Участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов

87. Специфичность ферментов обусловлена:

Комплементарностью активного центра фермента субстрату

88. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют:

Превращение только одного субстрата

89. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют:

Превращение единственного стереоизомера вещества

90. Групповая специфичность характерна для:                                                                       

Трипсина

91. Абсолютная специфичность характерна для:

Аргиназы

92. Стереоспецифичность характерна для:

Фумаразы

93.Константа Михаэлиса отражает:

Сродство к субстрату

94. Константа Михаэлиса численно равна:

Концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной.

95. При конкурентном ингибировании:

Повышается константа Михаэлиса

96. При неконкурентном ингибировании:

Снижается максимальная скорость реакции

97. Малонат - конкурентный ингибитор:

Сукцинатдегидрогеназы

22.Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате:

Гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей

98. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов:

Пепсин, химотрипсин, трипсин

99. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации:

Тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза

100. Ключевой фермент метаболического пути:

Катализирует наиболее медленную реакцию

101. В основе классификации ферментов лежит:      

Тип катализируемой реакции

102. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют:

Лиазы

103. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют:

Изомеразы

104. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют:

Лиазы

105. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют:

Лигазы

106. Оксидоредуктазы катализируют реакции:

Окислительно-восстановительные

107. Трансферазы катализируют реакции:

Межмолекулярного переноса групп

108. Киназы − это:

Ферменты, переносящие фосфорную группу

109. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится

к классу:

Гидролаз

110. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует:

ТПФ (ТБФ, ТДФ)

111. В реакциях трансаминирования участвует:

Пиридоксальфосфат

112. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует:

ТГФК

113. В реакциях дегидрирования участвует:

ФАД

115. Пиридоксальфосфат – кофермент:

Аспартатаминотрансферазы

116. Пиридоксальфосфат – кофермент:

Глутаматдекарбоксилазы

117. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности:

ГМГ-КоА-редуктазы

118. Кофермент витамина В₆, необходим для проявления активности:

Аланинаминотрансферазы

120. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях:

Переноса одноуглеродных групп

121. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях:

Изомеризации

122. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях:

Активации ацилов

123. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях:

Транскетолазных

124. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена:

Аскорбиновая кислота

125. Кофермент, содержащий  кобаламин, необходим для проявления активности:

Метилмалонилмутаза

126. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В₁?

Транскетолаза

127. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту?

Метгемоглобинредуктаза

128. Коферменты трансфераз:

Пиридоксальфосфат, ТГФК

129. Коферменты оксидоредуктаз:

НАД, НАДФ, ФАД, глутатион

130. Коферменты лиаз:

Пиридоксальфосфат, HS КоА, ТДФ

   131. Коферменты синтетаз:

HS КоА, биоцитин, АТФ

132. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов: 

В₂ и РР

133. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях: 

Окислительно-восстановительных

134. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина:

Пиридоксина

135. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин:

Тиамин

136. Из аминокислоты триптофана синтезируется:      

НАД⁺

137. Коферментная форма витамина В₆:

Пиридоксальфосфат

138. В состав кофермента НАД входит витамин:

РР

139. В состав кофермента ФАД входит витамин:

В₂

140. В образовании кофермента А участвует:

Пантотеновая кислота

141. Коферментная форма витамина В₁₂:

Метилкобаламин

142. Коферментная форма витамина В_с:

ТГФК

143. Коферментная форма витамина РР:

НАДФ

144. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы:

Ядро

145. Международная единица активности ферментов имеет размерность:

Мкмоль в мин

 146. «Катал» имеет размерность:

Моль в сек

147. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при:

Рахите

148. Внутриклеточная локализация ЛДГ:

Цитоплазма

149. При инфаркте миокарда в крови повышается активность:

Креатинкиназы

150. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ:

Миокард

151. Количество изоферментов ЛДГ:

5

152. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ:

Скелетные мышцы

153. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о: