Аминокислоты – структурные элементы белков

Белки представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из остатков аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидными связями. Число аминокислотных остатков в молекуле белка может достигать нескольких тысяч.

В состав белков входят: углерод кислород, азот, водород, сера. Их среднее содержание в разных белках варьирует незначительно (в % от массы сухого вещества): углерод - 51- 55, кислород - 21,5-23,5, азот - 16,6-18,4, водород - 6,5-7,3, сера - 0,3-2,5. Некоторые белки содержат в незначительных количествах фосфор, селен и другие микроэлементы.

Белки состоят в основном из двадцати аминокислот, которые и составляют основу жизни. Эти аминокислоты определяют биологическую специфичность и пищевую ценность белков. Структурно аминокислоты представляют собой азотсодержащие органические кислоты, в состав которых входят аминогруппы (NH2) и карбоксильные группы (COOH).

Аминокислоты имеют общую структуру - R-CH(NH₂)-COOH и различаются только строением радикала R (таблица 2.1).

Среди 20 протеиногенных аминокислот одна часть является заменимыми, другая - так называемые незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека, или синтезируются в нежостаточных количествах и должны поступать с пищей. Присутствие этих незаменимых (эссенциальных) аминокислот в пищевом рационе является обязательным.

Аминокислоты содержатся во всех продуктах растительного и животного происхождения. Однако эти продукты различаются содержанием и соотношением аминокислот. Наиболее оптимальным является соотношение незаменимых аминокислот в продуктах животного происхождения - молоке, мясе, рыбе, яйцах.

 

Таблица 2.1

 

Строение аминокислот, образующих белки

 

Название аминокислоты	Радикал (R)
Глицин	-Н
Аланин	-СН3
Серин	-СН2ОН
Треонин	-СН(ОН)СН3
Метионин	-(СН2)2SСН3
Валин	-CH(CH3)2
Лейцин	-CH2CH(CH3)2
Изолейцин	-CH(CH3)C2H5
Фенилаланин	-CH2C6H5
Тирозин	-CH2C6H4OH (пара-)
Цистеин	-СH2SH
Аспарагиновая кислота	-CH2COOH
Глутаминовая кислота	-(CH2)2COOH
Аргинин	-(CH2)3NCH(NH)NH2
Лизин	-(CH2)4NH2
Гистидин	-CH2C3N2H3
Пролин	Н Н \ / N COO / \ / H2C CH | | H2C - CH2
Триптофан	-CH2C8NH6
Аспарагин	-CH2CONH2
Глутамин	-(CH2)2CONH2

Основные поставщики белка растительного происхождения – семена бобовых культур (соя, фасоль, горох, арахис), зерно зерновых и крупяных растений (пшеница, рис, кукуруза, ячмень, гречиха), семена масличных растений (подсолнечник, лен).

Биологическая ценность белков пищевых продуктов зависит от количества и соотношения в них незаменимых аминокислот. Однако, заменимые аминокислоты также выполняют в организме разнообразные функции и играют не меньшую роль, чем незаменимые аминокислоты.

Для оценки пищевой ценности белка его аминокислотный состав сравнивают со стандартом - оптимальным составом гипотетического "идеального" белка, полученным расчетным методом. Этот гипотетический белок содержит аминокислоты в количестве и соотношении, оптимальном для удовлетворения потребностей организма человека.

Биологическую ценность белков определяют путем сравнения аминокислотного состава изучаемого белка со справочной шкалой аминокислот гипотетического идеального белка, состав которого сбалансирован и полностью соответствует потребностям организма человека в каждой незаменимой аминокислоте или аминограммами высококачественных стандартных белков. Этот методический прием получил название аминокислотного скора. Существует несколько способов расчета аминокислотного скора, наиболее простым из которых является расчет отношения количества каждой незаменимой аминокислоты в испытуемом белке к количеству этой же аминокислоты в гипотетическом белке с идеальной аминокислотной шкалой по следующей формуле:

Аминокислотный скор (А.Кс) каждой незаменимой аминокислоты в "идеальном белке" принимают за 100%, а в природном белке определяют процент соответствия:

 

А.К. в 1г исследуемого белка, мг

А.Кс = ____________________________ * 100 (2)

А.К. в эталоне, мг

где А.К. - незаменимая аминокислота.

