Наличие белков в биологических жидкостях

Наличие белков в биологических жидкостях

11. Наличие пептидных групп в белках открывается:

1. реакцией Адамкевича

2. реакцией Паули

3. нитропруссидной реакцией

4. реакцией Миллона

Биуретовой реакцией

 

12.  Первичная структура молекулы белка:

1. взаиморасположение полипептидных цепей, имеющих вторичную структуру

2. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных ковалентно

3. обособленная область молекулы белка, обладающая  структурной автономией

4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

 

13. Фолдинг белка происходит с участием:

1. лизосом

2. лептина

3. тионеинов

4. рибосом

Шаперонов

 

14. Вторичная структура молекулы белка:

1. пространственное расположение полипептидных цепей, связанных ковалентно

2. способ укладки в пространстве ковалентно не связанных полипептидных цепей

3. укладка полипептидной цепи за счет связей между радикалами аминокислот

4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно

5. регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова.

 

15. Водородные связи между атомами пептидных групп в белках поддерживают структуру:

1. первичную

2. домены, если они есть в белке

3. третичную

4. четвертичную

Вторичную

 

16.  Надвторичная структура молекулы белка:

1. конформация полипептидной цепи,  стабилизированная дисульфидными связями

2. обособленная область молекулы белка, обладающая полной автономией

3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

4. расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентно

Упорядоченное взаиморасположение фрагментов одной или нескольких полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру.

 

17.  Третичная структура молекулы белка:

1. конформация полипептидной цепи, имеющая нерегулярную структуру

2. область молекулы белка, обладающая функциональной автономией

3. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно

4. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизированное межрадикальными связями.

18. Домен:

1. конформация полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями

2. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных ковалентно

3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

4. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно

Обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией

 

19. Четвертичная структура молекулы белка:

1. взаиморасположение фрагментов в полипептидной цепи

2. укладка полипептидной цепи за счет образования межрадикальных связей

3. объединение биологически активных полипептидных цепей в единую молекулу

4. укладка полипептидной цепи, обусловленная гидрофобными взаимодействиями

Объединение нескольких полипептидных цепей в единую функционально активную молекулу

 

20. Растворимость белков зависит от наличия на их поверхности аминоацилов:

1. аспартата и изолейцина

2. изолейцина и лейцина

3. лейцина и глутамина

4. глутамина и глутамата

Глутамата и аспартата

 

21. В изоэлектрической точке белок:

1. имеет положительный заряд

2. имеет отрицательный заряд

3. имеет самую высокую степень растворимости

4. в электрическом поле мигрирует от анода к катоду

Не имеет заряда

22. Молекулярная масса белков варьирует:

1. от 1 до 500 Да

2. от 500 до 1000 Да

3. от 1000 до 5000 Да

4. от 5000 до 100 000 Да

От 5000 до десятков миллионов Да

23. Деление белков на фибриллярные и глобулярные основано на различии в:

1. растворимости

2. электрофоретической подвижности

3. функции

4. составе молекул

5. форме молекул

 

24. Деление белков на альфа-, бета- и гамма – глобулины основано на различии в:

1. функции

2. растворимости

3. составе молекул

4. форме молекул

5. электрофоретической подвижности

25.  Глобулярные белки:

1. эластины

2. альфа- кератины

3. коллагены

4. фибрины

Гистоны

 

26. Альбумины – это белки:

1. ядерные

2. соединительной ткани, богатые гли и про

3. соединительной ткани, богатые гли и вал

4. плазматических мембран

Плазмы крови

 

27. Альбумины:

1. растворимы в этаноле

2. растворимы в растворе CuSO₄

3. растворимы в ацетоне

4. нерастворимы в растворе NaCl

 5. растворимы в воде

 

28. Альбумины имеют при pH 7,0 отрицательный заряд благодаря:

1. повышенному содержанию в их составе лейцина

2. присутствию в их составе лизина

3. отсутствию в их составе глицина

4. отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты          

5. 4,7

30.  Антитела обнаруживаются во фракции:

1. альбуминов

2. альфа1-глобулинов

3. альфа2-глобулинов

4. бета- глобулинов

Гамма- глобулинов

31.  Функции фракции иммуноглобулинов:

1. регуляторная

2. транспортная

3. структурная

4. каталитическая        

Защитная

32.  Основные свойства  гистонов обусловлены высоким содержанием в них:

1. глицина и гистидина

2. аргинина и валина

3. глутамина и лизина

4. серина и глицина    

Лизина и аргинина

 

33.  Гистоны содержатся в:

1. межклеточном матриксе

2. лизосомах

3. плазматических мембранах

4. аппарате Гольджи

Ядрах клеток

 

34.  В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю:

1. альфа-кератинов

2. альбуминов

3. гистонов

4. протаминов

Коллагенов

35. Особенности аминокислотного состава коллагенов:

1.  ЦИС >10%

2.  ЛИЗ + АРГ + ГИС > 30%

3.  ГЛУ > 20%, ПРО > 10%

4.  ЦИС + ГЛИ > 70%

5.   ГЛИ ~ 33%

36. Функция коллагеновых белков:

1. каталитическая

2. регуляторная

3. защитная

4. сократительная

Структурная

 

37.  Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании:

1. альбуминов

2. иммуноглобулинов

3. гистонов

4. протаминов

Коллагенов

 

38.Гидроксилирование пролина и лизина в  коллагене происходит с участием:

1. тиаминдифосфата

2. фолата

3. оротата

4. глутамата

Аскорбата

 

39. Структурная единица коллагеновых белков называется:

1. проколлаген

2. препроколлаген

3. фибрин

4. ферритин

Тропоколлаген

 

40.  Десмозиновая структура характерна для:

1. коллагенов

2. глобулинов

3. протаминов

4. альфа-кератинов

Эластинов

41.  Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре:

1. остатков гидрофобных аминокислот

2. большого количества водородных связей

3. многочисленных дисульфидных связей

4. углеводных компонентов

Десмозина и изодесмозина

 

42.  Функция эластинов:

1. сократительная

2. каталитическая

3. защитная

4. транспортная

Структурная

43. Особенности аминокислотного состава альфа – кератинов:

1.  ЛИЗ + АРГ +ГИС >30%

2.  ГЛУ >20%, ПРО >10%

3.  ГЛИ ~ 33%

4.  АЛА +ГЛИ >70%

5.   ЦИС ~ 10%

44. Аминокислота, к радикалу которой в фосфопротеинах присоединяются остаток фосфорной кислоты:

1. валин

2. цистеин

3. глутаминовая кислота

4. гистидин

Серин

45. Белки - рецепторы плазматических мембран:

1. гистоны

2. альбумины

3. фосфопротеины

4. хромопротеины

  5. гликолипопротеины

 

46.  Аминокислота, к радикалу которой в гликопротеинах присоединяется углеводный

  компонент:

1. глутаминовая кислота

2. валин

3. цистеин

4. тирозин

Аспарагин

 

47.  Простетические группы протеогликанов:

1. пентозы

2. гликоген

3. сахароза

4. лактоза

Гликозаминогликаны

 

48.  Белки, определяющие группу крови:

1. хромопротеины

2. фосфопротеины

3. протамины

4. коллагены

Гликопротеины

49. Простетическая группа Hb связана с белковой частью через остатки:

1. валина

2. глицина

3. аспарагиновой кислоты

4. аргинина      

Гистидина

 

50. Молекула Hb А₂ состоит из:

1. одной альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц

2. двух альфа- субъединиц и одной бета- субъединиц

3. трех альфа- субъединиц и трех бета- субъединиц

4. четырех альфа- субъединиц и четырех бета- субъединиц

Депо кислорода в мышце

 

 

52. Причина возникновения серповидно- клеточной анемии:

1. замена 21 бета- гис на 21 бета- сер

2. угнетение синтеза бета- цепей

3. генетический дефект синтеза альфа- цепей

4. усиление образования гемохромогена

Нуклеотиды

65. Связи, поддерживающие первичную структуру ДНК:

1. дисульфидные

2. ионные

3. водородные

4. гидрофобные

5. фосфодиэфирные

66. Связи, поддерживающие вторичную структуру ДНК:

   1. фосфодиэфирные

   2. дисульфидные

   3. ионные

   4. координационные

   5. водородные

67. В ДНК между аденином и тимином на уровне вторичной структуры образуется:

   1. четыре водородные связи

   2. три ионные связи

   3. две ионные связи

   4. одна фосфодиэфирная связь

   5.  две водородные связи

68. Комплементарные азотистые основания:

   1. А - Ц

   2. Г – Т

   3. Г - У

   4. А - Г

   5.  А - Т

 

69.  Биологическая роль мРНК:

1. структурный компонент рибосом

2. активация и транспорт АМК

3. участник сплайсинга пре-м РНК

4. формирование третичной структуры ДНК

5. матрица белкового синтеза

 

70. Гемоглобин и миоглобин относятся к:

1) нуклеопротеинам

2) гликопротеинам

3) липопротеинам

       4) металлопротеинам

       5) хромопротеинам

 

71. Простетическая группа гемоглобина и миоглобина связана с белковой частью через остатки:

1) валина

2) серина

3) метионина

4) пролина

Гистидина

 

72 Гемоглобин локализован в:

1) миоцитах

2) лейкоцитах

3) тромбоцитах

4) гепатоцитах

Эритроцитах

 

73 Миоглобин локализован в:

1) миоцитах красных мышц

2) лейкоцитах

3) эритроцитах

4) гепатоцитах

Адипоцитах

 

74 Гемоглобин в отличие от миоглобина:

1) является гемопротеином

2) может связывать кислород

3) сложный белок

4) простой белок

Олигомерный белок

 

75 В эритроцитах взрослого человека преобладает:

1) HbF_O

2) HbS

3) HbH

4) HbA₂

5) HbA ₁

 

 

76 Регуляторным лигандом гемоглобина является:

1) кислород

2) оксид углерода (IV)

3) цианид-анион

4) оксид углерода (II)

Бисфосфоглицерат

 

77 Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается:

1) при снижении концентрации Н⁺

2) при повышении парциального давления кислорода

3) при уменьшении концентрации 2,3-бисфосфоглицерата

4) при гликировании гемоглобина

5) при повышении концентрации Н⁺

 

78 Серповидноклеточная анемия возникает в следствие:

1) замены гистидина в β-цепи на серин

2) нарушения образования α-цепей

3) превращения гемоглобина в метгемоглобин

4) нарушения образования эритроцитов

5) замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин

 

79 Пуриновым азотистым основанием является:

1) аденозин

2) цитидин

3) аденозинтрифосфат

4) цитозин

Аденин

 

80 В соответствии с принципом комплиментарности:

1) аденин взаимодействует с гуанином

2) аденин взаимодействует с цитозином

3) тимин взаимодействует с урацилом

4) гуанин взаимодействует с урацилом

Нуклеотиды

 

 

82 В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются:

1) пептидными связями

2) ионными связями

3) водородными связями

4) дисульфидными мостиками

Фосфодиэфирными связями

 

83 Нуклеотид состоит из:

       1) азотистое основание, пентоза и аминокислота

       2) азотистое основание и пентоза

       3) азотистое основание и остаток фосфорной кислоты

4) пентоза и остаток фосфорной кислоты

Изолейцин

 

89. Серосодержащая аминокислота:

         1) валин

2) серин

3) глицин

4) пролин

Метионин

 

90 Аминокислота с ароматическим радикалом:

1) гистидин

2) треонин

3) глицин

4) серин

Фенилаланин

 

91 Иминокислота – это:

1) изолейцин

2) гистидин

3) триптофан

4) глицин

Пролин

 

92 Аминокислота серин имеет радикал:

1) гидрофобный

2) ароматический

3) содержащий серу

4) заряженный отрицательно

Полярный незаряженный

 

93 В изоэлектрической точке белок:

       1) имеет положительный заряд

       2) имеет отрицательный заряд

       3) в электрическом поле движется от анода к катоду

       4) имеет самую высокую степень растворимости

Не имеет заряда

 

94 Первичная структура белка поддерживается:

1) дисульфидными мостиками

2) ионными связями

3) водородными связями

4) гидрофобными взаимодействиями

Пептидными связями

 

95 Вторичную структуру белка поддерживают:

       1) ковалентные связи

       2) ионные связи

       3) дисульфидные мостики

4) гидрофобные взаимодействия

Вторичной

 

97 Фибриллярным белком является:

1) гемоглобин

2) альбумин

3) гистон Н1

4) миоглобин

Коллаген

 

98 Молекулярная масса белков варьирует:

1) от 1 до 100 Да

2) от 100 до 500 Да

3) от 500 до 1000 Да

4) от 1000 до 2000 Да

Альбумин

 

100 Альбумины – это белки:

1) нервной ткани

2) эритроцитов

3) соединительной ткани

4) мышечной ткани

Плазмы крови

 

101 Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием:

1) лизина и аргинина

2) ароматических аминокислот

3) серосодержащих аминокислот

4) пролина

Тропоколлаген

 

104 В фосфопротеинах фосфатные группы связаны с остатками серина и треонина

        1) ионными связями

        2) водородными связями

        3) фосфоамидными связями

        4) гидрофобными взаимодействиями

        5) фосфоэфирными связями

 

105 К фосфопротеинам относится:

        1) альбумин

        2) каталаза

        3) ферритин

        4) миоглобин

        5) казеин

 

106 Простетическая группа гликопротеинов - это:

       1) липид

       2) нуклеиновая кислота

       3) фосфорная кислота

4) гем

Углевод

 

107 В гликопротеинах простетическая группа белка связана с остатками серина и треонина

1) N-гликозидными связями

2) ионными связями

3) фосфоэфирными связями

4) водородными связями

О-гликозидными связями

 

108 К хромопротеинам относятся:

       1) иммуноглобулины

       2) хроматин

       3) протеогликаны

       4) коллаген

       5) миоглобин

 

109 Все белки плазмы крови, за исключением альбуминов, относятся к:

1) липопротеинам

2) нуклеопротеинам

3) фосфопротеинам

4) хромопротеинам

Гликопротеинам

 

 

110 Метод, основанный на избирательном взаимодействии белка и лиганда, связанного с твердым носителем

1) электрофорез

2) гельфильтрация

3) ионообменная хроматография

4) аффинная хроматография

Высаливание

 

111 Метод, основанный на свойстве заряженных белков перемещаться в электрическом поле

1) высаливание

2) гельфильтрация

3) ионообменная хроматография

4) аффинная хроматография

Электрофорез

 

112 Первичная структура белка поддерживается:

1) водородными связями

2) дисульфидными мостиками

3) ионными связями

4) гидрофобными взаимодействиями

Пептидными связями

 

113 Четвертичная структура белка в отличие от третичной:

1) не является пространственной

2) характерна для всех белков

3) не может поддерживаться водородными связями

4) разрушается при денатурации

Водородными связями

 

115 Фолдинг белка происходит с участием:

1. лизосом

2. рибосом

3. протеосом

4. протеаз

Шаперонов

 

116 Мономерами белка являются:

1) нуклеотиды

2) пептиды

3) олигопептиды

4) моносахариды

Аминокислоты

 

117 Третичная структура белка:

1) является линейной

2) поддерживается пептидными связями

3) представлена α-спиралью

4) включает несколько полипептидных цепей

Изолейцин

 

119 Серосодержащая аминокислота:

1) валин

2) серин

3) глицин

4) пролин

Метионин

 

120 Аминокислота с ароматическим радикалом:

1) гистидин

2) треонин

3) глицин

4) серин

Фенилаланин

 

121 Иминокислота – это:

1) изолейцин

2) гистидин

3) триптофан

4) глицин

Пролин

 

122 Аминокислота серин имеет радикал:

1) гидрофобный

2) ароматический

3) содержащий серу

4) заряженный отрицательно

Полярный незаряженный

 

123 В изоэлектрической точке белок:

       1) имеет положительный заряд

       2) имеет положительный заряд

       3) в электрическом поле движется от анода к катоду

       4) имеет самую высокую степень растворимости

Не имеет заряда

 

124 Первичная структура белка поддерживается:

1) дисульфидными мостиками

2) ионными связями

3) водородными связями

4) гидрофобными взаимодействиями

Пептидными связями

 

125 Вторичную структуру белка поддерживают:

       1) ковалентные связи

       2) ионные связи

       3) дисульфидные мостики

4) гидрофобные взаимодействия

Водородные связи

 

126 При денатурации сохраняется структура белка:

       1) четвертичная

       2) вторичная

       3) надвторичная

       4) третичная

       5) первичная

 

127 α-спираль – это элемент структуры белка:

1) первичной

2) четвертичной

3) надвторичной

4) третичной

Вторичной

128 Фибриллярным белком является:

1) гемоглобин

2) альбумин

3) гистон Н1

4) миоглобин

Коллаген

 

129 Молекулярная масса белков варьирует:

1) от 1 до 100 Да

2) от 100 до 500 Да

3) от 500 до 1000 Да

4) от 1000 до 2000 Да

Альбумин

 

131 Альбумины – это белки:

1) нервной ткани

2) эритроцитов

3) соединительной ткани

4) мышечной ткани

Плазмы крови

 

132 Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием:

1) лизина и аргинина

2) ароматический аминокислот

3) серосодержащих аминокислот

4) пролина

Гамма-глобулинов

 

134 Структурная единица коллагеновых белков называется:

1) десмозин

2) протоколлаген

3) препроколлаген

4) эластин

Тропоколлаген

 

135 Простетическая группа гликопротеинов - это:

       1) липид

       2) нуклеиновая кислота

       3) фосфорная кислота

4) гем

Углевод

 

136 К хромопротеинам относятся:

       1) иммуноглобулины

       2) хроматин

       3) протеогликаны

       4) коллаген

       5) миоглобин

137 Все белки плазмы крови, за исключением альбуминов, относятся к:

1) липопротеинам

2) нуклеопротеинам

3) фосфопротеинам

4) хромопротеинам

Гликопротеинам

 

138 Гемоглобин относится к:

1) нуклеопротеинам

2) гликопротеинам

3) липопротеинам

       4) металлопротеинам

       5) хромопротеинам

139 Простетическая группа гемоглобина связана с белковой частью через остатки:

1) валина

2) серина

3) метионина

4) пролина

Гистидина

 

140 Серповидноклеточная анемия возникает в следствие:

1) замены гистидина в β-цепи на серин

2) нарушения образования α-цепей

3) превращения гемоглобина в метгемоглобин

4) нарушения образования эритроцитов

5) замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин

 

141 Пуриновым азотистым основанием является:

1) аденозин

2) цитидин

3) аденозинтрифосфат

4) цитозин

Аденин

 

142 В соответствии с принципом комплиментарности:

1) аденин взаимодействует с гуанином

2) аденин взаимодействует с цитозином

3) тимин взаимодействует с урацилом

4) гуанин взаимодействует с урацилом

Нуклеотиды

 

144 В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются:

1) пептидными связями

2) ионными связями

3) водородными связями

4) дисульфидными мостиками

Фосфодиэфирными связями

 

145 Нуклеотид состоит из:

       1) азотистое основание, пентоза и аминокислота

       2) азотистое основание и пентоза

       3) азотистое основание и остаток фосфорной кислоты

4) пентоза и остаток фосфорной кислоты

Олигомерный белок

II. Найдите несколько правильных ответов:

1 Гемопротеином является::

       1) цитохром

       2) гистон Н1

       3) миоглобин

       4) гемоглобин

       5) альбумин

2Гем содержит в своем составе:

        1) простетическую группу гемоглобина и миоглобина

        2) четыре пиррольных кольца, связанных метиновыми мостиками

        3) кобальт

        4) представлен корриновым макроциклом

         5) железо

           

3С гемоглобином может связываться:

       1) кислород

       2) жирные кислоты

       3) протоны

       4) 2,3-бисфосфоглицерат

       5) угарный газ

           

4 Гемоглобин:

       1) имеет большее сродство к кислороду, чем миоглобин

       2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин

       3) является простым белком

       4) является сложным белком

       5) является мономерным белком

                       

 

5 Миоглобин:

       1) имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин

       2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем гемоглобин

       3) является простым белком

       4) является мономерным белком

       5) является хромопротеином

6 Сродство гемоглобина к кислороду повышается:

       1) при повышении парциального давления кислорода

       2) при снижении парциального давления кислорода

       3) при снижении концентрации Н⁺

       4) при повышении концентрации Н⁺

       5) при гликировании гемоглобина

 

7 2,3-бисфосфоглицерат:

1) присоединяется к аллостерическому центру дезоксигемоглобина

2) повышает сродство гемоглобин к кислороду

3) снижает сродство гемоглобина к кислороду

4) образуется в эритроцитах

Альбумин

2) иммуноглобулины

3) тропоколлаген

Эластин

5) церулоплазмин

22 Функции альбумина:

       1) транспорт катионов

       2) транспорт кислорода

       3) транспорт гидрофобных соединений

       4) защита от инфекций

       5) поддержание онкотического давления

           

23 Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам:

       1) лизина

       2) серина

       3) аспарагина

       4) триптофана

       5) треонина

 

24 Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам:

       1) серина

       2) аргинина

       3) метионина

       4 ) треонина

       5) тирозина

 

25 Коллаген:

       1) является фибриллярным белком

       2) является глобулярным белком

       3) обладает высокой прочностью

       4) обладает высокой эластичностью

     5) содержит остатки гидроксипролина

 

26 Гистоны:

       1) является фибриллярными белками

       2) является глобулярными белками

       3) богаты остатками аспарагиновой и глутаминовой аминокислот

       4) богаты остатками лизина и аргинина

       5) входят в состав хроматина

27 К металлопротеинам относятся:

1) церулоплазмин

2) цитохром С

3) хроматин

4) трансферин

5) миоглобин

 

28 К гликопротеинам относятся:

       1) альбумины

       2) иммуноглобулины

       3) гемоглобин и миоглобин

       4) рецепторы плазматических мембран

       5) гистоны

           

29 К сериновым протеиназам относятся:

       1) гемоглобин

       2) альбумин

       3) трипсин

       4) липаза

       5) химотрипсин

      

30 В состав фракции α₂- глобулинов входят

1) альбумин

2) С-реактивный белок

3) церулоплазмин

4) IgM

5) гаптоглобин

31 В состав фракции β- глобулинов входят

1 ) С-реактивный белок

2) IgM

3) трансферрин

4) церулоплазмин

5) гаптоглобин

 

32 Гидрофобный радикал имеют аминокислоты:

       1) глутамин

       2) цистеин

       3) аргинин

       5) триптофан

       6) метионин

      

33 Заряженный радикал имеют аминокислоты:

       1) цистеин

       2) триптофан

       3) валин

       4) аспарагиновая аминокислота

       5) лизин

      

34 Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты:

       1) метионин

       2) лейцин

       3) аргинин

       4) аспарагин

       5) серин

      

35 В формировании третичной структуры белка участвуют:

       1) гликозидные связи

       2) пептидные связи

       3) водородные связи

       4) дисульфидные мостики

       5) ионные связи

      

36 В изоэлектрической точке белок:

       1) заряжен положительно

       2) заряжен отрицательно

       3) хорошо растворим

       4) мало растворим

       5) не заряжен

      

37 Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он:

       1) в электрическом поле движется к катоду

       2) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7

       3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7

       4) в электрическом поле движется к аноду

       5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот

 

38 Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он:

       1) в электрическом поле движется к аноду

       2) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7

       3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7

       4) содержит остатки лизина и аргинина

       5) в электрическом поле движется к катоду

39 Функции альбуминов:

       1) поддержание структуры соединительной ткани

       2) транспорт кислорода

       3) транспорт катионов

       4) удержание воды в кровяном русле

       5) транспорт гидрофобных соединений

      

40 Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам:

       1) триптофана

       2) цистеина

       3) серина

       4) аспарагина

       5) треонина

 

41 Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам:

       1) метионина

       2) аргинина

       3) серина

       4) треонина

       5) тирозина

 

42 Коллаген:

       1) основной белок плазмы крови

       2) является глобулярным белком

       3) обладает высокой пластичностью

       4) является фибриллярным белком

       5) основной белок соединительной ткани

      

43 Гистоны:

       1) является фибриллярными белками

       2) образуют ионные каналы

       3) богаты остатками аспарагиновой и глутаминовой аминокислот

       4) богаты остатками лизина и аргинина

       5) является глобулярными белками

 

44 К гликопротеинам относятся:

       1) альбумины

       2) цитохромы

       3) гемоглобин и миоглобин

       4) интерфероны

       5) иммуноглобулины

 

45 К сериновым протеиназам относятся:

       1) α-амилаза

       2) липаза

       3) эластаза

       4) химотрипсин

       5) трипсин

46 Гемопротеином является:

       1) иммуноглобулин класса G

       2) гистон Н1

       3) альбумин

       4) гемоглобин

       5) миоглобин

 

47 С гемоглобином могут связываться:

       1) АТФ

       2) жирные кислоты

       3) холестерол

       4) протон

       5) 2,3-бисфосфоглицерат

 

48 Гемоглобин:

       1) имеет большее сродство к кислороду, чем миоглобин

       2) является мономерным белком

       3) является простым белком

       4) является сложным белком

       5) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин

      

49 Миоглобин:

       1) является олигомерным белком

       2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем гемоглобин

       3) является простым белком

       4) является сложным белком

       5) является мономерным белком

      

50 В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары:

       1) урацил и гуанин

       2) цитозин и тимин

       3) аденин и урацил

       4) гуанин и цитозин

       5) аденин и тимин

 

 

51 РНК в отличие от ДНК:

       1) состоит их нуклеотидов

       2) не может синтезироваться в клетке

       3) содержит рибозу

       4) состоит из одной полинуклеотидной цепи

       5) не содержит тимина

 

      

 

наличие белков в биологических жидкостях

11. Наличие пептидных групп в белках открывается:

1. реакцией Адамкевича

2. реакцией Паули

3. нитропруссидной реакцией

4. реакцией Миллона

Биуретовой реакцией

 

12.  Первичная структура молекулы белка:

1. взаиморасположение полипептидных цепей, имеющих вторичную структуру

2. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных ковалентно

3. обособленная область молекулы белка, обладающая  структурной автономией

4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно