Увеличивают энергию активации

Увеличивают энергию активации

2. обладают высокой специфичностью

3. денатурируют при высокой температуре

4. в ходе реакции расходуются

5. катализируют в равной степени прямую и обратную реакции

3. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

1. снижают энергию активации

2. повышают энергию активации

3. катализируют только энергетически возможные реакции

4. не расходуются в ходе реакции

5. обладают высокой специфичностью

 

4. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

1. не изменяют направление реакции

2. повышают энергию активации

3. действуют при высоких температурах и  крайних значениях рН

4. изменяют положение равновесия обратимой реакции

5. обладают регулируемой активностью

 

5. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной реакции зависит от:

1. начального состояния системы
2. конечного состояния системы
3. пути перехода системы из одного состояния в другое
4. начального и конечного состояния системы

5. присутствия фермента

 

6.  Субстрат – это:

1.белковая часть фермента

2.небелковая часть фермента

3.вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции

4.вещество, которое ингибирует фермент

1. вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента

7. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

1. апофермент

2. кофермент

3. изоэнзим

4. холофермент

5. субстрат

8. В формировании активного центра фермента принимают участие:

1.альфа-аминогруппы аминокислот

2.альфа-карбоксильные группы аминокислот

3.иминогруппы пептидной связи

4.карбонильные группы пептидной связи

1. функциональные группы радикалов аминокислот

9.Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина:

1.сер, арг, цис

2.тир, глу, сер

3.сер, гли, асп

4.тир, арг, глу

1. сер, гис, асп

 

10. Аллостерический центр – это:

1. место присоединения субстрата

2. место присоединения кофактора

3. место присоединения кофермента

4. домен, обеспечивающий связывание ионов

5. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов

 

11. Специфичность ферментов обусловлена:

1. химическим соответствием активного центра фермента субстрату

2. наличием кофермента

3. набором радикалов аминокислот в активном центре

4. пространственным соответствием активного центра фермента субстрату

5. комплементарностью активного центра фермента субстрату

12. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют:

1. превращение различных классов химических соединений

2. превращение только определенных стереоизомеров

3. воздействие на химические связи определенных групп

4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы

5. превращение только одного субстрата

 

13. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют:

1. превращение химических связей определенных групп

2. превращение различных классов химических соединений

3. превращение только одного вещества

4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы

5. превращение единственного стереоизомера вещества

 

14. Групповая специфичность характерна для:                                                                       

1.аргиназы

2.гистидазы

3.глутаматдегидрогеназы

4.сукцинатдегидрогеназы                                                                                                    

1. трипсина

15. Абсолютная специфичность характерна для:

1. пепсина

2. трипсина

3. гликозидазы

4. липазы

5. аргиназы

16. Стереоспецифичность характерна для:

1. аргиназы

2. гистидазы

3. трипсина

4. глутаматдегидрогеназы

5. фумаразы

 

17.Константа Михаэлиса отражает:

 1. сродство к ингибитору

2. активность фермента

3. сродство к коферменту

4. сродство к кофактору

Сродство к субстрату

18. Константа Михаэлиса численно равна:

1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной

2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна

3. половине максимальной скорости реакции

4. максимальной концентрации субстрата при которой скорость будет максимальной

5. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной.

19. При конкурентном ингибировании:

1. ингибитор присоединяется в аллостерическом центре

2. повышается максимальная скорость реакции

3. снижается константа Михаэлиса

4. понижается максимальная скорость реакции

5. повышается константа Михаэлиса

20. При неконкурентном ингибировании:

1. ингибитор похож на субстрат

2. ингибитор занимает место субстрата в активном центре

3. повышается максимальная скорость реакции

4. уменьшается константа Михаэлиса

5. снижается максимальная скорость реакции

21. Малонат - конкурентный ингибитор:

1. цитохромоксидазы

2. химотрипсина

3. фолатредуктазы

4. цистеиновых протеиназ

5. сукцинатдегидрогеназы

22.Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате:

1. фосфорилирования

2. метилирования

3. формирования димеров

4. образования дисульфидных связей

5. гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей

     

   23. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов:

1. амилаза, пепсин, трипсин

2. липаза, нуклеаза, пепсин

3. химотрипсин, трипсин, амилаза

4. химотрипсин, трипсин, липаза

5. пепсин, химотрипсин, трипсин

24. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации:

1. гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы

2. протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы

3. гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза

4. гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая

5. тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза

25. Ключевой фермент метаболического пути:

1. катализирует наиболее быструю реакцию

2. всегда катализирует обратимые реакции

3. полностью расходуется в ходе реакции

4. не полностью расходуется в ходе реакции

5. катализирует наиболее медленную реакцию

 

26.В основе классификации ферментов лежит:

1. строение кофермента

2. строение субстрата

3. строение апофермента

4. строение продуктов реакции

5. тип катализируемой реакции

 

27. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют:

1. изомеразы

2. трансферазы

3. гидролазы

4. оксидоредуктазы

5. лиазы

       

28. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют:

1.оксидоредуктазы

2.трансферазы

3.лиазы

4.лигазы

5. изомеразы

 

  29. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют:

1. синтетаты (лигазы)

2. изомеразы

3. гидролазы

4. трансферазы

5. лиазы

 

30. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют:

1. оксидоредуктазы

2. трансферазы

3. гидролазы

4. изомеразы

5. лигазы

 

31. Оксидоредуктазы катализируют реакции:

1. изомеризации

2. гидролиза

3. межмолекулярного переноса групп

4. негидролитического расщепления субстрата

5. окислительно-восстановительные

32. Трансферазы катализируют реакции:

1. внутримолекулярного переноса групп

2. гидролиза

3. окислительно-восстановительные

4. негидролитического расщепления субстрата

5. межмолекулярного переноса групп

 

33. Киназы − это:

  1. ферменты, переносящие гидроксильную группу

      2. ферменты, переносящие метильную группу

  3. ферменты, переносящие аминогруппу

  4. ферменты, переносящие ацильную группу

        5. ферменты, переносящие фосфорную группу

34. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится

к классу:

1. оксидоредуктаз

2. лигаз

3. трансфераз

4. лиаз

5. гидролаз

35. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует:

1. пиридоксальфосфат

2. ТГФК

3. биоцитин

4. НАДФ

5. ТПФ (ТБФ, ТДФ)

 

36. В реакциях трансаминирования участвует:

1. ФАД

2. ТБФ

3. ТГФК

4. НАДФ

5. пиридоксальфосфат

 

37. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует:

1. пиридоксальфосфат

2. ФАД

3. ТБФ

4. коэнзим А

5. ТГФК

 

38. В реакциях дегидрирования участвует:

1. коэнзим А

2. ТГФК

3. ТПФ (ТБФ, ТДФ)

4. биоцитин

5. ФАД

 

39. Биоцитин – кофермент:

1. аспартатаминотрансферазы

2. сукцинатдегидрогеназы

3. оксидазы аминокислот

4. пируватдекарбоксилазы

5. пируваткарбоксилазы

40.Пиридоксальфосфат – кофермент:

1.сахаразы

2.пируваткарбоксилазы

3.малатдегидрогеназы

4.лактатдегидрогеназы

5. аспартатаминотрансферазы

 

41. Пиридоксальфосфат – кофермент:

1. лактатдегидрогеназы

2. химотрипсина

3. сукцинатдегидрогеназы

4. пируваткарбоксилазы

5. глутаматдекарбоксилазы

 

42. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности:

1. глутаматдекарбоксилазы

2. аланинаминотрансферазы

3. сукцинатдегидрогеназы

4. малонил- КоА -синтетазы

ГМГ-КоА-редуктазы

 

43. Кофермент витамина В₆, необходим для проявления активности:

1. глутаматдегидрогеназы

2. пируваткарбоксилазы

3. липазы

4. 4-фенилаланингидроксилазы

Аланинаминотрансферазы

 

44. Биоцитин в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. метилирования

2. фосфорилирования

3. гликозилирования

4. ацетилирования

5. карбоксилирования

 

45. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. окислительно-восстановительных

2. переноса аминогруппы

3. изомеризации

4. карбоксилирования

5. переноса одноуглеродных групп

 

46. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. метилирования

2. карбоксилирования

3. переноса одноуглеродных групп

4. окислительно-восстановительных

5. изомеризации

 

47.  Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. окислительно-восстановительных

2. трансаминирования

3. метилирования

4. гликозилирования

5. активации ацилов

48. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. изомеризации

2. трансаминирования

3. дегидрирования

4. метилирования

5. транскетолазных

 

49. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена:

1. пантотеновая кислота

2. фолиевая кислота

3. рибофлавин

4. никотиновая кислота

5. аскорбиновая кислота

50. Кофермент, содержащий  кобаламин, необходим для проявления активности:

1.супероксиддисмутазы

2.трансальдолазы       

3.транскетолазы

4.пируватдекарбоксилазы

5. метилмалонилмутаза

 

51. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В₁?

  1. лактатдегидрогеназа

 2. ацетил-КоА- карбоксилаза

  3. сорбитолдегидрогеназа

4. пролилгидроксилаза

  5. транскетолаза

52. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту?

  1. аланинаминотрансфераза

 2. сукцинатдегидрогеназа

  3. метилмалонилмутаза

4. ацетил-КоА- карбоксилаза

  5. метгемоглобинредуктаза

 

53. Коферменты трансфераз:

1. НАД, ФАД, глутатион

2. ТДФ, глутатион, НАД

3. НАДФ, ТГФК, дезоксиаденозилкобаламин

4. метилкобаламин, ФАД, биоцитин

5. пиридоксальфосфат, ТГФК

       

54. Коферменты оксидоредуктаз:

1. пиридоксальфосфат, ТДФ, НАД

2. метилкобаламин, ФАД, ТГФК

3. биоцитин, HSКоА, НАДФ

4. дезоксиаденозилкобаламин, биоцитин, ТГФК

5. НАД, НАДФ, ФАД, глутатион

    

55. Коферменты лиаз:

1. НАД, ФАД, HSКоА

2. ТДФ, глутатион, НАД

3. НАДФ, ТГФК, биоцитин

4. ФАД, пиридоксальфосфат

HS КоА, биоцитин, АТФ

57. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов: 

1. В₅ и В₆

2. В₂ и Н

3. Н и В₅

4. В₅ и В₂

5. В₂ и РР

 

58. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях: 

1. гидролиза

2. изомеризации

3. декарбоксилирования

4. переаминирования

5. окислительно-восстановительных

 

59.  Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина:

 1. ниацина

  2. цианокобаламина

 3. рутина

4. тиамин

 5. пиридоксина

60. В состав  кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин:

1. биотин

2. пиридоксин

3. рибофлавин

4. аскорбиновая кислота

5. тиамин

61. Из аминокислоты триптофана синтезируется:      

 1. ТПФ

2. ФМН 

3. ФАД

4. ТГФК

5. НАД⁺

    

62. Коферментная форма витамина В₆:

 1. липоевая кислота

2. тиаминпирофосфат

3. флавинадениндинуклеотид

4. метилкобаламин

  5. пиридоксальфосфат

63. В состав кофермента НАД входит витамин:

 1. Н

     2. В₆

 3. В₂

 4. В₅

   5. РР

64. В состав  кофермента ФАД входит витамин:

  1. С

  2.  В₁

  3.  В₃

  4.  В₆

  5.   В₂

                      

65. В образовании кофермента А участвует:

1. тиамин

2. рибофлавин

3. никотинамид

4. фолиевая кислота

Пантотеновая кислота

 

66. Коферментная форма витамина В₁₂:

 1. НАД

2. ФАД

3. ФМН

4. ТПФ

5. метилкобаламин

67. Коферментная форма витамина В_с:

 1. НАД

2. ТПФ

3. ФМН

4. ФАД

5. ТГФК

 

68. Коферментная форма витамина РР:

 1. ТГФК

2. ТПФ

3. ФМН

4. ФАД

5. НАДФ

   

  69. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы:

