Строение и биологическая роль нуклеотидов.

Гемоглобин - аллостерический белок. Конформационные изменения молекулы гемоглобина. Кооперативный эффект. Регуляторы сродства гемоглобина к кислороду. Структурные и функциональные различия миоглобина и гемоглобина.

К гемопротеинам относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидаза, каталаза. Эти белки содержат в качестве простетической группой гем.

По своему химическому строению гем представляет собой протопорфирин IX, связанный с двухвалентным железом. Протопорфирин IX - органическое соединение, относящееся к классу порфиринов. Протопорфирин IX содержит четыре замещённых пиррольных кольца, соединённых метиновыми мостиками =СН—. Заместителями в пиррольных кольцах являются: четыре метильные группы СН3—, две винильные группы СН2=СН— и два остатка пропионовой кислоты — СН2—СН2—СООН. Гем соединяется с белковой частью следующим образом. Неполярные группы. протопорфирина IX взаимодействуют с гидрофобными участками аминокислот при помощи гидрофобных связей. Кроме того, имеется координационная связь между атомом железа и имидазольным радикалом гистидина в белковой цепи. Ещё одна координационная связь атома железа может использоваться для связывания кислорода и других лигандов.

Присутствие в биологическом материале гемсодержащих белков обнаруживается при помощи бензидиновой пробы (при добавлении бензидина и пероксида водорода исследуемый раствор окрашивается в сине-зелёный цвет).

равните структуру и функцию миоглобина и гемоглобина, запомните характерные особенности каждого из этих белков.

Миоглобин - хромопротеин, присутствующий в мышечной ткани и обладающий большим сродством к кислороду. Молекулярная масса этого белка около 16000 Да, Молекула миоглобина имеет третичную структуру и представляет собой одну полипептидную цепь, соединённую с гемом. Миоглобин не обладает аллостерическими свойствами (см. 2.4.), кривая насыщения его кислородом имеет вид гиперболы (рисунок 4). Функция миоглобина заключается в создании в мышцах кислородного резерва, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку кислорода.

Гемоглобин (Hb) - хромопротеин, присутствующий в эритроцитах и участвующий в транспорте кислорода к тканям. Гемоглобин взрослых людей называется гемоглобином А (Hb A). Молекулярная масса его составляет около 65000 Да. Молекула Hb А имеет четвертичную структуру и включает четыре субъединицы - полипептидные цепи (обозначаемые α1, α2, β1 и β2, каждая из которых связана с гемом.

Запомните, что гемоглобин относится к аллостерическим белкам, его молекулы могут обратимо переходить из одной конформации в другую. При этом изменяется сродство белка к лигандам. Конформация, обладающая наименьшим сродством к лиганду, называется напряжённой, или Т-конформацией. Конформация, обладающая наибольшим сродством к лиганду, называется релаксированной, или R-конформацией.

Различные факторы среды могут сдвигать это равновесие в ту или иную сторону. Аллостерическими регуляторами, влияющими на сродство Hb к O2, являются: 1) кислород; 2) концентрация Н+ (рН среды); 3) углекислота (СO2); 4) 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ). Присоединение молекулы кислорода к одной из субъединиц гемоглобина способствует переходу напряжённой конформации в релаксированную и повышает сродство к кислороду других субъединиц той же молекулы гемоглобина. Это явление получило название кооперативного эффекта. Сложный характер связывания гемоглобина с кислородом отражает кривая насыщения гемоглобина O2, имеющая S-образную форму (рисунок 3.1).

Повышение содержания СO2, Н+, ДФГ на фоне низкого парциального давления O2 в тканях способствует взаимодействию этих факторов с гемоглобином и переходу R-конформации в Т-конформацию. Это приводит к смещению равновесия в уравнении (1) вправо. Выделившийся O2 поступает в ткани.

Рисунок 3.1. Кривые насыщения миоглобина (1) и гемоглобина (2) кислородом.

 

 

4. Биологические функции белков. Роль пространственной организации полипептидной цепи в образовании активных центров. Взаимодействие бел­ков с лигандами. Денатурация белков.

Белки играют важнейшую роль в организме, выполняя многообразные биологические функции.Запомните наиболее важные из них и примеры соответствующих белков, изучив таблицу 2.2.

Таблица 2.2 Функциональная классификация белков

Функция белка Сущность Примеры Каталитическая (ферментативная) Ускорение химических реакций в организме Пепсин, трипсин, каталаза, цитохромоксидаза Транспортная Транспорт (перенос) химических соединений в организме Гемоглобин, альбумин, трансферрин Структурная пластическая Обеспечение прочности и эластичности тканей Коллаген, эластин, кератин Сократительная Укорочение саркомеров мышцы (сокращение) Актин, миозин Гормональная (регуляторная) Регуляция обмена веществ в клетках и тканях инсулин, соматотропин, глюкагон, кортикотрспин Защитная Защита организма от повреждающих факторов Интерфероны, иммуноглобулины Энергетическая Высвобождение энергии за счёт распада аминокислот Белки пищи и тканей   2.2.2. Обратите внимание на то, что в основе функционирования любого белка лежит его способность к избирательному взаимодействию со строго определёнными молекулами или ионами (лигандами). Например, для ферментов, катализирующих химические реакции, лигандами будут вещества, участвующие в этих реакциях (субстраты), для транспортных белков - транспортируемые вещества и т.д. 2.2.3. Лиганд способен взаимодействовать не со всей поверхностью белковой молекулы, а только с определённым её участком, который представляет собой центр связывания или активный центр. Этот центр формируется пространственно сближенными радикалами аминокислот на уровне вторичной или третичной структуры белка. Способность лиганда взаимодействовать с центром связывания обусловлена их комплементарностью, то есть взаимным соответствием их пространственной структуры (подобно взаимодействию «ключ - замок»). Между функциональными группами лиганда и центра связывания образуются нековалентные (водородные, ионные, гидрофобные), а также ковалентные связи. Комплементарностью лиганда и центра связывания можно объяснить высокую специфичность (избирательность) взаимодействия белок - лиганд. Важно отметить, что изменение пространственной структуры белка в процессе денатурации (см. 2.4) приводит к разрушению центров связывания и утрате биологической функции белка.

 

Денатурацией белков называется это изменение нативных (природных) физико-химических и, главное, биологических свойств белка вследствие нарушения его четвертичной, третичной и даже вторичной структуры. Денатурацию белка могут вызвать:

· температура выше 60° С;

· ионизирующая радиация;

· концентрированные кислоты и щёлочи;

· соли тяжёлых металлов (ртути, свинца, кадмия);

· органические соединения (спирты, фенолы, кетоны).

Для денатурированных белков характерно:

· изменение конформации молекулы;

· уменьшение растворимости в воде;

· изменение заряда молекулы;

· меньшая устойчивость к действию протеолитических ферментов;

· потеря биологической активности.

Обратите внимание, что при определённых условиях возможно восстановление исходной (нативной) конформации белка после удаления фактора, вызвавшего денатурацию. Этот процесс получил название ренаживации.

Запомните некоторые примеры использования процесса денатурации белков в медицине:

· для осаждения белков плазмы крови при определении содержания небелковых веществ в крови;

· при проведении дезинфекции и санитарной обработки;

· при лечении и профилактике отравлений солями тяжёлых металлов (в качестве противоядия применяют молоко или яичный белок);

· для получения лекарственных веществ белковой природы (используется денатурация в мягких условиях с последующей ренативацией).

 

 

Регуляция синтеза белка. Представление об опероне. Индукция и репрессия синтеза в организме человека. Роль гормонов в регуляции действия генов. Ингибиторы матричных синтезов - антибиотики, интерфероны.

5.3.1. Оперон (транскриптон) - совокупность генов, способных включаться и выключаться в зависимости от метаболических потребностей клетки. В состав оперона наряду со структурными генами (СГ), кодирующими структуру определённых белков, входят участки ДНК, выполняющие регуляторные функции (рисунок 5.4). Группа структурных генов, отвечающих за синтез ферментов одного метаболического пути, находится под контролем гена-оператора (ГО), расположенного рядом. Функция гена-оператора контролируется пространственно удалённым от него геном-регулятором (ГР), который продуцирует белок-репрессор, находящийся в активной либо в неактивной форме. Активный белок-репрессор способен связываться с геном-оператором и тормозить транскрипцию структурных генов, следовательно, подавлять синтез белков. Вещества, вызывающие инактивацию белка-репрессора, являются индукторами синтеза белка, оказывающие противоположный эффект – корепрессорами. В качестве индукторов могут выступать исходные субстраты метаболических путей, в качестве корепрессоров - конечные продукты этих путей. 5.3.2.Существуют два механизма регуляции синтеза белка – индукция и репрессия. Примером оперона, который регулируется по механизму индукции, является лактозный оперон, в состав которого наряду с геном-оператором входят 3 структурных гена, кодирующие ферменты катаболизма лактозы (см. рисунок 5.4). Лактоза является индуктором данного оперона. При высокой концентрации лактозы в среде ферменты синтезируются, при низкой концентрации – нет.

5.3.3. По механизму репрессии регулируется гистидиновый оперон, содержащий ген-оператор и 10 структурных генов, кодирующих ферменты, необходимые для биосинтеза гистидина (см. рисунок 5.5). Гистидин является корепрессором данного оперона. При высокой концентрации гистидина в среде синтез ферментов прекращается, при отсутствии гистидина они синтезируются.

11. Роль ферментов в метаболизме. Наследственные энзимопатиивраннем детском возрасте. Многообразие ферментов. Специфичность действия ферментов. Классификация ферментов. Изоферменты, мультиферменты.

Протекание процессов обмена веществ в организме определяется действием многочисленных ферментов — биологических катализаторов белковой природы. Они ускоряют химические реакции и сами при этом не расходуются. Термин «фермент» происходит от латинского слова fermentum — закваска. Наряду с этим понятием в литературе используется равноценный термин «энзим» (en zyme - в дрожжах) греческого происхождения. Отсюда раздел биохимии, изучающий ферменты, получил название «энзимология».

Энзимология составляет основу познания на молекулярном уровне важнейших проблем физиологии и патологии человека. Переваривание пищевых веществ и их использование для выработки энергии, образование структурных и функциональных компонентов тканей, сокращение мышц, передача электрических сигналов по нервным волокнам, восприятие света глазом, свертывание крови — каждый из этих физиологических механизмов имеет в основе каталитическое действие определенных ферментов. Было показано, что многочисленные заболевания непосредственно нарушением ферментативного катализа; определение активности ферментов в крови и других тканях даёт ценные сведения для медицинской диагностики; ферменты или их ингибиторы могут применяться как лекарственные вещества. Таким образом, знание важнейших особенностей ферментов и катализируемых ими реакций необходимо при рациональном подходе к изучению заболеваний человека, их диагностике и лечению.

В основу классификации положен важнейший признак, по которому один фермент отличается от другого — это катализируемая им реакция. Число типов химических реакций сравнительно невелико, что позволило разделить все известные в настоящее время ферменты на 6 важнейших классов, в зависимости от типа катализируемой реакции. Такими классами являются:

· оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции);

· трансферазы (перенос функциональных групп);

· гидролазы (реакции расщепления с участием воды);

· лиазы (разрыв связей без участия воды);

· изомеразы (изомерные превращения);

· лигазы (синтез с затратой молекул АТФ).

7.4.3. Ферменты каждого класса делят на подклассы, руководствуясь строением субстратов. В подклассы объединяют ферменты, действующие на сходно построенные субстраты. Подклассы разбивают на подподклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химических групп, отличающих субстраты друг от друга. Внутри подподклассов перечисляют индивидуальные ферменты. Все подразделения классификации имеют свои номера. Таким образом, любой фермент получает свой уникальный кодовый номер, состоящий из четырёх чисел, разделённых точками. Первое число обозначает класс, второе - подкласс, третье - подподкласс, четвёртое - номер фермента в пределах подподкласса. Например, фермент α-амилаза, расщепляющая крахмал, обозначается как 3.2.1.1, где:
3 — тип реакции (гидролиз);
2 — тип связи в субстрате (гликозидная);
1 — разновидность связи (О-гликозидная);
1 — номер фермента в подподклассе

Вышеописанный десятичный способ нумерации имеет одно важное преимущество: он позволяет обойти главное неудобство сквозной нумерации ферментов, а именно: необходимость при включении в список вновь открытого фермента изменять номера всех последующих. Новый фермент может быть помещён в конце соответствующего подподкласса без нарушения всей остальной нумерации. Точно так же при выделении новых классов, подклассов и подподклассов их можно добавлять без нарушения порядка нумерации ранее установленных подразделений. Если после получения новой информации возникает необходимость изменить номера некоторым ферментам, прежние номера не присваивают новым ферментам, чтобы избежать недоразумений.

Говоря о классификации ферментов, следует также отметить, что ферменты классифицируются не как индивидуальные вещества, а как катализаторы определённых химических превращений. Ферменты, выделенные из разных биологических источников и катализирующие идентичные реакции, могут существенно отличаться по своей первичной структуре. Тем не менее в классификационном списке все они фигурируют под одним и тем же кодовым номером.

Итак, знание кодового номера фермента позволяет:

· устранить неоднозначности, если разные исследователи используют одно и то же название для различных ферментов;

· сделать поиск информации в литературных базах данных более эффективным;

· получить в других базах данных дополнительную информацию о последовательности аминокислот, пространственной структуре фермента, генах, кодирующих ферментные белки.

 

Изоферменты – это множественные формы одного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающие по физическим и химическим свойствам (сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции, электрофоретической подвижности, разной чувствительности к ингибиторам и активаторам, оптимуму рН и термостабильности). Изоферменты имеют четвертичную структуру, которая образована четным количеством субъединиц (2, 4, 6 и т.д.). Изоформы фермента образуются в результате различных комбинаций субъединиц.

В качестве примера можно рассмотреть лактатдегидрогеназу (ЛДГ), фермент, который катализирует обратимую реакцию:

НАДН₂ НАД⁺

пируват ←^ЛДГ→ лактат

ЛДГ существует в виде 5 изоформ, каждая из которых состоит из 4-х протомеров (субъединиц) 2 типов М (muscle) и Н (heart). Синтез протомеров М и Н типа кодируется двумя разными генетическими локусами. Изоферменты ЛДГ различаются на уровне четвертичной структуры: ЛДГ₁ (НННН), ЛДГ₂(НННМ), ЛДГ₃ (ННММ), ЛДГ₄ (НМММ), ЛДГ₅ (ММММ).

Полипептидные цепи Н и М типа имеют одинаковую молекулярную массу, но в составе первых преобладают карбоновые аминокислоты, последних – диаминокислоты, поэтому они несут разный заряд и могут быть разделены методом электрофореза.

Кислородный обмен в тканях влияет на изоферментный состав ЛДГ. Где доминирует аэробный обмен, там преобладают ЛДГ₁, ЛДГ₂ (миокард, надпочечники), где анаэробный обмен - ЛДГ₄, ЛДГ₅ (скелетная мускулатура, печень). В процессе индивидуального развития организма в тканях происходит изменение содержания кислорода и изоформ ЛДГ. У зародыша преобладают ЛДГ₄, ЛДГ₅. После рождения в некоторых тканях происходит увеличение содержания ЛДГ₁, ЛДГ₂.

Существование изоформ повышает адаптационную возможность тканей, органов, организма в целом к меняющимся условиям. По изменению изоферментного состава оценивают метаболическое состояние органов и тканей.

 

 

Измерение ферментативной активности основывается на сравнении скорости химической реакции в присутствии активного биокатализатора со скоростью реакции в контрольном растворе, в котором фермент отсутствует или инактивирован.

