Гидрофильные нейтральные аминокислоты

	2-аминоэтановая		аминоуксусная

1. Глицин (гли)

	H2N — СН2 — COOH
		a-амино-b-гидрокси-пропионовая
		2-амино-3-гидрокси-пропановая

 

 

2.

3. Серин (сер)

		a-амино-b-гидрокси-масляная
		2-амино-3-гидрокси-бутановая

 

3. Треонин (тре)

 

a-амино-b-(пара-гидроксифенил)- пропионовая

2-амино-3-(пара-гидроксифенил)-пропановая

4. Тирозин (тир)

 

a-амино-b-тио-пропионовая

2-амино-3-меркапто-пропановая

5. Цистеин (цис)

 

амид глутаминовой кислоты

6. Глутамин (глн)

 

амид аспарагиновой кислоты

7. Аспарагин (асн)

 

 

 

 

Кислые аминокислоты

	2-аминобутандиовая		a-аминоэтан-дикарбоновая

1. Аспарагиновая кислота (асп)

 

a-аминопропан-дикарбоновая

2-аминопентандиовая

2. Глутаминовая кислота (глу)

 

Основные аминокислоты

	2,6-диамино-гексановая		a,e-диамино-капроновая

1. Лизин (лиз)

 

 

a-амино-d-гуанидин-валериановая

2-амино-5-гуанидин-пентановая

Аргинин (арг)

 

3. Гистидин (гис)

		a-амино-b-имидазолил-пропионовая
		2-амино-3-имидазолил-пропановая

 

1 – пептидная (амидная)

2 – водородная

3 – гидрофобное взаимодействие

4 – бисульфидный мостик

5 – вероятность ионной

6 – вероятность сложно- или простой эфирной связей

Схема 1. Типы связей в полипептидной цепи

 

Рис.1. Декарбоксилирование аминокислот

Глу, асп – кислые аминокислоты, наличие у них отрицательного заряда позволяет взаимодействовать с НАД⁺, т.е. подвергаться вначале окислению с последующим дезаминированием:

 

Рис.2. Реакции прямого дезаминирования

Трансаминирование (переаминирование, непрямое дезаминирование) – перенос аминогруппы с аминокислоты на 2-оксокислоту без промежуточного образования аммиака.

Роль кофермента выполняет активная (фосфорилированная) форма витамина В6 (пиридоксол), который может находиться в двух формах: альдегида и амина.

 

В основе реакции лежит способность альдегидов и аминов взаимодействовать по механизму «присоединения-отщепления» (А_N).

Примечание: ФП – фосфопиридоксол, Е – энзим; S-Е-комплекс – субстрат-ферментный комплекс

Рис.3. Механизм переаминирования аминокислот

Рис.4. Глюкозо-аланиновый и орнитиновый циклы

 

Примечание: α-КГ – альфа-кетоглутарат

Рис.5. Преобразование триптофана неспецифическим путем

Рис.6. Катаболизм цистеина

Примечание: Х – вещество, подвергающееся метилированию; Х-СН₃ – продукт метилирования; ФП – активная форма витамина В₆

Рис.7. Катаболизм метионина

Рис.8. Обмен креатина

Рис.9. Распад фенилаланина и тирозина

Примечание: ФРПФ – фосфорибозилпирофосфат

Рис.10. Специфический (кинурениновый) путь распада триптофана

Схема 2. Классификация белков

Таблица 2

Строение пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований

 

	Формулы таутомеров	Название
Пурины		Аденин (6-аминопурин)     Гуанин (2-амино-6-оксопурин)	А Г
Пиримидины		Цитозин (4-амино-2-оксопиримидин)   Урацил (2,4-диоксопиримидин)   Тимин (5-метил-2,4-диоксопиримидин)	Ц У Т

 

Таблица 3

Номенклатура нуклеотидов

Вид основания	Представитель	Нуклеотид	Мононуклеотид	Аббревиатура
Основание + рибоза	Основание + дезоксирибоза
Пурины	Аденин (А)	Аденозин	Дезоксиаденозин	Аденозинмонофосфат Дезоксиаденозинмонофосфат	АМФ д-АМФ
Гуанин (Г)	Гуанозин	Дезоксигуанозин	Гуанозинмонофосфат Дезоксигуанозинмонофосфат	ГМФ д-ГМФ
Пиримидины	Цитозин (Ц)	Цитидин	Дезоксицитидин	Цитидинмонофосфат Дезоксицитидинмонофосфат	ЦМФ д-ЦМФ
Урацил (У)	Уридин	-	Уридинмонофосфат	УМФ
Тимин (Т)	-	Тимидин	Тимидинмонофосфат	ТМФ

 

1. N-гликозидная

2. Фосфодиэфирная

3. Водородная

4. Гидрофобное взаимодействие (стэкинг)

5. Ионная

Примечание: П – пентоза, Ф – фосфат, АО – пуриновое или пиримидиновое основание