Влияние обработки Молока на техно-функциональные свойства

Гомогенизации

Путем использование процесса Гомогенизации жировые шарики диаметром будет вер-

ringert и размеров сливок жировые шарики замедляет. Родной Fettkugelmemb-

ran (см. рис. 2.1) будет разбавлять или заменила жир увеличивает поверхность и Milchpro-

teine адсорбирует (вторичный пограничный слой) [Dalgleish & Sharme, 1993, бокель & Walstra,

1995, Плохие-Книжный Дом, 1995]. Рисунок 2.4 представляет задержания модель построения жира

шар мембраны цитрусовые молоко давать.

Рис. 2.4: Примерные представления жировой шар мембраны цитрусовые молоко

[после Walstra, 1994]

Новоиспеченная мембрана состоит из мицеллы Казеина, сывороточных белков и остатков

внепосредственном мембраны вместе. Частично интактный казеин мицеллы адсорбируют, но

Большая часть разделяет в мицеллы спроси mente или слоев Submicellen. Новоиспеченная

Мембрана обладает местно различной толщины, так как в зависимости от степени Гомогенизации или больше

меньше исходное вещество Мембраны соответственно остается белками плазмы Ангела-

прибор (см. рис. 2.4). В среднем 10 мг белка/м2 сала шаровой поверхности адсорбировать

[Walstra, 1994, Walstra et al., 1999].

Назначение поверхность, среди прочего, от давления Гомогенизации, Homoge-

в вертикальном направлении температура, Vorerhitzung, размер шарика Жира, а также добавлением эмульгаторов

влияет [Кано-Ruiz & Richter, 1997, Walstra et al., 1999]. Без тепловой обработки (перед,

во время и после Гомогенизации) главным образом мицеллы Казеина и нет

Сывороточные белки в жир сферическая мембрана обнаруживается [Walstra et al., В 1984 году, Dalgleish &

Sharma, 1993, Lee & Sherbon, 2002]. Kessler [1996] показано, что при Homogenisie-

старения без нагрева жировой шар мембраны на 90% из казеина и казеина и submicellen

Казеин submicellen

Сывороточный протеин

Казеин micelle

Orginäre

Мембрана

Плазма

Page 17

состоит примерно на 10% из orginären мембраны. При нагревании молока до образцов

или после Гомогенизации и Caseine, а также сывороточные белки наоборот

(β-Lactoglobulin, α-лактальбумин) в жировой шар мембраны содержат [Sharma & Dalgleish,

В 1993 году, бокель & Walstra, 1995, Lee & Sherbon, 2002, Гарсия-Risco et al., 2002]. Механиз-

организма связывания β-Lactoglobulin и α-лактальбумин к диафрагме очень ком-

plex, так как во время гомогенизации несколько реакций протекают одновременно. Ge

naue механизм привязки не уточнил. Может связывать сывороточные белки

на κ-казеин, оставшийся материал мембраны или адсорбировать непосредственно в жир

шаровой поверхностью в обмен с Caseinen [Dalgleish & Banks, 1991, Dalgleish & Sharma,

1993]. Состав жира сферическая мембрана может также путем гомогенизации-

давление влияет. Кано-Руис и судья [1997] описывают, что с ростом Хо

mogenisierdrücken будет привязан больше белка на жировые шарики. При снижении

объем диаметра на 0,45 0,19 мкм количество Белка увеличивается, связанных с 6,1 на

11,9 мг белка/м2 жировой шар на поверхность.

Отопление

Через кипячения молока микроорганизмы погибают, инактивирует ферменты,

а также молекулярных структур globulärer белков модифицируется и меняет кислотность. Которые

Изменения зависят от температуры нагрева и температуры-времени

Ход процедуры. До 90 °C, чтобы запустить химические реакции с небольшим

Скорость. Воздействие нагрева в значительной степени являются обратимыми. Наоборот

они протекают быстрее при более высоких температурах и, как правило, необратимо [Fox, 2003]. Которые

Нагревание приводит к денатурации белков. Обыкновенно человек понимает под

Денатурации частичное или полное Изменение конформация (вторичная,

Третичного, четвертичного структуру) Белка без решения ковалентных связей (с

Кроме Дисульфида) осуществляется [Belitz & грош, 1992]. Это могут

техно изменяются функциональные свойства белков.

В молоке сывороточные белки денатурировать при температуре выше 70 °C. Это вода-

ткань мосты и гидрофобных связей решено, что в особенности третичной структуры

сывороточных белков изменяется и остатков обнажения и гидрофобного

Группы тиола происходит [Dupont, 1965, Timasheff et al., 1967]. О тарифах Denaturie-

осаждения сывороточных белков существуют из-за различных экспериментальных условиях вер-

ных результатов [Елен & раттрей, 1995]. Данненберг [1986] исследовал в своей АР-

Бейт взаимосвязи денатурации β-Lactoglobulin и α-лактальбумин в

Молоко. На рис. 2.5 Денатурировать показатели β-Lactoglobulin при различ-

Чэнь метод нагревания Молока, а также от реакции кожи столами вычисляемые данные Denatu-

Тьюринг степени представлены. На Кинк точек на Прямой при 90 °C, ясно, что

денатурации белков в две температурные зоны разделить. Понимаешь,

Page 18

что при низких температурах полученные результаты из-за этого разрыва

ни в коем случае не в более высокие диапазоны могут быть экстраполированы или наоборот. Короткого Времени-

дополнительным обогревом при 73 °с и горячей проведенного времени 20 сек бы при β-Lactoglobulin после Погрузки

счета-фактуры от Данненберг [1986] к денатурации от 1 %, напротив, при

Ультравысокий нагревании (140 °C, время удержания Горячей 4 s) в среднем 60 % денатурированного

β-Lactoglobulin привести. Денатурировать α-лактальбумин при ультравысокой нагрели

Образцы молока (140 °C, время удержания Горячей 4 s) меньше (около 20 %, без воображения).

Рис. 2.5: степени Денатурации β-Lactoglobuin [после Данненберг, 1986]

С увеличением теплопритока он приходит в молоко к увеличению реакции между

править β-Lactoglobulin и κ-казеина, который непропорционально к поверхности казеинового

micelle локализуется. Степень реакции между β-Lactoglobulin и κ-казеина

концентрация протеинов от продолжительности и температуры нагрева,,

рН, а также лактозы и солености в зависимости [Кинселла, 1984, Singh, 1995, Schlim-

me & Buchheim, 1995]. Corredig & Dalgleish [1996] показали, что при температурах 75

до 90 °C на водяной бане (Горячий выдержки 80 минут) полный ответ

β-Lactoglobulin с мицеллы Казеина происходит. Oldfield [1999], выявленные в обезжиренное молоко

10 %

5 %

Температура [°C]

Горячее время [s halt

]

Стерилизации-

sation

1 %

Длительность-

erh.

30 %

Высоко-

erh.

УВТ

90 %

60 %

Вычисляемые Степени Денатурации

Короче-

время

erh.

Page 19

Отопление температурах от 75 до 130 °C (UHT-установки) значения Денатурации

55 %. Вышеуказанные авторы описывают также, что при температурах выше 85 °C

и длительной Горячей удержаний реагирует и α-лактальбумин казеин с фракциями.

Скорее всего, между собой комплекс α ge-лактальбумин и β-Lactoglobulin-

образует, который реагирует с мицеллы Казеина [Elfagam & Wheelock, 1978, Calvo et al.,

1993]. По сравнению с казеин мицеллы казеина-сывороточный белок-Сложное изменение

turies характеристики. Например, это будет при желирование кислоты или лаборатории

коагуляции значительно.

Отопление температурах свыше 90 °C в вызвать перестроек компонентов Казеин

из Micelle путем агрегации и диссоциации [Singh, 1995]. Мохамед & Fox [1987] покажи-

ния с помощью электронно-микроскопических снимков, что при нагревании

140 °C мицеллы Казеина „волокна соединены тип“. При длительном нагревании диссоциируют

связанные мицеллы Казеина и складов незадолго до свертывания в виде Paa

Рен, тройняшки и Quadruplets вместе. В зависимости от температуры нагрева и

Концентрация мицеллы Казеина увеличивается также доля не-казеин micellarem

[Singh, 1995]. Точный состав белков, которые во время кипячения из

Micelle диффундировать, точно не уточнила. Исследования Singh & Latham [1993]

показали, что растворимые белки при нормальном рН пептидов и не-

агрегированные Caseinen состоят, напротив, они настаивают на более высоких значениях рН из

Сывороточный протеин/κ-казеина агрегатов и мономеров. Кроме того, темпер может при Нагрева-

Рен свыше 100 °C, Трансфер от растворимого кальция и фосфата для коллоидного кальция

phospat осуществляться [Singh, 1995].

Состав из собственного жира шар мембраны ем также из-за Жары-

lung молока влияет. Частично денатурированные сывороточные белки могут с нативной

Жировой шар мембраны реагируют [Dalgleish & Banks, 1991, Houlihan et al., В 1992 году, Sharma &

Dalgleish, 1993, Ким & Хименес-Флорес, 1995, Corredig & Dalgleish, 1996, Lee & Sherbon,

2002]. Ye et al. [2004] исследовали кинетические и термодинамические параметры

Реакции β-Lactoglobulin и α-лактальбумин с помощью собственного жира сферическая мембрана. Их

Результаты, которые показывают различные реакции в зависимости от температуры, причем

Авторы эти в нижнем (β-Lg: 65-85 °C и α-Ла: 70-80 °C) и верхней

(β-Lg: 85-95 °C и α-Ла: 80-95 °C) температур. Авторы schlussfol-

нравится из их результатов, что скорость реакции в условиях низких температур за счет

Белка денатурации является детерминированными, тогда как в верхнем диапазоне температур Aggre-

gationsprozesse действуют determinierend.

Page 20

Хранение

Во время хранения нагретых молочных продуктах, может возникнуть изменения Белка-

основные химико-физические и микробиологической реакции. Кроме того, может

соль равновесие между мицеллы Казеина и сыворотки для перемещения. Степень

Реакций от температуры хранения и сроков хранения в зависимости [Harwalkar 1992,

Nieuwenhuijse & van Boekel, 2003].

При хранении молоко ультра высокотемпературный белковых молекул, можно объединить в сеть

будет. Исследования Andrews [1975] показали, что при хранении при 4 °C в

Месяц 0,7 % и при 30 °C 5,8 % белков путем ферментативного сшивания

агрегировать. Аналогичные результаты будут даже от ЗИН Эль-Дин et al. [1991] уточняется.

Lauber et al. [2001] обнаружили в своих исследованиях, что при хранении

ультра высокотемпературный молока при 37 °C и 50 °C доля не сводимой Caseinoli-

gomeren с увеличением срока хранения возрастает. Уровня Lysinoalanin и Histidi-

noalanin не смогли объяснить олигомеров однако количество образованных Казеин. При

Производство йогурта также показал, что рост казеин олигомеры с

Увеличение прочности йогурт коррелирует. Авторы пришли к выводу о том своим

Наблюдений, что неизвестные networked Олигомеров возникают при хранении,

Влияют на функциональные свойства молочных белков. Помимо не-

ферментативные поперечный сети он может во время хранения через собственные энзимы молока

или бактерии вызвать гидролиз молочных протеинов. Если одного из ингредиентов

Продукта в процессе хранения изменения (например, посредством частичного протеолиза или Aggre-

конгрегация) может привести к Gelstruktur („age gelation“). Harwalkar [1992] определяет

„age gelation“ как „потери жидкого вида продукта за счет изменения валютных

rend хранения“. Другие авторы используют слова „коагуляция“ или „Destabili-

ограничение“ для описания нестабильности [Nieuwenhuijse & van Boekel, 2003]. На Gelie-

уменьшение молока при хранении может в том числе путем протеолиза от κ-казеина

звонили пара-κ-казеина вызывают. Это часто наблюдается в молоке,

высокое содержание psychrotrophic бактерий до кипячения имеет. Что казеин micelle будет

за счет протеолиза и дестабилизирует Caseine можете zusammenla для агрегатов-

с удовольствием. В случае холодного хранения молока эта форма дестабилизации очень редко.

Если нет протеолиз молока происходит мицеллы Начиная с агрегации Казеин в

на рассмотрении сроков хранения очень мал. Не ранее, чем через 5 месяцев хранения, чаще всего после

одного года или дольше, может гелевые молока [Samel et al,.1971, Andrews et al., 1977, Auldist

et al., 1996]. При ультра высокотемпературный молоко, которое хранится при температуре выше 30 °C,

седиментация белков преобладает тип частиц, которые после очень долгого хранения к

Вместе хранении плотно упакованных частиц Осадка может привести. Это из сливок

Жировые глобулы и Осадка белковых частиц в более прочные молочных продуктов

сильно зависит от размеров частиц и разности плотности между частицами и

Page 21

окружающие сыворотке крови в зависимости. Schmidt et al. [1971] обнаружили, что в aufkonzentrierter

Молоко после 6 месяцев хранения, как в верхней, так и в нижнем слое высота-

re жиров и белков происходят с концентрации, чем в среднем слое. В качестве объяснения этого будет

обсуждали, что жировых шариков в процессе гомогенизации с мицеллы Казеина груженый

быть Кит и мелкие жировые шарики имеют наибольшее количество adsorbiertem белок [ -

стра & Oortwijn, 1982]. При этом плотность крупных жировых шариков по сравнению с

мелкие жировые шарики меньше. Жировые шарики с меньшей плотностью тяготеют к Aufrah-

men, в то время как жировые шарики с более высокой плотностью осадка. Это наблюдение будет

среди прочего, при производстве учитываются сливки. Для флокуляции сигнализации

чтобы обеспечить ЕСТВ кофе сливки, должен между средний диаметр шарика Жира

0,5 и 0,6 мкм лежать и размер распределения максимально плотно.

Page 22

2.2

Пенки