Прямое окислительное дезаминирование. Роль глутаматдегидрогеназы.

Билет 15

Прямое окислительное дезаминирование. Роль глутаматдегидрогеназы.

Ок/дезаминирование- преобладающий тип реакции отщипления амино группы от ак с освобождением NH3(искл гистидин.внутримол). Пр-сс протекает в 2 стадии:1-ферм-ая с обр иминокислоты.2-с уч-ем воды и обр-ем NH3 и а-кетокисл). ОксидазаL(ФМНилиФАД) оптимум pH10.Поэтому почти не активна в организме. ОксидазаD(ФАД) преобладающая. Восстан-ые флавиннуклеотиды оксидаз окисляются О,обр-ся H2O2,кот-ая под каталозой расщ-ся на воду и кислород.

 

Глутаматдегидрогеназа-фермент,кат-ий ок/дез L-глутаминовой к.Анаэробный фермент (НАД,НАДФ).Реакция включает анаэр фазу дегидрирования глутаминовой к.с обр-ем иминоглутаровой к и спонтанный гидролиз на NH3 и а-кетокислоту.Восстановленный НАДН далее окисляется при участии флавиновых ферментов и цитохромной системы с обр-ем воды.

Это олигомерный фермент (мол. масса 312000), состоящий из 6 субъединици,активный в мультимерной форме. При диссоциации этой молекулы на субъединицы фермент приобретает способность дезаминировать ряд других аминокислот. Это свидетельствует об аллостерической природе

2)Реакции образования серотонина. Роль. По химическому строению серотонин относится к биогенным аминам, классу триптаминов.

Серотонин-биогенный амин(класс триптаминов) обр-ся в результате декарбоксилирования 5-окситриптофана ферментом декарбоксилазой. Серотонин-сосудосужевающее действие,регулирует АД,t,дыхание,почечную фильтрацию,явл-ся медиатором нервных пр-ов в цнс.Причастен к аллергии, токсикозу,геморрагический деатез,карциноидный синдром.

Полное окисление фенилаланина.

Фенилаланин –незаменимая аминокислота.В то же время тирозин заменим при достаточном поступлении фенилаланина в организм.Основной путь превращения фенилаланина-окисление его в тирозин.Реакция катализируетс ферментом фенилаланин-4-монооксигеназой(коф-тетрагидробиоптерин)Блокирование этой реакции ведет к развитию наследственного заюолевания фенилкетонурии.

Билет 14

Орнитиновый цикл

Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является

биосинтез мочевины. На первом этапе синтезируется макроэрги-

ческое соединение карбамоилфосфат – метаболически активная форма

аммиака

.

На втором этапе цикла мочевинообразования происходит конденсация

карбамоилфосфата и орнитина с образованием цитруллина; реакцию ка-

тализирует орнитин-карбамоилтрансфераза.На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате

двух последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозави-

симая,– это конденсация цитруллина и аспарагиновой кислоты с обра-

зованием аргининосукцината (эту реакцию катализирует аргининосукцинат-

синтетаза). Аргининосукцинат распадается в следующей реакции на ар-

гинин и фумарат при участии другого фермента – аргининосукцинатлиазы.

На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под

действием аргиназы.

Суммарная реакция синтеза мочевины без учета всех промежуточных

продуктов может быть представлена в следующем виде:

СO2 + NH3 + ЗАТФ + 2Н2O + Аспартат –> Мочевина + 2АДФ + АМФ +

+ Фумарат + 2Рi + РРi.

Билет 13

Образование гистамина.Роль.

Гистамин-сосудорасширяющее действие, увеличивает приток лейкоцитов к воспалению,секреция Hcl,отношение к аллергиям.

3)Синтез меланинов.

Фе нилаланин и тирозин –предшественники меланинов.Этот процесс обеспечивает пигментацию кожи,глаз,волос.Катализирует фермент тирозиназа.

Синтез меланинов - сложный, многоступенчатый, разветвлённый процесс.

Билет 12

Образование Дофамина.Роль

Дофамин-предшественник катехоламинов.Обр-ся из 3.4-диоксифенилаланин,который в свою очередь обр-ся из тирозина при тиррозин3-монооксигеназа(тетрагидробиоптерин)Она катализирует реакцию опр-ую скорость синтеза катехоламинов,регулирующих ссс.снижает АД

3)Цистеин,его участие в образовании биологически важных метаболитов.Полное окисление цистеина.Судьба H 2 S

1)синтез белков2)образование дисульфидной связи в третичной структуре белка3)тиогруппа часто входит в активный центр ферментов4)идет на синтез таурина,глутатиона.

