Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ - конструкции, предназначенные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой...
Своеобразие русской архитектуры: Основной материал – дерево – быстрота постройки, но недолговечность и необходимость деления...
Топ:
Определение места расположения распределительного центра: Фирма реализует продукцию на рынках сбыта и имеет постоянных поставщиков в разных регионах. Увеличение объема продаж...
Оснащения врачебно-сестринской бригады.
Особенности труда и отдыха в условиях низких температур: К работам при низких температурах на открытом воздухе и в не отапливаемых помещениях допускаются лица не моложе 18 лет, прошедшие...
Интересное:
Принципы управления денежными потоками: одним из методов контроля за состоянием денежной наличности является...
Инженерная защита территорий, зданий и сооружений от опасных геологических процессов: Изучение оползневых явлений, оценка устойчивости склонов и проектирование противооползневых сооружений — актуальнейшие задачи, стоящие перед отечественными...
Берегоукрепление оползневых склонов: На прибрежных склонах основной причиной развития оползневых процессов является подмыв водами рек естественных склонов...
Дисциплины:
2017-08-07 | 243 |
5.00
из
|
Заказать работу |
|
|
4.
Аминокислоты, образовавшиеся при переваривании белков, быстро всасываются в кишечнике. Транспорт их осуществляется двумя путями: через воротную систему печени, ведущую прямо в печень, и по лимфатическим сосудам, сообщающимся с кровью через грудной лимфатический проток. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30-50 мин после приёма белковой пищи (углеводы и жиры замедляют всасывание аминокислот). Всасывание L-аминокислот - активный процесс, требующий затраты энергии. Аминокислоты переносятся через кишечную стенку от слизистой её поверхности в кровь
Механизм всасывания аминокислот в кишечнике. L-аминокислота поступает в энтероцит путём симпорта с ионом Na+. Далее специфическая транслоказа переносит аминокислоту через мембрану в кровь. Обмен ионов натрия между клетками осуществляется путём первично-активного транспорта с помощью Nа+,К+-АТФ-азы.
Перенос через щёточную кайму осуществляется целым рядом переносчиков,
известно по крайней мере пять специфических транспортных систем, каждая из которых функционирует для переноса определённой группы близких по строению аминокислот:
нейтральных, с короткой боковой цепью (аланин, серии, треонин);
нейтральных, с длинной или разветвлённой боковой цепью (валин, лейцин, изолейцин);
с катионными радикалами (лизин, аргинин);
с анионными радикалами (глутаминовая и аспарагиновая кислоты);
иминокислот (пролин, оксипролин).
Аминокислоты конкурируют друг с другом за специфические участки связывания. Например, всасывание лейцина (если концентрация его достаточно высока) уменьшает всасывание изолейцина и валина.
Одна из специфических транспортных систем функционирует в кишечнике, почках и, мозге. Она получила название γ-глутамильного цикла
|
В этой системе участвуют 6 ферментов, один из которых находится в клеточной мембране, а остальные - в цитозоле. Ключевую роль в транспорте аминокислоты играет фермент γ -глутамилтрансфераза. катализирует перенос γ-глутамильной группы от глутатиона на транспортируемую аминокислоту и последующий перенос комплекса в клетку. Реакция протекает следующим образом γ -Глутамильный цикл. Система состоит из одного мембранного и пяти цитоплазматических ферментов. Перенос аминокислоты внутрь клетки осуществляется в комплексе с глутамильным остатком глутатиона под действием γ-глутамилтрансферазы. Затем аминокислота освобождается, а γ-глутамильный остаток в несколько стадий превращается в глутатион, который способен присоединять следующую молекулу аминокислоты. Е1 - γ-глутамилтрансфераза; Е2 - у-глутамилциклотрансфераза; Е3 - пептидаза; Е4 - оксопролиназа; Е5 - γ-глутамилцистеинсинтетаза; Е6 - глутатионсинтетаза.
Аминокислота, связанная с γ-глутамильным остатком, оказывается внутри клетки. В следующей реакции происходит отщепление γ-глутамильного остатка под действием фермента γ-глутамилциклотрансферазы Дипептид цистеинилглицин расщепляется под действием пептидазы на 2 аминокислоты - цис-теин и глицин. В результате этих 3 реакций происходит перенос одной молекулы аминокислоты в клетку (или внутриклеточную структуру). Следующие 3 реакции обеспечивают регенерацию глутатиона, благодаря чему цикл повторяется многократно. Для транспорта в клетку одной молекулы аминокислоты с участием γ-глутамильного цикла затрачиваются 3 молекулы АТФ.
5.
Фонд свободных аминокислот организма составляет примерно 35 г. Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35-65 мг/дл. Большая часть аминокислот входит в состав белков,
Источники свободных аминокислот в клетках - белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Многие клетки, за исключением высокоспециализированных (например, эритроцитов), используют аминокислоты для синтеза белков, а также большого количества других веществ: фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов (катехоламинов, гистамина) и других соединений (
|
Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных.
сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.
Катаболизм большинства аминокислот начинается с Отщепления α- аминогруппы. Аминокислота теряет аминогруппу в результате двух типов реакций: трансаминирования и дезаминирования.
Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота.
Дезаминирование аминокислот -реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака
6.
БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ
В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Глу, Глн, Про Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы. α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты в результате реакций трансаминирования. Универсальным донором α -аминогруппы служит глутамат.
Путём трансаминирования α-кетокислот, образующихся из глюкозы, синтезируются аминокислоты
Глутамат также образуется при восстановительном аминировании α-кетоглутарата глутаматдегидрогеназой.Эти реакции обратимы и играют большую роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их катаболизме. Такие реакции, выполняющие двойную функцию, называют амфиболическими.
|
|
Семя – орган полового размножения и расселения растений: наружи у семян имеется плотный покров – кожура...
Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰)...
История развития хранилищ для нефти: Первые склады нефти появились в XVII веке. Они представляли собой землянные ямы-амбара глубиной 4…5 м...
Типы сооружений для обработки осадков: Септиками называются сооружения, в которых одновременно происходят осветление сточной жидкости...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!