Механизм действия ферментов. Сходство и различия ферментативного и неферментативного катализа.

Ферменты — это биологические катализаторы в основном белковой природы. которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям.

На сегодняшний день известно свыше 3000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов. Только в человеческом организме ежесекундно происходят тысячи ферментативных реакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Нужно также отметить, что вся живая природа существует исключительно благодаря биокатализу. Ферментативный катализ, биокатализ, ускорение химических реакций под влиянием ферментов. В основе жизнедеятельности лежат многочисленные химические реакции расщепления питательных веществ, синтеза необходимых организму химических соединений и трансформации их энергии в энергию физиологических процессов (работа мышц, почек, нервная деятельность и т.п.). Все эти реакции не могли бы происходить с необходимой для живых организмов скоростью, если бы в ходе эволюции не возникли механизмы их ускорения с помощью ферментный катализ.

Одно время считалось, что ферментный катализ. принципиально отличается от небиологического катализа, широко используемого в химическом производстве. Такое представление основывалось на трёх отличительных особенностях ферментного катализа: исключительно высокой эффективности (увеличение скорости реакции в 10¹⁰–10¹³раз) и специфичности, т. е. избирательности (способности каждого фермента катализировать превращение строго определённых биологических субстратов, иногда лишь единственного вещества, в единственном направлении), не достижимых в небиологическом катализе. Особенностью ферментного катализа является также его регулируемость – способность биокатализатора – фермента – увеличивать или уменьшать свою активность в зависимости от потребностей организма. Однако исследование механизма ферментного катализа показывает, что к нему применимы законы и принципы, на которых основаны обычные химические реакции. Отличие реакций ферментного катализа определяется сложностью структуры ферментов и химических превращений, которые совершают вещества в ходе катализа.

2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. Написать окислительный этап образования пентоз, химизм реакций, ферменты и коферменты.

Пентозофосфатный путь, называемый также гексомонофосфатным шунтом, служит альтернативным путём окисления глюкозо-6-фосфата. Пентозофосфатный путь состоит из 2 фаз (частей) - окислительной и неокислительной.

В окислительной фазе глюкозо-6-фосфат необратимо окисляется в пентозу - рибулозо-5-фосфат, и образуется восстановленный NADPH.

В неокислительной фазе рибулозо-5-фосфат обратимо превращается в рибозо-5-фосфат и метаболиты гликолиза.

Пентозофосфатный путь обеспечивает клетки рибозой для синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов и гидрированным ко-ферментом NADPH, который используется в восстановительных процессах.

Суммарное уравнение пентозофосфатного пути выражается следующим образом:

3 Глюкозо-6-фосфат + 6 NADP⁺ → 3 СО₂ + 6 (NADPH + Н⁺) + 2 Фруктозо-6-фосфат + Глицеральдегид- 3 -фосфат.

Ферменты пентозофосфатного пути, так же, как и ферменты гликолиза, локализованы в цитозоле.

Наиболее активно Пентозофосфатный путь протекает в жировой ткани, печени, коре надпочечников, эритроцитах, молочной железе в период лактации, семенниках.

А. Окислительный этап

В окислительной части пентозофосфатного пути глюкозо-6-фосфат подвергается окислительному декарбоксилированию, в результате которого образуются пентозы. Этот этап включает 2 реакции дегидрирования.

Первая реакция дегидрирования - превращение глюкозо-6-фосфата в глюконолактон-6-фосфат - катализируется МАDР⁺-зависимой глюкозо-6-фосфатдегидрогеназой и сопровождается окислением альдегидной группы у первого атома углерода и образованием одной молекулы восстановленного кофермента NADPH.

Далее глюконолактон-6-фосфат быстро превращается в 6-фосфоглюконат при участии фермента глюконолактонгидратазы.

Фермент 6-фосфоглюконатдегидрогеназа катализирует вторую реакцию дегидрирования окислительной части, в ходе которой происходит также и декарбоксилирование. При этом углеродная цепь укорачивается на один атом углерода, образуется рибулозо-5-фосфат и вторая молекула гидрированного NADPH (рис. 7-62).

Восстановленный NADPH ингибирует первый фермент окислительного этапа пентозофосфатного пути - глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу. Превращение NADPH в окисленное состояние NADP⁺ приводит к ослаблению ингибирования фермента. При этом скорость соответствующей реакции возрастает, и образуется большее количество NADPH.

Суммарное уравнение окислительного этапа пентозофосфатного пути можно представить в виде:

Глюкозо-6-фосфат + 2 NADP⁺ + Н₂О → Рибулозо-5-фосфат + 2 NADPH + Н⁺ + СО₂.