АКТО-МИОЗИНОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ НЕМЫШЕЧНЫХ КЛЕТОК

АМК участвуют в движении ламеллоплазмы. Так, молекулы миозина I были выявлены на ведущем краю движущихся амёбных форм, а миозин II - в теле и конце клетки. Миозин I участвует в движении микроворсинок энтероцитов (клеток эпителия кишечника). Микроворсинки - тонкие и длинные выросты, тесно расположенные друг около друга наподобие густой щётки. На каждом энтероците нес. тыс. микроворсинок, которые увеличивают всасывающую поверхность в десятки раз. Внутри каждой микроворсинки пучок актиновых микрофиламентов (+-конец в вершине микроворсинки). Жёсткость пучка обеспечивается фимбрином и фасцином. Нижняя часть актинового пучка вплетена в сеть молекул спектрина - премембранного белка.

Напряжённые нити (стресс-фибриллы) - актиновые пучки + миозин II. Крепятся с помощью фокальных контактов к ПМ и при сокращении их вызывают натяжение на фибриллах матрикса (коллагеновые волокна).

В норме во время митоза клетки животных делятся путём образования перетяжки или борозды деления. Это происходит вследствие того, что в делящейся клетке в её кортикальном слое образуется сократимое кольцо (F-актин + миозин II и др. мышечные белки). Сокращение кольца --> возникновение перетяжки --> деление клетки надвое. Цитохалазин - ингибитор полимеризации актина, вызывают его деполимеризацию в сократимом конце, цитотомии не происходит, возникает двуядерная клетка.

АКТО-МИОЗИНОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ В МЫШЕЧНЫХ КЛЕТКАХ

Специализированные мышечные клетки многоклеточных животных имеют сократимые фибриллы - миофибриллы, которых особенно много в скелетных мышцах, сердечной мышце, гладких мышцах. Скелетные мышцы состоят не из отдельных клеток, а из мышечных волокон, симпластов, образованных за счёт слияния мышечных клеток - миобластов. Миофибриллы в скелетной и сердечной мускулатуре обладают поперечнополосатой исчерченностью. Пучки миофибрилл под световым микроскопом: чередование тёмных (анизотропных дисков - А-дисков) и светлых (изотропных дисков - I-дисков) участков через равные промежутки. I-диск пересекается полоской z.

A+1/2I+z+1/2I+A+1/2I+...

Единица строения и функционирования - саркомер (участок между двумя Z-дисками).

Тонкие нити миофибрилл состоят из актина, тропомиозина, тропонина. Толстые - из миозина II. В состав Z-дисков входят десмин, α-актинин. Функция z-диска - связывание соседних саркомеров друг с другом. Миозиновые протофиламенты также связаны с Z-диском, их концы заякорены в нём благодаря фибриллярным белкам титинам. Z-диск не обладает сократимостью, а сокращение происходит за счёт уменьшения расстояния между Z-дисками, т.е. за счёт уменьшения длины саркомеров примерно на 20%.

Миозин - белок с молекулярным весом 500 тыс., состоит из шести цепей: двух длинных (тяжёлые цепи) и четырёх коротких (лёгкие цепи). Как говорилось ранее, глобулярные головки длинных цепей обладают АТФазной активностью, реагируя с F-актином, образуют АМК. АТФазная активность АМК в сотни раз выше, чем у миозинов.

В гладких мышечных клетках нет саркомеров.

МИКРОТРУБОЧКИ

Нитчатые неветвящиеся структуры толщиной 25 нм, состоящие из белков-тубулинов и ассоциированныз с ним белков. Название получили от того, что при полимеризации тубулины образуют полые трубки.

Мт встречаются в цитоплазме интерфазных клеток: поодиночке, рыхлыми пучками, плотноупакованными в составе центриолей, базальных телец, ресничек, жгутиков. При делении мт в составе веретена деления.

Длинные полые целиндры с внешним диаметром 25 нм. Стенка мт состоит из полимеризованных молекул белка тубулина, которые образуют 13 продольных протофиламентов, скрученных в полую трубку. Размер мономера тубулина = толщина стенки мт = 5 нм.

Молекула тубулина - гетеродимер: α-тубулин и β-тубулин. Обе субъединицы тубулина связаны с ГТФ (гуанозинтрифосфатом), но на α ГТФ не гидролизуется, а на β ГТФ гидролизуется до ГДФ. При полимеризации молекулы тубулина объединяются таким образом, что α одного белка ассоциирует с β другого и т.д. => отдельные протофибриллы возникают как полярные нити => вся мт полярна, имеет быстро растузий +-конец и медленно растущий --конец.

При достаточной концентрации тубулина происходит его спонтанная полимеризация, гидролизуется одна молекула ГТФ, связанная с β. Во время наращивания длины мт связывание тубулинов происходит с большей скоростью на +-конце, однако пр недостаточной концентрации тубулина мт разбираются с обоих концов. Разборке мт способствует повышение давления, понижение температуры, наличие ионов Ca²⁺.

Колхицин/колцемид/нокодазол предотвращает полимеризацию тубулина --> падение концентрации тубулина, способного к полимеризации --> разборка мт. При отмывании алкалоидов мт полностью восстанавливаются. Таксол, напротив, способствует полимеризации тубулина.

С мт ассоциируются доп. белки, которые, стабилизируя мт, ускоряют процесс полимеризации тубулина. Это т.н. МАР-белки (MAP - microtubule accessory proteins).

Причина динамической нестабильности цитоплазматических мт - задержка гидролиза ГТФ (на +-конце мт образуется зона с негидролизованными нуклеотидами - "ГТФ-колпачок"). В этой зоне молекулы мт связываются с большим сродством друг к другу => скорость роста мт возрастает. При потере этого участка мт укорачиваются. Стабильность мт увеличивают: ацетилирование лизина, удаление терминального тирозина.

Роль мт: скелетная (каркасная: мт в цитоплазме стабилизируют форму клетки, при растворении мт клетки со сложной формой стремятся приобрести форму шара), двигательная(сами мт не способны к сокращению, но являются обязательными компонентами многих движущихся структур (реснички, жгутики, веретено деления во время митоза)).

ЦОМТ - центры организации микротрубочек: клеточные центры с центриолями у животных, ядерная зона, полюса веретена деления во время митоза.