Наличии белков в биологических жидкостях

11. Наличие пептидных групп в белках открывается

Биуретовой реакцией

12. Водородные связи между атомами пептидных групп в белках поддерживают структуру

Вторичную

13. В изоэлектрической точке белок

Не имеет заряда

14. Молекулярная масса белков варьирует

От 5000 до десятков миллионов да

15. Глобулярные белки

Гистоны

Альбумин

16. Альбумины – это белки

Плазмы крови

17. Альбумины

Растворимы в воде

18. Альбумины имеют при ph 7,0 отрицательный заряд  благодаря

Повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты

19. Изоэлектрическая точка сывороточного альбумина

4,7

20. Антитела обнаруживаются во фракции

Гамма-глобулинов

21. Функции фракции иммуноглобулинов

Защитная

22. Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них

Лизина и аргинина

23. Гистоны содержатся в

Ядрах клеток

24. В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю

Коллагенов

25. Функция коллагеновых белков

Структурная

26. Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании

Коллагенов

27. Гидроксилирование пролина и лизина в созревающих коллагеновых белках происходит с участием

Аскорбата

28. Структурная единица коллагеновых белков называется

Тропоколлаген

29. Десмозиновая структура характерна для

Эластинов

30. Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре

Десмозина и изодесмозина

31. Функция эластинов

Структурная

32. Аминокислота, к радикалу которой присоединяются остатки фосфорной кислоты в фосфопротеинах

Серин

33. Аминокислота, к радикалу которой в гликопротеинах присоединяется углеводный компонент

Аспарагин

34. Простетические группы протеогликанов

Гликозаминогликаны

35. Белки, определяющие группу крови

Гликопротеины

36. Белки - рецепторы плазматических мембран

Гликолипопротеины

37. Простетическая группа гемоглобина (hb) и миоглобина связана с белковой частью через остатки

Гистидина

38. Молекула hb а₂ состоит из

Двух α-субъединиц и двух β-субъединиц

39. Причина возникновения серповидноклеточной анемии

Замена глутамата в положении 6 β-цепи на валин

Замена 6 бета- глу на 6 бета-вал

40. Аденозин

Основной нуклеозид днк и рнк

41. Гуанозин

Основной нуклеозид днк и рнк

42. Пуриновое азотистое основание

Гуанин

43. Пиримидиновое азотистое основание

Урацил

44. Альфа-рибоза

Основной компонент рнк

45. Комплементарные азотистые основания

А – т

46. В днк между аденином и тимином на уровне вторичной структуры образуется

Две водородные связи

47. Ортофосфат

Основной компонент рнк и днк

48. Аденозин

Пуриновый нуклеозид

49. Аденозинмонофосфат

Пуриновый нуклеотид

50. Мономеры нуклеиновых кислот

Нуклеозидмонофосфаты

51. Биологическая роль мрнк

Матрица белкового синтеза

52. Деление белков на фибриллярные и глобулярные основано на различии в

Форме молекул

53. Деление белков на α-, β- и γ – глобулины основано на различии в

Электрофоретической подвижности

54. Особенности аминокислотного состава коллагенов

Гли ~ 33%

55. Особенности аминокислотного состава альфа – кератинов

Цис ~ 10%

56. Первичная структура молекулы белка

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

57. Надвторичная структура молекулы белка

Упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру

58. Третичная структура молекулы белка

Расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизируемое межрадикальными связями

59. Домен

Обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией

60. Вторичная структура молекулы белка

Регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова

61. Четвертичная структура молекулы белка

Объединение нескольких полипептидных цепей в единую функциональную молекулу

62. Связи, поддерживающие первичную структуру днк

Фосфодиэфирные

63. Связи, поддерживающие вторичную структуру днк

Водородные

65. Незаменимые аминокислоты:

Валин

Лизин

66. Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу?

Тирозин

Треонин

67. Отрицательно заряженные аминокислоты:

Аспарагиновая кислота

68. Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?

Пептидной

69. Из каких компонентов построена молекула пептида?

Аминокислоты

70. Какие методы используют при разделении пептидов?

Хроматография

Электрофорез

71. Кто предложил пептидную теорию строения белка?

Фишер

72. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:

Инсулин

73. Гиперпротеинемия наблюдается при:

Миеломной болезни

7. Белок имеет молекулярную массу:

Более 6000 Дальтон

12. Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?

Ультрацентрифугирование

Гель-фильтрация

13. Укажите ароматические аминокислоты:

Триптофан

74. При денатурации белков отмечается: