В результате образования α-спиралей полипептидная цепь укорачивается, но если создать условия для разрыва водородных связей, полипептидная цепь вновь удлинится.

Радикалы аминокислот находятся на наружной стороне α-спирали и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерных для вторичной структуры, но некоторые из них могут нарушать формирование α-спирали. К ним относят:

-пролин. Его атом азота входит в состав жёсткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг -N-CH- связи. Кроме того, у атома азота пролита, образующего пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода. В результате пролин не способен образовать водородную связь в данном месте пептидного остова, и α-спиральная структура нарушается. Обычно в этом месте пептидной цепи возникает петля или изгиб;

-участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания;

-участки с близко расположенными объёмными радикалами, механически нарушающими формирование α-спирали, например метионин, триптофан.

β-Структура

β -Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями, β -Структура образует фигуру, подобную листу, сложенному "гармошкой", - β -складчатый слой.

Когда водородные связи образуются между атомами пептидного остова различных полипептидных цепей, их называют межцепочечными связями. Водородные связи, возникающие между линейными участками внутри одной полипептидной цепи, называют внутрицепочечными. В β -структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи.

Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная β -структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного?-складчатого слоя.

В отличие от β-спиралей, разрыв водородных связей, формирующих β-структуры, не вызывает удлинения данных участков полипептидных цепей.

Как β-спираль, так и β-структуры обнаружены в глобулярных и фибриллярных белках.

Нерегулярные вторичные структуры

В белках отмечают области с нерегулярной вторичной структурой, которые часто называют беспорядочными клубками. Они представлены петлеобразными и кольцеобразными структурами, имеющими меньшую регулярность укладки, чем описанные выше α-спиралъ и β-структура. Однако и они не так сильно варьируют от одной молекулы белка к другой. В каждом индивидуальном белке они имеют свою фиксированную конформацию, определяемую аминокислотным составом данного участка цепи и окружающих его участков.

Термином "беспорядочный клубок" также часто называют денатурированный белок, образовавшийся после разрыва слабых внутримолекулярных связей и потерявший свою упорядоченную структуру.

Содержание разных типов вторичных структур в белках

Содержание рассмотренных выше типов вторичных структур в разных белках неодинаково. По наличию α-спиралей и β-структур глобулярные белки можно разделить на 4 категории.

К 1ой категории относят белки, в структуре которых обнаружены только α-спирали. К ним принадлежат такие белки, как миоглобин и гемоглобин.

Ко 2ой категории относят белки с α-спиралями и β-структурами, иногда образующими однотипные сочетания, встречающиеся в разных индивидуальных белках.

Характерные сочетания α-спиралей и β-структур, обнаруженные во многих ферментах, можно рассмотреть на примере строения доменов лактатдегидрогеназы (ДЦГ) и фосфоглицераткиназы (ФГК). Домен - участок полипептидной цепи, который самостоятельно от других участков той же цепи образует структуру, во многом напоминающую глобулярный белок.

В одном из доменов лактатдегидрогеназы в центре расположены β-структуры полипептидной цепи в виде скрученного листа, и каждая β-структура связана с α-спиральным участком, находящимся на поверхности молекулы.

В третью категорию включены белки, имеющие только β-структуры. Такие структуры обнаружены в иммуноглобулинах, в ферменте супероксиддисмутазе.

В четвёртую категорию включены белки, имеющие в своём составе лишь незначительное количество регулярных вторичных структур.

5 Третичная структура белков. Типы химических связей, участвующих в формировании третичной структуры. Супервторичная структура. Доменная структура и ее роль в функционировании белков. Роль шаперонов (белки теплового шока) в формировании третичной структуры белков in vivo.

Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.