Билет 11.

Образование ГАМК

Продукт а-декарбоксилирования глутаминовой кислоты –гамма-аминомасляная(ГАМК).Эту реакцию катализирует высокоспецифичный фермент-глутаматдекарбоксилаза.(Его кофактором является пиридоксальфосфат).

ГАМК обладает тормозящим действием на работу ЦНС.ГАМК используют в клинике при заболеваниях ЦНС,связанных с резким возбуждением коры больших полушарий(Н-р:при эпилептических припадках вводят глутаминовую кислоту,и сокращение припадков обусловлено действием ГАМК.

Билет 10

ОБРАЗОВАНИЕ КРЕАТИНИНА

Конечн ый продукт креатина-креатинин.-этот продукт спонтанной циклизации,ктр образуется при дегидратации креатина.

 

NH2-C(=NH)-N(-CH3)-CH2-COOH   - С(=NH)-N(CH3)-CH2-CO-NH

КРЕАТИН – ВОДА               КРЕАТИНИН

Креатинин выводится с мочой,это постоянная величина,зависящая от мышечной массы.Он не реабсорбируется в почечных канальцах.Креатинин выводится при астении,мышечной дистрофии.

3) Синтез адреналина и норадриналина. Биологическая роль.

Образуются из дофамина за счет декарбоксилирования.Дофа обр-ся из тирозина при гидроксилазе. Тирозин3 -монооксигеназа находится внадпочечниках, мозге ПНС.Простетической группой явл-тетрадигидробиоптерин. Она катализирует реакцию опр-ую скорость синтеза катехоламинов,регулирующих ссс.снижает АД

БИЛЕТ 9

Билет 8

Билет 7

БИЛЕТ 6

1)непрямое окислительное дезаминирование аминокислот.Роль глутаматдегидрогеназы. Непрямой путь дезаминирование аминокислот через реакции трансаминирования называется трансдезаминированием.Оно протекает в две стадии:1)аминокислоты реагируют с альфа-кетоглутаровой кислотой в реакции трансаминирования с образованием глутаминовой кислоты и соответсвующей кетокислоты.

СH₃-C(NH₂)-COOH +COOH-(CH₂)₂-C =O -COOH       CH3- C=O =COOH + COOH-CH2-CH2-C(NH2)-COOH

Аланил       альфа-кетоглутарат пируват    глутамат

Реакция трансаминирования обратима, она катализируется ферментами – аминотрансферазами. Аминотрансферазы содержат в качестве кофермента производные пиридоксина (витамин В₆) – пиридоксаль-фосфат и пиридоксамин-фосфат.

2)глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием фермента глутаматдегидрогеназы(ее кофермент НАД⁺ или НАДФ⁺)

COOH-CH2-CH2-C(NH2)-COOH           1 стад COOH-CH2-CH2-C=(NH)-COOH   2 стад (+вода) COOH-глутамат

CH2-CH2-C = О -СOOH +NH3

2)образование гистамина.Роль.

Гистидин=гистамин

Обладает сосудорасширяющим свойсвом,много гистамина образуется в области воспаления,беспечивает приток лейкоцитов-обеспечение защиты организма,секреция соляной кислоты, имеет прямое отношение к явлениям сенсибилизации и десенсибилизации

3)Цистеин,его участие в образовании биологически важных метаболитов.Полное окисление цистеина.Судьба H 2 S

Билет 5

Образование креатинина

Конечн ый продукт креатина-креатинин.-этот продукт спонтанной циклизации,ктр образуется при дегидратации креатина.

 

NH2-C(=NH)-N(-CH3)-CH2-COOH   - С(=NH)-N(CH3)-CH2-CO-NH

КРЕАТИН – ВОДА               КРЕАТИНИН

Креатинин выводится с мочой,это постоянная величина,зависящая от мышечной массы.Он не реабсорбируется в почечных канальцах.Креатинин выводится при астении,мышечной дистрофии.

 

Образование таурина.Биологическая роль.

В животных тканях с высокой скоростью декарбоксилируются также два производных цистеина – цистеиновая и цистеинсульфиновая кислоты. В процессе этих специфических ферментативных реакций образуется таурин, который используется в организме для синтеза парных желчных кислотТаурин принимает участие в обмене липидов, улучшает энергетические и обменные процессы, входит в состав жёлчных кислот В цнс выполняет функцию тормозящего нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Способствует нормализации обменных процессов в тканях глаза при заболеваниях дистрофического характера.при сердечно-сосудистой недостаточност

Билет 4

Билет 3.

1)Реакция образования креатинфосфата.Органная локализация креатинфосфокиназы.Роль креатинфосфата в организме.

Креатин подвергается фосфорилированию в мышцах в состоянии покоя при избытке АТФ.

NH2-C(=NH)-N(-CH3)-CH2-COOH       NH—(PO3H2)-C(=NH)-N(-CH3)-CH2-COOH

КРЕАТИН           КРЕАТИНФОСФАТ(АТФ превращается в АДФ)

 

Благодаря креатинфосфату концентрация АТР в мышечных клетках поддерживается на постоянном и притом довольно высоком уровне(участвует в энергетич обмене).

Содержится в цитоплазме и митохндриях миокарда,скелетной мускулатуре и тканях мозга.

Билет.

Образование глутамина.Значение процесса в обезвреживании аммиака.

В результате реакций дезаминирования и окисления биогенных аминов освобождается большое кол-во аммиака-высокотоксичное соединение.И он должнен подвергаться связыванию в тканях с образованием нетоксичных соединений,ктр выделяются с мочой.В мозге,сетчатке,почках,печени и мышцах-синтез глутамина.Он транпортирует аммиак в нетоксичной форме.Реакция катализируется глутаминсинтетаой(класс лигаз).

 

Билет.

Образование креатина.

В синтезе креатина принимают участие три аминокислоты:аргинин,глицин и метионин.

1)протекает в печени и поджелудочной

2)в почках и поджелудочной

Образование ГАМК.Биологическая роль.

Продукт а-декарбоксилирования глутаминовой кислоты –гамма-аминомасляная(ГАМК).Эту реакцию катализирует высокоспецифичный фермент-глутаматдекарбоксилаза.(Его кофактором является пиридоксальфосфат).

ГАМК обладает тормозящим действием на работу ЦНС.ГАМК используют в клинике при заболеваниях ЦНС,связанных с резким возбуждением коры больших полушарий(Н-р:при эпилептических припадках вводят глутаминовую кислоту,и сокращение припадков обусловлено действием ГАМК.

 

Билет 15

Прямое окислительное дезаминирование. Роль глутаматдегидрогеназы.

Ок/дезаминирование- преобладающий тип реакции отщипления амино группы от ак с освобождением NH3(искл гистидин.внутримол). Пр-сс протекает в 2 стадии:1-ферм-ая с обр иминокислоты.2-с уч-ем воды и обр-ем NH3 и а-кетокисл). ОксидазаL(ФМНилиФАД) оптимум pH10.Поэтому почти не активна в организме. ОксидазаD(ФАД) преобладающая. Восстан-ые флавиннуклеотиды оксидаз окисляются О,обр-ся H2O2,кот-ая под каталозой расщ-ся на воду и кислород.

 

Глутаматдегидрогеназа-фермент,кат-ий ок/дез L-глутаминовой к.Анаэробный фермент (НАД,НАДФ).Реакция включает анаэр фазу дегидрирования глутаминовой к.с обр-ем иминоглутаровой к и спонтанный гидролиз на NH3 и а-кетокислоту.Восстановленный НАДН далее окисляется при участии флавиновых ферментов и цитохромной системы с обр-ем воды.

Это олигомерный фермент (мол. масса 312000), состоящий из 6 субъединици,активный в мультимерной форме. При диссоциации этой молекулы на субъединицы фермент приобретает способность дезаминировать ряд других аминокислот. Это свидетельствует об аллостерической природе

2)Реакции образования серотонина. Роль. По химическому строению серотонин относится к биогенным аминам, классу триптаминов.

Серотонин-биогенный амин(класс триптаминов) обр-ся в результате декарбоксилирования 5-окситриптофана ферментом декарбоксилазой. Серотонин-сосудосужевающее действие,регулирует АД,t,дыхание,почечную фильтрацию,явл-ся медиатором нервных пр-ов в цнс.Причастен к аллергии, токсикозу,геморрагический деатез,карциноидный синдром.