Распределение АлТ в тканях и плазме крови взрослого человека

Ткани	Активность фермента в ткани гомогената, E · 10-3 г ткани гомогената	Отношение активности фермента ткани и плазмы (сыворотки) крови
Сердце Печень Скелетная мускулатура Почки Поджелудочная железа Селезёнка Лёгкие Сыворотка	7,1 4,8 1,2 0,7 0,016

 

Составление реакций, катализирующих АсТ, АлТ, ЛДГ.

 

COOH COOH COOH COOH

| | | |

CH₂ C = O CH₂ CH – NH₂

| | АсАТ | |

CH₂ + CH₂ CH₂ + CH₂

| | | |

CH – NH₂ COOH C = O COOH

| |

COOH COOH

 

глутаминовая ЩУК α-кетоглутаровая аспарагиновая

кислота кислота кислота

 

 

COOH COOH

| |

CH₂ COOH CH₂ COOH

| | АлАТ | |

CH₂ + C = O CH₂ + CH – CH₂

| | | |

CH – NH₂ CH₃ C = O COOH

| |

COOH COOH

 

глутаминовая пируват α-кетоглутаровая аланин

кислота кислота

 

Альфа-амилаза (диастаза, α-1,4-глюкан-4-глюканогидролаза; КФ 3.2.1.1) – фермент, осуществляющий гидролитическое расщепление полисахаридов (крахмала, гликогена, амилозы и других продуктов, содержащих три и более остатков глюкозы) до декстринов и мальтозы.

Процесс распада полисахаридов, происходящий по месту α-1,4-глюкозидных связей, включает в себя ряд стадий: крахмал → эритродекстрины → ахродекстрины → альтотетроза → мальтоза → глюкоза.

Наиболее богаты этим ферментом поджелудочная и слюнные железы. Альфа-амилаза секретируется в кровь главным образом из этих органов, хотя высокую амилолитическую активность проявляют также фаллопиевы трубы, кишечник, печень, почки, лёгкие, жировая ткань. Считают, что уровень α-амилазы в крови во многом зависит от функционального состояния печени.

Плазма крови человека содержит α-амилазу двух изоэнзимных типов: панкреатическую (P) и слюнную (S). В каждом из этих типов амилаз имеется несколько изоформ. Так, показано существование 7 фенотипов амилазы слюны и 3 фенотипов амилазы панкреатического сока.

Изоамилазы слюны принято подразделять на два семейства, отдельные представители которых отличаются молекулярной массой и электрофоретической подвижностью.

Считают, что амилолитическую активность плазмы (сыворотки) крови практически здоровых людей составляют две изоамилазы P-типа и три S-типа.

Третий тип α-амилазы – макроамилаза – образует комплекс с иммуноглобулинами и поэтому не проходит через почечный фильтр, обусловливая в отдельных случаях постоянно повышенную ферментативную активность сыворотки (плазмы) крови.

С мочой выделяется в основном P-амилаза и это обусловливает большую информативность определения активности α-амилазы в моче как теста оценки функционального состояния поджелудочной железы. Полагают, что 65% амилазной активности мочи обусловлено панкреатической амилазой, в то время как 60% амилолитической активности сыворотки обеспечивается амилазой слюнных желез. Этим объясняется то обстоятельство, что при остром панкреатите именно P-амилаза увеличивает свою активность в сыворотке крови (до 89%) и особенно в моче (92%) без изменения показателей активности амилазы слюнных желез в этих биологических жидкостях.

У практически здоровых людей содержание слюнной и панкреатической амилазы в крови приблизительно одинаково, в моче же уровень панкреатической амилазы в 2 раза выше.

 

Клинико-диагностическое значение определения активности

α-амилазы в крови и моче

 

Активность α-амилазы крови и мочи в течение суток (а также от одного дня к другому) значительно меняется. Кроме того, отмечены существенные индивидуальные различия этих показателей у обследуемых без патологии органов пищеварения. Учитывая колебания экскреции α-амилазы с мочой, рекомендуется исследовать активность фермента в моче, собранной за сутки.

На величине показателей активности этого энзима сказывается характер питания: при увеличении утилизации глюкозы содержание амилазы в крови снижается. Эмоциональные, стрессовые состояния, напротив, приводят к гиперамилаземии.

Изменение активности α-амилазы в крови и моче происходит при беременности.

Гиперамилаземия. Активность α-амилазы значительно возрастает при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность фермента в крови и моче увеличивается в 10-40 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума через 12-24 ч после развития, затем быстро снижается и приходит к норме на 2-6-е сут. Обычно гиперамилозурия длится дольше, чем гиперамилаземия. Возможно развитие острого панкреатита и без повышения активности фермента (в частности, при тотальном панкреонекрозе).

Следует иметь в виду, что уровень активности сывороточной α-амилазы не всегда соответствует тяжести панкреатита. Например, умеренно выраженный отёчный панкреатит может сопровождаться весьма высокой активностью α-амилазы, тогда как геморрагический панкреатит и тотальный панкреонекроз – минимальным её увеличением, а в некоторых случаях даже снижением.

Активность фермента может быть повышена при ряде заболеваний, имеющих сходную клиническую картину с острым панкреатитом, а именно: остром аппендиците, перитоните, перфоративной язве желудка и двенадцатиперстной кишки. У больных с перитонитом увеличение амилазной активности является следствием развития образующих амилазу бактерий. Обычно активность фермента при указанных патологических состояниях повышается в 3-5 раз.

К заболеваниям, вызывающим сравнительно незначительную гиперамилаземию непанкреатического происхождения (то есть без непосредственного поражения самой поджелудочной железы), относят холецистит, холелитиаз, состояние, связанное с разрывом желчного пузыря, заболевания почек, почечную недостаточность, метастазирование раковой опухоли в лёгкие, поражение слюнных желез с обтурацией их протоков (ясная клиническая картина паротита позволяет легко объяснить гиперамилаземию), простатит, черепно-мозговую травму, травматический шок, ожоги, пневмонии, диабетический кетоацидоз, прерывание беременности, послеоперационный период.

Активность α-амилазы в сыворотке крови повышается также при перфорации пищевода, язве желудка, гастрите, острой кишечной непроходимости, ишемии и инфаркте тонкой кишки, перитоните, разрыве трубы при внематочной беременности, сальпингите, аневризме аорты. Гиперамилаземия при ишемии, некрозе и перфорации органов брюшной полости обусловлена всасыванием из неё фермента α-амилазы. О перечисленных заболеваниях важно помнить потому, что все они протекают с болями в животе. Это иногда является поводом для проведения хирургического вмешательства, подчас экстренного, поскольку данные заболевания могут быть ошибочно приняты за панкреатит. Активность фермента в крови увеличивается и при злокачественных опухолях лёгких (продуцирующих S-изоамилазу), поджелудочной железы, поперечно-ободочной кишки (продуцирующих P- и S-изоамилазу).

При макроамилаземии активность фермента повышается в сыворотке крови и снижается в моче. В этом случае молекулы фермента из-за большой величины не выделяются почками.

Следовательно, резко выраженная гиперамилаземия позволяет дифференцировать острый панкреатит не только с хроническими заболеваниями поджелудочной железы, но и с другими патологическими состояниями, в том числе и с острыми приступами желчнокаменной болезни.

Основными причинами гиперамилаземии являются: нарушение оттока секретов из желез (продуцентов α-амилазы), повышение проницаемости гистогематического барьера в железах, некрозы ткани, нарушение выделения фермента через почечный фильтр.

Исследование активности α-амилазы в суточной моче – более надёжный биохимический тест выявления заболевания поджелудочной железы, чем исследование, базирующееся на анализировании разовой её порции. После того, как активность α-амилазы крови после приступа панкреатита возвратится к норме, она может оставаться повышенной в моче до 7 сут.

С большим постоянством гиперамилазурия выявляется при остром панкреатите, обострении хронического панкреатита, обструктивном хроническом панкреатите, паротите.

Повышение активности α-амилазы в сыворотке крови у больных с хроническими заболеваниями почек и острой уремией можно объяснить уменьшением или прекращением выделения фермента через почки. Определение активности α-амилазы в крови и моче может дать некоторые указания о функциональном состоянии почечного фильтра. У больных, страдающих нефротическим синдромом, гломерулонефритами и др., активность α-амилазы увеличена, в то время как в моче она резко снижена. Коэффициент «активность α-амилазы крови / активность α-амилазы мочи» служит показателем функциональной полноценности почечного фильтра.

Гипоамилаземия в клинической практике встречается редко. Она отмечается у больных с заболеваниями печени (гепатитами, циррозами), злокачественными опухолями (особенно при наличии метастазов в печень), обширными ожогами кожи, сахарным диабетом, гипотиреозом, общим расстройством питания, падением массы тела, кахексией, а также под влиянием интоксикации (например, при токсикозе беременных). Снижение активности α-амилазы чаще всего свидетельствует о недостаточности экзокринной функции поджелудочной железы. К уменьшению активности фермента приводит введение в организм цитратов и оксалатов.

Литература

 

№ п/п	Наименование	Автор	Издательство, год издания
1.	Биологическая химия	Ермолаев, М.В., Ильичева, Л..П.	М., «Медицина», 1989.
2.	Биологическая химия	Кухта, В.К., Морозкина, Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д.	Мн., Минск Асар, 2008.
3.	Методы клинических лабораторных исследований	Под ред. Камышникова, В.С.	Мн., изд. «Белорусская наука», 2001
4.	Основы биохимии	Кухта, В.К., Морозкина, Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д.	М., «Медицина», 1999.
5.	Руководство к практическим занятиям по ТЛР	Любина, А.Я., Неменова Ю.М., Полеес М.Э., Чернобельская Г.М.	М., «Медицина», 1988.
6.	Справочник по клинической химии	Колб, В.Г.	Мн., «Беларусь», 1982.
7.	Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике	Камышников, В.С.	Мн., «Беларусь», 2000.