Классификация белков по пространственной форме.

1) Глобулярные белки имеют шарообразную или эллипсоидную форму. Примером таких белков служат альбумины и глобулины плазмы крови и инсулин.

2) Фибриллярные белки представляют собою вытянутые молекулы (нитевидные). К таким белкам, прежде всего, необходимо отнести коллаген, кератин.

В зависимости от химического состава выделяют:

1) Простые белки (протеины) построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные АК. Простые белки в свою очередь делятся на ряд подгрупп: протамины гистоны альбумины глобулины проламины глютелины и др.

2) Сложные (протеиды) двукомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков помимо свободных АК освобождается небелковая часть или продукты ее распада. В соответствии с химической природой небелкового компонента выделяют:

a) Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту)

b) Хромопротеины (содержат пигменты)

c) Нуклепротеины (+ нуклеиновые к-ты)

d) Гликопротеины (+ углеводы)

e) Липопротеины (+ липиды)

Характеристика отдельных классов белков

1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений.

2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).

3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80 %-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).

4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков – нуклеопротеидов.

5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин – белок, входящий в состав сложного белка крови – гемоглобина.

6) Глютелины. Это белки растений, нерастворимые в воде, растворах солей, этиловом спирте. Они хорошо растворяются в слабых щелочах (0,2—2 %). Глютелины содержат больше ар­гинина и меньше пролина, чем Проламины. Комплекс щелоче-растворимых белков семян пшеницы называется глютенином, риса — оризенином

7) Протеиноиды – фибриллярные белки, их молекулы образуют многомолекулярные нитевидные комплексы – фибриллы. Белки животного происхождения. Они могут иметь третичную и четвертичную структуры. Они представлены коллагеном, эластином и кератином. Протеиноиды не растворяются в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. Не перевариваются в желудочно-кишечном тракте.

Полинуклеотиды. Характер и положение связей между мононуклеотидными звеньями. Правила комплементарности. Характеристика «двойной спирали» ДНК. Первичная и вторичная структуры РНК. Особенности строения и биологическая роль отдельных видов РНК (тРНК, иРНК, рРНК, гРНК).

Нуклеиновыми кислотами или полинуклеотидами называются высокомолекулярные вещества, состоящие из нуклеотидов, соединённых в цепь 3', 5'-фосфодиэфирными связями. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, углевода (пентозы) и остатка фосфорной кислоты.

Азотистые основания, входящие в состав нуклеотидов, имеют следующее строение:

 

Углеводы представлены рибозой и дезоксирибозой:

 

Азотистое основание и пентоза, соединённые N-гликозидной связью, образуют нуклеозид. Если в качестве пентозы в нуклеозиде присутствует рибоза, то это рибонуклеозид, а если дезоксирибоза - то это дезоксирибонуклеозид. 

Нуклеотиды представляют собой фосфорилированные нуклеозиды. Остаток фосфорной кислоты, как правило, присоединяется к гидроксильной группе пентозы в 5'-положении при помощи сложноэфирной связи.

Содержание азотистых оснований в молекуле ДНК определяют правила Чаргаффа:

1) количество пуриновых оснований равно количеству пиримидиновых (А + Г = Ц + Т);

2) количество аденина и цитозина равно количеству тимина и гуанина соответственно (А = Т; Ц = Г);

3) ДНК, выделенные из клеток различных биологических видов, отличаются друг от друга величиной коэффициента специфичности: (Г + Ц) /(А + Т)

 

Двойная спираль правозакрученная, полинуклеотидные цепи в ней антипараллельны, т.е. если одна из них ориентирована в направлении 3'→5', то вторая - в направлении 5'→3'. Поэтому на каждом из концовмолекулы ДНК расположены 5'-конец одной цепи и 3'-конец другой цепи. Все основания цепей ДНК расположены внутри двойной спирали, а пентозофосфатный остов - снаружи. Полинуклеотидные цепи удерживаются относительно друг друга за счёт водородных связей между комплементарными пуриновыми и пиримидиновыми азотистыми основаниями А и Т (две связи) и между G и С (три связи). Между основаниями двуцепочечной молекулы в стопке возникают гидрофобные взаимодействия, стабилизирующие двойную спираль.

 

Первичная структура РНК - порядок чередования рибонуклеозидмонофосфатов (НМФ) в полинуклеотидной цепи.

 

Вторичная структура РНК Молекула рибонуклеиновой кислоты построена из одной полинуклеотидной цепи. Отдельные участки цепи РНК образуют спирализованные петли "шпильки", за счёт водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями A-U и G-C. Участки цепи РНК в таких спиральных структурах антипараллельны, но не всегда полностью комплементарны, в них встречаются неспаренные нуклеотидные остатки или даже одноцепочечные петли, не вписывающиеся в двойную спираль. Наличие спирализованных участков характерно для всех типов РНК.

Транспортные РНК (тРНК) Пространственную структуру описывают универсальной моделью "клеверного листа". В каждой молекуле тРНК есть участки цепи, не участвующие в образовании водородных связей между нуклеотидными остатками. К ним, в частности, относят участок, ответственный за связывание с аминокислотой на 3'-конце молекулы и антикодон - специфический триплет нуклеотидов, взаимодействующий комплементарно с кодоном мРНК. В состав нуклеотидов тРНК входят минорные основания (в среднем 10-12 оснований на молекулу). Они представлены метилированными основаниями, изомерами и аналогами пиримидинов. Минорные основания выполняют 2 функции: они делают тРНК устойчивыми к действию нуклеаз цитоплазмы и поддерживают определённую третичную структуру молекулы, так как не могут участвовать в образовании комплементарных пар, и препятствуют спирализации определённых участков в полинуклеотидной последовательности тРНК. Выполняют функцию переноса АК к месту белкового синтеза – рибосоме.

Матричные РНК (мРНК) Первичная структура всех мРНК имеет одинаковое строение 5'- и З'-концов. Так, на 5'- конце присутствует модифицированный нуклеотид 7метилгуанозин-5'-трифосфат (кэп). Несколько десятков нуклеотидов отделяют кэп от инициирующего кодона, обычно это триплет -AUG -. За кодирующим участком следует один из терминирующих кодонов -UGA-, -UUA-, -UAG-.
На 3'конце большинства мРНК присутствует последовательность нуклеотидов из 100200 аденозинмонофосфатных остатков. Выполняет матричную функцию при синтезе белка.

Рибосомальные РНК (рРНК) имеют многочисленные спирализованные участки. Различают рРНК - 5S, 5,8S, 28S и 18S (S - коэффициент седиментации). Рибосомальные РНК содержат несколько модифицированных нуклеотидов, чаще всего это метилированные производные азотистых оснований или рибозы (2'-метилрибоза). рРНК образуют комплексы с белками, которые называют рибосомами.
Каждая рибосома состоит из двух субъединиц - малой (40S) и большой (60S).
Субъединицы рибосом различаются не только набором рРНК, но и количеством и структурой белков.