Количество билирубина в сыворотке крови животных

Общий билирубин	Прямой билирубин
мг/100 мл	мкмоль/л	мг/100 мл	мкмоль/л

Вид животного

Крупный рогатый скот

(телята в возрасте

до 15 дней)

Лошадь

Свинья

Овца

Собака

0,11.-0,48 0,16-1,86 0,62-1,42 0,0...0,4 0,0-0,39 0,12...0,14 0,1-0,35

Курица

0,0-0,72 0,0-14,31

10,6-24,29 0,04-0,58 0,68-9,92

0,0-6,84 - -

0,0-6,67 0,0-0,27 0,0-4,62

2,05-2,39 - -

1,88-8,21 2,74...31,81

— Н. А. Савкин

1,71-5,99 - -

В. Келли Л. Шлезинге

Примечание. Коэффициент для пересчета количества билирубина из мг/100 мл в мкмоль/л равен 17,104.

Увеличение содержания в сыворотке крови билирубина — би- лирубинемия (гипербилирубинемия) — может быть следствием по­вышенной концентрации непрямого или прямого билирубина или одновременно обоих соединений.

Концентрация свободного билирубина увеличивается при ин­тенсивном разрушении (гемолизе) эритроцитов и освобождении большого количества гемоглобина, когда печень оказывается не­способной переработать в прямой билирубин большое количе­ство непрямого билирубина, что встречается при пироплазмидо- зах, инфекционных болезнях (кровопятнистый тиф, инфлюэнца и др.), отравлениях гемолитическими ядами (куколь, соляник, мышьяк и лр.), переливании несовместимой крови.

Содержание прямого билирубина в сыворотке крови значи­тельно повышается при механической (обтурационной) желтухе, когда вследствие нарушенного желчевыделения скапливается желчь и увеличивается давление в желчных путях, что обусловли­вает переход желчи в кровяное русло. Механическая желтуха раз­вивается при закупорке желчных путей желчными камнями, пара­зитами, сдавливанием их новообразованиями, увеличенными лимфатическими узлами, абсцессами, а также вследствие их суже­ния при сморщивании рубцовой ткани и воспалении желчных протоков и слизистой оболочки двенадцатиперстного отдела тон­кой кишки. При механической желтухе несколько увеличивается содержание непрямого билирубина.

При паренхиматозной желтухе вследствие деструкции печеноч­ных клеток прямой билирубин попадает в кровь и его содержание в ней значительно возрастает. При поражении гепатоцитов также нарушается процесс перевода непрямого билирубина в прямой, что обусловливает повышение уровня последнего в крови. Таким образом, при паренхиматозной желтухе увеличивается концентра­ция в крови непрямого и прямого билирубина. Паренхиматозная желтуха может развиваться при некоторых инфекционных болезнях (инфекционная анемия, контагиозная плевропневмония, мыт, ин­фекционный энцефаломиелит, лептоспироз и др.), остром и хрони­ческом гепатитах, токсической дистрофии печени и т. д.

Определение активности ферментов. Ферменты (энзимы) — специфические белки, которые в организме выполняют роль биологических катализаторов, т. е. участвуют во всех биохими­ческих реакциях. В каждой из них задействован определенный фермент. Многие из ферментов представлены в нескольких мо­лекулярных формах — изоферментах (изоэнзимах). В настоящее время известно до 2000 ферментов, всех их по типу катализируе­мой реакции разделяют на оксидоредуктазы, трансферазы, гидро­лазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Однако диагности­ческое значение имеют лишь несколько десятков из них.

Большая часть ферментов находится внутри клеток и появляет­ся в сыворотке крови в большом количестве лишь при их повреж­
дении и разрушении. Изменения в специфических ферментатив­ных реакциях можно идентифицировать как причину или след­ствие различных патологических состояний. Известны избира­тельные изменения ферментативной активности при ряде заболе­ваний у животных, что создает возможность для использования ферментативных тестов для диагностических и прогностических целей. Некоторые ферменты находятся в каком-либо органе в зна­чительно большем количестве, чем в других, т. е. обладают высо­кой органной специфичностью. Изменение активности таких ферментов в крови однозначно свидетельствует о поражении кон­кретного органа. В ветеринарной практике с диагностической це­лью в комплексе с другими методами исследования можно опре­делять в сыворотке крови активность следующих ферментов.

Активность лактатдегидрогеназы (ЛДГ) значительно повыша­ется при инфаркте миокарде (ЛДГ_Ь в меньшей степени ЛДГ2), при этом чем обширнее поражение, тем дольше сохраняются из­менения в изоферментном спектре ЛДГ. При заболеваниях пече­ни (гепатиты, цирроз, токсическое воздействие, метастазы) увели­чивается активность фракций ЛДГ₄ и ЛДГ₅. При мышечной дист­рофии (беломышечная болезнь молодняка, миоглобинурия лошадей) активность ЛДГ₄ и ЛДГ₅ заметно снижается, а ЛДГ], ЛДГ₂ и ЛДГ₃ повышается. При легочной патологии (острая очаго­вая и крупозная пневмония, хроническая пневмония) в сыворотке крови возрастает активность ЛДГ3. При остром лейкозе обычно обнаруживают отчетливое увеличение активности ЛДГ₂ и ЛДГ3.

Активность аспартатаминотрансферазы (АсАТ) наиболее резко повышается при инфаркте сердечной мышцы. При заболеваниях печени (гепатит, токсикозы, нарушение оттока желчи, метастазы) в первую очередь и наиболее значительно по сравнению с АсАТ изменяется активность аланинаминотрансферазы (АлАТ).