1. клеточная мембрана

2. цитозоль

3. лизосомы

4. матрикс митохондрий

5. ядро

 

70. Международная единица активности ферментов имеет размерность:

1. ммоль в сек

2. моль в мин

3. мкмоль в сек

4. моль в сек

5. мкмоль в мин

 

 71. «Катал» имеет размерность:

1. мкмоль в мин

2. мкмоль в сек

3. ммоль в мин

4. ммоль в сек

5. моль в сек

    

 72. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при:

1. инфаркте миокарда

2. остром панкреатите

3. вирусном кератите

4. карциноме предстательной железы

5. рахите

 

73. Внутриклеточная локализация ЛДГ:

   1. ядро

     2. митохондрия

  3. ЭПС

  4. лизосомы

  5. цитоплазма

 

74. При инфаркте миокарда в крови повышается активность:

1. щелочной фосфотазы

2. гистидазы

3. альфа-амилазы

4. кислой фосфатазы

5. креатинкиназы

 

75. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ:

1. скелетные мышцы

2. мозг

3. печень

4. селезенка

5. миокард

76. Количество изоферментов ЛДГ:

1. 1

2. 2

3. 3

4. 4

5. 5

 

77. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ:

1. миокард

2. мозг

3. почки

4. печень

5. скелетные мышцы

78. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о:

1. инфаркте миокарда

2. остром панкреатите

3. рахите

4. закупорке желчных путей

5. карциноме предстательной железы

 

 79. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной  

железы:

1. КК, ЛДГ, АСТ

2. КК, альдолаза

3. АЛТ, глутамат-ДГ, холинэстераза

4. АСТ, альдолаза, липаза

5. альфа-амилаза, липаза, трипсин

80. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц:

1. КК, ЛДГ, АСТ

2. АЛТ, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза

3. альфа-амилаза, липаза

4. КК, альфа-амилаза, АЛТ

5. КК-ММ, альдолаза

81. Отимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда:

1. альфа-амилаза, липаза

2. КК, альдолаза

3. АЛТ, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза

4. альдолаза, липаза, КК

5. ЛДГ, АСТ, КК-МВ

82. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение:

   1. АЛТ/АСТ

   2. АСТ/ Гл-ДГ

   3. АЛТ/ Гл-ДГ

   4. Гл-ДГ/ АСТ

   5. АСТ/АЛТ

83. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики:

1. сахарного диабета

2. острого панкреатита

3. рахита

4. карциномы предстательной железы

5. печеночной желтухи

 

84. Фенилкетонурия возникает при отсутствии:

1. гистидазы

2. тирозиназы

3. глюкозо-6-фосфатазы

4. фосфорилазы мышц

5. фенилаланингидроксилазы

 

85. Ингибиторы протеиназ используются для лечения:

1. вирусного конъюнктивита

2. тромбозов

3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии

4. лимфогрануломатоза

5. острого панкреатита

 

86. Аспарагиназа используется для лечения:

1. заболеваний ЖКТ

2. вирусного конъюнктивита

3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии

4. тромбозов

5. лимфогрануломатоза

 

87. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения:  

1. панкреатита

2. лимфогрануломатоза

3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии

4. тромбозов

5. вирусного конъюнктивита

 

88. Ферменты – это:

1) особый класс химических соединений

2) гормоны белковой природы

3) особый класс нуклеиновых кислот

4) вещества, претерпевающие превращение в ходе химической реакции

Типе катализируемой реакции

90. Ключевой фермент метаболического пути:

1) не полностью расходуется в ходе реакции

2) катализирует наиболее быструю реакцию

3) всегда катализирует обратимые реакции

4) полностью расходуется в ходе реакции

Изомеразы

 

95. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов:

1) синтеза холестерола

2) гликолиза

3) цикла Кребса

4) тканевого липолиза

5) ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

 

96. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции:

1) резко повышается

2) не изменяется

3) сначала резко снижается, а затем возрастает

4) сначала резко повышается, а затем снижается

Снижается

97. Фермент, как и небиологический катализатор:

1) не обладает специфичностью

2) расходуется в ходе реакции

3) повышает энергию активации

4) катализирует только обратимые реакции

Ускоряет реакцию

98. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это:

1) кофактор

2) аллостерический центр

3) продукт

4) кофермент

Активный центр

 

99. Первый класс ферментов называется:

1) лигазы

2) изомеразы

3) лиазы

4) гидролазы

Оксидоредуктазы

 

100. Необратимым способом активации ферментов является:

1) аллостерическая регуляция

2) фосфорилирование

3) ассоциация протомеров

4) присоединение регуляторного белка

Частичный протеолиз

 

101. Оптимальной температурой для работы ферментов является:

1) 10°

2) 20°

3) 100°

4) 50°

5) 37°

102. Ингибитор – это вещество, которое:

1) увеличивает скорость ферментативной реакции

2) участвует в преобразовании субстрата в продукт

3) вызывает разрушение фермента

4) превращается под действием фермента в субстрат

Аллостерический центр

 

104. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую:

1) лигазы

2) оксидоредуктазы

3) лиазы

4) гидролазы

Трансферазы

 

105. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется:

1) аллостерически

2) путем фосфорилирования и дефосфорилирования

3) путем ассоциация протомеров

4) на уровне трансляции генов

Денатурации

107. Активатор – это вещество, которое:

1) участвует в преобразовании субстрата в продукт

2) снижает скорость ферментативной реакции

3) вызывает разрушение фермента

4) превращается под действием фермента в субстрат

Гидролазы

 

110. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации:

1) ацетилирование

2) карбоксилирование

3) ацилирование

4) гликозилирование

Фосфорилирование

 

111. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии:

1) частичного протеолиза

2) полного протеолиза

3) ковалентной модификации

4) ренатурации

Денатурации

112. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать:

1) продукт

2) апофермент

3) кофермент

4) кофактор

Субстрат

113. Монооксигеназы являются:

       1) лигазами

       2) трансферазами

       3) гидролазами

       4) лиазами

       5) оксидоредуктазами

114. Ограниченный протеолиз происходит при активации:

1. гликогенсинтазы

2. ГМГ-КоА-редуктазы

3. ТАГ-липазы

4. Ацетил-КоА-карбоксилазы

Трипсина

115. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень:

1) ЛДГ₁

       2) АСТ

       3) креатинкиназы изофермент ВВ

       4) креатинкиназы изофермент ММ

       5) креатинкиназы изофермент МВ

116.Ключевой фермент метаболического пути:

1. катализирует наиболее быструю реакцию

2. всегда катализирует обратимые реакции

3. полностью расходуется в ходе реакции

4. не полностью расходуется в ходе реакции

5. катализирует наиболее медленную реакцию

 

117. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать:

       1) щелочную фосфатазу

       2) кислую фосфатазу

       3) изофермент ВВ креатинкиназы

       4) изофермент ВМ креатинкиназы

       5) изофермент ММ креатинкиназы

 

увеличивают энергию активации

2. обладают высокой специфичностью

3. денатурируют при высокой температуре

4. в ходе реакции расходуются

5. катализируют в равной степени прямую и обратную реакции

3. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

1. снижают энергию активации

2. повышают энергию активации

3. катализируют только энергетически возможные реакции

4. не расходуются в ходе реакции

5. обладают высокой специфичностью

 

4. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

1. не изменяют направление реакции

2. повышают энергию активации

3. действуют при высоких температурах и  крайних значениях рН

4. изменяют положение равновесия обратимой реакции

5. обладают регулируемой активностью

 

5. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной реакции зависит от:

1. начального состояния системы
2. конечного состояния системы
3. пути перехода системы из одного состояния в другое
4. начального и конечного состояния системы

5. присутствия фермента

 

6.  Субстрат – это:

1.белковая часть фермента

2.небелковая часть фермента

3.вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции

4.вещество, которое ингибирует фермент

1. вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента

7. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

1. апофермент

2. кофермент

3. изоэнзим

4. холофермент

5. субстрат

8. В формировании активного центра фермента принимают участие:

1.альфа-аминогруппы аминокислот

2.альфа-карбоксильные группы аминокислот

3.иминогруппы пептидной связи

4.карбонильные группы пептидной связи

1. функциональные группы радикалов аминокислот

9.Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина:

1.сер, арг, цис

2.тир, глу, сер

3.сер, гли, асп

4.тир, арг, глу

1. сер, гис, асп

 

10. Аллостерический центр – это:

1. место присоединения субстрата

2. место присоединения кофактора

3. место присоединения кофермента

4. домен, обеспечивающий связывание ионов

5. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов

 

11. Специфичность ферментов обусловлена:

1. химическим соответствием активного центра фермента субстрату

2. наличием кофермента

3. набором радикалов аминокислот в активном центре

4. пространственным соответствием активного центра фермента субстрату

5. комплементарностью активного центра фермента субстрату

12. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют:

1. превращение различных классов химических соединений

2. превращение только определенных стереоизомеров

3. воздействие на химические связи определенных групп

4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы

5. превращение только одного субстрата

 

13. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют:

1. превращение химических связей определенных групп

2. превращение различных классов химических соединений

3. превращение только одного вещества

4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы

5. превращение единственного стереоизомера вещества

 

14. Групповая специфичность характерна для:                                                                       

1.аргиназы

2.гистидазы

3.глутаматдегидрогеназы

4.сукцинатдегидрогеназы                                                                                                    

1. трипсина

15. Абсолютная специфичность характерна для:

1. пепсина

2. трипсина

3. гликозидазы

4. липазы

5. аргиназы

16. Стереоспецифичность характерна для:

1. аргиназы

2. гистидазы

3. трипсина

4. глутаматдегидрогеназы

5. фумаразы

 

17.Константа Михаэлиса отражает:

 1. сродство к ингибитору

2. активность фермента

3. сродство к коферменту

4. сродство к кофактору

Сродство к субстрату

18. Константа Михаэлиса численно равна:

1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной

2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна

3. половине максимальной скорости реакции

4. максимальной концентрации субстрата при которой скорость будет максимальной

5. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной.

19. При конкурентном ингибировании:

1. ингибитор присоединяется в аллостерическом центре

2. повышается максимальная скорость реакции

3. снижается константа Михаэлиса

4. понижается максимальная скорость реакции

5. повышается константа Михаэлиса

20. При неконкурентном ингибировании:

1. ингибитор похож на субстрат

2. ингибитор занимает место субстрата в активном центре

3. повышается максимальная скорость реакции

4. уменьшается константа Михаэлиса

5. снижается максимальная скорость реакции

21. Малонат - конкурентный ингибитор:

1. цитохромоксидазы

2. химотрипсина

3. фолатредуктазы

4. цистеиновых протеиназ

5. сукцинатдегидрогеназы

22.Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате:

1. фосфорилирования

2. метилирования

3. формирования димеров

4. образования дисульфидных связей

5. гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей

     

   23. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов:

1. амилаза, пепсин, трипсин

2. липаза, нуклеаза, пепсин

3. химотрипсин, трипсин, амилаза

4. химотрипсин, трипсин, липаза

5. пепсин, химотрипсин, трипсин

24. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации:

1. гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы

2. протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы

3. гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза

4. гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая

5. тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза

25. Ключевой фермент метаболического пути:

1. катализирует наиболее быструю реакцию

2. всегда катализирует обратимые реакции

3. полностью расходуется в ходе реакции

4. не полностью расходуется в ходе реакции

5. катализирует наиболее медленную реакцию

 

26.В основе классификации ферментов лежит:

1. строение кофермента

2. строение субстрата

3. строение апофермента

4. строение продуктов реакции

5. тип катализируемой реакции

 

27. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют:

1. изомеразы

2. трансферазы

3. гидролазы

4. оксидоредуктазы

5. лиазы

       

28. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют:

1.оксидоредуктазы

2.трансферазы

3.лиазы

4.лигазы

5. изомеразы

 

  29. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют:

1. синтетаты (лигазы)

2. изомеразы

3. гидролазы

4. трансферазы

5. лиазы

 

30. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют:

1. оксидоредуктазы

2. трансферазы

3. гидролазы

4. изомеразы

5. лигазы

 

31. Оксидоредуктазы катализируют реакции:

1. изомеризации

2. гидролиза

3. межмолекулярного переноса групп

4. негидролитического расщепления субстрата

5. окислительно-восстановительные

32. Трансферазы катализируют реакции:

1. внутримолекулярного переноса групп

2. гидролиза

3. окислительно-восстановительные

4. негидролитического расщепления субстрата

5. межмолекулярного переноса групп

 

33. Киназы − это:

  1. ферменты, переносящие гидроксильную группу

      2. ферменты, переносящие метильную группу

  3. ферменты, переносящие аминогруппу

  4. ферменты, переносящие ацильную группу

        5. ферменты, переносящие фосфорную группу

34. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится

к классу:

1. оксидоредуктаз

2. лигаз

3. трансфераз

4. лиаз

5. гидролаз

35. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует:

1. пиридоксальфосфат

2. ТГФК

3. биоцитин

4. НАДФ

5. ТПФ (ТБФ, ТДФ)

 

36. В реакциях трансаминирования участвует:

1. ФАД

2. ТБФ

3. ТГФК

4. НАДФ

5. пиридоксальфосфат

 

37. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует:

1. пиридоксальфосфат

2. ФАД

3. ТБФ

4. коэнзим А

5. ТГФК

 

38. В реакциях дегидрирования участвует:

1. коэнзим А

2. ТГФК

3. ТПФ (ТБФ, ТДФ)

4. биоцитин

5. ФАД

 

39. Биоцитин – кофермент:

1. аспартатаминотрансферазы

2. сукцинатдегидрогеназы

3. оксидазы аминокислот

4. пируватдекарбоксилазы

5. пируваткарбоксилазы

40.Пиридоксальфосфат – кофермент:

1.сахаразы

2.пируваткарбоксилазы

3.малатдегидрогеназы

4.лактатдегидрогеназы

5. аспартатаминотрансферазы

 

41. Пиридоксальфосфат – кофермент:

1. лактатдегидрогеназы

2. химотрипсина

3. сукцинатдегидрогеназы

4. пируваткарбоксилазы

5. глутаматдекарбоксилазы

 

42. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности:

1. глутаматдекарбоксилазы

2. аланинаминотрансферазы

3. сукцинатдегидрогеназы

4. малонил- КоА -синтетазы

ГМГ-КоА-редуктазы

 

43. Кофермент витамина В₆, необходим для проявления активности:

1. глутаматдегидрогеназы

2. пируваткарбоксилазы

3. липазы

4. 4-фенилаланингидроксилазы

Аланинаминотрансферазы

 

44. Биоцитин в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. метилирования

2. фосфорилирования

3. гликозилирования

4. ацетилирования

5. карбоксилирования

 

45. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. окислительно-восстановительных

2. переноса аминогруппы

3. изомеризации

4. карбоксилирования

5. переноса одноуглеродных групп

 

46. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. метилирования

2. карбоксилирования

3. переноса одноуглеродных групп

4. окислительно-восстановительных

5. изомеризации

 

47.  Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. окислительно-восстановительных

2. трансаминирования

3. метилирования

4. гликозилирования

5. активации ацилов

48. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях:

1. изомеризации

2. трансаминирования

3. дегидрирования

4. метилирования

5. транскетолазных

 

49. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена:

1. пантотеновая кислота

2. фолиевая кислота

3. рибофлавин

4. никотиновая кислота

5. аскорбиновая кислота

50. Кофермент, содержащий  кобаламин, необходим для проявления активности:

1.супероксиддисмутазы

2.трансальдолазы       

3.транскетолазы

4.пируватдекарбоксилазы

5. метилмалонилмутаза

 

51. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В₁?

  1. лактатдегидрогеназа

 2. ацетил-КоА- карбоксилаза

  3. сорбитолдегидрогеназа

4. пролилгидроксилаза

  5. транскетолаза

52. Какому фермент