Скор аминокислоты может равняться 100 - при точном соответствии ее содержания эталону, больше 100 - избыточное содержание, и меньше 100 - недостаточное содержание аминокислоты.

Аминокислоту, скор которой меньше 100 называют лимитирующей.

В качестве "идеального белка" применяют шкалу принятую решением Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) и Всемирной продовольственной организацией (ФАО) (таблица 2.2).

Таблица 2.2

 

Содержание аминокислот в идеальном белке

 

Наименование аминокислот	Содерждание, мг на 1 г белка
Изолейцин Лейцин Лизин Метионин+цистеин Фенилаланин+тиразин Треонин Триптофан Валин

 

Например, в 1г исследуемого белка сои содержится (в мг): изолейцина 44, лейцина 74, лизина 59, метионина и цистеина 31, фенилаланина и тирозина 46, треонина 41, триптофана 17, валина 47. При сравнении со стандартной шкалой находим, что скоры (в %) соответственно равны: 110, 105, 107, 88, 76, 102, 170, 94.

Следовательно, лимитирующими аминокислотами в белке сои являются: фенилаланин+тирозин (скор 76%), метионин+цистеин (скор 88%) и валин (скор 94%).

В пищевом рационе необходимо комбинировать белки различного происхождения.

Наиболее близки по составу к "идеальному" белку животные белки мяса и яиц. В растительных белках содержание одной или нескольких аминокислот обычно ниже идеального. Так, в белках бобовых и картофеля недостаточно метионина и цистенина, в белках злаковых культур - метионина, треонина, лизина. Поэтому разработаны рекомендации для увеличения пищевой ценности белковой пищи путем добавления в пищу лимитирующих амнокислот или смешивания белков с различным содержанием аминокислот. Полагают, что соотношение в пище животных и растительных белков должно составлять от 50 до 55 к от 45 до 50 % (быть близким к 1: 1).

В пищеварительном тракте белки подвергаются действию пищеварительных ферментов (протеаз) и расщепляются на свободные аминокислоты или фрагменты, состоящие из 2 или 3 аминокислот (ди- или трипептиды). Эти соединения всасываются - поступают через кишечную стенку в кровеносные сосуды и доставляются кровотоком в различные ткани и органы.

Большая часть аминокислот попадает в печень, где из них синтезируются собственные белки организма. Оставшиеся аминоксилоты подвергаются процессу дезаминирования (отщепление аминогруппы) и превращаются в жиры и углеводы.

Белки из различных пищевых источников усваиваются организмом не в одинаковой мере. Наиболее хорошо усваиваются белки яиц, молока сыра (от 95 до 97 %). Усваиваемость белков риса, пшеницы, овса несколько ниже (от 86 до 88 %). Пониженная усвояемость растительных белков связана с тем, что оболочки растительных клеток, построенные из клетчатки и близких к ней полисахаридов не разрушаются пищеварительными ферментами и тем самым препятствуют более полному использованию питательных веществ.

При избыточном содержании в пище жиров усваиваемость белков снижается.

В настоящее время достаточно хорошо изучены как роль отдельных аминокислот в процессах жизнедеятельности, так и последствия для здоровья недостатка аминокислот в пище.

Незаменимые аминокислоты

В число незаменимых аминокислот, которые не синтезируются в организме вообще или синтезируются в недостаточном количестве входят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, цистин (цистеин) треонин, триптофан, фенилаланин, тирозин, гистидин (является незаменимым только для новорожденных детей).

Валин, моноаминомонокарбоновая кислота содержится в молочных продуктах, мясе, зернах хлебных злаков, сое, грибах, арахисе. Входит в состав всех белков, особенно много валина содержится в казеине, альбуминах, белках соединительной ткани. Валин необходим для поддержания нормального азотного баланса в организме; используется в качестве источника энергии для мышц. Участвует в биосинтезе пантотеновой кислоты. Недостаток валина может привести к функциональным нарушениям нервной системы, к расстройству координации движений. Врожденное нарушение обмена валина, лейцина и изолейцина (валинолейцинурия) у детей проявляется с 3 до 5 дня жизни рвотой, судорогами, характерным запахом мочи, а в последующем - задержкой психического и физического развития. Адекватный уровень потребления валина - 2,5 г/сут.

Изолейцин, моноаминомонокарбоновая кислота входит в состав практически всех белков, положительно влияет на процессы роста. Адекватный уровень потребления - 2,0 г/сут.

Лейцин, аминоизокапроновая кислота содержится в мясе, соевой муке, бобах, рисе, лесных орехах. Входит в состав почти всех белков, является важным промежуточным звеном в биосинтезе холестерина и других стероидов.

Путем дезаминирования может трансформироваться в жирные кислоты. При недостатке лейцина уменьшается масса тела, возникают изменения в почках и щитовидной железе. Врожденное нарушение обмена лейцина, валина и изолейцина (валинолейцинурия) у детей проявляется с 3 до 5 дня жизни рвотой,

судорогами, расстройствами дыхания, а в последующем – стойкими неврологическими нарушениями, задержкой развития. В качестве лечебного средства применяется при заболеваниях печени, анемиях. Адекватный уровень потребления - 4,6 г/сут.

Лизин, диаминокапроновая кислота входит в состав практически всех животных белков. Ограниченное содержание лизина в белках растительного происхождения снижает их пищевую ценность. Недостаток лизина в организме может привести к негативным последствиям - задержке роста, расстройствам кровообращения, снижению содержания гемоглобина в крови. Для обогащения пищевых продуктов используют лизин, получаемый с помощью микробиологического синтеза. Адекватный уровень потребления - 4,1 г/сут.

Метионин, серосодержащая моноаминомонокарбоновая кислота содержится в твороге, яичном белке, рыбе (треска, судак, севрюга, сом), в меньшей степени - в растительных продуктах. Входит в состав большинства белков, участвует в процессах ферментативного метилирования, приводящих к образованию холина, адреналина и других биологически важных соединений.

Участвует в витаминном обмене (витамин В12, фолиевая кислота), в обмене жиров и фосфолипидов, проявляет липотропное действие, Источник серы в биосинтезе цистеина. Один из источников образования глюкозы в организме.

Недостаток метионина в пище приводит к нарушению биосинтеза цистеина, белков, замедлению роста и развития организма, к тяжелым функциональным расстройствам. В медицинских целях метионин применяется для лечения и профилактики токсических поражений печени (цирроз, хронические отравления), а также при дистрофии у детей, вызванной белковой недостаточностью. Имеются сведения об эффективности метионина при радиационных поражениях. Адекватный уровень потребления (метионин +цистин) - 1,8 г/сут.

Тирозин, ароматическая аминокислота содержится в молочных продуктах, семенах тыквы и кунжута, миндальных орехах. Входит в состав многих белков и пептидов (казеин, инсулин и др.). В организме участвует в биосинтезе дофамина, адреналина, меланинов, а также гормонов щитовидной железы. Врожденные дефекты обмена тирозина приводят к развитию тяжелого заболевания алкаптонурии (слабоумию). Тирозин способствует снижению аппетина и уменьшению массы жира в организме. Адекватный уровень потребления (тирозин + фенилаланин) - 4,4 г/сут.

Треонин, моноаминомонокрабоновая кислота входит в состав почти всех белков. Содержится в нервной ткани, сердце, скелетных мышцах. Способствует поддержанию белкового баланса в организме. Оказывает влияние на процессы роста. Принимает участие в выработке антител, повышает иммунную защиту организма. Играет важную роль в образовании коллагена и эластина. Адекватный уровень потребления - 2,4 г/сут.

Триптофан, гетероциклическая аминокислота содержится в коричневом рисе, мясе, сыре, твороге. Участвует в образовании никотиновой кислоты и серотонина. Способствует процессам роста и регенерации тканей. Недостаток триптофана в пище может быть причиной многих функциональных и органических нарушений. Расстройства обмена триптофана отмечаются при диабете, туберкулезе, онкологических заболеваниях, а также могут приводить к слабоумию. Добавление триптофана повышает пищевую ценность многих белков. Адекватный уровень потребления - 0,8 г/сут.

Фенилаланин, фениламинопропионовая кислота входит в состав практически всех белков, встречается в свободном состоянии. Участвует в биосинтезе меланинов, адреналина, норадреналина, обеспечению функций щитовидной железы. Улучшает деятельность центральной нервной системы.

Потребность организма в фенилаланине возрастает при отсутствии в пище тирозина. Врожденное нарушение обмена фенилаланина приводит к наследственному заболеванию - фенилкетонурии, сопровождающегося умственной отсталостью. Адекватный уровень потребления (фенилаланин +тирозин) - 4,4 г/сут.

Цистеин, серосодержащая моноаминомонокарбоновая кислота входит в состав почти всех природных белков и глутатитона. Промежуточный продукт метаболизма цистеина - серосодержащая аминокислота таурин, способствующая улучшению энергетических процессов и играющая важную роль в обмене жиров. Таурин в высокой концентрации содержится в сердечной мышце, в нервной ткани, в лейкоцитах крови. Через образование димера (цистина) цистеин участвует в поддержании пространственной структуры белковых молекул. Занимает центральное место в обмене серосодержащих соединений. Один из источников образования глюкозы в организме. Выполняет защитную функцию, связывая токсичные ионы тяжелых металлов, цианиды, соединения мышьяка, ароматические углеводороды. Обеспечивает высокую биологическую активность тиоловых ферментов. Цистеин применяется в лечебных целях при помутнении хрусталика и снижении остроты зрения.

Таурин (син. Тауфон) применяется при дистрофических поражениях сетчатой оболочки глаза, а также как средство стимуляции восстановительных процессов при травмах роговицы. Адекватный уровень потребления (цистин + метионин) - 1,8 г/сут.

Заменимые аминоксилоты

В число заменимых аминоксилот, которые могут синтезироваться в организме, входят аланин, серин, глицин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, гистидин, пролин.

Аланин, аминопропионовая кислота, входит в состав многих белков; в свободном состоянии содержится в плазме крови. Является одним из источников для образования глюкозы в организме (с последующим ее накоплением в печени и мышцах). Бета-аланин входит в состав активного катилизатора - кофермента А и пантотеновой кислоты. Адекватный уровень потребления - 6,6 г/сут.

Аргинин, диаминомонокарбоновая кислота, содержится во многих продуктах - овсяной крупе, соевых бобах, семенах подсолнечника и кунжута, молоке, мясе, грецких орехах, шоколаде. Аргинин участвует в ряде важных ферментативных реакций: образовании мочевины и орнитина, креатина, аргинифосфата и др., входит в состав многих белков (коллаген и др.)

Способствует активности вилочковой железы (тимуса), участвующей в поддержании Т-клеточного иммунитета., увеличивает скорость заживления ран, препятствует образованию опухолей. Недостаток аргинина негативно сказывается на выработке инсулина, липидном обмене в печени, сперматогенезе. Адекватный уровень потребления этой аминокислоты - 6,1 г/сут.

Аспарагиновая кислота, моноаминодикарбоновая кислота, играет важную роль в реакциях цикла мочевины и переаминирования, участвует в биосинтезе уринов и пиримидинов. Используется для синтеза треонина, образования рибонуклеотидов (пркедшественников РНК и ДНК). Ускоряет процесс синтеза иммуноглобулинов. Повышает способность организма переносить умственное переутомление. Аспарагин, амид аспарагиновой кислоты, содержится в основном в мясных продуктах. Присутствует в организме в составе белков и в свободном виде. Участвует в метаболических процессах клеток мозга. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты происходит связывание и обезвреживание токсичного эндогенного аммиака. Адекватный уровень потребления аспарагиновой кислоты - 12,2 г/сут.

Гистидин, гетероциклическая аминокислота; незаменимая аминокислота для растущего организма. Содержится в пшенице, ржи, рисе. Присутствует почти во всех белках, входит в состав активных центров ряда ферментов.