Активность щелочной фосфатазы (ЩФ) в сыворотке крови рез­ко увеличивается при механической желтухе, циррозе печени, ос- теодистрофии, рахите молодняка, деформирующем остите, злока­чественных новообразованиях костей; снижается — при гипофос- фатемии, выраженной анемии, гипотиреозе.

При острых и подострых заболеваниях печени с поражением ее паренхимы наиболее четким изменением служит также по­вышение активности в сыворотке крови сорбитдегидрогеназы и орнитинкарбомоилтрансферазы, изоцитратдегидрогеназы и ар­гиназы. Хронические поражения печени (цирроз), а также ост­рые и хронические отравления инсектицидами сопровождаются снижением ферментативной активности сывороточной холинэ- стеразы.

При кровепаразитарных заболеваниях (бабезиоз, анаплазмоз) у крупного рогатого скота, лошадей, собак возрастает активность АсАТ, а при тейлериозе и франсаиелезе крупного рогатого ско­та — альдолазы, АсАТ и АлАТ (аланинаминотрансферазы).

26 Е. С. Воронин и др.

При лейкозах крупного рогатого скота и опухолях в сыворотке крови увеличивается активность ЛДГ и изменяется ее изофермент- ный спектр (повышается активность четвертой фракции), появля­ется активность гексокиназы, возрастает активность рибонуклеаз и дезоксирибонуклеаз.

Заболевания поджелудочной железы сопровождаются гипер- ферментемией таких энзимов, как амилаза, липаза, рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза, (3-глюкуронидаза. В частности, при чуме свиней развивается острый панкреатит с резким увеличением ак­тивности амилазы в плазме крови.

Определение гемоглобина и его разновидностей. Гемоглобин — ос­новной компонент эритроцитов, по химической природе относя­щийся к сложным белкам — хромопротеидам. Переносит кислород и диоксид углерода, входит в состав гемоглобиновой буферной сис­темы крови, участвующей в регуляции кислотно-основного равно­весия.

Гемоглобин состоит из белкового компонента (глобин) и про- стетической группы (гем), содержащей железо в виде двухвалент­ной закисной формы. Молекула гемоглобина содержит четыре гема и один глобин. Гем — это комплекс железа с протопорфири- ном, который включает в себя четыре пиррольных кольца, соеди­ненных в кольцо через метановые мостики СН. Глобин — тетра- мер, состоит из двух пар полипептидных цепей, входит в группу гистонов — серосодержащих белков типа альбуминов. Отличие ге­моглобина у разных видов животных связано не с гемом, а с осо­бенностями белкового компонента.

Гемоглобин синтезируется путем синхронной продукции гема и глобиновых цепей в красном костном мозге, его биосинтез на­чинается на самых ранних стадиях эритропоэза, в период перехода базофильных нормоцитов (нормобластов) в полихроматофиль- ные.

Разрушается гемоглобин через 110... 130 дней жизни эритроци­тов в клетках системы фагоцитирующих мононуклеаров.

Кислород переносится в составе оксигемоглобина, т. е. в виде соединения с гемоглобином. Молекула последнего содержит че­тыре гема, поэтому она может связать четыре молекулы кислоро­да. Соединение гемоглобина с кислородом непрочно и легко рас­падается при снижении парциального давления кислорода в ка­пиллярах тканей. Гемоглобин также переносит из тканей к легким около 20 % всего диоксида углерода крови (большая часть С0₂ транспортируется в цитоплазме эритроцитов в виде гидрокарбо­ната калия), причем считают, что в гемоглобине кислород связы­вается железом гема, а диоксид углерода — глобином.

Известно, что гемоглобин в действительности состоит из смеси близких по структуре и свойствам молекул (обладает гетерогенно­стью) и может быть разделен на фракции. Причина гетерогеннос­ти гемоглобина — разнообразие клеточных форм, гетерогенность популяции эритроцитов, связанная с изменением типа кроветво­рения (мегалобластический, нормобластический) и его локализа­цией, интенсивности эритропоэза, присутствием в крови клеток разного возраста, размеров и формы. Биохимические исследова­ния гемоглобина дополняют сведения об изменениях эритропоэ­за, так как в неоднородной популяции эритроцитов трудно выде­лить изменения каких-либо небольших групп. Различают не­сколько физиологических и патологических разновидностей гемоглобина. К физиологическим относят гемоглобин взрослых животных — НЬА и фетальный гемоглобин — HbF, который со­ставляет у плода основную массу этого пигмента, а к 50...70-му дню жизни теленка исчезает почти полностью. Патологические разновидности гемоглобина (В, С, D, Е, G, Н) возникают вслед­ствие врожденного нарушения синтеза гемоглобина (гемоглоби­нопатии, гемоглобинозы), при которых могут развиваться тяже­лые гемолитические анемии. Патологические разновидности ге­моглобина исследуют с помощью электрофореза, хроматографии, щелочной денатурации и другими методами.

В организме гемоглобин может вступать в соединение не толь­ко с кислородом (оксигемоглобин) и диоксидом углерода, но и с другими газами и веществами. Например, при соединении с угар­ным газом СО образуется карбоксигемоглобин, с нитритами — метгемоглобин (гемоглобин, содержащий трехвалентное окисное железо), с сульфаниламидами — сульфгемоглобин, которые не­способны переносить кислород.

Количество гемоглобина определяют колориметрическими ме­тодами с использованием гемометра ГС-3, гемоглобинометров, электрического анализатора крови ФАК-01, фотоэлектроколори- метров и спектрофотометров. В качестве стандартного рекомендо­ван гемиглобинцианидный метод по JI. М. Пименовой и Г. В. Дер- виз (с ацетонциангидрином). Содержание гемоглобина в крови здоровых животных приведено в таблице 9.10.