Феномен белка в биофизике. Уникальность строения и свойств белка. — КиберПедия 

История развития пистолетов-пулеметов: Предпосылкой для возникновения пистолетов-пулеметов послужила давняя тенденция тяготения винтовок...

Биохимия спиртового брожения: Основу технологии получения пива составляет спиртовое брожение, - при котором сахар превращается...

Феномен белка в биофизике. Уникальность строения и свойств белка.

2017-06-25 569
Феномен белка в биофизике. Уникальность строения и свойств белка. 0.00 из 5.00 0 оценок
Заказать работу

Белки являются носителями активного начала всего живого (нк-потенциальное начало живого), они главным образом изучаются молекулярной биофизикой, чья главная задача заключается в раскрытии физических и химических механизмов, ответственных за структуру и биологические функции молекул. Основу структурной организации живого составляют макромолекулы, прежде всего важнейшие биополимеры — белки и нуклеиновые кислоты. Основная проблема м.б заключается в том, чтобы раскрыть природу взаимодействий атомных групп, определяющих конформационные особенности и внутреннюю динамику биологических макромолекул, механизмы взаимодействия электронных и конформационных переходов, и на этой основе понять механизмы функционирования биополимеров в живых системах.

Белки являются биополимерами, состоящими из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Аминокислотная последовательность определяет пространственную структуру белка, а структура эта уже определяет его функцию. Они часто имеют нерегулярное строение и сложную пространственную структуру.

Белки – многофункциональные молекулы. Важнейшая функция белков — ферментативный катализ химических превращений в клетке и вокруг нее. Кроме того, белки-регуляторы контролируют экспрессию генов, а рецепторные белки обеспечивают восприятие межклеточных сигналов, часто передаваемых гормонами (тоже белками). Иммунные белки и сходные с ними белки гистосовместимости обеспечивают иммунные реакции. Структурные белки образуют микрофиламенты, микротрубочки, — а также фибриллы, они армируют мембраны и поддерживают структуру клеток и тканей. Транспортные белки переносят (а запасные — запасают) другие молекулы. Белки, переносящие протоны и электроны через мембрану, обеспечивают всю биоэнергетику — поглощение света, дыхание, выработку АТФ. Другие белки, "сжигая" АТФ, обеспечивают механохимическую деятельность, — они работают в мышцах или перемещают элементы клетки.

При всем разнообразии, работа белков всегда базируется на высоко специфическом — взаимодействии белка с обрабатываемой им молекулой. Для специфического взаимодействия необходима достаточно "твердая" пространственная структура. Поэтому биологическая функция белков тесно связана с определенностью их трехмерных структур. Не только разрушение — даже небольшие изменения этих структур часто ведут к утере или резкому изменению активности белков.

 

23.Фибриллярные белки. Мембранные белки. Глобулярные белки. Характеристика, примеры.

Фибриллярные белки.

Полипептидные цепи расположены параллельно друг другу и образуют длинные волокна (фибриллы) или слой.

Механическое свойство: Способны к сжатию и распрямлению. (Выполняют структурные функции)

Нерастворимы в воде.

Примерами являются: α-структурные фибриллярные белки (кератины, тропомиозин, белки промежуточных филаментов)

β-структурные фибриллярные белки (фиброин шёлка), коллаген — белок сухожилий и хрящей, и эластин.

Мембранные белки.

По характеру взаимодействия с мембраной белки делятся на:

-монотопические белки взаимодействуют с поверхностью мембраны (моно – одним из слоев липидов);

-битопические пронизывают мембрану насквозь (би – двумя слоями липидов);

-политопические пронизывают мембрану несколько раз (поли- многократное взаимодействие с липидами).

(первые относятся к периферическим белкам, а вторые и третьи к интегральным)

Примеры: белки мембраны клетки и органелл (рецептор адреналина; сукцинатдегидрогеназа; цитохром b5).

Глобулярные белки.

Полипептидные цепи плотно скрученные в шаровидные или овальные структуры — глобулы.

Они могут быть растворимыми в воде, растворах щелочей, солей и кислот.

Функции: Выполняют преимущественно динамическую функцию.

Особенности укладок белковых глобул:

Каждый слой сложен либо только из α-спиралей, либо только из β-тяжей, но не из α -спиралей и β-тяжей одновременно!

Детальная последовательность действий не играет решающей роли при сворачивании белка.

Примеры: Овальбумин. Из этого белка на 60 процентов состоит яичный белок.

Лактальбумин - основная составляющая молока.

Гемоглобин - содержится в эритроцитах. Это белок, который способен связываться с кислородом и транспортировать его.

Миоглобин – это белок, похожий на гемоглобин. Он выполняет ту же функцию — перенос кислорода. Такой белок содержится в мышцах (поперечнополосатых и сердечной).

 


Поделиться с друзьями:

Особенности сооружения опор в сложных условиях: Сооружение ВЛ в районах с суровыми климатическими и тяжелыми геологическими условиями...

Семя – орган полового размножения и расселения растений: наружи у семян имеется плотный покров – кожура...

Археология об основании Рима: Новые раскопки проясняют и такой острый дискуссионный вопрос, как дата самого возникновения Рима...

Биохимия спиртового брожения: Основу технологии получения пива составляет спиртовое брожение, - при котором сахар превращается...



© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!

0.008 с.