GTP (гуанозин-5'-трифосфат; ГТФ)

Нуклеозидтрифосфат, образующийся в результате фосфорилирования GDP (гуанозиндифосфата); играет важную роль в сборке микротрубочек, синтезе белков и клеточной сигнализации.

GTP аза ( GTP -связывающий белок)

Фермент, превращающий GTP в GDP. Крупные тримерные G -белки состоят из трёх разных субъединиц. Малые мономерные GTP -связывающие белки (мономерные GTP азы) состоят из одной субъединицы.

GAP ( GTP аза-активирующий белок)

Белок, связывающий и ингибирующий GTPазу за счёт стимуляции её GTPазной активности ("заставляет" фермент гидролизовать GTP до GDP).

G -белок (тримерный GTP -связывающий белок)

Тримерный GTP-связывающий белок, обладающий GTPазной активностью.

IAPs

Inhibitors of apoptosis proteins - блокируют действие каспаз.

Na⁺/K⁺- насос (Na⁺/K⁺-ATP аза , Na⁺/K⁺- помпа )

Трансмембранный белок-переносчик плазматической мембраны животных клеток, откачивающий из клетки Na⁺ и закачивающий внутрь K⁺ за счёт энергии гидролиза ATP.

N -конец

Конец полипептидной цепи, несущий свободную α-аминогруппу.

Rab (белок Rab)

Мономерная GTPаза суперсемейства Ras, встречающаяся в плазматической мембране и мембранах органелл. Участвует в обеспечении специфичности докинга везикул.

Ran (белок Ran)

Мономерная GTPаза суперсемейства Ras, присутствующая как в цитозоле, так и в ядре. Необходима для активного импорта и экспорта макромолекул из ядра через ядерные поровые комплексы.

Ras (белок Ras)

Мономерная GTPаза суперсемейства Ras, передающая сигналы от поверх- ностных RTK в ядро, часто в ответ на сигналы, стимулирующие деление клеток. Своим названием этот белок обязан гену ras, который впервые обнаружен в геноме онковируса, вызывающего саркому у крыс (rat sarcomas) (рис. 3.72).

SNARE

Представитель крупного семейства трансмембранных белков, присутствующий в мембранах органелл и формирующихся из них везикул. Белки SNARE катализируют в клетках многие процессы слияния мембран. Они работают в паре: v-SNARE в мембране везикул специфически связывает комплементарный t-SNARE в мембране-мишени.

Z-диск (Z-линия)

Плоская пластинка в мышечном саркомере, с которой связываются плюс-концы актиновых филаментов. На микрофотографиях выглядит как тёмная поперечная линия.

α-спираль (альфа-спираль)

Распространенная форма вторичной структуры белков, при которой линейная последовательность аминокислот сворачивается в правозакрученную спираль, стабилизируемую внутренними водородными связями между атомами углеродного скелета.

И Т.Д.!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!

ОПОРНО-ДВИГАТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА (ЦИТОСКЕЛЕТ)

Филаменты: микрофиламенты (самый тонкие нити, диаметр 8 нм, в основном из белка актина), микротрубочки (диаметр 25 нм, в основном из белка тубулина), промежуточные филаменты (диаметр 10 нм (промежуточный между 8 нм и 25 нм), из разных, но родственных белков).

По своим свойствам и функциям элементы цитоскелета подразделяют на: только каркасные (промежуточные филаменты) и опорно-двигательные (актиновые филаменты, взаимодействующие с моторными белками - миозинами, и тубулиновые микротрубочки, взаимод. с моторными белками динеинами и кинезинами). В опорно-двигательной группе фибрилл цитоскелета (мф и мт) два различных способа движения: 1. Основан на способности актина и тубулина к полимеризации и деполимеризации ---> образование выростов (псевдоподий и ламеллоподий); 2. Фибриллы актина (мф) или тубулина (мт) являются направляющими структурами, по которым перемещаются спец. подвижные белки - моторы.

ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ ФИЛАМЕНТЫ

ПФ строятся из фибриллярных мономеров --> напоминает канат 8-10 нм толщиной. ПФ локализуются в основном в околоядерной зоне и в пучках фибрилл под ПМ. Больше всего ПФ в клетка, подверженных мех. воздействиям: эпидермис, нервные отростки, мышечные клетки. ПФ нет в клетках растений.

Изобелки ПФ:

· кератины (кислые и нейтральные) - в эпителиальных клетках;

· виментин (в клетках мезенхимного происхождения: цитоскелет соед. тк., эндотелий, клетки крови), десмин (в мышечных клетках), глиальный фибриллярный белок (в клетках нервной глии: астроциты, нек. Шванновские клетки), периферин (в нейронах);

· белки нейрофиламентов - в аксонах нервных клеток;

· белки ядерной ламины.

Все белки ПФ обладают сходной аминокислотной последовательностью из 130 остатков в централньой части фибриллярной молекулы, которая обладает α-спиральным строением. Концевые участки молекул имеют разные последовательности а/к, разную длину, не имеют α-спирального строения. Наличие α-спиральных участков позволяет двум молекулам образовывать двойную спираль --> димер --+димер--> тетрамер (протофиламент). В конечном итоге образуется ПФ из 8 протофиламентов.

 

МИКРОФИЛАМЕНТЫ

Особенно много в мышечных волокнах и клетках, выполняющих функции сокращения мышц. МФ также входят в состав микроворсинок, ленточных соединений эпителиальных клеток, стереоцелий чувствительных клеток. У многих раст. кл. и кл. низших грибов МФ в слоях движущейся цитоплазмы. МФ образуют пучки в цитоплазме подвижных клеток животных и образуют слой под ПМ - кортикальный слой. Кортикальный слой состоит из плотной трёхмерной сети актиновых филаментов, ассоциированных с ПМ. Кортекс обеспечивает мех. устойчивость поверхностному слою цитоплазмы и позволяет клетке имзенять свою форму и двигаться. Кортекс постоянно меняет своё агрегатное состояние гель-золь. Белки-стабилизаторы (филамин) придают жёсткость, которая может быть снята, к примеру, гельзолином.

Белок актин имеет разные виды. Так, у млекопитающих, 6 различных актинов: 1 в скелетных мышцах, 1 в сердечной мышце, 2 в гладких (один из них в сосудах), 2 немышечных, цитоплазматических актина - универсальный компонент клеток млекопитающих. Все эти изоформы актина очень сходны по последовательностям а/к, вариантными являются концевые участки, определяющие скорость полимеризации. Актин имеет молекулярный вес 42 иыс. и в мономерной форме имеет вид глобулы (G-актин - глобулярный актин), содержащей в своё составе АТФ. При его полимеризации образуется тонкая фибрилла (F-актин - фибриллярный актин) толщиной 8 нм в виде пологой спиральной ленты.

При достаточной своей концентрации G-актин начинает самопроизвольно полимеризоваться. При этом один из концов образовавшейся нити F-актина быстро связывается с G-актином (+-конец) и поэтому растёт быстрее, чем противоположный (--конец). При недостаточной концентрации G-актина образовавшиеся фибриллы F-актина начинают разбираться. В растворах, содержащих критическую концентрацию G-актина, будет устанавливаться динамическое равновесие между полимеризацией и деполимеризацией, в рез-те чего фибрилла F-актина будет иметь постоянную длину. На растущем конце нити актина встраиваются мономеры, содержащие АТФ. По мере нарастания полимера происходит гидролиз АТФ, и мономеры остаются связанными с АДФ. Молекулы актина, связанные с АТФ, прочнее взаимод. друг с другом, чем мономеры, связанные с АДФ.

Белок тропомиозин придаёт МФ жёсткость. Филамин, α-актинин образуют поперечные скрепки между нитями F-актина, что приводит к образованию сложной трёхмерной сети, придающей цитоплазме гелеобразное состояние. Фимбрин, фасцин связывают филаменты в пучки. Белки миозинового типа образуют с актином комплекс, способный к сокращению при расщеплении АТФ.

Таким образом, МФ могут быть частью сократительного аппарата, взатмодействуя с моторными белками (миозин) или участвовать в формировании скелетных структур, способных к собственному движению за счёт полимеризации и деполимеризации актина.

Процесс образования F-актина и их роста в зоне ламеллоплазмы зависит от регуляторных белков, к примеру WASp / Scar .

МОТОРНЫЕ БЕЛКИ - МИОЗИНЫ

Головная (моторная) часть отвечает за АТФазную активность комплекса, шейка связана с несколькими регуляторными белковыми субъединицами, хвост определяет специфичность функции в клетке.

Миозин II и миозин V - димеры. Миозин I - мономер. Две молекулы миозина II могут ассоциировать друг с другом, образуя биполярную толстую фибриллу, участвующую в мыш. сокращении. Миозины I и V типа участвуют во взаимод. между элементами цитоскелета и мембранами.

Актино-миозиновый комплекс

F-актин - "рельсы", миозины - транслокаторы. АМК - это АТФаза, движение происходит за счёт энергии гидролиза АТФ. Работа АМК начинается со связи миозиновой головки с F-актином. За каждый цикл миозиновая головка перемещается в направлении +-конца F-актина на 5-25 нм при гидролизе одной молекулы АТФ. Таким образом, происходит однонаправленное смещение, скольжение МФ относительно молекул миозина --> изменение длины комплекса.

Наиболее широко представлен в актомиозиновых комплексах миозин II. Считается, что сокращение этих комплексов приводит к подтягиванию клетки вперёд.