Сходство и отличия ферментов и — КиберПедия 

Историки об Елизавете Петровне: Елизавета попала между двумя встречными культурными течениями, воспитывалась среди новых европейских веяний и преданий...

История развития пистолетов-пулеметов: Предпосылкой для возникновения пистолетов-пулеметов послужила давняя тенденция тяготения винтовок...

Сходство и отличия ферментов и

2017-11-16 177
Сходство и отличия ферментов и 0.00 из 5.00 0 оценок
Заказать работу

Неорганических катализаторов

Сходства:

1. Катализируют только энергетически возможные реакции 2. Не изменяют направления реакции 3.Ускоряют наступление равновесия реакции, но не сдвигают его 4.Не расходуются в процессе реакции

Отличия:

1. Скорость ферментативной реакции намного выше 2. Высокая специфичность 3. Мягкие условия работы (внутриклеточные) 4. Возможность регулирования скорости реакции 5.Скорость ферментативной реакции пропорциональна количеству фермента.

Витамин К-жирорастворимый (нафтохиноны, антигеморрагический)

Суточная потребность Около 2 мг.

Источники (филлохиноны – капуста, крапива, рябина, шпинат, тыква, арахисовое масло, печень; нафтохиноны – образуются микрофлорой в тонком кишечнике.)

Строение

 

Биохимические функции

 Карбоксилированиеглутаминовой кислоты при синтезе

1. факторов свертывания крови Кристмаса (ф.IX), Стюарта (ф.X), проконвертина (ф.VII), протромбина (ф.II).

2. Белков костной ткани,

3. Специфических протеинов C и S,

Гиповитаминоз: Наблюдается кровоточивость, снижение свертываемости крови, легкое возникновение подкожных гематом,.у женщин отмечаются обильные mensis.

Лекарственные формы: Викасол, настои крапивы

Антивитамины К:

Вещества варфарин и дикумарол связываются с ферментом редуктазой и блокируют восстановление неактивной формы витамина К в активную.

3.биуретовареакция -универсальная реакция на обнаружение пептидной связи. Биуретовую реакцию дают вещества, содержащие не менее двух пептидных группировок.. принцип: пептидная связь образует в щелочной среде с ионами Cu комплексное соединение фиолетового цвета с красным или синим оттенком в зависимости от числа пептидных связей. Интенсивность окрашивания пропорциональна количеству пептидных групп.

Ксантопротеиновая реакция- реакция на ароматические аминокислоты(фенилаланин, тирозин, триптофан). Принцип: ароматическое кольцо при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой образует динитросоединение желтого цвета.

 

 

Билет 14

Сложные белки

У белков, кроме белковой цепи, может иметься и дополнительная небелковая группа-лиганд, то есть молекула, связанная с белком.

Классификация осуществляется по небелковой –простетической группе:

1.металлопротеины (белки, содержащие ионы одного или неск.Ме. Например: трансферин)

2.фосфопротеиды (сод.Остаток фосфорной к-ты Н: козеиноген молока, вителлин желтка, овальбумин белка)

3.липопротеиды (транспортные формы липидов в организме. Н: фосфолипиды-полярные дифильные мол-лы, хиломикроны-образ0ся в кишечнике и транспортируют экзогенный жир, липопротеиды(ЛПОНП-транспортир. Эндогенный жир из печени, ЛПНП-транспортируют холестерол и являются атерогенным, ЛПВП-транспортируют холестерол из тканей в печень. антиатерогенные). Биологические мембраны представляют из себя липопротеиновый комплекс.

4.хромопротеины (небелковая часть-окрашенная молекула) Содержат окрашенные простетические группы. Сюда относят гемопротеины (содержат гем), ретинальпротеины (содержат витамин А), флавопротеины (содержат витамин В2), кобамидпротеины (содержат витамин В12) Гемопротеины- Подразделяются на неферментативные (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями, одна ковалентная связь.

5.флавопротеины- сод. Флавин и белок.

6. нуклеопротеины-небелковая часть- нуклеиновая к-та.

7.гликопротеины- сод. Ковалентноприсоед-е олигосахарижные цепи.

2 ВИТАМИН В6-ВОДОРАСТВОРИМЫЙ (ПИРИДОКСИН, АНТИДЕРМАТИТНЫЙ) СУТОЧНАЯ ПОТРЕБНОСТЬ 1,5-2,0 МГ ИСТОЧНИКИ-ЗЛАКИ, БОБОВЫЕ, ДРОЖЖИ, МЯСНЫЕ ПРОДУКТЫ, СИНТЕЗИРУЕТСЯ КИШЕЧНЫМИ БАКТЕРИЯМИ.

Формулы:

 

 

Коферменты:

 

Биохимические функции

Перенос аминогрупп и карбоксильных групп.

1. Кофермент аминотрансфераз – участие в метаболизме аминокислот.

2. Кофермент декарбоксилаз – синтез биогенных аминов.

3. Кофермент фосфорилазы гликогена (50% всего витамина находится в мышцах)

4. Участие в синтезе гема, никотинамида из триптофана, сфинголипидов.

Гиповитаминоз:

Повышенная возбудимость ЦНС, судороги (из-за недостатка синтеза ГАМК), полиневриты.пеллагроподобные дерматиты.

Лекарственные формы

Пиридоксин и пиридоксальфосфат.

3. Тимоловая проба относится к коагуляционным пробам – пробам на устойчивость белков сыворотки крови, которые выявляют нарушение их соотношения в сыворотке крови. Такие нарушения наиболее характерны для различных заболеваний печени. Тимоловая проба основана на том, что устанавливается степень помутнения сыворотки крови при воздействии на нее насыщенного раствора тимола в веронал-мединаловом буфере при кислотности равной 7,8. Насколько интенсивное будет помутнение, зависит от многих параметров, в том числе чисто лабораторных.

Проба Вельтмана одна из разновидностей осадочных проб (тимоловая, сулемовая).

Принцип пробы Вельтмана - при добавлении к сыворотке крови раствора хлористого кальция и действии нагревания происходит нарушение коллоидоустойчивости белков сыворотки.

 

Билет 15

1 Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул – белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу.

• По строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные);

• По необходимости для организма (физиологическая классификация) – незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые.Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг.Гис)

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Подобно белкам они делятся на простые и сложные.

Простые состоят только из аминокислот – пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор может называться коферментом, если он легко отделяется от апобелка, или простетической группой, если он связан с белком прочно.

N.B. Для осуществления катализа необходим комплекс апобелка и кофактора, по отдельности они катализ осуществить не могут.


Поделиться с друзьями:

Биохимия спиртового брожения: Основу технологии получения пива составляет спиртовое брожение, - при котором сахар превращается...

Эмиссия газов от очистных сооружений канализации: В последние годы внимание мирового сообщества сосредоточено на экологических проблемах...

История развития хранилищ для нефти: Первые склады нефти появились в XVII веке. Они представляли собой землянные ямы-амбара глубиной 4…5 м...

Папиллярные узоры пальцев рук - маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни...



© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!

0.011 с.