Какие из перечисленных факторов могут регулировать биологическую активность белков in vivo?

Взаимодействие с ингибиторами

Фосфорилирование

Ограниченный протеолиз

 

Выберите свойства, присущие альбуминам:

Хорошо растворимы в воде

Осаждаются после глобулинов при разделении методом высаливания

 

Выберите функции белков:

Структурная

Рецепторная

Антибиотики

 

Выберите функции пептидов:

Гормональная

Нейромедиаторы

 

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ультрацентрифугирование

5

Высаливание

6

Аффинная хроматография

0

Метод основан на различиях в молекулярных массах белков

0

Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

0

Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

 

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ионообменная хроматография

5

Диализ

6

Гель-фильтрация

0

Метод основан на разделении белков, различающихся разным суммарным зарядом при определенных значениях рН

0

Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

0

Метод основан на том, что вещества с разной молекулярной массой по-разному распределяются между подвижной и неподвижной фазами в хроматографической колонке, заполненной сефадексом

 

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Ионообменная хроматография

5

Изоэлектрофокусирование

6

Электрофорез

0

Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

0

Метод основан на том, что при изменении рН изменяется подвижность белка в электрическом поле

0

Метод основан на том, что белки двигаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду

 

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Метод пептидных карт

5

Аффинная хроматография

6

Распределительная хроматография

0

Метод используется для выявления различий в первичной структуре гомологичных белков

0

Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

0

Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях

 

 

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4

Высаливание

5

Электрофорез в полиакриламидном геле

6

Изоэлектрофокусирование

0

Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

0

Метод основан на том, что скорость движения белков в электрическом поле зависит от заряда и молекулярной массы

0

Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков

 

Дана смесь белков. Укажите, в какой последовательности, начиная от катода, будут располагаться белки после проведения электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия:

1

Церулоплазмин (М = 151 000, Р_i белка = 4,4)

2

г-Глобулин (М = 150 000, Р_i белка = 6,3)

3

б-Лактоглобулин (М = 37 100, Р_i белка = 5,2)

5

Цитохром (М = 13370, Р_i белка = 10,65)

4

Химотрипсиноген (М = 23240, Р_i белка = 9,5)

В какой последовательности будут выходить из хроматографической колонки пептиды при разделении их методом ионообменной хроматографии с использованием анионообменной смолы:

4

АСП-ТРЕ-АЛА

5

ГЛУ-СЕР-АСП

3

ГЛН-ТРЕ-АЛА

2

ГИС-СЕР-ЛЕЙ

1

АРГ-ЛИЗ-СЕР

 

Установите последовательность этапов вестерн-блота, выбрав необходимые этапы из предложенных:

4

Внесение ферментативного молекулярного зонда

1

Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

2

Перенос белков на нитроцеллюлозную мембрану

3

Блокировка пустых зон раствором неспецифического белка

5

Внесение хромогенного субстрата

0

Ауторадиография

 

Установите последовательность методов, используемых при определении первичной структуры белка:

4

Гидролиз под действием трипсина

1

Гель-фильтрация

2

Изоэлектрофокусирование

3

Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

5

Дансилирование

6

Секвенирование

 

Установите последовательность методов, используемых для выделения и очистки белков:

4

Диализ

6

Аффинная хроматография

5

Ионообменная хроматография

3

Высаливание

1

Гомогенизация биологического материала

2

Экстракция белков

 

Для аминокислот, имеющих незаряженные радикалы, изоэлектрическоя точка находится в ____________________ среде.

нейтральной

 

Диаминомонокарбоновыми аминокислотами являются лизин и ____________________.

аргинин

 

К ароматическим аминокислотам относят фенилаланин и ______________.

тирозин

 

В слабокислой среде не имеют заряда аминокислоты аспартат и ____________________.

глутамат

 

Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____________________.

изолейцин

 

Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:

Термостабильности

Способности смещать равновесие реакции

Роль ферментов в катализе:

Не расходуются и не образуются в процессе реакции

Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции

Понижают энергию активации реакции

 

Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:

Их количество и активность можно регулировать in vivo

Обладают высокой специфичностью

Катализируют реакции в физиологических условиях

 

Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:

Концентрации неконкурентного ингибитора

Концентрации конкурентного ингибитора

Концентрации субстрата

 

В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:

Электростатические

Гидрофобные

Водородные

 

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9

Фруктозо-1,6-дифосфат + Н₂О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат

10

Гистидин → Гистамин + СО₂

8

Глутамат + Пируват → б-Кетоглутарат + Аланин

7

Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат

6

Глюкозо-6-фосфат + НАДФ⁺ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н⁺

0

Оксидоредуктаза

0

Изомераза

0

Трансфераза

0

Гидролаза

0

Лиаза

 

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

10

Малат ↔ Фумарат + Н₂О

8

(Гликоген)_n + Н3РО4 → (Гликоген)_n-1 + Глюкозо-1-фосфат

6

Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат

9

Мочевина + Н₂О → 2NH₃ + СО₂

7

3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат

0

Лигаза

0

Изомераза

0

Трансфераза

0

Гидролаза

0

Лиаза

 

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

6

R–CH₂–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H₂O

7

Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А

8

2Н2О2 → 2Н2О + О2

9

АН2 + В → А + ВН2

10

АН2 + О2 → А + Н2О2

0

Лиаза

0

Пероксидаза

0

Каталаза

0

Дегидрогеназа

0

Оксидаза

 

 

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

8

Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ

9

L-Глутамат ↔ D-Глутамат

7

Пируват → Ацетальдегид + СО₂

6

Валилтирозин + H2O → Валин + Тирозин

10

Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+

0

Гидролаза

0

Лиаза

0

Трансфераза

0

Изомераза

0

Оксидоредуктаза

 

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9

Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ

8

Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород

7

Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород

6

Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы

10

Восстановление пероксида водорода с образованием воды

0

Оксигеназа

0

Оксидаза

0

Дегидрогеназа

0

Лигаза

0

Перокскидаза

 

Скорость химической реакции при повышении температуры на 10єС увеличивается в:

2 раза

 

Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:

35 – 40єС

 

График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:

Колокола

 

При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:

Первого порядка

 

В условиях избытка субстрата скорость реакции:

Прямо пропорциональна концентрации фермента

 

При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:

Изменения ионизации функциональных групп фермента

 

Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:

Нарушается конфигурация энзима

 

Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.

моль

 

Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.

{мкмоль;микромоль}

 

 

Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.

удельн*

 

Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ____________________.

катал*

 

Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.

молекулой

 

В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:

Изменения вторичной структуры фермента

Изменения конфигурации фермента

 

В активном центре фермента имеются участки:

Якорный

Каталитический

Способствующий

 

Коферментами являются:

Витамин К

Нуклеотиды

Металлы

Глутатион

Убихинон

Витамин РР

 

Теория Кошленда предполагает:

Изменение конформации и фермента, и субстрата

Пространственную комплементарность энзима и субстрата

Электростатическое соответствие энзима и субстрата

 

Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:

Занимает значительную часть молекулы фермента

В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты

В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты