Общие свойства генетического кода — КиберПедия 

Индивидуальные и групповые автопоилки: для животных. Схемы и конструкции...

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим...

Общие свойства генетического кода



Отражение одних объектов с помощью других называется кодированием. Отражение структуры белков в виде триплетов ДНК называется кодом ДНК, или генетическим кодом. Благодаря генетическому коду устанавливается однозначное соответствие между нуклеотидными последовательностями нуклеиновых кислот и аминокислотами, входящими в состав белков. Генетический код обладает следующими основными свойствами:

1. Генетический код триплетен: каждая аминокислота кодируется триплетом нуклеотидов ДНК и соответствующим триплетом иРНК. При этом кодоны ничем не отделены друг от друга (отсутствуют «запятые»).

2. Генетический код является избыточным (вырожденным): почти все аминокислоты могут кодироваться разными кодонами. Только двум аминокислотам соответствует по одному кодону: метионину (АУГ) и триптофану (УГГ). Зато лейцину, серину и аргинину соответствует по 6 разных кодонов.

3. Генетический код является неперекрывающимся: каждая пара нуклеотидов принадлежит только одному кодону (исключения обнаружены у вирусов).

4. Генетический код един для подавляющего большинства биологических систем. Однако имеются и исключения, например, у инфузорий и в митохондриях разных организмов. Поэтому генетический код называют квазиуниверсальным.

 

Биосинтез белков в клетках представляет собой последовательность реакций матричного типа, в ходе которых последовательная передача наследственной информации с одного типа молекул на другой приводит к образованию полипептидов с генетически обусловленной структурой.

Биосинтез белков представляет собой начальный этап реализации, или экспрессии генетической информации. К главным матричным процессам, обеспечивающим биосинтез белков, относятся транскрипция ДНК и трансляция мРНК. Транскрипция ДНК заключается в переписывании информации с ДНК на мРНК (матричную, или информационную РНК). Трансляция мРНК заключается в переносе информации с мРНК на полипептид. Последовательность матричных реакций при биосинтезе белков можно представить в виде схемы.

нетранскрибируемая цепь ДНК А Т Г Г Г Ц Т А Т
транскрибируемая цепь ДНК Т А Ц Ц Ц Г А Т А
транскрипция ДНК ß ß ß
кодоны мРНК А У Г Г Г Ц У А У
трансляция мРНК ß ß ß
антикодоны тРНК У А Ц Ц Ц Г А У А
аминокислоты белка метионин глицин тирозин

 

На схеме видно, что генетическая информация о структуре белка хранится в виде последовательности триплетов ДНК. При этом лишь одна из цепей ДНК служит матрицей для транскрипции (такая цепь называется транскрибируемой). Вторая цепь является комплементарной по отношению к транскрибируемой и не участвует в синтезе мРНК.



Молекула мРНК служит матрицей для синтеза полипептида на рибосомах. Триплеты мРНК, кодирующие определенную аминокислоту, называются кодоны. В трансляции принимают участие молекулы тРНК. Каждая молекула тРНК содержит антикодон – распознающий триплет, в котором последовательность нуклеотидов комплементарна по отношению к определенному кодону мРНК. Каждая молекула тРНК способна переносить строго определенную аминокислоту. Соединение тРНК с аминокислотой называется аминоацил–тРНК.

Молекула тРНК по общей конформации напоминает клеверный лист на черешке. «Вершина листа» несет антикодон. Существует 61 тип тРНК с разными антикодонами. К «черешку листа» присоединяется аминокислота (существует 20 аминокислот, участвующих в синтезе полипептида на рибосомах). Каждой молекуле тРНК с определенным антикодоном соответствует строго определенная аминокислота. В то же время, определенной аминокислоте обычно соответствует несколько типов тРНК с разными антикодонами. Аминокислота ковалентно присоединяется к тРНК с помощью ферментов – аминоацил-тРНК-синтетаз. Эта реакция называется аминоацилированием тРНК.

На рибосомах к определенному кодону мРНК с помощью специфического белка присоединяется антикодон соответствующей молекулы аминоацил-тРНК. Такое связывание мРНК и аминоацил-тРНК называется кодонзависимым. На рибосомах аминокислоты соединяются между собой с помощью пептидных связей, а освободившиеся молекулы тРНК уходят на поиски свободных аминокислот.

 

Основные этапы биосинтеза белков.

1 этап. Транскрипция ДНК. На транскрибируемой цепи ДНК с помощью ДНК-зависимой РНК-полимеразы достраивается комплементарная цепь мРНК. Молекула мРНК является точной копией нетранскрибируемой цепи ДНК с той разницей, что вместо дезоксирибонуклеотидов в ее состав входят рибонуклеотиды, в состав которых вместо тимина входит урацил.



2 этап. Процессинг (созревание) мРНК. Синтезированная молекула мРНК (первичный транскрипт) подвергается дополнительным превращениям. В большинстве случаев исходная молекула мРНК разрезается на отдельные фрагменты. Одни фрагменты – интроны – расщепляются до нуклеотидов, а другие – экзоны – сшиваются в зрелую мРНК. Процесс соединения экзонов «без узелков» называется сплайсинг.

Сплайсинг характерен для эукариот и архебактерий, но иногда встречается и у прокариот. Существует несколько видов сплайсинга. Сущность альтернативного сплайсинга заключается в том, что одни и те же участки исходной мРНК могут быть и интронами, и экзонами. Тогда одному и тому же участку ДНК соответствует несколько типов зрелой мРНК и, соответственно, несколько разных форм одного и того же белка. Сущность транс–сплайсинга заключается в соединение экзонов, кодируемых разными генами (иногда даже из разных хромосом), в одну зрелую молекулу мРНК.

 

3 этап. Трансляция мРНК. Трансляция (как и все матричные процессы) включает три стадии: инициацию (начало), элонгацию (продолжение) и терминацию (окончание).

Инициация. Сущность инициации заключается в образовании пептидной связи между двумя первыми аминокислотами полипептида.

Первоначально образуется инициирующий комплекс, в состав которого входят: малая субъединица рибосомы, специфические белки (факторы инициации) и специальная инициаторная метиониновая тРНК с аминокислотой метионином – Мет–тРНКМет. Инициирующий комплекс узнает начало мРНК, присоединяется к ней и скользит до точки инициации (начала) биосинтеза белка: в большинстве случаев это стартовый кодон АУГ. Между стартовым кодоном мРНК и антикодоном метиониновой тРНК происходит кодонзависимое связывание с образованием водородных связей. Затем происходит присоединение большой субъединицы рибосомы.

При объединении субъединиц образуется целостная рибосома, которая несет два активных центра (сайта): А–участок (аминоацильный, который служит для присоединения аминоацил-тРНК) и Р–участок (пептидилтрансферазный, который служит для образования пептидной связи между аминокислотами).

Первоначально Мет–тРНКМет находится на А–участке, но затем перемещается на Р–участок. На освободившийся А–участок поступает аминоацил-тРНК с антикодоном, который комплементарен кодону мРНК, следующему за кодоном АУГ. В нашем примере это Гли–тРНКГли с антикодоном ЦЦГ, который комплементарен кодону ГГЦ. В результате кодонзависимого связывания между кодоном мРНК и антикодоном аминоацил-тРНК образуются водородные связи. Таким образом, на рибосоме рядом оказываются две аминокислоты, между которыми образуется пептидная связь. Ковалентная связь между первой аминокислотой (метионином) и её тРНК разрывается.

После образования пептидной связи между двумя первыми аминокислотами рибосома сдвигается на один триплет. В результате происходит транслокация (перемещение) инициаторной метиониновой тРНКМет за пределы рибосомы. Водородная связь между стартовым кодоном и антикодоном инициаторной тРНК разрывается. В результате свободная тРНКМет отщепляется и уходит на поиск своей аминокислоты.

Вторая тРНК вместе с аминокислотой (в нашем примере Гли–тРНКГли) в результате транслокации оказывается на Р–участке, а А–участок освобождается.

Элонгация. Сущность элонгации заключается в присоединении последующих аминокислот, то есть в наращивании полипептидной цепи. Рабочий цикл рибосомы в процессе элонгации состоит из трех шагов: кодонзависимого связывания мРНК и аминоацил-тРНК на А–участке, образования пептидной связи между аминокислотой и растущей полипептидной цепью и транслокации с освобождением А–участка.

На освободившийся А–участок поступает аминоацил-тРНК с антикодоном, соответствующим следующему кодону мРНК (в нашем примере это Тир–тРНКТир с антикодоном АУА, который комплементарен кодону УАУ).

На рибосоме рядом оказываются две аминокислоты, между которыми образуется пептидная связь. Связь между предыдущей аминокислотой и её тРНК (в нашем примере между глицином и тРНКГли) разрывается.

Затем рибосома смещается еще на один триплет, и в результате транслокации тРНК, которая была на Р–участке (в нашем примере тРНКГли), оказывается за пределами рибосомы и отщепляется от мРНК. А–участок освобождается, и рабочий цикл рибосомы начинается сначала.

Терминация. Заключается в окончании синтеза полипептидной цепи.

В конце концов, рибосома достигает такого кодона мРНК, которому не соответствует ни одна тРНК (и ни одна аминокислота). Существует три таких нонсенс–кодона: УАА («охра»), УАГ («янтарь»), УГА («опал»). На этих кодонах мРНК рабочий цикл рибосомы прерывается, и наращивание полипептида прекращается. Рибосома под воздействием определенных белков вновь разделяется на субъединицы.

 

Модификация белков. Как правило, синтезированный полипептид подвергается дальнейшим химическим превращениям. Исходная молекула может разрезаться на отдельные фрагменты; затем одни фрагменты сшиваются, другие гидролизуются до аминокислот. Простые белки могут соединяться с самыми разнообразными веществами, образуя гликопротеины, липопротеины, металлопротеины, хромопротеины и другие сложные белки. Кроме того, аминокислоты уже в составе полипептида могут подвергаться химическим превращениям. Например, аминокислота пролин, входящая в состав белка проколлагена, окисляется до гидроксипролина. В результате из проколлагена образуется коллаген – основной белковый компонент соединительной ткани.

Реакции модификации белков не являются реакциями матричного типа. Такие биохимические реакции называются ступенчатыми.

 

Энергетика биосинтеза белков. Биосинтез белков – очень энергоемкий процесс. При аминоацилировании тРНК затрачивается энергия одной связи молекулы АТФ, при кодонзависимом связывании аминоацил-тРНК – энергия одной связи молекулы ГТФ, при перемещении рибосомы на один триплет – энергия одной связи еще одной молекулы ГТФ. В итоге на присоединение аминокислоты к полипептидной цепи затрачивается около 90 кДж/моль. При гидролизе же пептидной связи высвобождается лишь 2 кДж/моль. Таким образом, при биосинтезе большая часть энергии безвозвратно теряется (рассеивается в виде тепла).






Кормораздатчик мобильный электрифицированный: схема и процесс работы устройства...

Индивидуальные и групповые автопоилки: для животных. Схемы и конструкции...

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого...

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ - конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой...





© cyberpedia.su 2017-2020 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав

0.011 с.