Сложные белки, нуклеиновые кислоты и ферменты

Учебная литература для студентов медицинских вузов

 

 

(авторы)

 

 

СБОРНИК ТЕСТОВ ПО БИОХИМИИ

 

Под редакцией

 

Допущено (Рекомендовано)

 

Издательство

2004

УДК 577.1

ББК 28. ?

C 23 ?

 

Рецензенты:

 

(Авторы)

С 23 Сборник тестов по биохимии.

    Учебное пособие/Под ред. (---------)

    Изд-во (---------), 2004. – 91 с. – (Учеб.лит.для           

    студентов мед. Вузов). ISBN 5- ?

     В сборнике представлены тесты по биохимии, составленные в полном соответствии с теоретическим материалом по курсу «Биохимии», рекомендованному для внедрения в практику медицинского образования.

       Могут быть использованы студентами и преподавателями медицинских специальностей при подготовке к занятиям, зачетам и экзаменам в режиме самоконтроля и контроля.

 ББК 28.

ISBN 5- ?              © (авторы)

 

 

Введение

           

Предлагаемое руководство можно рассматривать как результат многолетней работы преподавателей кафедры биологической химии медицинского факультета Российского университета дружбы народов. Оно может быть использовано для обучения, контроля и самоконтроля по курсу «Биохимии», соответствующему международным требованиям. Предназначено для студентов, аспирантов и преподавателей медицинских специальностей.

       В руководстве представлены в большом количестве, разнообразные типы тестов, составленные по форме, рекомендованной ВОЗ для внедрения в практику медицинского образования:

1. выбор наиболее правильного ответа,

2. выбор правильной комбинации ответов,

3. выбор правильного ответа из ряда предлагаемых ответов.

Вопросы охватывают обширный материал практически всех основных разделов базового курса биохимии и могут использоваться для создания обучающих и контролирующих компьютерных программ. Особенно важно внедрять такую форму самоконтроля при подготовке к тестовому экзамену. При этом проверяется не только уровень подготовленности, но и формируются навыки решения тестов в строго определенное время. Все вопросы для самоконтроля оснащены правильными ответами, которые приведены в конце руководства.

Все предлагаемые тесты апробированы в учебном процессе.

 

 

Аминокислоты и простые белки

 

1. Незаменимые для человека аминокислоты

1. фенилаланин

2. тирозин

3. триптофан

4. треонин

5. метионин

2. Положительным зарядом в радикальной части обладают аминокислоты

1. аспарагин

2. глутамин

3. лизин

4. глутамат

5. гистидин

3. Серосодержащие аминокислоты

1. метионин

2. лизин

3. валин

4. цистеин

5. аргинин

4. Гидрофобные аминокислоты

1. глутамин

2. валин

3. треонин

4. фенилаланин

5. изолейцин

5. При денатурации белка не нарушаются связи

1. дисульфидные

2. водородные

3. пептидные

4. ионные

5. гидрофобные

6. Донор метильных групп

1. валин

2. лейцин

3. метионин

4. аргинин

5. треонин

7. Наибольшая величина R_f при бумажной хроматографии будет для аминокислоты

1. глицина

2. треонина

3. серина

4. глутамата

5. валина

8. Изоэлектрическая точка белка зависит от

1. наличия гидратной оболочки

2. суммарного заряда

3. наличия водородных связей

4. наличия спиральных участков в молекуле

5. всех перечисленных параметров

9. Биуретовая реакция будет положительной для

1. простых белков

2. дипептидов

3. трипептидов

4. раствора аминокислот

5. желатины

10. Олигомерные белки

1. проходят через полупроницаемую мембрану

2. не содержат á-спиральных участков

3. состоят из нескольких полипептидных цепей

4. не обладают четвертичной структурой

5. соответствуют всем вышеуказанным утверждениям

11. Гидрофильные аминокислоты

1. глутамин

2. серин

3. аргинин

4. фенилаланин

5. аспарагин

12. Аминокислота без стереоизомеров

1. тирозин

2. глицин

3. аланин

4. цистеин

5. серин

13. Незаменимые для человека аминокислоты

1. лизин

2. треонин

3. орнитин

4. валин

5. цистеин

14. Аминокислоты с незаряженными радикалами

1. треонин

2. триптофан

3. аргинин

4. гистидин

5. серин

15. Аминокислоты – производные пропионовой кислоты

1. аланин

2. серин

3. цистеин

4. треонин

5. фенилаланин

16. Гидрофобная аминокислота

1. серин

2. лейцин

3. глутамин

4. цистеин

5. лизин

17. Денатурацию белка вызывает добавление

1. концентрированной азотной кислоты

2. сульфата меди

3. азотнокислого серебра

4. концентрированной щелочи

5. сульфата аммония

18. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота

1. аспарагин

2. гистидин

3. лизин

4. цистеин

5. метионин

19. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить

1. глутамат и лизин

2. глутамат и лейцин

3. лейцин и лизин

4. лейцин и валин

5. валин и глутамат

20. Денатурация белка всегда сопровождается

1. нарушением третичной структуры белка

2. гидролизом пептидных связей

3. появлением окраски

4. образованием функциональных комплексов с другими белками

5. потерей нативных биологических свойств

21. Третичную структуру белков стабилизируют связи

1. сложноэфирные

2. гидрофобные

3. водородные

4. ионные

5. дисульфидные

22. Нингидриновая реакция отрицательная с

1. простыми белками

2. дипептидами

3. трипептидами

4. свободными аминокислотами

5. карбоновыми кислотами

23. Коллаген содержит много остатков

1. гистидина

2. глицина

3. аспарагина

4. лейцина

5. глутамата

24. Незаменимые для человека аминокислоты

1. лейцин

2. аланин

3. фенилаланин

4. пролин

5. аспарагин

25. Производным янтарной кислоты является

1. глутаминовая кислота

2. гистидин

3. пролин

4. триптофан

5. аспарагиновая кислота

26. Молекулярную массу белков можно определить

1. по аминокислотному составу

2. диализом

3. ионообменной хроматографией

4. колориметрически

5. гель-фильтрацией

27. Альбумины растворимы в

1. дистиллированной воде

2. фосфатном буфере, pH=6,8

3. полунасыщенном растворе сульфата аммония

4. полунасыщенном растворе сульфата меди

5. насыщенном растворе сульфата аммония

28. Смесь белков с различной молекулярной массой можно разделить

1. гель-фильтрацией

2. ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным размером пор

3. диализом

4. ультрацентрифугированием

5. высаливанием

29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дают

1. фенилаланин

2. метионин

3. триптофан

4. аргинин

5. аспарагин

30. Шапероны участвуют в образовании и поддержании главным образом

1. первичной структуры белков

2. первичной структуры нуклеиновых кислот

3. третичной структуры белков

4. четвертичной структуры белков

5. сложных белковых комплексов

31. Гидрофильными аминокислотами являются

1. фенилаланин

2. лейцин

3. треонин

4. серин

5. аланин

32. Фолдинг белка – это

1. формирование первичной структуры

2. модификация аминокислотных остатков

3. формирование третичной структуры

4. транспорт в митохондрии

33. Незаменимые для человека аминокислоты

1. изолейцин

2. аланин

3. глицин

4. валин

5. аспарагин

34. Аминокислоты с положительным зарядом в радикале

1. гистидин

2. валин

3. аргинин

4. лизин

5. изолейцин

35. Аминокислота – производное глутаровой кислоты

1. аспарагиновая кислота

2. глутаминовая кислота

3. аргинин

4. лизин

5. гистидин

36. Аминокислоты с отрицательным зарядом в радикале

1. аспарагин

2. глутамин

3. глутамат

4. аргинин

5. аспартат

37. Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя

1. трихлоруксусную кислоту

2. гидроксид натрия

3. сульфат меди

4. сульфат аммония

38. Положительно заряженные белки

1. альбумины

2. глобулины

3. глутелины

4. гистоны

5. протамины

39. Сложные белки

1. протамины

2. миоглобин

3. гистоны

4. флавопротеины

5. гемоглобин

40. Для очистки белков от солей используют методы

1. гель-фильтрации

2. диализа

3. бумажной хроматографии

4. гидролиза

5. все вышеперечисленные

41. Положительную реакцию Фоля дает

1. триптофан

2. гистидин

3. тирозин

4. треонин

5. цистеин

42. Наиболее прочные связи в молекуле белка

1. пептидные

2. дисульфидные

3. водородные

4. ионные

5. гидрофобные

43. Олигомерные белки отличает наличие

1. первичной структуры

2. вторичной структуры

3. третичной структуры

4. четвертичной структуры

5. доменного строения

Сложные белки, нуклеиновые кислоты и ферменты

 

1. Фермент амилаза относится к

1. оксидоредуктазам

2. гидролазам

3. лиазам

4. синтетазам

5. изомеразам

2. Смесь ферментов нельзя разделить

1. высаливанием

2. диализом

3. гель-фильтрацией

4. электрофорезом

5. ионообменной хроматографией

3. Превращение альдоз в кетозы катализирует фермент из класса

1. оксидоредуктаз

2. трансфераз

3. гидролаз

4. изомераз

5. лиаз

4. Холинэстераза гидролизует связи

1. сложноэфирные

2. гликозидные

3. пептидные

4. дисульфидные

5. водородные

5. Молекула гема состоит из производных

1. пиррола

2. пурина

3. пиримидина

4. имидазола

5. пиридина

6. Активировать ферменты могут

1. ингибитор

2. аллостерический активатор

3. продукт реакции

4. кофактор

5. изменение рН

7. Один катал – это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

3. число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

8. Участку ДНК - ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК

1. ЦУГУАЦ

2. ЦАУГУЦ

3. ЦТГТАЦ

4. ЦАТГТЦ

5. ГАЦАТГ

9. Нуклеотидом является

1. аденин

2. аденозингидролаза

3. цитидин

4. прион

5. аденозинмонофосфат

10. В молекуле ДНК неверно

1. А+Ц = Г+Т

2. А = Т

3. Г = Ц

4. А+Т = Г+Ц

5. Г+А = Ц+Т

11. Молекула гемоглобина

1. мономер

2. димер

3. тример

4. тетрамер

5. гексамер

12. Необратимая модификация фермента происходит при

1. аллостерической регуляции

2. конкурентном ингибировании

3. активации проферментов

4. неконкурентном ингибировании

13. Фермент каталаза относится к

1. оксидоредуктазам

2. трансферазам

3. лиазам

4. гидролазам

5. изомеразам

14. С активным центром фермента не связывается

1. субстрат

2. продукт

3. кофермент

4. конкурентный ингибитор

5. аллостерический эффектор

15. Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе

1. две

2. три

3. четыре

4. шесть

5. восемь

16. Неокрашенный белок

1. пепсин

2. каталаза

3. миоглобин

4. гемоглобин

5. цитохром С

17. Простетические группы гликопротеинов

1. галактоза

2. глюкозамин

3. глутаминовая кислота

4. аспарагиновая кислота

5. нуклеиновая кислота

18. Активировать апофермент может

1. субстрат

2. аллостерический активатор

3. продукт реакции

4. кофермент

5. изменение рН

19. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что

1. это высокомолекулярные соединения

2. имеют сложную пространственную структуру

3. поглощают свет в УФ области спектра

4. состоят из мономеров

5. не содержат аминокислотных остатков

20. Одна международная единица ферментативной активности – это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

3. число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

21. Нуклеозидом является

1. цитозин

2. урацил

3. тимин

4. гуанозин

5. аденозинтрифосфат

22. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина

1. глу на вал

2. глу на асп

3. вал на лей

4. вал на цис

5. гли на асп

23. Аллостерический эффектор

1. конкурирует с субстратом за связывание в активном центре

2. связывается с участком молекулы фермента, отличным от активного центра

3. изменяет образующийся продукт реакции

4. активирует или ингибирует фермент

24. Конкурентные ингибиторы

1. повышают K_m фермента

2. понижают K_m фермента

3. повыщают V_max

4. понижают V_max

5. не изменяют K_m и V_max

25. Специфичность сложных ферментов определяется

1. коферментом

2. апоферментом

3. аллостерическим эффектором

4. всеми вышеперечисленными факторами

26. К классу оксидоредуктаз не относится фермент

1. каталаза

2. пероксидаза

3. холинэстераза

4. аскорбатоксидаза

5. лактатдегидрогеназа

27. Молекулярная активность (число оборотов) фермента – это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

3. число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

28. Изменение рН среды может сопровождаться

1. разрывом пептидных связей в молекуле фермента

2. изменением суммарного заряда молекулы фермента

3. изменением заряда субстрата

4. диссоциацией молекулы фермента

5. денатурацией фермента

29. Интерфероны - это молекулы

1. простых белков или гликопротеинов

2. одноцепочечной РНК

3. двухцепочечной РНК

4. гликолипидов

5. гемопротеинов

30. При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре при 260 нм

1. не меняется

2. уменьшается

3. увеличивается

4. сдвигается в коротковолновую область

5. сдвигается в длинноволновую область

31. Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?

1. ионные

2. гидрофобные

3. водородные

4. пептидные

5. гликозидные и сложноэфирные

32. Генетический код

1. одинаков у всех организмов

2. одинаков в пределах вида

3. разный у разных организмов

4. строго индивидуален

5. разный у растений и животных

33. Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи

1. только альфа

2. только бета

3. альфа и бета

4. альфа и гамма

5. только гамма

34. Скорость ферментативной реакции повышается при

1. уменьшении температуры

2. увеличении количества фермента

3. денатурации фермента

4. недостатке кофермента

5. добавлении специфического активатора

35. Конкурентное ингибирование снимается

1. повышением температуры

2. добавлением продукта реакции

3. избытком субстрата

4. ионами тяжелых металлов

36. Ферменты увеличивают скорость реакции

1. повышая энергию активации реакции

2. уменьшая изменение свободной энергии (ÄG) в ходе реакции

3. понижая энергию активации реакции

4. изменяя константу равновесия реакции

37. Оксидоредуктаза

1. амилаза

2. трипсин

3. каталаза

4. холинэстераза

5. пепсин

38. Каталитической активностью обладает

1. инсулин

2. миоглобин

3. казеин

4. пепсин

5. кератин

39. Гемопротеином не является

1. миоглобин

2. цитохром С

3. каталаза

4. гемоглобин

5. казеин

40. Обратимым может быть ингибирование

1. аллостерическое

2. конкурентное

3. неконкурентное

4. ретроингибирование

5. ингибирование продуктом реакции

41. Удельная активность фермента – это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

3. число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

42. Минорным нуклеотидом природных нуклеиновых кислот не является

1. метилцитидинфосфат

2. оксиметилцитидинфосфат

3. дигидроуридинфосфат

4. псевдоуридинфосфат

5. уриидинфосфат

43. Чем отличаются разные типы РНК?

1. первичной структурой

2. молекулярной массой

3. последовательностью нуклеотидов

4. функциями в клетке

44. Гетероциклические кольца

1. пиримидиновое

2. пиридиновое

3. пуриновое

4. бензольное

5. имидазольное

45. Аллостерический регулятор гемоглобина

1. 1,3-бисфосфоглицериновая кислота

2. 2,3-бисфосфоглицериновая кислота

3. 1-фосфоглицериновая кислота

4. 2-фосфоглицериновая кислота

5. 3-фосфоглицериновая кислота

46. Если концентрация субстрата равна K_m, то скорость реакции составляет

1. 0,25 V_max

2. 0,33 V_max

3. 0,50 V_max

4. 0,67 V_max

5. 0,75 V_max

47. К гемопротеинам относится

1. пепсин

2. липаза

3. химотрипсин

4. цитохром Р450

5. казеин

48. К гемопротеинам относится

1. пепсин

2. коллаген

3. кератин

4. пероксидаза

5. эластин

49. К фосфопротеинам относится

1. пероксидаза

2. глутатион

3. казеин

4. альбумин

5. протамины

50. Низкомолекулярный пептид

1. пероксидаза

2. глутатион

3. казеин

4. альбумин

5. протамины

51. Низкомолекулярные пептиды

1. пероксидаза

2. брадикинин

3. казеин

4. альбумин

5. ангиотензин

52. Низкомолекулярные пептиды

1. эластин

2. каллидин

3. казеин

4. альбумин

5. аспартам

53. Низкомолекулярные пептиды

1. липаза

2. окситоцин

3. казеин

4. каталаза

5. вазопрессин

54. Регуляция активности ферментов в организме человека осуществляется

1. специфическим гидролизом пептидных связей (прицельным протеолизом)

2. с помощью белков-активаторов или белков-ингибиторов

3. путем отделения регуляторных субъединиц от каталитических

4. аденилированием молекулы фермента

5. фосфорилированием молекулы фермента

55. Ретроингибирование ферментов заключается в

1. связывании отдаленного продукта цепочки превращений с аллостерическим центром первого фермента

