Тема: Простые и сложные белки

Занятие 1 пед фак -17г

Тема: Простые и сложные белки

Теоретические вопросы:

1. Аминокислоты – структурные элементы белков и пептидов. Классификация АМК, их строение.

2. Общие свойства АМК: амфотерность, стереохимия, L и d-изомеры. Заменимые и незаменимые.

3. Функциональная классификация белков, привести примеры.

4. Механизм образования пептидной связи на примере образования трипептида.

5. Природные пептиды, их роль, привести примеры.

6. Электрофореграмма белков сыворотки крови, их фракции и функции.

7.Структурная организация белков: первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура. Химические связи, стабилизирующие структуры белков.

8.Молекулярные масса и формы белковых молекул: глобулярные и фибриллярные белки, привести примеры.

 

Практическая работа:

 

№	Наименование реакции и употребляемые реактивы.	Исследуемые материалы	Окрашивание	Чем обусловлено
	Биуретовая реакция: 5капли раствора белка+ 5кап 10% -NaOH + 2кап 1%-CuSO4	Белок, задача	фиолетовое	-СО-NH- Пептидной связью
	Нингидриновая реакция: 5капли раствора белка+ 5кап 0,5%-нингидрина -2минуты 1000 кип.	Белок, задача	сине-фиолет.	альфа-АМК
3.	Ксантопротеиновая реакция: 5капли раствора белка +3капли HNO3конц - при 1000кип.	Белок, задача	желтое	Ароматич. АМК
	Реакция Фоля: 5кап. раствора белка+ 5кап.реактива Фоля при 1000 кип.	Белок, задача	черно-бурое	Серосодер.АМК
5.	Реакция на гистидин: 5капли раствора белка+ 5кап10% Na2CO3+ 10кап диазореактива	Белок, задача	оранжево-красное	гистидин

 

 

После выполнения работы студентам выдается задачи, и на основании результатов качественных реакций, студенты должны сделать вывод: содержится ли в этой задаче белок или АМК и доказать этот вывод. Если в задаче нет белка, то студент должен доказать на основании чего он сделал этот вывод (сравнения результаты реакций с раствором белка и задачей).

Выводы:

 

Литература:

1. Лекции
2. Т.Т Березов, Б.Ф Коровкин.
3. А.А Николаев 2004, с 24- 48
4. Махмудова Ж А., Бозумова К.А. «Метаболизм АМК и белков» 2007, с 14-32.

Занятие 2 пед. фак- 17год

Тема: Физико-химические свойства белков. Методы разделения и количественного определения белков.

Теоретические вопросы:

1.Физико-химические свойства белков.

2.Изоэлектрическая точка белков, их определение.

3.Денатурация белков. Ренатурация и тепловая денатурация, их применение.

4.Методы разделения белков: высаливание, электрофорез, ультрацентрифугирование, гель-фильтрация, аффинная хроматография, принципы и их применение в медицине

5.Методы очистки белков. Диализ применение в медицине.

6.Принципы методов количественного определения: рефрактометрический, колориметрический (биуретовая реакция).

7.Контрольная работа по занятиям № 1, 2.

 

Определение изоэлектрической точки казеина. Работу проводить по схеме. В пяти пронумерованных пробирках готовят буферные растворы с различными значениями рН по схеме, указанной таблице:

Реактивы в мл	Номера пробирок
СН3СООН-0,2М
СН3СООNa-0,2М
рН буферной смеси	5,7	5,35	4,75	4,15	3,8
Интенсивность помутнения растворов

Растворы в пробирках перемешивают и в каждую пробирку отмеривают по 1мл раствора казеина 0,1%. Содержимое каждой пробирки перемешивают и отмечают в таблице интенсивность помутнения знаком: +++ наиболее сильное, ++ менее сильное, + слабое, - Отсутствие помутнения.

Выводы:

Разделение альбуминов и глобулинов яичного белка методом высаливание.

Ход работы: к 20 кап. белка +20 кап. полунасыщенного (50%)раствора (NH₄)₂SO₄- сульфата аммония и перемешивают. Через 5 мин. осадок отфильтровывают фильтровальной бумагой. На фильтр. бумаге остаются глобулины, в фильтрате остается альбумин. Для осаждения альбумина фильтрату добавляют порошок (NH₄)₂SO₄ до полного насыщения. Осадок фильтруют. С фильтратом проделывают биуретовую реакцию. Отрицательная реакция указывает на отсутствие белка.

Вывод: Полунасыщ(50%)р-ром (NH₄)₂SO₄ выпадают - глобулины, насыщ. р-ром (NH₄)₂SO₄ выпадают – альбумины.

Осаждение белка при кипячении.

	исследуемый материал	употребляемые реактивы по 1кап /строго/|	реакции среды	результат. налич. ост
	р-р белка 1%	-	нейтральная
	------	СН3СООН 1%	слабокислая
	------	СН3СООН 10%	сильнокислая
	-----	СН3 СООН 10% +NaCI насыщ	электролит
	----	NaOH 10%	щелочная

Выводы:

Осаждения белков солями тяжелых металлов

а) CuSO4 -10% б) Pь(CH₃COOH)₂-5%

Выводы:

Литература:

1. Лекции Т.Т Березов, Б.Ф Коровкин. 1998, с.19- А.А Николаев, 2Махмудова Ж.А., Бозумова А К. «Метаболизм АМК и белков» 2007,с.14- 32.

 

 

Занятие 3 ПЕД-2017г

 

Тема: Классификация простых и сложных белков, их строение и биологические функции.

Теоретические вопросы:

1. Классификация простых белков. Протамины, гистоны, проламины, глютелины.

2. Электрофореграмма белков сыворотки крови, их фракции и функции

3. Протеинемия (гипо-, гипер-), их причины.

4. Классификация сложных белков. Хромопротеины их строение и биороль.

5. Гемопротеины, их виды и функции. Нормальные виды гемоглобина: НbА, НbА₂, НbF их строение и свойства.

6. Производные гемоглобина: нормальны HbO₂, HbCO₂, патологические: HbCO, HbOH (метгемоглобин) причины образования и свойства.

7. Аномальные гемоглобины: HbS, HbH. Гемоглобинозы: гемоглобинопатии и талассемии,

их причины и нарушения.

ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА:

Реакция с альфа- нафтолом

/ к 10 кап гидролизата + 5кап. 0,2% спиртового раствора альфа -нафтола + 20 кап. H₂SO₄ конц. –появляется розово-фиолетовое окрашивание.

ЛИТЕРАТУРА:

1. ЛЕКЦИИ

2. БерезовТ.Т., Коровкин Б.Ф, 1990 с.22-27, 60-62, 1983 с.16-23

3. Николаев А.А, 1989, 2004

4. А.А.Алдашев. Биохимия человека. 2012г.

 

Занятие № 5 пед – 2017г

 

Тема:Ферменты. Классификация.Механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакий.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ:

1. Ферменты. Химическая природа ферментов. Отличия ферментов от неорганических катализаторов. Энергия активации.

2. Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика каждого класса ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лигазы, изомеразы. лиазы и примеры реакций.

1. Мультиферментые системы, их определение и функции, привести примеры.
2. Структурная классификация ферментов: простые и сложные ферменты. Что такое кофермент, кофактор, апофермент, субстрат.
3. Активный центр ферментов, его участки и функции. Аллостерический центр.
4. Механизм действия ферментов. Энергия активации. Образование фермент-сустратного комплекса и его значение. Механизм действия ферментов в реакциях анаболизма и катаболизма.
5. Специфичность ферментов. Виды специфичности, привести примеры. Теория соответствия Фишера и Кошленда
6. Кинетика ферментативных реакций.

1) Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента.

2) Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментена.

3) Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры.

4) Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды.

Практическая работа:

1. Ферментативный гидролиз крахмала амилазой слюны при комнатной температуре.

ХОД РАБОТЫ: готовят 6 индикаторных пробирок 2мл H2O+ 1 кап I2, в отдельную пробирку наливают 5мл 0,5% крахмала + 5 кап слюны, перемешивают и из этого раствора 2кап вносят в пробирку №1, через 20сек в пробирку №2, через 40 сек в пробирку №3 и т.д. Если жидкость в пробирке №2 окрасилась в синий цвет, то время внесения надо удлинить.

индикаторные пробирки 2мл Н2О+ 1 кап I2	время забора проб. в сек.	окраска с I2	Название промежуточных продуктов
	0 сек 20 сек 40 сек 60 сек 80 сек 100 сек

Гидролиз крахмала считают законченным, когда в одной из пробирок желтый цвет раствора I₂ не изменится. Из пробирки отбирают 10 кап смеси и проделывают реакцию Троммера: 10 кап NaOH10% + 5кап CuSO₄ – 1% нагревают. выпадает осадок. СuSO4______Cu (OH)₂ альдозы Сu2О оранж.

ЗАНЯТИЕ № 6 пед-2017г

ЗАНЯТИЯ 7 пед-2017г.

Лекции

Николаев, 1989, с. 60-70, 2004, с 434- 435

Занятие № 8 пед– 2017г

Модуль 1 пед. -2017год

1. Напишите трипептид из след.АМК: тре-вал-гис и назовите полученный трипептид.

2. Напишите трипептид из след. АМК Лиз-про-глу и назовите его.

3. Напишите трипептид из след. АМК: лей-мет-лиз и назовите его.

4. Напишите трипептид из след. АМК:трп-мет-лиз и назовите его.

5. Напишите трипептид из след.АМК: гли-асн-фен и назовите полученный трипептид.

6. Напишите трипептид из след. АМК: вал-мет-сер и назовите его.

7. Напишите трипептид из след.АМК: сер-вал-лей и назовите полученный трипептид.

8. Напишите трипептид из след.АМК: сер-арг-ала и назовите полученный трипептид.

9. Напишите трипептид из след. АМК вал-сер-фен и назовите его.

10. Напишите трипептид из след. АМК сер-цис-глу и назовите его.

11. Напишите трипептид из след. АМК фен-глу-арг и назовите его.

12. Напишите трипептид из след. АМК Гис-мет-сер и назовите его.

13. Напишите трипептид из след. АМК про-тре-лиз и назовите его.

14. Напишите трипептид из след. АМК мет-лиз-тир и назовите его.

15. Напишите трипептид из след. АМК ала-про-лиз и назовите его.

16. Классификация белков по структуре и форме. Приведите примеры.

17. Функциональная классификация белков. Приведите примеры.

18. Уровни организации белковых молекул.I, II, III, IV-структуры, примеры.

19. Денатурация белков. Ренатурация.

20. Перечислите все методы разделения белков и охарактеризуйте их.

21. Сущность метода хроматографии, где и для чего он применяется?

22. На чем основан метод электрофореза? Его применение в медицине. Электрофореграмма белков плазмы крови, их функции.

23. Что такое диализ? Принцип метода и применение в медицине.

24. Что такое изоэлектрическая точка данного белка? Чем она обусловлена?

25. Что такое гипо- и гиперпротеинемия, их причины. Норма содержания общего белка в крови.

26. Классификация сложных белков, привести примеры.

27. Гемопротеины, нормальные виды их биороль в клетке.

28. Назовите патологические (аномальные) виды и производные гемоглобина. Причины их появления.

29. Металлопротеины, их биороль. Приведите примеры.

30. Дайте схему гидролиза нуклеопротеидов, определения продуктов.

31. Что такое первичная, вторичная. третичная структура нуклеиновых кислот, какими связями они обусловлены?

32. Напишите формулы пиримидиновых азотистых оснований и назовите их.

33. Напишите формулы пуриновых азотистых оснований и назовите их.

34. Напишите формулу ЦТФ(цитидинтрифосфат)

35. Напишите формулу АТФ, ее биороль.

36. Напишите формулу d-ТМФ(дезоки‑тимидинмонофосфат), где встречается?

37. Строение УМФ, где встречается?

38. Напишите формулу ГМФ (гуанозинмонофосфата)

39. Напишите формулу 3,5-ц- АМФ, ее биороль.

40. Напишите формулу 3,5-ц- ГМФ, ее биороль.

41. Что такое комплементарность азотистых оснований в НК? Чем они обусловлены? Показать на структуре ДНК.

42. Перечислите структурные и функциональные отличия ДНК и РНК.

43. Назовите фракции липопротеинов крови, их состав и функции. Антиатерогенные липопротеины.

44. Какие фракции липопротеинов называют атерогенными, почему?

45. Что такое ферменты? химическая природа ферментов, особенности и отличия их от химических катализаторов.

46. Механизм действия ферментов в реакциях анаболизма и катаболизма.

47. Покажите графически зависимость активности ферментов от рН среды для амилазы слюны, пепсина, трипсина.

48. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, фермента. Уравнение Михалиса-Ментена.

49. Покажите графически зависимость активности ферментов от температуры. Приведите пример.

50. Что такое активаторы и ингибиторы ферментов? Обратимое и необратимое ингибирование. Приведите примеры.

51. В чем суть конкурентного и неконкурентного ингибирования активности фермента. Приведите пример.

52. Дайте классификацию ферментов по типу катализируемых ими реакции.

53. Оксидоредуктазы. Приведите пример.

54. Трансферазы. Приведите пример.

55. Ферменты лиазы. Приведите пример.

56. Гидролазы, пример реакции.

57. Ферменты класса лигаз. Приведите пример.

58. Какой тип химической реакции катализирует изомеразы, привести пример.

59. Что такое изоферменты? Роль изоферментов в энзимодиагностике. Приведите примеры.

60. Фенилкетонурия, механизм возникновения и нарушения.

61. Значение и применение ферментов в медицине.

62. Витамин В₁, строение, биороль, авитаминоз, распространение в природе и суточная потребность.

63. Витамин В₂, строение коферментов ФАД и ФМН, их биороль. Пищевые источники и суточная потребность. Авитаминоз.

64. Витамин В₆, строение активной формы, биороль, авитаминоз, пищевые источники и суточная потребность.

65. Витамин В₁₂, ее коферментная функция, источники и суточная потребность. Внешний и внутренний факторы Касла. Авитаминоз.

66. Витамин РР, строение кофермента НАД, ее биологическая роль. Авитаминоз, пищевые источники, суточная потребность.

67. Витамин С, биороль, авитаминоз, пищевые источники, суточная потребность.

68. Витамин Н (биотин), строение, биороль, авитаминоз, источники и суточная потребность.

69. Фолиевая кислота, коферментная функция, авитаминоз, источники и суточная потребность.

70. Витамин В₃(пантотеновая кислота), биороль, авитаминоз, пищевые источники и суточная потребность.

71. Витамин Е, его биологическая роль, пищевые источники и применение в медицине.

72. Витамин А, строение, источники, биороль. Авитаминоз, суточная потребность. Гипервитаминоз.

73. Роль витамина А в процессе светоощущения (схема).

74. Викасол, строение и бироль. Причины авитаминоза К.

75. Витамин Д₃ и 1,25(ОН)Д₃, их строение, биороль. Пищевые источники, авитаминоз, суточная потребность, Гипервитаминоз.

76. Активный центр, специфический и каталитический участки, их определения и функции

77. Аллостерический центр, его функция, влияние эффекторов на ферментативную активность.

Занятие 10 пед - 2017 г

Тема: Гормоны

Теоретические вопросы:

1. Гормоны определение, номенклатура, функции. Современная классификация гормонов

/по Н.А.Юдаеву/ и по функциям, привести примеры

2. Регуляция секреции гормонов: нервная, тропная, метаболическая/глюкоза, Cа²⁺

3. Механизм действия гормонов: рецепторы гормонов, их роль и клеточная локализация:

а) действие гормонов через рецепторы и ц-АМФ /схема/

б) индукция транскрипции и синтеза ферментов/для стероидных гормонов/

4. Понятие о строении и биороль нейрогормонов гипоталамуса

5. Понятие о строении и биороль гормонов гипофиза. Соматотропин, пролактин,

АКТГ, ТТГ, ФСГ, ЛГ, вазопрессин (АДГ), окситоцин. Гипо-гипер функции гормонов гипофиза.

6. Строение активных гормонов щитовидной железы: тироксина и трийодтиронина.

Регуляция секреции и биороль. Нарушения обмена веществ при гипо и гиперфункции.

7. Гормоны поджелудочной железы: инсулин, глюкагон, регуляция секреции, влияние на обмен

веществ. Механизм действия. Сахарный диабет, его виды и причины.

Практическая работа:

Реакция Фоля

ХОД работы: к 5-10 кап инсулина + 2-3 мл NaOH 10% и кипятят 10 мин на мал. пламени горелки. После охлаждения + 1-2 кап раствора Фоля - появляется бурое окрашивание, при стоянии или нагревании оно может усилиться или может выпасть черный осадок.

 

Литература:

 

1. Алдашев А.А. и соавт., Биохимия человека, Бишкек, 2013 г стр. 88-111
2. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. – М.: Дрофа, 2008, стр. 132-170
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф., Биологическая химия. – М.: «Медицина»,

1990, стр. 177-191, 222-267, 2007,стр. 248-296

1. Николаев А.Я. 1989, стр.368-395, 2004, стр. 380-386, 404-41
2. Лекции

 

Занятие 11 пед.- 2017 год.

Тема: Гормоны /продолжение/

Теоретические вопросы:

1. Строение и биороль гормонов паращитовидной железы и «С»-клеток

щитовидной железы. Регуляция обмена Са и Р.

2. Классификация гормонов коры надпочечников, регуляция секреции

глюкокортикоидов и альдестерона. Строение, влияние на обмен вещества и

механизм действия.

3. Синтез и биороль гормонов мозгового слоя надпочечников: норадреналина и

адреналина. Регуляция секреции, влияние на обмен веществ, механизм действия,

применение в медицине

4. Гормоны половых желез - мужские и женские гормоны, их строение. Регуляция секреции

тестостерона, эстрогенов и прогестерона, их биороль. Нарушения репродуктивной

деятельности у мужчин и женщин.

5. Простагландины. Понятие о строении простациклинов, лейкотриенов и тромбоксанов, их

биороль и применение в медицине

6. Контрольная работа.

 

Практическая работа:

1. Качественные реакции на адреналин:

а. Реакция с FeCI₃

ХОД работы: в пробирку вносят 3 кап адреналина + 1 кап FeCI3-1%- появляется изумрудно-

зеленое окрашивание, которое при добавлении 1 кап. NaOH 10% приобретает вишнево-красный

цвет

Б. Диазореакция

ХОД работы: в пробирку вносят 2-3 кап адреналина + 2 кап. раствора KIO3 + 2 кап СН₃СООН 10% перемешивают и слегка нагревают - жидкость окрашивается в красно-фиолетовый цвет.

 

2. Открытие 17-кетостероидов в моче

ХОД работы: в пробирку вносят 5 кап мочи +5 кап NaOH 30%+ 5 кап раствора метадинитробензола. Содержимое пробирки смешивают и оставляют стоять неск. мин- появляется красное окрашивание

3. Диазореакция на эстрон/фолликулин/

ХОД работы: получают диазореактив-для этого в пробирке смешивают 3 кап. 1% -

сульфаниловой кислоты + 3 кап. 5% NaNO₂. К диазореактиву + 3 кап. масляного раствора

фолликулина + 2 кап. 10% Na₂CO₃ Пробирку встряхивают и наблюдают желтое окрашивание.

Литература:

 

1. Алдашев А.А. и соавт., Биохимия человека, Бишкек, 2013 г стр. 88-111
2. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. – М.: Дрофа, 2008, стр. 132-170
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф., Биологическая химия. – М.: «Медицина»,

1990, стр. 177-191, 222-267, 2007,стр. 248-296

1. Николаев А.Я. 1989, стр.368-395, 2004, стр. 380-386, 404-41
2. Лекции

Занятие- 12 пед-2017 год.

Занятие-13 пед -2017 год

Занятие-14 пед- 2017г

Занятие-15 пед-2017г

Занятие-16 пед- 2017год.

ВОПРОСЫ МОДУЛЯ 2. пед-2016г

1.Механизм действия глюкокортикоидов на углеводный обмен.

2. Схема окислительного декарбокисилирования пирувата.

3.Напишите реакции. Кребса с участием кофермента НАД.

4.Включение фруктозы в гликолиз в мышцах.

5.Конечные продукты аэробного и анаэробного гликолиза, их строение.

6. Спиртовое брожение, реакции образования этанола из пирувата.

7.Схема гликогенолиза.

8.Схема гликолиза.

9.Состав альфа – кетогглутаратдегидрогеназного полиферментного комплекса в процесс ЦТК напишите

реакцию.

10.Биологическое значение анаэробного гликолиза.

11.Роль инсулина в регуляции углеводного обмена.

12.Механизм действия флавиновых ферментов в тканевом дыхании.

13.Схема цикла Кребса, конечные продукты.

14. Этапы аэробного гликолиза, клеточная локализация ферментов.

15. Назовите углеводы пищи,их биороль.

16.Сахарный диабет, его виды и причины.

17.Кортикостероиды, их классификация, строение и влияние на обмен углеводов, белков, жиров.

18.Напишите реакции окислит стадии пентозного цикла

19.Механизм распада гликогена в печени и мышцах.

20. Строение кофермента ФАД, его биороль.

21. Тропные гормоны гипофиза, их строение и функции, перечислить.

22. Реакции окислит стадии ПФП, конечные продукты. Значение пентозного окисления глюкозы.

23. Организация и функционирование дыхательной цепи.

24. Условия для непрерывного функционирования цикла Кребса, конеч, продукты, их роль.

25. Роль гликогена печени и мышц в организме.

26. Синтез катехоламинов /адреналина, норадреналина/ регуляция секреции.

27. Схема дыхат, цепи начиная с комплекса II

28. Глицерофосфатный челночный механизм, его роль

29.Включение фруктозы в процесс гликолиза в печени. Фруктозурия, ее причины схема.

30. Механизмы всасывания глюкозы в кишечнике, роль АТФ, Na⁺.

31. Гормональная регуляция углеводного обмена: влияние инсулина.

32. Глюконеогенез его биологическое значение, источник, глюкозы, обходные реакции, ферменты.

33. Ферменты и коферменты пируватденедрогенозного комплекса.

34. Энергетический выход анаэробного гликолиза, его биологическое значение.

35.Особености расщепления гликогена в кишечнике.

36.Гормоны, классификация, по структуре, привести примеры.

37.Напишите реакции цикла Кребса с участием кофермента НАД

38.Полный энергетический эффект окисления глюкозы до СО₂ и Н₂О в печени

39.Включение галактозы в процесс гликолиза. Роль фермента галл- 1- фосфатуридилтрансферазы. Галактоземия.

40. Ферментативное расщепление лактозы в кишечнике.

41. Глюкоза – лактатный цикл Кори его значение.

42.Половые гормоны, регуляция секреции, биороль, применение в медицине.

43. Схема расщепления мальтозы в кишечнике

44. Энергетический эффект при полном окислении глюкозы в мышцах.

45. Цикл Кребса, роль оксалоацетата, конечные продукты, их связь с тканевым дыханием.

46. Гликогенозы: б-ни Гирке и Мак- Ардля, их причины.

47. Какая энергия непосредственно трансформируется а АТФ.

48.Малатаспартатный челночный механизм, его роль.

49.Гормоны щитовидной железы, их строение и биороль. Гипо – гиперфункции.

50. Строение кофермента НАД, биороль.

51. Схеме расщепления сахарозы в кишечнике.

52. Основные этапы переваривания углеводов в ЖКТ.

53. Механизм всасывания моносахаридов роль Na и АТФ.

54.Механизм окислит декарбоксилирования пирувата.

55.Характериска ферментов и коферментов биологическиого окисления, их клеточная локализация.

56. Механизм действия гормонов, роль специфический белков рецепторов и ц-АМФ.

57.Гормональная регуляция обмена Са и Р.Гипофункция паратгормона,ее причины.

58.Взаимосвязь между процессом гликолиза в мышце и глюконеогенеза в печени глюкоза –аланиновый цикл,его биологическое значение. Цитрохромы: понятие об их строении, механизм действия.

Цитохромоксидазы, роль.

59.Внутриклеточная локализация ферментов гликолиза, регулирующие ферменты гликолиза, их

положительные и отрицательные модулятор.

60.Реакции расщепления крахмалав ЖКТ.

61.Регуляция секреции гормонов: участие ЦНС, консантрации метаболизма в крови и гипоталамус-

гипофизарной системы.

62.Механизм действия кофермента НАД в процессе биологического окисления.

63.Строение кофермента.ТПФ, в каких реакциях участвует.

64.Гипо - гипер и нормогликемии, их величины. Глюкозурия, кетонурия, причины.

65.Ключевые реакции гликолиза, роль фермента гексокиназы, глюкокиназы, фосфофруктокиназы.

66.Гормоны поджелудочной железы, понятие о строении, регуляция секреции и механизм действия на обмен углеводов и жиров.

67.Схема каскадной регуляции распада гликогена. Роль ц - АМФ и фосфорилазы «а»

68.Напишите комплекс ферментов дыхательной цепи сопряженное с фосфорилированием – образование. АТФ.

ЗАНЯТИЕ -17 пед-2017г

Тема: Обмен липидов.

Теоретические вопросы:

1.Классификация и химическое строение липидов, их биологическая роль.

2.ВЖК: стеариновая, пальмитиновая, олеиновая, их строение и функции.

3.Триглицериды /ТГ/: строение трипальмитата, тристеарата и смешанного жира, их функции.

4.Фосфолипиды /ФЛ/: фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин, их биороль.

5.Холестерол /ХЛ/ и его эфиры, их биороль в синтезе стероидов и витаминов.

6.Переваривание ТГ, ФЛ, ХЛ в жкт. Механизм всасывания продуктов гидролиза липидов. Образование хиломикронов и транспорт липидов.

7.Внутриклеточный липолиз, роль липопротеидлипазы крови аденилатциклазы и ц- АМФ (схема).

8.Бета - окисление ЖК. Связь с циклом Кребса и тканевым дыханием.

9.Баланс энергии при полном окислении 1 моля пальмитата.

 

ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА.

Кинетика действия липазы.

ХОД работы: 2 табл. панкреатина растирают в ступке 5-6 мин с 5 мл дист. воды, затем в две колбы отмеривают по 50,0 мл прокипяченого молока +50,0 мл дист. воды добавляем в обе колбы по 2 мл раствора фермента, в одну + 3мл желчи, в другую + 3 мл дист. воды и ставят в вод. баню при 40⁰С

В две колбы для титрования отбирают по 10 мл смеси и оттитровывают 0,1 н щелочью с индикатором фенолфталеином по кап. до розовой окраски. Пробы берут через каждые 10 мин, результаты титрования проб вносят в таблицу. Сравнить скорость ферментативной реакции в колбах с желчью и без желчи и сделать вывод.

 

время инкубирования	количество 0,1 н щелочи, пошедшей на титрование
	проба без желчи	проба с желчью
0 мин 10 мин 20 мин 30 мин 40 мин

 

В конце опыта на основании полученных данных вычерчивают график, где на оси абсцисс откладывают время в мин., а на оси ординат количество миллилитров.

 

раствор щелочи

время в мин.

Выводы.

ЛИТЕРАТУРА:

1.Алдащев А.А. и соавторы. Биохимия человека, Бишкек, 2013. С. 11-28.

2. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. – М.: Дрофа, 2008. Стр.4-53

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: «Медицина», 1983 с. 5-76.

4. Лекции

 

 

Пед-2017г

Занятие – 18

Тема: Биосинтез липидов.

Теоретические вопросы:

 

1.Пути использования глицерина в тканях:

а) включение в гликолиз – окисление до СО₂ и Н₂О, АТФ.

б) глюконеогенез – образование глюкозы при голодании.

в) при синтезе эндогенных триглицеридов и фосфоглицеридов.

2.Биосинтез ЖК. Транспорт ацетил - КоА через митохондриальную мембрану. Роль ацилсинтазного

мультиферментного комплекса /НS – АПБ/.

3.Биосинтез триглицеридов. Два пути образования фосфоглицерина:

а) из продуктов глтколиза – фосфодиоксиацетона б) из глицерина. Последовательность реакций синтеза Т.Г

4.Биосинтез фосфолипидов, роль ЦТФ и S-аденозилметионина:

а)синтез фосфатидилэтаноламина;

б) Образование фосфатидилхолина;

в) Образование фосфатидилсерина;

5. Контрольная работа №1 (по обмену липидов)

 

 

ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА:

 

1.Определение содержания бета - липопротеинов низкой плотности /ЛПНП/ в сыворотке крови.

ХОД РАБОТЫ: в пробирку вносят 2 мл раствора хлорида Са и 0,2 мл сыворотки крови, определяют оптическую плотность /Е₁/ на ФЭКе против 0,27% раствора хлорида Са красный светофильтр, длина волны 630 нм, кюветы на 5 мм /. Раствор из кюветы переливают в пробирку, добавляют микропипеткой 0,04 мл гепарина 1% и точно через 4 мин снова определяют оптическую плотность /Е₂/ тех же условиях.

РАСЧЕТ: Х = /Е₂-Е₁/ х 10

в норме содержание бета – ЛП составляет 3-4,5 г/л

КЛИНИКА– диагностическое значение: содержание бета- ЛП колеблется в зависимости от возраста и пола.

УВЛИЧЕНИЕ набл. при атеросклерозе, гепатите, сахарном диабете, ожирении, гипертонии.

 

ЛИТЕРАТУРА:

1.Алдащев А.А. и соавторы. Биохимия человека, Бишкек, 2013. С. 11-28.

2. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. – М.: Дрофа, 2008. Стр.4-53

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: «Медицина», 1983 с. 5-76.

4. Лекции

 

 

Пед -2017г.

ЗАНЯТИЕ -19

Занятие-20 пед-2017 г.

Образование ядовитых продуктов распада

АМК и их обезвреживание.

Анализ желудочного сока.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ:

1.Роль белков в жизнедеятельности человека, их функции.

2.Полноценные и неполноценные белки, норма белка в питании. Азотистый баланс:

положительный и отрицательный. Резервные белки.

3.Переваривание белков в желудке и кишечнике. Расщепление белков под действием

эндопептидаз и экзопептидаз ЖКТ. Роль HCI в желудке и бикарбонатов панкреатического сока.

4.Механизм активации проферментов- пепсиногена, трипсиногена, химотрипсиногена.

5.Превращение АМК под действием микрофлоры кишечника, Механизм

обезвреживания ядовитых продуктов гниения АМК в печени. Роль УДФ-

глюкуроновой кислоты (УДФГК), 3- фосфоаденозин -5- фосфосульфата (ФАФС) и

глицина.

6.Судьба всосавшихся АМК, пути использования их в организме.

7.Типы дезаминирования аминокислот в тканях.

 

ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА.

1.Количественное определение кислотности желудочного сока:

определить свободную и общую кислотность желудочного сока в одной пробе с

двумя индикаторами.

Ход работы: в колбу отмеривают 5мл желудочного сока + по 2кап. индикатора

парадиметиламиноазобензола +2кап. фенолфталеина, титруют NaOH 0,1н. до

1-го изменения окраски - свободная кислотность (2-3,5мл);

2-е изменение - соломенно- желтое окрашивание (не учитывать).

3-е розовое изменение до окрашивания общая кислотность(4-6мл).

РАСЧЕТ по формуле: U-обьем

U щелочи х100 У щелочи х100

Хсв.HCI=------------------------ Х общ HCI = -----------------------------

5 5

Результаты внести в таблицу:

пункты титр	наименование индикатора	количество NaOH 0,1 н пошедшей на титр 5мл жел.сока.	окрашивание	св.HCI в кл.ед.	общ HCI в кл. ед.
1.парадиметила миноазобензол 2. не учитывать 3.фенолфталеин.

 

Работу повторить с задачей. Норма кислотности желудочного сока: свободная кислотность =20-40 кл. ед.

Общ. кислотность = 40-60 кл ед; менее 20- гипохлоргидрия, более 60- гиперхлоргидрия, отсутствие

HCI- ахлоргидрия.

2.Патологические составные части желудочного сока, их обнаружение и причины образования.

Качественные реакции на кровь: в пробирку внести прибл. 10 кап. желудочного сока, содержащего

кровь + 3-4 кап. Н₂О₂ 3% + бензидин по 3-5 кап. развивается изумрудно- зеленое окрашивание.

На молочную кислоту: в пробирку внести прибл. 10 кап. желудочного сока, содержащего молочную кислоту +3-4кап.FeCI₃ 1% +фенол по 3-5 кап – развивается желто- зеленое окрашивание.

ЛИТАРАТУРА.

1.Лекции.

2.Т.Т.Березов, 1990,с 318-337, 1998,с 410-434, 2007,с 409-431.

3.А.Я.Николаев, 1989, с.303-310, 2004,с.330-336.

4.Уч.пос, 2007 г. Метаболизм белков. Махмудова. Ж.А, Бозумова.К.А.

Занятие-21

Пед-2016г.

ЗАНЯТИЕ-22 пед-2016г.

Практическая работа.

Вопросы модуля 3 пед-2016г.

1. Строение трипальмитата, его биороль.

2. Напишите реакции образ. ГАМК, ее биороль и применение в медицине.

3. Биосинтез фосфатидилхолина, роль S –аденозилметионина и холина.

4. Переваривание белков /олигопептидов/ в кишечнике. Пептидазы поджелудочноого сока, их активация и механизм действия.

5. Напишите реакции синтеза креатинфосфата, его биороль.

6. Переваривание жиров в ЖКТ, роль желчных кислот.

7. Напишите реакции образ. бутирил - АПБ в процессе биосинтеза ЖК.

8. Напишите реакцию синтеза ацетона из ацетоацетата и биологическое значение этой реакции.

9. Реакции образ. индола в процессе гниения белков в кишечнике и его обезвреживание.

10. Фенилкетонурия, тирозиноза. альбинизм, алкаптонурия и их причины,

11. Где образуются хиломикроны, их состав и биороль.

12. Напишите реакции бета- окисления ЖК.

13. Суммарная реакции полного окисления пальмитиновой кислоты и энергетический эффект.

14. Реакции синтеза креатина из гуанидинацетата, где происходит?

15. Алкаптонурия, ее причины и нарушения.

16. Строение фосфатидилхолина, его биороль.

17. Схема распада жиров в кишечнике и механизм всасывания.

18. Напишите реакцию образования креатинина. Клиническое значение определения креатинина в моче.

19. Напишите реакцию образования серотонина, его биологическая роль.

20. Строение холестеролпальмитата, его биороль.

21. Строение и биологическая роль фосфатидилсерина.

22. Напишите реакцию синтеза ацетоацетата, его биороль.

23. Что такое хиломикроны, где они образуются и их биороль.

24. Биологическая ценность белков в организме, полноценные и неполноценные белки.

25. Обезвреживание аммиака в тканях. Реакции образование глутамина и аспарагина.

26. Напишите реакция образование фосфоглицерина.

27. Механизм регуляции синтеза холестерина по принципу обратной отрицательной связи.

28. Реакции образования мочевины /орнитиновый цикл/.

29. Напишите реакцию синтеза S-аденозилметионина и его биороль.

30. Фенилкетонурия, ее причины механизм образования фенилпирувата.

31. Строение и биологическая роль холестерина.

32. Роль желчных кислот при всасывании продуктов переваривания липидов. Что такое гепато-энеральная циркуляция желчных кислот.

33. Напишите реакции синтеза фосфатидилэтаноламина.

34. Напишите реакции дезаминирования с участиям L и Д-оксидаз.

35. Азотистый баланс: положительный и отрицательный, их причины, у кого наблюдаются.

36. Напишите реакцию образование фосфатидной кислоты, пути ее использования.

37. Кетоновые тела, строение и их биороль (ацетон, ацетоуксусная кислота и бета - гидроксибутират)

38. Регуляция липидного обмена, роль питания, ЦНС, гормонов.

39. Напишите реакцию образование гистамина, его биологические эффекты и применение в медицине.

40. Переваривание белков в желудке. Роль пепсина и соляной кислоты.

41. Строение и биологическая роль триглицеридов, напишите формулу тристеарата.

42. Напишите реакцию образование малонил - КоА.

43. Реакции синтеза ХЛ до мевалоновой кислоты. Роль ферментов ГМГ-КоА-редуктазы.

44. Механизм обезвреживания фенола с участием УДФГК.

45. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты и биологическое значение этого процесса.

46. Пути использование глицина в тканях (схема). Напишите реакцию синтеза серина из глицина.

47. Напишите реакцию образования β-гидрокси, β-метил-глутарил-КоА и пути их превращения в печени.

48. Синтез ЦДФ- этаноламина.

49. Трансаминирование АМК с участием АсАт, ее клиническое значение.

50. Распад биогенных аминов. Роль ферменто