Является исходным веществом при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц - карнозина и анзерина. Гистидин важен для роста и восстановления тканей. Входит в состав гемоглобина, необходим для производства клеток крови. Недостаток гистидина в организме ухудшает деятельность центральной нервной системы, а также может сопровождаться кожными нарушениями, развитием экзем. В лечебных целях гистидина гидрохлорид применяется при гепатитах, язвенной болезни желудка и двенадцатиперствной кишки. Адекватный уровень потребления - 2,1 г/сут.

Глицин, аминоуксусная кислота, присутствует в зернах злаковых культур, в мясных продуктах. Входит в состав многих белков и биологически активных соединений (глутатион, креатин и др.). Участвует в биосинтезе пуринов, порфиринов; источник аминного азота в реакциях переаминирования.

Используется в синтезе ДНК и РНК. Является центральным нейромедиатором (передатчиком нервного возбуждения) тормозного типа действия. Улучшает обменные процессы в тканях мозга. При врожденном расстройстве обмена глицина (дефект глицинрасщепляющего фермента) развиваются гипотония, нарушение дыхания, судороги. В качестве лечебного средства глицин применяется при повышенной раздражительности, нарушениях сна, а также как средство, уменьшающее влечение к алкоголю. Адекватный уровень потребления - 3,5 г/сут.

Глутаминовая кислота, моноаминодикарбоновая кислота; важнейшая заменимая кислота. Входит в состав практически всех природных белков и других биологически активных веществ (глутатион, фолиевая кислота, фосфатиды), присутствует в организме в свободном виде. Играет ключевую роль в азотистом обмене. В клетках центральной нервной системы участвует в переносе ионов калия и обезвреживает аммиак (перенос аминогрупп, связывание аммиака). В пищевой промышленности используется как вкусовая добавка ко многим продуктам. Глутаминовая кислота и кальция глутаминат применяются как лечебные средства при заболеваниях нервной системы (психозы, эпилепсия, реактивные состояния и др.).

Глутамин, полуамид глутаминовой кистоты содержится в огородной зелени (петрушка, шпинат). В организме находится в составе белков или в свободном виде; много свободного глутамина в мышечной ткани. Играет важную роль в азотистом обмене. Участвует в биосинтезе ДНК, РНК, триптофана, гистидина, пуринов, фолиевой кислоты. Биосинтез глутамина в организме сопровождается связыванием аммиака, что особенно важно для клеток головного мозга.

Адекватный уровень потребления глутаминовой кислоты - 13,6 г/сут.

Пролин, гетероциклическая иминокислота; источником поступления пролина в организм являются преимущественно мясные продукты. Содержится в свободном виде и в составе многих белков. Является составной частью инсулина, адренокортикотропного гормона и других биологически важных пептидов. Участвует в биосинтезе коллагена, способствует поддержанию нормального состояния соединительной ткани, улучшает структуру кожи.

Метаболизм пролина тесно связан с глутаминовой кислотой. Адекватный уровень потребления - 4,5 г/сут.

Серин, моноаминомонокарбоновая кислота играет важную роль в проявлении каталитической активности расщепляющих белки ферментов (сериновых протеаз). Участвует в биосинтезе глицина, серосодержащих аминокислот (метионина, цистеина), пурина. пиримидина, порфирина, необходим для полноценного обмена жиров и жирных кислот. Адекватный уровень потребления - 8,3 г/сут.

Таким образом, поступающие в организм аминокислоты используются различными путями. Большая часть амнокислот расходуется на синтез новых белков и получение энергии (при недостаточном поступлении с пищей жиров и углеводов). Углеродные остатки "глюкогенных" аминокислот (аланина, цистеина, метионина) превращаются в глюкозу. "Кетогенные" аминокислоты (лейцин, фенилаланин и тирозин) превращаются в жирные кислоты.

Белки составляют около 17 % общей массы тела человека (в пересчете на сухую массу - около 44 %). Половина всех белков находится в мышцах, 20 % приходится на кости и хрящи, 10 % - на кожу. Белки входят в состав всех клеточных мембран, с участием белков осуществляется рост и размножение клеток. Белки в виде различных биологически активных соединений обеспечивают важнейшие физиологические и биохимические функции - регуляторные (гормоны), каталитические (ферменты), сократительные (миозин), структурные (коллаген), защитные (иммуноглобулины), транспортные (гемоглобин) и др. Белки участвуют в поддержании гомеостаза - с их участием поддерживается водный баланс и нормальный рН биологических сред организма.

Конечными продуктами белкового обмена являются мочевина, диоксид углерода и вода, кроме того, при превращении части аминокислот в жиры и углеводы выделяется энергия.

Как недостаток, так и избыток белка в пище является вредным для организма. В первом случае развиваются явления белковой недостаточности, во втором - белкового перекорма. При белковой недостаточности (белковом голодании) у детей развивается алиментарная дистрофия - нарушаются процессы костеобразования, замедляется рост и умственное развитие. Внешние проявления алиментарной дистрофии - пониженная величина массы тела, исчезновение подкожного жирового слоя, общее истощение мускулатуры. Чаще всего наблюдается у грудных детей и детей младшего возраста. Нарушаются процессы кроветворения, развивается малокровие (анемии). Снижается сопротивляемость к инфекциям и простудам, возникающие заболевания протекают с осложнениями. Часто нарушается обмен жиров и витаминов (развиваются гиповитаминозы).

Белковая недостаточность в детском возрасте может быть следствием общего недоедания, недостаточной калорийности и количества пищи. Это явление связано с бедностью населения и характерно для значительной части детей в развивающихся странах. В нашей стране случаи белковой недостаточности у детей встречаются в социально неблагополучных семьях.

Недостатку белков в пище нередко сопутствует недостаточное потребление жиров и углеводов (белково-калорийная недостаточность).

Белковая недостаточность может возникнуть у лиц, применяющих в целях самолечения длительное голодание, а также у людей, избегающих употребления животной пищи (вегетарианство). Проявления белковой недостаточности могут возникнуть и в результате определенных "пищевых пристрастий", при избыточном содержании в рационе углеводов и жиров (напр., кондитерских, хлебо-булочных изделий) с одновременным ограничением количества потребляемых белков.

Избыток белков также оказывает негативное влияние на организм, причем последствия могут быть более выраженными, чем при избытке жиров и углеводов. Особенно чувствительны к "белковому перекорму" дети и пожилые люди. При избыточном поступлении белка в организм страдают в первую очередь печень (от чрезмерно большого количества поступающих в нее аминокислот), почки (из-за выделения с мочой повышенного количества продуктов обмена белков), кишечник (усиливаются процессы гниения).

Длительный избыток белков в пище может вызывать перевозбуждение нервной системы, развитие гиповитаминозов.

Избыток животных белков обычно сочетается с повышенным поступлением в организм нуклеиновых кислот и способствует накоплению в организме продукта обмена пуринов - мочевой кислоты. Соли мочевой кислоты (ураты) скапливаются в моче, что увеличивает риск развития мочекаменной болезни, откладываются в хрящах, суставных сумках и других тканях, способствуя развитию подагры. Избыток белка может привести и к ожирению, так как часть поступивших белков расходуется организмом на образование жиров.

Для оценки обеспеченности организма белком используются современные данные о роли азота в организме. Известно, что азот является обязательной составной частью белков (аминокислот) и содержится в них в определенных количествах (около 16 %).

Существующие методы количественного определения азота в продуктах питания и биологических средах - достаточно просты и информативны. Наконец, практически весь азот в продуктах питания входит в состав аминокислот, белков. Все это позволило, на основании определений азота, судить о многих сторонах состояния белкового (аминокислотного) обмена в организме.

Так, для вычисления содержания белка в продуктах питания или биологических средах достаточно определить в объекте исследования количество азота и умножить его на соответствующий коэффициент пересчета (для большинства продуктов - 6,25).

Для оценки белкового обмена введено понятие азотного баланса. В зрелом возрасте у здорового человека нормой считается азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи, равно количеству выделяемого азота. Количество вводимого с пищей азота может превышать количество выводимого азота, например, в случаях белкового перекорма.

В молодом растущем организме идет накопление белковой массы, т.е. количество поступающего азота с пищей превышает количество выводимого из организма - азотный баланс является положительным. У людей пожилого возраста и при некоторых заболеваниях и недостатке в рационе питания белков наблюдается отрицательный азотный баланс - количество выделенного из организма азота превышает его поступление в организм.

Физиологическая потребность в белке для взрослого населения - от 65 до 117 г/сутки для мужчин и от 58 до 87 г/сутки для женщин. Физиологические потребности в белке детей до 1 года - 2,2 - 2,9 г/кг массы тела, детей старше 1 года от 36 до 87 г/сутки.

Теоретические положения

 

Наиболее важными технологическими свойствами белков являются гидратация, денатурация, пенообразование, эмульгирующая, водо- и маслоудерживающая способность.

Гидратация. Белки способны связывать воду, т.е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем.

Набухание - это процесс поглощения низкомолекулярного растворителя (воды) высокомолекулярным веществом, сопровож­дающийся увеличением его массы и объема. Причиной набухания является диффузия молекул низкомолекулярного растворителя в высокомолекулярное вещество. Между макромолекулами полиме­ра обычно имеются небольшие пространства, размеры которых соизмеримы с размером молекул растворителя. Благодаря этому молекулы низкомолекулярной жидкости достаточно быстро про­никают между макромолекулами, раздвигая молекулярные цепи.

В большинстве случаев набухание включает не только простую диффузию молекул жидкости в полимер, но и сольватацию (растворение) макромолекул.

Различают ограниченное и неограниченное набухание. При ограниченном набухании объем и масса полимера достигают определенных значений и дальнейший контакт полимера с растворителем не приводит к каким-либо изменениям. Ограниченно набухающий полимер называется студнем. Студни не обладают текучестью, они упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Неограниченное набухание характеризуется отсутствием предела набухания, с течением времени полимер поглощает все большее количество жидкости и в результате набухание переходит в растворение. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде, например, белки молока, образуя раствор с невысокой концентрацией.

Гидрофильность определенных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные группы (-СО-NН-; -NН2; -СООН) притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы.

Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и способствует устойчивости растворов белка.

В изоэлектрической точке, где число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаковы (при определенном рН) белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты, что приводит к выпадению их в осадок.

Пенообразование - способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость-газ, называемые пенами. Пузырьки газа в пенах имеют большие размеры, формой многогранников и отделены друг от друга очень тонкими слоями жидкой дисперсионной среды. Пенообразующие вещества с длинной молекулярной цепью, в данном случае - белки, адсорбируясь на границе вода-воздух, образуют структурированную пленку, препятствующую стеканию жидкости. Здесь используется способность белков понижать поверхностное натяжение на границе раздела жидкость-газ. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы, но и от концентрации, а также от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности при производстве пастилы, зефира, суфле.

Эмульгирующая способность. К важным физико-химическим свойствам белков следует отнести их способность стабилизировать эмульсии, т.е. выполнять роль эмульгатора.

Под эмульсией понимают однородные по внешнему виду системы, одна из которых распределена в другой в виде мельчайших частиц (капель). К эмульсиям относятся: молоко, майонез, маргарин и др.

Различают два типа эмульсии: прямая-неполярная жидкость (масло) в полярной жидкости (воде), т.е. М-В; обратная-полярная жидкость (вода) в неполярной жидкости (масле), т.е. В-М. Известны эмульсии смешанного типа, которые образуются при высокой концентрации масла (жира) в воде, например, сливочное масло.

Эмульсии агрегативно не устойчивы, что проявляется в самопроизвольной коалесценции отдельных капель жидкости друг с другом. На практике это приводит к полному разрушению и разделению эмульсий на два слоя. Расслоение эмульсионной системы с образованием скоплений веществ в виде двух жидких слоев с четким разделом границ называется коацервацией. Для повышения агрегативной устойчивости системы используют вещества-эмульгаторы. Белки относятся к природным эмульгаторам и способны стабилизировать эмульсии, что определяется их гидрофильными свойствами.

С термодинамической точки зрения эмульгатор, адсорбируясь на границе раздела фаз, понижает межфазное поверхностное натяжение, препятствует коалесценции частичек дисперсной фазы и удерживает их в дисперсионной среде, чем и обеспечивает агрегативную устойчивость эмульсии.

Способность белков стабилизировать эмульсии имеет большое значение в пищевой промышленности. Так, например, эмульгаторами при производстве майонеза служат белки сухого молока, яичного порошка и горчицы.

Водо- и маслоудерживающая способность. При использовании белков в пищевой промышленности важным требованием является их высокая водо- и маслоудерживающая способность, которая определяется химическими и физическими свойствами белка. Есть предположения, что при раскручивании молекулы белка в процессе ее диссоциации на субъединицы увеличивается захват воды за счет увеличения числа химических группировок, связывающих воду.

 

Новые формы белковой пищи

Основным направлением научно-технического прогресса в области производства продовольствия в последние три десятилетия является ин­тенсификация процессов приготовления пищи с одновременным при­данием ей комплекса свойств, отражающих требования науки о здо­ровом питании. Новые пищевые производства в качестве приоритет­ных включают технологии получения белковых продуктов. Эти техноло­гии основываются на фундаментальных и прикладных знаниях в облас­ти пищевой, физической, биологической, биоорганической химии, ге­нетики, молекулярной биологии, биофизики и ряда технических дисцип­лин. Объективными причинами создания принципиально новых техно­логий получения белковых компонентов пищи являются рост численно­сти населения, осознание людьми того, что ресурсы планеты не безгра­ничны, необходимость выпуска пищевых продуктов с составом, соответ­ствующим современному образу жизни, и возможность использования накопленных человеком теоретических знаний в прикладных целях. От­личительной особенностью технологий производства белковых продук­тов является возможность целенаправленного использования отдельных фракций белков и комплексной переработки сырья с одновременным по­лучением других полезных пищевых ингредиентов (крахмала, масла, пек­тина, фосфатидов и т.д.).

Новые формы белковой пищи — это продукты питания, полу­чаемые на основе различных белковых фракций продовольственного сы­рья с применением научно обоснованных способов переработки и име­ющие определенный химический состав, структуру и свойства, включая биологическую ценность.

Объективной количественной оценкой создания и развития отрасли производства растительных белковых продуктов (фракций) является на личие сельскохозяйственного сырья, высокопроизводительного оборудо вания (экстракторов, сепараторов, центрифуг, сушилок и т.д.) и конкурентоспособных технологий. К потенциальным сырьевым источникам отно­сят: зернобобовые (соя, горох, чечевица, люпин, фасоль, нут); хлебные и крупяные культуры (пшеница, тритикале, рожь, овес, ячмень, кукуруза) и побочные продукты их переработки (отруби, сечка, мучка, зародыш); мас­личные (подсолнечник, лен, рапс, кунжут); псевдозлаковые (амарант); овощи и бахчевые (картофель, тыква); вегетативная масса растений (лю­церна, клевер, люпин, сахарная свекла, зеленый табак); продукты перера­ботки фруктов и ягод (косточки абрикоса, сливы, вишни, кизила, виног­рада и т.д.); кедровые и другие виды орехов. Не менее важными фактора­ми, определяющими выбор сырьевых источников, являются: количество и состав белка, биологическая ценность, возможность удаления антипищевых веществ, функциональные свойства, способность к хранению, возможность глубокого фракционирования с получением как основных (белковых), так и побочных продуктов питательной (маслажир, лецитин, крахмал) или лечебно-профилактической, (пектин, сорбит, ксилит, лецитин, антоцианы, витамины, глюкозо-фруктозные сиропы и т.д.) ценности.

Производ­ства по выпуску пищевых белков строят вблизи от биохимических или кор­мовых заводов с целью получения ряда дополнительных ингредиентов (дрожжи, ферментные препараты, сухая мезга и т.д.) или организовывают специализированные цеха на действующих предприятиях.

Традиционными источниками для производства белковых продуктов являются соя и пшеница. Продукты из соевых белков подразделяются на три группы, отличающиеся по содержанию белка: мука-крупа, концент­раты, изоляты. На базе указанных видов белковых продуктов организу­ется производство и маркетинг текстурированной муки, концентратов и изолятов. Выпускаются модифицированные и специальные белковые продукты. Соевая м у к а и крупа производятся на мельничном обо­рудовании путем измельчения д<