Исследуемый материал помещают в инкубационную среду, где созданы оптимальные температура, рН среды, концентрации активаторов и субстратов. Одновременно осуществляют постановку контрольной пробы, в которую фермент не добавляют. Спустя некоторое время реакцию останавливают путём добавления различных реагентов (изменяющих рН среды, вызывающих денатурацию белков и т.д.) и проводят анализ проб.

Для того чтобы определить скорость ферментативной реакции, необходимо знать:

· разность концентраций субстрата или продукта реакции до и после инкубации;

· время инкубации;

· количество материала, взятое для анализа.

Наиболее часто активность фермента оценивают по количеству образовавшегося продукта реакции. Так поступают, например, при определении активности аланинаминотрансферазы, катализирующей следующую реакцию:

Определяя содержание одного из продуктов реакции – пировиноградной кислоты – в пробе после инкубации и вычитая из этого значения количество пировиноградной кислоты в контрольной пробе (в неё исследуемый материал добавляется после инкубации), находят количество продукта реакции, образовавшегося за время инкубации.

Активность фермента можно рассчитывать также исходя из количества израсходованного субстрата. В качестве примера можно привести способ определения активности α-амилазы – фермента, расщепляющего крахмал. Измерив содержание крахмала в пробе до и после инкубации и вычислив разность, находят количество субстрата, расщеплённого за время инкубации.

Существует большое количество методов измерения активности ферментов, различающихся по технике исполнения, специфичности, чувствительности.

Чаще всего для определения применяются фотоэлектроколориметрические методы. В основе этих методов лежат цветные реакции с одним из продуктов действия ферментов. При этом интенсивность окраски получаемых растворов (измеренная на фотоэлектроколориметре) пропорциональна количеству образовавшегося продукта. Например, в процессе реакций, катализируемых аминотрансферазами, накапливаются α-кетокислоты, которые дают с 2,4-динитрофенилгидразином соединения красно-бурого цвета:

Если исследуемый биокатализатор обладает низкой специфичностью действия, то можно подобрать такой субстрат, в результате реакции с которым образуется окрашенный продукт. Примером может служить определение щелочной фосфатазы – фермента, широко распространённого в тканях человека, его активность в плазме крови существенно меняется при заболеваниях печени и костной системы. Этот фермент в щелочной среде гидролизует большую группу фосфорнокислых эфиров, как природных, так и синтетических. Одним из синтетических субстратов является паранитрофенилфосфат (бесцветный), который в щелочной среде расщепляется на ортофосфат и паранитрофенол (жёлтого цвета).

За ходом реакции можно наблюдать, измеряя постепенно нарастающую интенсивность окраски раствора:

Для ферментов, обладающих высокой специфичностью действия, такой подбор субстратов, как правило, невозможен.

Спектрофотометрические методы основаны на изменении ультрафиолетового спектра химических веществ, принимающих участие в реакции. Большинство соединений поглощает ультрафиолетовые лучи, причём поглощаемые длины волн характерны для присутствующих в молекулах этих веществ определённых групп атомов. Ферментативные реакции вызывают внутримолекулярные перегруппировки, в результате которых меняется ультрафиолетовый спектр. Эти изменения можно зарегистрировать на спектрофотометре.

Спектрофотометрическими методами, например, определяют активность окислительно-восстановительных ферментов, содержащих в качестве коферментов НАД или НАДФ. Эти коферменты действуют как акцепторы или доноры атомов водорода и, таким образом, либо восстанавливаются, либо окисляются в процессах метаболизма. Восстановленные формы этих коферментов имеют ультрафиолетовый спектр с максимумом поглощения при 340 нм, окисленные формы этого максимума не имеют. Так, при действии лактатдегидрогеназы на молочную кислоту происходит перенос водорода на НАД, что приводит к увеличению поглощения НАДН при 340 нм. Величина этого поглощения в оптических единицах пропорциональна количеству образовавшейся восстановленной формы кофермента.

