Количество, состав и свойства поджелудочного сока, его участие в процессах пищеварения.

ПЖЖ у человека натощак выделяет небольшое количество секрета. При поступлении пищевого содержимого в двенадцатиперстную кишку скорость отделения панкреатического сока может достигать 4,7 мл/мин. За сутки у человека выделяется 1,5—2,5 л поджелудочного сока.

Поджелудочный сок изоосмотичен плазме крови вне зависимости от скорости его отделения, поскольку суммарная конц. катионов и анионов остается постоянной. Главной особенностью неорганического состава поджелудочного сока является высокая конц. в нем бикарбонатов, которая на высоте секреции в 5 раз превышает их концентрацию в плазме крови, что указывает на первично-активный характер секреции НСО3- клетками выводных протоков. Содержание НСО3- в панкреатическом соке определяет его щелочные свойства, обеспечивающие нейтрализацию кислого химуса в двенадцатиперстной кишке.

Сок представляет бесцветную прозрачную жидкость основной реакции (рН 7,5—8,8), содержит 98,7 % воды. Концентрация в нем бикарбонатов варьирует в широких пределах в зависимости от скорости панкреатической секреции (25—150 ммоль/л). В составе поджелудочного сока содержатся хлориды натрия, калия, кальция и магния; в небольшом количестве в нем представлены сульфаты и фосфаты. В панкреатическом соке отмечается значительная концентрация белков, 90 % которых составляют ферменты, главным образом гидролазы, расщепляющие белки, углеводы и жиры.

1) Основными протеолитическими ферментами являются трипсин, химотрипсин, эластаза, карбоксипептидазы А и В. Секретируются они в неактивном состоянии.

Существует два пути активации трипсиногена — пусковой и аутокаталитический. Физиологическим активатором трипсиногена является протеолитический фермент энтерокиназа (эндопептидаза), вырабатываемая слизистой 12перстной кишки. Ее освобождение связано с действием желчных кислот. Энтерокиназа катализирует превращение трипсиногена в трипсин, а после образования трипсина активация трипсиногена при рН 6,8—8 становится аутокаталитической. Трипсин активирует не только трипсиноген, но и зимогены других протеолитических ферментов: химотрипсиногена, проэластазы, прокарбоксипептидаз А и В. Кроме того, трипсин стимулирует процесс освобождения энтерокиназы.

Эластаза особенно эффективно гидролизует белки соединительной ткани — эластин и коллаген.

Трипсин, химотрипсин и эластаза, являясь эндопептидазами, преимущественно расщепляют внутренние пептидные связи белков. Эти ферменты действуют и на высокомолекулярные полипептиды, в результате чего образуются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. Трипсин активирует также прекалликреин, синтезируемый ацинарными панкреацитами. По ряду свойств калликреин напоминает трипсин. Поступая в кровь, калликреин действует на глобулины плазмы, освобождая вазоактивный пептид калидин, обладающий гипотензивным эффектом.

Карбоксипептидазы А и В катализируют отщепление С-концевых связей в белках и полипептидах, что приводит к освобождению аминокислот. Конечными продуктами гидролиза явл. олигопептиды (70%) и аминок-ты (30%).

2) Сок ПЖЖ богат а-амилазой, которая продуцируется ацинарнымиклетками в активном состоянии. В состав а-амилазы входят ионы кальция, которые повышаютее устойчивость к изменению температуры,повышению рН среды, действиюпротеолитических ферментов. Удалениеионов кальция из состава а-амилазы устраняетее каталитическую активность.Продуктами гидролиза крахмала при действиипанкреатической а-амилазы являютсядекстрины, мальтоза и мальтотриоза. ОптимумрН для а-амилазы — 7,1. Дисахаридазная активность поджелудочного сока выраженаслабо.Ацинарные панкреациты обладают способностью к инкреции (эндосекреция) а-амилазы, которая попадает в кровь и лимфу, в слюнные железы. 50 % амилолитической активности слюны приходится на долю рекретируемой панкреатической а-амилазы.

3) Гидролиз жиров начинается в полости 12перстной кишки под действием липолитических ферментов. Примерно 90 % жиров пищи приходится на триглицериды, а остальные 10 % — на фосфолипиды, эфиры холестерола и жирорастворимые витамины. Нерастворимые в воде триглицериды способна расщепить только панкреатическая липаза.

Панкреатическая липаза секретируется ацинарными клетками в активной форме. Она имеет гидрофильную и гидрофобную части и действует на поверхности раздела вода — жир. В процессе гидролитического расщепления жира большое значение имеет его эмульгирование желчными кислотами и их солями. Основными продуктами липолиза триглицеридов являются моноглицериды и свободные жирные кислоты. Жирные кислоты, освобождающиеся в процессе липолиза, тормозят дальнейший гидролиз три- и диглицеридов. За счет включения жирных кислот в мицеллы они удаляются с поверхности эмульгированного жира. Активность липазы повышают ионы кальция, которые увеличивают ее стабильность. Активность липазы возрастает также под влиянием фермента колипазы, которая образуется в результате активации ее предшественника трипсином. Колипаза образует комплекс с липазой в присутствии желчных солей, сдвигая оптимум рН действия липазы с 9 до 6, приближая его к значениям рН в 12перстной кишке.

Панкреатическая фосфолипаза А2 секретируется ацинарными клетками в форме предшественника, который активируется трипсином. Фосфолипаза А2 гидролизует фосфолипиды. В присутствии ионов кальция и желчных кислот она отщепляет жирную кислоту от лецитина с образованием изолецитина.

В составе панкреатического сока содержатся также рибо- и дезоксирибонуклеазы, продуцируемые ацинарными клетками в активном состоянии. Они расщепляют РНК и ДНК до нуклеотидов.