2. денатурации фермента

3. связывании с ферментом вторичного посредника

4. связывании с ферментом продукта катализируемой этим ферментом реакции

5. присоединении ингибитора в активном центре фермента

56. Аллостерический ингибитор может

1. быть продуктом реакции, катализируемой данным ферментом

2. вытеснять кофермент из активного центра

3. быть токсическим веществом

4. быть конечным продуктом цепочки последующих превращений

5. конкурентно ингибировать фермент

57. Окрашенной группой хромопротеинов может быть

1. галактозамин

2. пиридоксальфосфат

3. селен

4. гем

5. пальмитиновая кислота

58. N-ацетилнейраминовую кислоту содержат сложные белки

1. хромопротеины

2. гликопротеины

3. липопротеины

4. металлопротеины

5. нуклеопротеины

59. Окрашенной группой хромопротеинов может быть

1. галактоза

2. коэнзим А

3. магний

4. флавинмононуклеотид

5. фосфатидилхолин

Витамины, липиды, гормоны

 

1. Причинами гиповитаминозов могут быть

1. недостаток витамина в пище

2. нарушение транспорта витамина

3. нарушение синтеза кофермента из витамина

4. генетические дефекты апофермента

2. Витамин, суточная потребность в котором для человека наибольшая

1. А

2. В₁

3. РР

4. D

5. Е

3.

 

Витамины, содержащие гетероциклы в своей структуре

1. токоферолы

2. холекальциферол

3. пиридоксин

4. ниацин (РР)

5. пантотеновая кислота

4. Витамины, необходимые для переноса атомов водорода

1. тиамин

2. рибофлавин

3. фолиевая кислота

4. никотинамид

5. биотин

5. В состав кофермента А входит витамин

1. В₁

2. В₂

3. В₃

4. В₆

5. В₁₂

6. Ингибитором фосфодиэстеразы, разрушающей цАМФ, является

1. АТФ

2. кофеин

3. аспирин

4. NO (оксид азота)

5. цГМФ

7. Кофермент присоединяется к апоферменту

1. в аллостерическом центре

2. в активном центре

3. разнообразными химическими связями

4. всегда очень прочно

8. Насыщенные жирные кислоты

1. олеиновая

2. арахиновая

3. линоленовая

4. пальмитиновая

5. арахидоновая

9. Стероидами являются

1. половые гормоны

2. глюкокортикоиды

3. токоферолы

4. холестерин

5. трииодтиронин

10. В состав клеточных мембран не могут входить

1. глицерин

2. триациглицерины

3. холестерин

4. белки

5. фосфатидилхолин

11. Кальмодулин – это

1. глицерофосфолипид

2. гормон щитовидной железы

3. внутриклеточный Ca-связывающий белок

4. предшественник кальциферола

5. белок сыворотки крови

12. Протеинкиназа С активируется

1. ТАГ

2. МАГ

3. ДАГ

4. ионами Ca²⁺

5. цАМФ

13. Недостаток витамина D у взрослого человека может вызвать

1. рахит

2. остеопороз

3. ксерофтальмию

4. макроцитарную анемию

5. цингу

14. Витамин, суточная потребность в котором для человека наименьшая

1. А

2. В₁

3. С

4. D

5. Е

15. Витамины, не содержащие гетероциклы в своей структуре

1. ретинол

2. пиридоксин

3. холекальциферол

4. рибофлавин

5. тиамин

16. Витамин, необходимый для переноса аминогрупп

1. пиридоксин

2. рибофлавин

3. тиамин

4. филлохинон

5. никотинамид

17. Антиоксидантами считают витамины

1. Н

2. В₆

3. А

4. Е

5. С

18. Аденилатциклаза

1. мембранный фермент

2. цитоплазматический фермент

3. активируется G-белками

4. катализирует образование цАМФ

5. содержит гем

19. Специфичность действия холофермента определяется

1. липидной простетической группой

2. углеводной простетической группой

3. апоферментом

4. коферментом

5. всеми вышеперечисленными факторами

20. Ненасыщенные жирные кислоты

1. пальмитиновая

2. олеиновая

3. стеариновая

4. арахиновая

5. арахидоновая

21. К стероидам относятся

1. эстрон

2. токоферол

3. менахинон

4. тестостерон

5. трииодтиронин

22. Глицерофосфолипид, не имеющий положительного заряда

1. фосфатидилинозитол

2. фосфатидилэтаноламин

3. фосфатидилхолин

23. Стероидные гормоны

1. проникают в клетку

2. связываются с мембранными рецепторами

3. активируют G-белки

4. стимулируют синтез мРНК

5. участвуют во всех вышеперечисленных процессах

24. К кортикостероидам не относятся

1. кортизон

2. кортиколиберин

3. кортикотропин

4. гидрокортизон

5. альдостерон

25. При недостатке витамина B₁ развивается

1. склероз

2. рахит

3. пеллагра

4. цинга

5. бери-бери

26. Потребность в каком витамине увеличивается с возрастом и при тяжелой физической работе

1. B₁

2. B₂

3. B₆

4. B₁₂

5. D

27. Какая пара витаминов содержит атом серы в своем составе

1. тиамин и биотин

2. тиамин и фолиевая кислота

3. пиридоксин и биотин

4. биотин и рибофлавин

28. Витамин, который необходим для переноса CO₂-групп

1. тиамин

2. биотин

3. кобаламин

4. пиридоксин

5. аскорбиновая кислота

29. В обмене Ca²⁺ участвуют

1. витамин Н

2. витамин К

3. витамин D

4. кальцитонин

5. паратгормон

30. Оксид азота (NO)

1. биологически активная молекула

2. синтезируется из лизина

3. синтезируется из аргинина

4. оказывает длительный эффект

31. Коферментом дегидрогеназ могут быть

1. НАД⁺

2. ФАД

3. пиридоксин

4. биотин

5. КоА

32. К стеринам относятся

1. ретинол

2. филлохинон

3. токоферолы

4. все вышеперечисленные соединения

5. ни одно из вышеперечисленных соединений

33. Компонентом клеточных мембран не может быть

1. сфингомиелин

2. цереброзиды

3. холестерин

4. ТАГ

5. фосфатидилсерин

34. Вторичными посредниками в передаче гормонального сигнала могут быть

1. гормон

2. цАМФ

3. мембранные рецепторы

4. ДАГ

5. аденилатциклаза

35. Действие каких гормонов опосредовано G-белками?

1. адреналина

2. норадреналина

3. трииодтиронина

4. гидрокортизона

5. глюкагона

36. Нарушение синтеза коллагена наблюдается при недостаточности витамина

1. E

2. А

3. К

4. С

5. D

37. Витамины, для которых хорошо известны случаи гипервитаминоза

1. B₁

2. С

3. D

4. Е

5. А

38. Витамин, содержащий в своей молекуле атом металла

1. B₁

2. B₂

3. B₃

4. B₆

5. B₁₂

39. Витамин, в составе кофермента переносящий один атом водорода и два электрона

1. тиамин

2. биотин

3. рибофлавин

4. ниацин (РР)