По изменению содержания восстановленной формы кофермента можно определить активность фермента.

Флюориметрические методы. В основе этих методов лежит явление флюоресценции, которое заключается в том, что исследуемый объект под влиянием облучения излучает свет с более короткой длиной волны. Флюориметрические методы определения активности ферментов более чувствительны, чем спектрофотометрические. Сравнительно новыми и ещё более чувствительными являются хемилюминесцентные методы с применением люциферин-люциферазной системы. Такие методы позволяют определять скорость реакций, протекающих с образованием АТФ. При взаимодействии люциферина (карбоновой кислоты сложного строения) с АТФ образуется люцифериладенилат. Это соединение окисляется при участии фермента люциферазы, что сопровождается световой вспышкой. Измеряя интенсивность световых вспышек, удаётся определять количества АТФ порядка нескольких пикомолей (10–12 моль).

Титрометрические методы. Ряд ферментативных реакций сопровождается изменением рН инкубационной смеси. Примером такого фермента является липаза поджелудочной железы. Липаза катализирует реакцию:

Образующиеся жирные кислоты могут быть оттитрованы, причём количество щёлочи, израсходованное на титрование, будет пропорционально количеству выделившихся жирных кислот и, следовательно, активности липазы. Определение активности этого фермента имеет клиническое значение.

Манометрические методы основаны на измерении в закрытом реакционном сосуде объёма газа, выделившегося (или поглощённого) в ходе энзиматической реакции. С помощью таких методов были открыты и изучены реакции окислительного декарбоксилирования пировиноградной и α-кетоглутаровой кислот, протекающие с выделением СО2. В настоящее время эти методы используются редко.

Международная комиссия по ферментам предложила за единицу активности любого фермента принимать такое количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение одного микромоля (10–6 моль) субстрата в единицу времени (1 мин, 1 час) или одного микроэквивалента затронутой группы в тех случаях, когда атакуется более одной группы в каждой молекуле субстрата (белки, полисахариды и другие). Должна быть указана температура, при которой проводится реакция. Результаты измерений активности ферментов могут быть выражены в единицах общей, удельной и молекулярной активности.

За единицу общей активности фермента принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в единицу времени в расчёте на количество материала, взятого для исследования. Так, активность аланинаминотрансферазы в печени крыс равна 1670 мкмоль пирувата в час на 1 г ткани; активность холинэстеразы в сыворотке крови человека составляет 250 мкмоль уксусной кислоты в час на 1 мл сыворотки при 37°C.

Особого внимания исследователя требуют высокие значения активности фермента как в норме, так и в патологии. Рекомендуется работать с небольшими показателями активности фермента. Для этого источник фермента берут в меньшем количестве (сыворотку разводят в несколько раз физиологическим раствором, а для ткани готовят меньший процентный гомогенат). По отношению к ферменту в таком случае создаются условия насыщения субстратом, что способствует проявлению его истинной активности.

Общая активность фермента рассчитывается с помощью формулы:

 

где а – активность фермента (общая), ΔС – разность концентраций субстрата до и после инкубации; В – количество материала, взятого на анализ, t - время инкубации; n - разведение.

Следует иметь в виду, что показатели активности ферментов сыворотки крови и мочи, исследуемых в диагностических целях, выражают в единицах общей активности.

Поскольку ферменты являются белками, важно знать не только общую активность фермента в исследуемом материале, но и ферментативную активность белка, находящегося в данной пробе. За единицу удельной активности принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в единицу времени в расчёте на 1 мг белка пробы. Для вычисления удельной активности фермента необходимо общую активность разделить на содержание белка в пробе:

Например, содержание белка в ткани печени составляет 160 мг/г. Разделив общую активность аланинаминотрансферазы (см. выше) на это значение, получаем 10,4 мкмоль пирувата/мг белка × час.

Чем хуже очищен фермент, тем больше в пробе находится посторонних балластных белков, тем ниже удельная активность. В ходе очистки количество таких белков уменьшается, и соответственно удельная активность фермента повышается. Предположим, в исходном биологическом материале, являющемся источником фермента (измельчённая печень, кашица из растительной ткани), удельная активность была равна 0,5 мкмоль/ (мг белка× мин). После дробного осаждения сульфатом аммония и гель-фильтрации через сефадекс она повысилась до 25 мкмоль/ (мг белка× мин), т.е. увеличилась в 50 раз. К оценке эффективности очистки ферментных препаратов прибегают при производстве лекарственных средств энзиматической природы.

Удельную активность определяют в том случае, когда нужно сопоставить активность разных препаратов одного и того же фермента. Если требуется сравнить активность разных ферментов, рассчитывают молекулярную активность.

Молекулярная активность (или число оборотов фермента) – это количество моль субстрата, подвергающееся превращению под действием 1 моль фермента в единицу времени (обычно в 1 минуту). Разным ферментам присуща неодинаковая молекулярная активность. Уменьшение числа оборотов ферментов происходит под действием неконкурентных ингибиторов. Изменяя конформацию каталитического центра фермента, эти вещества понижают сродство фермента к субстрату, что приводит к уменьшению числа молекул субстрата, реагирующих с одной молекулой фермента в единицу времени.

 

 

16. Питание - составная часть обмена веществ. Основные компо­ненты пищевого рациона и их роль. Заменимые и незаменимые компоненты пищевого рациона. Сбалансированное питание. Последствия несбалансированного питания у детей .

 

Полноценным называется рацион, соответствующий энергетическим потребностям человека и содержащий необходимое количество незаменимых пищевых веществ, обеспечивающих нормальный рост и развитие организма.

Факторы, влияющие на потребность организма в энергии и питательных веществах: пол, возраст и масса тела человека, его физическая активность, климатические условия, биохимические, иммунологические и морфологические особенности организма.

Все питательные вещества можно разделить на пять классов:

1. белки; 2. жиры; 3. углеводы; 4. витамины; 5. минеральные вещества.

Кроме того, любая диета должна содержать воду, как универсальный растворитель.

Незаменимыми компонентами пищевого рациона являются:

1. незаменимые аминокислоты - валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан;

2. незаменимые (эссенциальные) жирные кислоты - линолевая, линоленовая, арахидоновая;

3. водо- и жирорастворимые витамины;

4. неорганические (минеральные) элементы - кальций, калий, натрий, хлор, медь, железо, хром, фтор, йод и другие.

11.1.2. Сбалансированный пищевой рацион. Диета, содержащая питательные вещества в соотношении, оптимальном для максимального удовлетворения пластических и энергетических потребностей организма человека, называется сбалансированным пищевым рационом. Считается, что самым благоприятным является соотношение белков, жиров и углеводов близкое к 1:1:4, при условии что общая калорийность рациона соответствует энергозатратам данного человека. Так, для студента-юноши весом 60 кг, энергозатраты составляют в среднем 2900 ккал в сутки и рацион должен содержать: 80-100 г белков, 90 г жиров, 300 - 400 г углеводов.

 

 

17. Биологическая ценность пищевых белков. Количество и качество белков в питании человека. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Комбинирование пищевых продуктов, взаимо­дополняющих по аминокислотному составу. Характеристика белковой диеты детей. Последствия недостаточного белкового питания у детей.

 

Биологическая роль пищевых белков заключается в том, что они служат источником незаменимых и заменимых аминокислот. Аминокислоты используются организмом для синтеза собственных белков; в качестве предшественников небелковых азотистых веществ (гормонов, пуринов, порфиринов и др.); как источник энергии (окисление 1 г белков даёт примерно 4 ккал энергии).

Пищевые белки делятся на полноценные и неполноценные.

Полноценные пищевые белки - животного происхождения, содержат в своём составе все аминокислоты в необходимых пропорциях и хорошо усваиваются организмом.

Неполноценные белки - растительного происхождения, не содержат, или содержат в недостаточном количестве одну или несколько незаменимых аминокислот. Так, зерновые культуры, дефицитны по лизину, метионину, треонину; в белке картофеля мало метионина и цистеина. Для получения полноценных по белку пищевых рационов, следует комбинировать растительные белки, дополняющие друг друга по аминокислотному составу, например, кукурузу и бобы.

Суточная потребность: не менее 50 г в сутки, в среднем 80-100 г.

11.2.2. Белковая недостаточность в детском возрасте вызывает: 1. снижение сопротивляемости организма инфекциям; 2. остановку роста вследствие нарушения синтеза факторов роста; 3. энергетическую недостаточность организма (истощение углеводных и жировых депо, катаболизм тканевых белков); 4. потерю массы тела - гипотрофию. При белковом голодании наблюдаются отеки, которые возникают вследствие снижения содержания белков в крови (гипоальбуминемии) и нарушения распределения воды между кровью и тканями.

 

 

18. Переваривание белков. Протеиназы. Механизм активации протеиназ желудочно-кишечного тракта. Специфичность (избира­тельность) гидролиза пептидных связей. Особенности переваривания белков удетей грудного возраста, нарушения переваривания белков у детей. Гниение белков (аминокислот) в толстом кишечнике.

Переваривание белков, то есть расщепление их до отдельных аминокислот, начинается в желудке и заканчивается в тонком кишечнике. Переваривание происходит под действием желудочного, панкреатического и кишечного соков, которые содержат протеолитические ферменты (протеазы или пептидазы). Протеолитические ферменты относятся к классу гидролаз. Они катализируют гидролиз пептидных связей СО—NН белковой молекулы.

Все протеолитические ферменты можно разделить на две группы:

1. экзопептидазы – катализируют разрыв концевой пептидной связи с освобождением N- или С-концевой аминокислоты;

2. эндопептидазы – гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи, продуктами реакции являются пептиды с меньшей молекулярной массой.

10.1.3. Большинство протеолитических ферментов, участвующих в переваривании белков и пептидов, синтезируются и выделяются в полость пищеварительного тракта в виде неактивных предшественников – проферментов (зимогенов). Поэтому не происходит переваривания белков клеток, вырабатывающих проферменты. Активация проферментов осуществляется в просвете желудочно-кишечного тракта путём частичного протеолиза – отщепления части пептидной цепи зимогена.

Основная масса аминокислот, образовавшихся в пищеварительном тракте в результате переваривания белков, всасывается в кровь и пополняет аминокислотный фонд организма. Определённое количество невсосавшихся аминокислот подвергается гниению в толстом кишечнике.

Гниение – превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов в толстом кишечнике. Усилению процессов гниения аминокислот могут способствовать:

· избыточное поступление белков с пищей;

· врождённые и приобретённые нарушения процесса всасывания аминокислот в кишечнике;

· снижение моторной функции кишечника.

В результате гниения аминокислот образуются различные вещества, многие из которых являются токсичными для организма. Некоторые примеры продуктов гниения приводятся в таблице 10.2.

Таблица 10.2
Продукты гниения аминокислот в кишечнике.

Аминокислоты	Продукты гниения
Тирозин	Крезол
Фенол
Триптофан	Скатол
Индол
Цистеин, Метионин	Метилмеркаптан
Сероводород
Лизин	Кадаверин
Орнитин	Путресцин

10.2.2. Продукты гниения аминокислот являются ксенобиотиками – веществами, чужеродными для организма человека и должны быть обезврежены (инактивированы).

 

Роль липидов в организме. Пищевые липиды, суточная потребность у детей разного возраста. Особенности использования липидов в различных тканях. Бурая жировая ткань. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Ожирение.

 

В состав пищевых жиров входят в, основном, триацилглицеролы (98%), фосфолипиды и холестерол. Триацилглицеролы животного происхождения содержат много насыщенных жирных кислот и имеют твёрдую консистенцию. Растительные жиры содержат больше ненасыщенных жирных кислот и имеют жидкую консистенцию (масла).

Биологическая роль: 1. являются одним из основных источников энергии; 2. служат источником незаменимых поли