Строение и функции белков и аминокислот

Строение и функции белков и аминокислот

1. Аминокислота с незаряженным радикалом

Аланин

Изолейцин

2. Серосодержащая аминокислота

Метионин

3. Протеиногенная аминокислота

Аспарагиновая кислота

4. В образовании дисульфидной связи участвует

Цистеин

5. Ароматическая аминокислота

Фенилаланин

6. Гидроксилсодержащая аминокислота

Треонин

7. Аминокислота, содержащая в радикале метильную группу

Метионин

8. Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал

Серин

9. Радикал лейцина

Гидрофобный

10. Цветные реакции на белки позволяют судить о

Наличии белков в биологических жидкостях

11. Наличие пептидных групп в белках открывается

Биуретовой реакцией

12. Водородные связи между атомами пептидных групп в белках поддерживают структуру

Вторичную

13. В изоэлектрической точке белок

Не имеет заряда

14. Молекулярная масса белков варьирует

От 5000 до десятков миллионов да

15. Глобулярные белки

Гистоны

Альбумин

16. Альбумины – это белки

Плазмы крови

17. Альбумины

Растворимы в воде

18. Альбумины имеют при ph 7,0 отрицательный заряд  благодаря

Повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты

19. Изоэлектрическая точка сывороточного альбумина

4,7

20. Антитела обнаруживаются во фракции

Гамма-глобулинов

21. Функции фракции иммуноглобулинов

Защитная

22. Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них

Лизина и аргинина

23. Гистоны содержатся в

Ядрах клеток

24. В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю

Коллагенов

25. Функция коллагеновых белков

Структурная

26. Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании

Коллагенов

27. Гидроксилирование пролина и лизина в созревающих коллагеновых белках происходит с участием

Аскорбата

28. Структурная единица коллагеновых белков называется

Тропоколлаген

29. Десмозиновая структура характерна для

Эластинов

30. Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре

Десмозина и изодесмозина

31. Функция эластинов

Структурная

32. Аминокислота, к радикалу которой присоединяются остатки фосфорной кислоты в фосфопротеинах

Серин

33. Аминокислота, к радикалу которой в гликопротеинах присоединяется углеводный компонент

Аспарагин

34. Простетические группы протеогликанов

Гликозаминогликаны

35. Белки, определяющие группу крови

Гликопротеины

36. Белки - рецепторы плазматических мембран

Гликолипопротеины

37. Простетическая группа гемоглобина (hb) и миоглобина связана с белковой частью через остатки

Гистидина

38. Молекула hb а₂ состоит из

Двух α-субъединиц и двух β-субъединиц

39. Причина возникновения серповидноклеточной анемии

Замена глутамата в положении 6 β-цепи на валин

Замена 6 бета- глу на 6 бета-вал

40. Аденозин

Основной нуклеозид днк и рнк

41. Гуанозин

Основной нуклеозид днк и рнк

42. Пуриновое азотистое основание

Гуанин

43. Пиримидиновое азотистое основание

Урацил

44. Альфа-рибоза

Основной компонент рнк

45. Комплементарные азотистые основания

А – т

46. В днк между аденином и тимином на уровне вторичной структуры образуется

Две водородные связи

47. Ортофосфат

Основной компонент рнк и днк

48. Аденозин

Пуриновый нуклеозид

49. Аденозинмонофосфат

Пуриновый нуклеотид

50. Мономеры нуклеиновых кислот

Нуклеозидмонофосфаты

51. Биологическая роль мрнк

Матрица белкового синтеза

52. Деление белков на фибриллярные и глобулярные основано на различии в

Форме молекул

53. Деление белков на α-, β- и γ – глобулины основано на различии в

Электрофоретической подвижности

54. Особенности аминокислотного состава коллагенов

Гли ~ 33%

55. Особенности аминокислотного состава альфа – кератинов

Цис ~ 10%

56. Первичная структура молекулы белка

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

57. Надвторичная структура молекулы белка

Упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру

58. Третичная структура молекулы белка

Расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизируемое межрадикальными связями

59. Домен

Фосфодиэфирные

63. Связи, поддерживающие вторичную структуру днк

Водородные

65. Незаменимые аминокислоты:

Валин

Лизин

66. Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу?

Тирозин

Треонин

67. Отрицательно заряженные аминокислоты:

Аспарагиновая кислота

68. Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?

Пептидной

69. Из каких компонентов построена молекула пептида?

Аминокислоты

70. Какие методы используют при разделении пептидов?

Хроматография

Электрофорез

71. Кто предложил пептидную теорию строения белка?

Фишер

72. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:

Инсулин

73. Гиперпротеинемия наблюдается при:

Миеломной болезни

7. Белок имеет молекулярную массу:

Более 6000 Дальтон

12. Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?

Ультрацентрифугирование

Гель-фильтрация

13. Укажите ароматические аминокислоты:

Триптофан

74. При денатурации белков отмечается:

Лизин

76. Методы определения N-концевых аминокислот:

Сенгера

Эдмана

77. Методы определения С-концевых аминокислот:

Рентгеноструктурный анализ

78. Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты:

Аспарагин

Метионин

79. Типы связей, характерные для первичной структуры:

Пептидная

80. Методы определения вторичной структуры белка:

Рентгеноструктурный анализ

81. Разновидности вторичной структуры белка:

Спираль

5) β- складчатость

82. Разновидности третичной структуры белка:

Глобула

Субъединица

83. Факторы, нарушающие спиральную структуру белков:

Наличие остатков пролина

84. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?

способность остатков аминокислот к образованию водородных связей

85. Какой белок обладает самой высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?

Кератин

86. Основной метод определения третичной структуры белка:

Рентгеноструктурный анализ

87. К фибриллярным белкам относятся:

Коллаген

88. К глобулярным белкам относятся:

Миоглобин

89. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:

Водородные

Гидрофобные взаимодействия

90. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?

Миоглобин

92. Какие преимущества дает построение белков из отдельных субъединиц?

Гемоглобин

Лактатдегидрогеназа

94. Какие признаки характерны для гистонов?

Структурная

96. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?

Лизин

97. К простым белкам относятся:

Протамины

Глютелины

Альбумин

Эластин

98. Простыми белками не являются:

Казеин

99. Какие белки относятся к классу протеиноидов?

Коллаген

100. Какие белки относятся к сложным?

Липопротеины

Гемоглобин

Казеин

101. Казеин относится к классу:

Фосфопротеинов

102. Какие свойства характерны для белков?

Амфотерность

103. Иммуноглобулины относятся к классу:

Гликопротеинов

104. Какие из перечисленных связей являются ковалентными?

Пептидные

Дисульфидные

105. При талассемии наблюдается угнетение синтеза:

Гема

106. При серповидноклеточной анемии нарушается структура:

Гемоглобина

107. К пептидам относятся:

Гастрин

Ангиотензин

108. Какое количество углерода содержится в белках?

51 – 55 %

109. Какое количество азота содержится в белках?

15 – 18 %

110. Какие гормоны имеют пептидную структуру?

Окситоцин

Вазопрессин

111. В белке, имеющем четвертичную структуру, отдельная полипептидная цепь имеет название:

Протомер

112. К пептидам относятся:

Ансерин

Карнозин

113. К какому классу соединений относятся гистоны?

Простые белки

114. Что такое фолдинг белка?

Трансферрин

2) церулоплазмин

117. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?

Ламберта-Бугера-Бера

118. Универсальные цветные реакции на белки и аминокислоты:

Нингидриновая

Биуретовая

119. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие минимум пептидных связей:

Две

120. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:

Г/л

122. Гипопротеинемия наблюдается при:

Хронических нефритах

Алиментарной дистрофии

123. Какие вещества используют для высаливания белков?

Су льфат аммония

124. При высаливании белков происходит:

Устранение заряда

Дегидратация молекулы

125. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей используют:

Диализ

126. На чем основан метод гель-фильтрации?

Аминокислоты

129. Гидролиз белков могут вызывать:

Кислоты

Трипсин

130. Принцип метода биуретовой реакции заключается в:

образовании комплекса с ионами меди

131. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:

Глобулины

132. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:

Биологической активности

133. Свойства нативных белков:

Сохранение пептидных связей

135. Образование какого белка будет нарушено при недостаточности витамина С?

Коллагена

136. Фолдинг белка происходит с участием:

Шаперонов

137. Растворимость белков зависит от наличия на их поверхности аминоацилов:

Глутамата и аспартата

138. Функции миоглобина:

Депо кислорода в мышце

140. Что лежит в основе серповидноклеточной анемии?

Нуклеопротеинов

142. Какие из указанных соединений содержат фосфор?

Нуклеотиды

143. Гемоглобин и миоглобин относятся к:

Хромопротеинам

144. Гемоглобин локализован в:

Эритроцитах

145. Миоглобин локализован в:

Адипоцитах

146. Гемоглобин в отличие от миоглобина:

Олигомерный белок

147. Регуляторным лигандом гемоглобина является:

Бисфосфоглицерат

148. Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается:

при повышении концентрации Н⁺

149. Серповидноклеточная анемия возникает в следствие:

замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин

150. Пуриновым азотистым основанием является:

Аденин

151. В соответствии с принципом комплиментарности:

Нуклеотиды

153. В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются:

Фосфодиэфирными связями

154. Нуклеотид состоит из:

Содержит тимин

156. Структурным компонентом рибосом является:

РРНК

157. Нуклеосома это комплекс

МРНК

159. Аминокислота с ароматическим радикалом:

Фенилаланин

160. Иминокислота – это:

Пролин

161. Аминокислота серин имеет радикал:

Полярный незаряженный

162. Первичная структура белка поддерживается:

Пептидными связями

163. Вторичную структуру белка поддерживают:

Первичная

165. α-спираль – это элемент структуры белка:

Вторичной

166. Глобулярным белком является:

Альбумин

167. Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием:

Фосфоэфирными связями

169. К фосфопротеинам относится:

Казеин

170. Простетическая группа гликопротеинов - это:

Углевод

171. В гликопротеинах простетическая группа белка связана с остатками серина и треонина

О-гликозидными связями

172. К хромопротеинам относятся:

Миоглобин

173. Метод, основанный на избирательном взаимодействии белка и лиганда, связанного с твердым носителем

Высаливание

174. Метод, основанный на свойстве заряженных белков перемещаться в электрическом поле

Электрофорез

175. Четвертичная структура белка в отличие от третичной:

Водородными связями

177. Мономерами белка являются:

Аминокислоты

178. Третичная структура белка:

Цитохром

Миоглобин

Гемоглобин

Миоглобин

2. Гем содержит в своем составе:

Железо

3. С гемоглобином может связываться:

Кислород

Протоны

Бисфосфоглицерат

Угарный газ

4. Гемоглобин:

Является сложным белком

5. Миоглобин:

Является мономерным белком

Является хромопротеином

6. Сродство гемоглобина к кислороду повышается:

3) при снижении концентрации Н⁺

Образуется в эритроцитах

Hb М

HbS

HbH

9. В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары:

Аденин и тимин

Гуанин и цитозин

10. РНК в отличие от ДНК:

Не содержит тимина

Содержит рибозу

11. Нуклеопротеином является:

Хроматин

Рибосома

12. тРНК:

Заряжены положительно

3) характеризуются высоким содержанием лизина и аргинина

Валин

Метионин

Триптофан

15. Заряженный радикал имеют аминокислоты:

Глутаминовая аминокислота

Лизин

Аспарагиновая аминокислота

Аргинин

16. Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты:

Серин

Аспарагин

Глутамин

Цистеин

17. В изоэлектрической точке белок:

Не заряжен

Мало растворим

Транспорт катионов

Серина

Аспарагина

Треонина

22. Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам:

Серина

Аргинина

Треонина

Тирозина

23. Коллаген:

Обладает высокой прочностью

Входят в состав хроматина

25. К гликопротеинам относятся:

Иммуноглобулины

Интерфероны

26. К сериновым протеиназам относятся:

Трипсин

Химотрипсин

Эластаза

27. В состав фракции α₂- глобулинов входят

Церулоплазмин

Гаптоглобин

28. В состав фракции β- глобулинов входят

С-реактивный белок

Трансферрин

 

1. Белками называются:

полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных пептидными связями

Какие из перечисленных соединений относятся к белкам:

Коллаген

Миоглобин

Инсулин

Какие из перечисленных белков относятся к защитным:

Иммуноглобулин

Протромбин

Фибриноген

Какие из перечисленных белков относятся к транспортным:

Альбумин

Церулоплазмин

Транскортин

Гемоглобин

К структурным белкам организма человека относят:

Коллаген

Эластин

К сократительным белкам организма человека относятся:

Актин

Миозин

К регуляторным белкам организма человека относят:

Инсулин

Цитокины

Под первичной структурой белка понимают:

Третичной структурой

Четвертичной структурой

Олигомерной структурой

Какие разновидности вторичной структуры встречаются в белках:

α-спираль

β-складчатая структура

Морфный клубок

Коллагеновая спираль

В формировании вторичной структуры белка участвуют:

Ионные связи

Гидрофобные взаимодействия

Дисульфидные связи

В формировании четвертичной структуры белка участвуют:

Дисульфидные связи

Гидрофобные взаимодействия

Миоглобин

Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть водородные связи:

Глутамата и серина

Аспарагина и тирозина

Треонина и цистеина

Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть ионные связи:

Аспартат и аргинин

Глутамат и фенилаланин

Фенилаланин и аланин

Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот могут возникнуть дисульфидные связи:

Цистеин и цистеин

Какие типы связей могут возникнуть между радикалами аминокислот глутамата и тирозина:

Водородные

Какие типы связей могут образоваться между радикалами аминокислот лейцина и валина:

Гидрофобные

Денатурацией называется:

Ренативацией

Рефолдингом

Необратимое осаждение белков из растворов вызывается действием:

Танина

Трихлоруксусной кислоты

Какие из перечисленных реакций осаждения белка относятся к обратимым:

Величиной заряда

РН среды

Наличием гидратной оболочки

Формой белковой молекулы

Осаждение белка из растворов происходит под действием:

Дегидратирующих факторов

Денатурирующих факторов

Вода

Изоэлектрической точкой белка называется:

РН среды

Присутствия электролитов

Для растворов белков характерны следующие физико-химические свойства:

Высокая вязкость

Опалесценция

Глутаминовая кислота

Аспарагиновая кислота

Изоэлектрическая точка белка 4,7. Какие из перечисленных аминокислот преобладают в белке:

Глутамат

Аспартат

Изоэлектрическая точка белка 9,5. Какие из перечисленных аминокислот преобладают в данном белке:

Основные

Белки, имеющие различия в строении и физико-химических свойствах, но выполняющие одинаковые функции, называют:

Изобелками

Какие биологические функции выполняют сывороточные белки:

Транспортную

Защитную

Энергетическую

Биологическая роль сывороточного альбумина сводится к:

Нефротическом синдроме

Какие из перечисленных заболеваний сопровождаются гипопротеинемией:

Острый гепатит

Нефротический синдром

Неукротимой рвоте

Белки, в составе которых обнаруживаются небелковые компоненты, называют:

Холопротеинами

Сложными белками

Небелковый компонент сложных белков называется:

Простетической группой

К группе гемопротеинов относятся соединения, содержащие в качестве простетической группы:

металлорганическое соединение, состоящее из протопорфирина IX и иона Fe²⁺

Гем

Какие из перечисленных типов связей могут возникнуть между белковым компонентом и простетической группой в гемопротеинах:

Координационные

Ионные

Гидрофобные

Водородные

К гемопротеинам относятся следующие белки:

Гемоглобины

Миоглобины

Цитохромы

Каталаза

К гемопротеинам, способным связывать молекулу кислорода за счет 6-ой координационной связи Fe²⁺, относятся:

Миоглобин

Гемоглобин

Биологическими функциями гемоглобина являются:

Регуляция рН в эритроците

Какие из перечисленных соединений способны к связыванию белковой частью HbA₁:

Молекула углекислого газа

Гемоглобин F

Физиологическими производными гемоглобина являются:

Оксигемоглобин

Дезоксигемоглобин

Карбгемоглобин

Апомиоглобин представлен:

Одной полипептидной цепью

Белковая часть гемоглобина плода представлена:

гетеротетрамером, состоящим из двух α- и двух γ-цепей

Причиной серповидноклеточной анемии является наличие в крови пациентов HbS, в котором в 6-ом положении β-цепи глутамат замещен на:

Валин

К каким из перечисленных классов сложных белков относится трансферрин сыворотки крови:

Гликопротеины

Металлопротеины

Какие из перечисленных соединений входят в состав гликопротеинов:

Гликозаминогликаны

Нейраминовая кислота

Олигосахариды

Простетическая группа протеогликанов представлена:

Гиалуроновой кислотой

Хондроитинсерными кислотами

Какие типы связей могут возникнуть между белковым и углеводным компонентами в истинных гликопротеинах и протеогликанах:

Гликозидная

К гликопротеидам относятся следующие белки:

Муцины желудка

Сывороточный церулоплазмин

Иммуноглобулины

Какие продукты образуются при полном гидролизе нуклеопротеидов:

Аминокислоты

Пентозы

Урацил

Рибоза

Аденин

К нуклеотидам относятся следующие соединения:

Адениловая кислота

Дезоксиадениловая кислота

Гуанозинмонофосфат

Нуклеиновые кислоты представляют собой:

Аденин

Гуанин

Цитозин

Тимин

Какие из перечисленных азотистых оснований входят в состав РНК, но не обнаруживаются в молекуле ДНК:

Урацил

В молекуле ДНК количество аденина равно количеству:

Тимина

Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль, в которой антипараллельные полинуклеотидные цепи связаны между собой:

Ферритин

Какие связи могут возникать между белковым и липидным компонентами в липопротеинах:

Гидрофобные

Ионные

Для оценки прочности связи между белковым и липидным компонентами используется проба:

Делямуре

Простетическая группа липопротеинов представлена:

Липидами

В состав липопротеинов входят следующие соединения:

Триглицериды

 

 

Биологические катализаторы

ФЕРМЕНТЫ

1.	ОБЩЕЕ СВОЙСТВО ФЕРМЕНТОВ И НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ
		Катализируют в равной степени прямую и обратную реакции
5.	ИЗМЕНЕНИЕ СВОБОДНОЙ ЭНЕРГИИ В ХОДЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ЗАВИСИТ ОТ
	5)	Начального и конечного состояния системы
26.	БИОТИН (БИОЦИТИН) – КОФЕРМЕНТ
	5)	Пируваткарбоксилазы
36.	ФЕРМЕНТЫ КАКОГО КЛАССА КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЕЗ УЧАСТИЯ КОФЕРМЕНТОВ
	5)	Гидролазы
50.	БИОТИН (БИОЦИТИН) В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ
	5)	Карбоксилирования
53.	ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ
	5)	Трансаминирования
71.	ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД
	5)		В2
72.	ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ КОА
	5)		Пантотеновая кислота
74.	ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТБФ, ТДФ)
	5)		В1

 77. Функция ферментов:

Каталитическая

79. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

Субстрат

84. В формировании активного центра фермента принимают участие:

Сер, гис, асп

86. Аллостерический центр – это:

Трипсина

91. Абсолютная специфичность характерна для:

Аргиназы

92. Стереоспецифичность характерна для:

Фумаразы

93.Константа Михаэлиса отражает:

Сродство к субстрату

94. Константа Михаэлиса численно равна:

Сукцинатдегидрогеназы

22.Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате:

Тип катализируемой реакции

102. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют:

Лиазы

103. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют:

Изомеразы

104. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют:

Лиазы

105. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют:

Лигазы

106. Оксидоредуктазы катализируют реакции:

Гидролаз

110. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует:

ТПФ (ТБФ, ТДФ)

111. В реакциях трансаминирования участвует:

Пиридоксальфосфат

112. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует:

ТГФК

113. В реакциях дегидрирования участвует:

ФАД

115. Пиридоксальфосфат – кофермент:

Аспартатаминотрансферазы

116. Пиридоксальфосфат – кофермент:

Глутаматдекарбоксилазы

117. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности:

ГМГ-КоА-редуктазы

118. Кофермент витамина В₆, необходим для проявления активности:

Аланинаминотрансферазы

120. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях:

Изомеризации

122. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях:

Активации ацилов

123. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях:

Транскетолазных

124. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена:

Аскорбиновая кислота

125. Кофермент, содержащий  кобаламин, необходим для проявления активности:

Метилмалонилмутаза

126. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В₁?

Транскетолаза

127. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту?

Метгемоглобинредуктаза

128. Коферменты трансфераз:

Пиридоксальфосфат, ТГФК

129. Коферменты оксидоредуктаз:

НАД, НАДФ, ФАД, глутатион

130. Коферменты лиаз:

HS КоА, биоцитин, АТФ

132. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов: 

В₂ и РР

133. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях: 

Пиридоксина

135. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин:

Тиамин

136. Из аминокислоты триптофана синтезируется:      

НАД⁺

137. Коферментная форма витамина В₆:

Пиридоксальфосфат

138. В состав кофермента НАД входит витамин:

РР

139. В состав кофермента ФАД входит витамин:

В₂

140. В образовании кофермента А участвует:

Пантотеновая кислота

141. Коферментная форма витамина В₁₂:

Метилкобаламин

142. Коферментная форма витамина В_с:

ТГФК

143. Коферментная форма витамина РР:

НАДФ

144. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы:

Ядро

145. Международная единица активности ферментов имеет размерность:

Мкмоль в мин

 146. «Катал» имеет размерность:

Моль в сек

147. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при:

Рахите

148. Внутриклеточная локализация ЛДГ:

Цитоплазма

149. При инфаркте миокарда в крови повышается активность:

Креатинкиназы

150. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ:

Миокард

151. Количество изоферментов ЛДГ:

5

152. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ:

Скелетные мышцы

153. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о:

КК-ММ, альдолаза

156. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда:

ЛДГ, АСТ, КК-МВ

157. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение:

АСТ/АЛТ

158. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики:

Печеночной желтухи

159. Фенилкетонурия возникает при отсутствии:

Фенилаланингидроксилазы

160. Ингибиторы протеиназ используются для лечения:

Острого панкреатита

161. Аспарагиназа используется для лечения:

Лимфогрануломатоза

162. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения: 

Вирусного конъюнктивита

163. Ферменты – это:

Типе катализируемой реакции

166. Скорость ферментативной реакции:

максимальна при температуре 37°

167. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи:

Изомеразы

170. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов:

ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

171. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции:

Снижается

172. Фермент, как и небиологический катализатор:

Ускоряет реакцию

173. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это:

Активный центр

174. Первый класс ферментов называется:

Оксидоредуктазы

175. Необратимым способом активации ферментов является:

Частичный протеолиз

176. Оптимальной температурой для работы ферментов является:

37°

177. Ингибитор – это вещество, которое:

Аллостерический центр

179. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую:

Трансферазы

180. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется:

Денатурации

182. Активатор – это вещество, которое:

Гидролазы

185. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации:

Фосфорилирование

186. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии:

Денатурации

187. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать:

Субстрат

188. Монооксигеназы являются:

Оксидоредуктазами

189. Ограниченный протеолиз происходит при активации:

Трипсина

190. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень:

Креатинкиназы изофермент МВ

192. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать:

Изофермент ММ креатинкиназы

193. При какой температуре денатурируют ферменты?

80 – 100

194. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов:

35 – 40  С

195. Активатор амилазы слюны:

NaCl

196. Расщепление каких субстратов катализирует милаза слюны?

Крахмал

Гликоген

197. Активность амилазы мочи в норме:

28 – 160 г/ч  л

198. Активность амилазы мочи повышается при:

2) эпидемическом паротите

Панкреатите

199. Акт