5. пиридоксин

40. Ретиноевая кислота – активная форма витамина

1. А

2. С

3. D

4. Е

5. К

41. Протеинкиназы

1. фосфорилируют белки

2. активируются вторичными посредниками передачи гормонального сигнала

3. дефосфорилируют белки

4. синтезируют цАМФ

5. ингибируются кофеином

42. Коферментом аминотрансфераз служит

1. ФАД

2. ТПФ

3. ПФ

4. биоцитин

5. КоА

43. Незаменимые жирные кислоты

1. линолевая

2. линоленовая

3. арахидоновая

4. арахиновая

5. олеиновая

44. К стероидам не относятся

1. провитамины D

2. гормоны коры надпочечников

3. тиреотропин

4. либерины и статины

5. половые гормоны

45. Остаток глицерина содержат

1. лецитины

2. плазмалогены

3. кардиолипины

4. ганглиозиды

5. церамиды

46. В передаче сигнала пептидных гормонов участвуют

1. G-белки

2. аденилатциклаза

3. внутриклеточные рецепторы

4. протеинкиназы

5. цАМФ

47. G_S-белок

1. состоит из трех субъединиц

2. связан с ГДФ

3. ингибирует аденилатциклазу

4. мембранный белок

5. активирует ДНК

48. Водорастворимые витамины

1. ретинол

2. никотиновая кислота

3. кобаламин

4. токоферол

5. биотин

6. филлохинон

49. Водорастворимые витамины

1. рибофлавин

2. ретинол

3. токоферол

4. кальциферол

5. филлохинон

6. пантотеновая кислота

50. Жирорастворимые витамины

1. пиридоксин

2. тиамин

3. ретинол

4. филлохинон

5. фолиевая кислота

6. рутин

51. Коферментная форма витамина B₁

1. ТПФ

2. НАД⁺

3. ФАД

4. ПФ

5. КоА

52. Коферментные формы витамина B₂

1. ТПФ

2. НАД⁺

3. ФАД

4. ПФ

5. ФМН

53. Коферментные формы витамина РР

1. ТПФ

2. НАД⁺

3. ПФ

4. НАДФ

5. КоА

54. Коферментная форма витамина B₆

1. ТПФ

2. НАД

3. ПФ

4. ФАД

5. КоА

55. Каротин – предшественник витамина

1. ретинола

2. биотина

3. токоферола

4. рибофлавина

5. филлохинона

56. В процессе свертывания крови участвует витамин

1. А

2. D

3. Е

4. К

5. РР

57. Фолиевая кислота (витамин B_c) участвует в

1. зрительном процессе

2. процессе свертывания крови

3. обмене кальция и фосфора

4. транспорте СО₂

5. синтезе пуриновых нуклеотидов

58. Биотин (витамин Н) участвует исключительно в реакциях

1. гидроксилирования

2. трансаминирования

3. дезаминирования

4. карбоксилирования

5. трансметилирования

59. Стероидные гормоны в комплексе с внутриклеточными рецепторами стимулируют

1. репликацию ДНК

2. деградацию белков

3. транскрипцию специфических генов

4. диссоциацию рибосом

5. синтез цАМФ

60. Тиреолиберин – гормон

1. гипофиза

2. гипоталамуса

3. щитовидной железы

4. паращитовидной железы

5. эпифиза

61. Антагонисты инсулина

1. глюкагон

2. кортикотропин

3. адреналин

4. альдостерон

5. соматостатин

62. Биотин и пиридоксальфосфат соединяются с белком через аминокислоту

1. глицин

2. лейцин

3. изолейцин

4. лизин

5. аргинин

63. Авидин связывает витамин

1. рутин

2. ниацин

3. биотин

4. ретинол

5. рибофлавин

64. В растительной пищи полностью отсутствует витамин

1. биотин

2. тиамин

3. кобаламин

4. фолиевая кислота

5. пантотеновая кислота

65. В карбоксилировании остатков глутаминовой кислоты в протромбине участвует витамин

1. С

2. D

3. Е

4. К

5. А

66. Гормональная форма витамина D

1. кальциферол

2. кальцитриол

3. кальцитонин

4. кальмодулин

5. паратгормон

67. Добавление масла к растительной пище способствует всасыванию витамина

1. тиамина

2. биотина

3. рибофлавина

4. аскорбиновой кислоты

5. ретинола

68. Липиды, содержащие остаток фосфорной кислоты

1. МАГ

2. ДАГ

3. ТАГ

4. фосфатидные кислоты

5. простагландины

69. Линолевая кислота согласно номенклатуре обозначается

1. 18 : 1 ù 9

2. 18 : 2 ù 6

3. 18 : 3 ù 3

4. 18 : 0

5. 20 : 4 ù 6

70. Церамиды – это

1. витамины

2. гормоны

3. углеводы

4. липиды

5. коферменты

71. Гормоны гипофиза

1. тиролиберин

2. тироксин

3. тиротропин

4. соматостатин

5. соматотропин

72. Гормоны липидной природы

1. адреналин

2. андростерон

3. глюкагон

4. кортизол

5. окситоцин

73. Пептидные гормоны

1. кальцитриол

2. андростерон

3. глюкагон

4. кортизол

5. окситоцин

74. Гормоны – производные аминокислот

1. адреналин

2. андростерон

3. норадреналин

4. кортизол

5. кальцитриол

75. В ядро клетки проникают

1. глюкагон

2. кальцитриол

3. кортизол

4. кортикотропин

5. адреналин

76. С мембранными рецепторами на поверхности клетки связываются

1. глюкагон

2. кальцитриол

3. кортизол

4. инсулин

5. адреналин