Лабораторная работа №6. «Аминокислоты. Белки.»

Аминокислоты – органические соединения, содержащие в молекулах не менее 1 карбоксильной (СООН) и не менее 1 амино (NH₂) группы, очень разнообразные по происхождению, строению и физико-химическим свойствам.

Природные аминокислоты (около 300) входят в состав пептидов и белков и выполняют в живых организмах ряд метаболических функций. Выделяют 21 аминокислоту, кодируемую генетическим кодом и модифицированные аминокислоты.

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом, подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), незаменимые у детей (аргинин и гистидин) и заменимые (глицин, аланин, аспарагин, глутамин, пролин, серин, тирозин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты).

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека из безазотистых продуктов метаболизма и других аминокислот, в том числе незаменимых. Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с белковой пищей.

Белки (протеины) и пептиды построены из остатков природных аминокислот и по своему значению и биологическим функциям они занимают среди биоорганических соединений особое место. Они имеют сложное строение и являются наиболее разнообразными по составу, строению, свойствам, функциям из биоорганических веществ. Белки – обязательная составная часть всех живых клеток. Белки – это биополимеры, макромолекулы которых состоят из остатков аминокислот, последовательно соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Последовательность аминокислотных остатков называют первичной структурой белка. Природа пептидной связи позволяет белкам иметь энергетически устойчивую вторичную структуру, стабилизированную внутримолекулярными водородными связями между пептидными группами молекулы белка. Вторичные валентные (дисульфидные мостики между тиольными группами остатков цистеина белковых молекул) и невалентные (водородные связи, ион-дипольные, диполь-дипольные и дисперсионные) взаимодействия внутри белковых молекул и их гидратация в водной среде создают устойчивую третичную структуру, а отдельные третичные структуры создают четвертичные структуры; которые в свою очередь способны к образованию устойчивых супрамолекулярных соединений («молекулярных машин»). Именно пространственная структура белков и их супрамолекулярных соединений определяет химические и биологические свойства белков in vitro и in vivo. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу называются полипептидами. Четкой границы между белками и полипептидами не существует.

Цель занятия: сформировать знания стереохимического строения и реакционной способности аминокислот как гетерофункциональных соединений, являющихся структурными компонентами пептидов и белков и уровней пространственной организации пептидов и белков во взаимосвязи с их биологическими функциями; выработать умение проводить качественные реакции на белки.

Контрольные вопросы

1. Постройте проекционные формулы Фишера энантиомеров L-фенилаланина; L-метионина.

2. Напишите схемы реакций декарбоксилирования L-серина, L-глутаминовой кислоты, L-гистидина, L-цистеина. Укажите необходимый кофермент. Назовите полученные биогенные амины.

3. Напишите схему реакции окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты in vivo. Укажите необходимый кофермент.