Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

 

13. Фолдинг белка происходит с участием:

1. лизосом

2. лептина

3. тионеинов

4. рибосом

Шаперонов

 

14. Вторичная структура молекулы белка:

1. пространственное расположение полипептидных цепей, связанных ковалентно

2. способ укладки в пространстве ковалентно не связанных полипептидных цепей

3. укладка полипептидной цепи за счет связей между радикалами аминокислот

4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно

5. регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова.

 

15. Водородные связи между атомами пептидных групп в белках поддерживают структуру:

1. первичную

2. домены, если они есть в белке

3. третичную

4. четвертичную

Вторичную

 

16.  Надвторичная структура молекулы белка:

1. конформация полипептидной цепи,  стабилизированная дисульфидными связями

2. обособленная область молекулы белка, обладающая полной автономией

3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

4. расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентно

Упорядоченное взаиморасположение фрагментов одной или нескольких полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру.

 

17.  Третичная структура молекулы белка:

1. конформация полипептидной цепи, имеющая нерегулярную структуру

2. область молекулы белка, обладающая функциональной автономией

3. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно

4. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизированное межрадикальными связями.

18. Домен:

1. конформация полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями

2. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных ковалентно

3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

4. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно

Обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией

 

19. Четвертичная структура молекулы белка:

1. взаиморасположение фрагментов в полипептидной цепи

2. укладка полипептидной цепи за счет образования межрадикальных связей

3. объединение биологически активных полипептидных цепей в единую молекулу

4. укладка полипептидной цепи, обусловленная гидрофобными взаимодействиями

Объединение нескольких полипептидных цепей в единую функционально активную молекулу

 

20. Растворимость белков зависит от наличия на их поверхности аминоацилов:

1. аспартата и изолейцина

2. изолейцина и лейцина

3. лейцина и глутамина

4. глутамина и глутамата

Глутамата и аспартата

 

21. В изоэлектрической точке белок:

1. имеет положительный заряд

2. имеет отрицательный заряд

3. имеет самую высокую степень растворимости

4. в электрическом поле мигрирует от анода к катоду

Не имеет заряда

22. Молекулярная масса белков варьирует:

1. от 1 до 500 Да

2. от 500 до 1000 Да

3. от 1000 до 5000 Да

4. от 5000 до 100 000 Да

От 5000 до десятков миллионов Да

23. Деление белков на фибриллярные и глобулярные основано на различии в:

1. растворимости

2. электрофоретической подвижности

3. функции

4. составе молекул

5. форме молекул

 

24. Деление белков на альфа-, бета- и гамма – глобулины основано на различии в:

1. функции

2. растворимости

3. составе молекул

4. форме молекул

5. электрофоретической подвижности

25.  Глобулярные белки:

1. эластины

2. альфа- кератины

3. коллагены

4. фибрины

Гистоны

 

26. Альбумины – это белки:

1. ядерные

2. соединительной ткани, богатые гли и про

3. соединительной ткани, богатые гли и вал

4. плазматических мембран

Плазмы крови

 

27. Альбумины:

1. растворимы в этаноле

2. растворимы в растворе CuSO₄

3. растворимы в ацетоне

4. нерастворимы в растворе NaCl

 5. растворимы в воде

 

28. Альбумины имеют при pH 7,0 отрицательный заряд благодаря:

1. повышенному содержанию в их составе лейцина

2. присутствию в их составе лизина

3. отсутствию в их составе глицина

4. отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты          

Повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты

 

29.  Изоэлектрическая точка сывороточного альбумина:

1. 1,5

2. 3,5

3. 7,8

4. 6,7     

5. 4,7

30.  Антитела обнаруживаются во фракции:

1. альбуминов

2. альфа1-глобулинов

3. альфа2-глобулинов

4. бета- глобулинов

Гамма- глобулинов

31.  Функции фракции иммуноглобулинов:

1. регуляторная

2. транспортная

3. структурная

4. каталитическая        

Защитная

32.  Основные свойства  гистонов обусловлены высоким содержанием в них:

1. глицина и гистидина

2. аргинина и валина

3. глутамина и лизина

4. серина и глицина    

Лизина и аргинина

 

33.  Гистоны содержатся в:

1. межклеточном матриксе

2. лизосомах

3. плазматических мембранах

4. аппарате Гольджи

Ядрах клеток

 

34.  В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю:

1. альфа-кератинов

2. альбуминов

3. гистонов

4. протаминов

Коллагенов

35. Особенности аминокислотного состава коллагенов:

1.  ЦИС >10%

2.  ЛИЗ + АРГ + ГИС > 30%

3.  ГЛУ > 20%, ПРО > 10%

4.  ЦИС + ГЛИ > 70%

5.   ГЛИ ~ 33%

36. Функция коллагеновых белков:

1. каталитическая

2. регуляторная

3. защитная

4. сократительная

Структурная

 

37.  Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании:

1. альбуминов

2. иммуноглобулинов

3. гистонов

4. протаминов

Коллагенов

 

38.Гидроксилирование пролина и лизина в  коллагене происходит с участием:

1. тиаминдифосфата

2. фолата

3. оротата

4. глутамата

Аскорбата

 

39. Структурная единица коллагеновых белков называется:

1. проколлаген

2. препроколлаген

3. фибрин

4. ферритин

Тропоколлаген

 

40.  Десмозиновая структура характерна для:

1. коллагенов

2. глобулинов

3. протаминов

4. альфа-кератинов

Эластинов

41.  Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре:

1. остатков гидрофобных аминокислот

2. большого количества водородных связей

3. многочисленных дисульфидных связей

4. углеводных компонентов

Десмозина и изодесмозина

 

42.  Функция эластинов:

1. сократительная

2. каталитическая

3. защитная

4. транспортная

Структурная

43. Особенности аминокислотного состава альфа – кератинов:

1.  ЛИЗ + АРГ +ГИС >30%

2.  ГЛУ >20%, ПРО >10%

3.  ГЛИ ~ 33%

4.  АЛА +ГЛИ >70%

5.   ЦИС ~ 10%

44. Аминокислота, к радикалу которой в фосфопротеинах присоединяются остаток фосфорной кислоты:

1. валин

2. цистеин

3. глутаминовая кислота

4. гистидин

Серин

45. Белки - рецепторы плазматических мембран:

1. гистоны

2. альбумины

3. фосфопротеины

4. хромопротеины

  5. гликолипопротеины

 

46.  Аминокислота, к радикалу которой в гликопротеинах присоединяется углеводный

  компонент:

1. глутаминовая кислота

2. валин

3. цистеин

4. тирозин

Аспарагин

 

47.  Простетические группы протеогликанов:

1. пентозы

2. гликоген

3. сахароза

4. лактоза

Гликозаминогликаны

 

48.  Белки, определяющие группу крови:

1. хромопротеины

2. фосфопротеины

3. протамины

4. коллагены

Гликопротеины

49. Простетическая группа Hb связана с белковой частью через остатки:

1. валина

2. глицина

3. аспарагиновой кислоты

4. аргинина      

Гистидина

 

50. Молекула Hb А₂ состоит из:

1. одной альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц

2. двух альфа- субъединиц и одной бета- субъединиц

3. трех альфа- субъединиц и трех бета- субъединиц

4. четырех альфа- субъединиц и четырех бета- субъединиц