Сухожилия, соединительная ткань и коллагеновые волокна

Содержание

 

Введение

1. Сухожилия, соединительная ткань и коллагеновые волокна

1.1 Молекулярная структура и типы коллагена

1.2 Растворимые фракции и агрегация коллагена в фибриллы

1.3 Данные ЯМР о структуре связанной воды в коллагене с помощью сканирующей калориметрии

2. Способы иммобилизации коллагена из различных органов и тканей. Возможность применения в иммобилизации коллагенов сухожилий.

Заключение

Список литературы

 

 

Введение

 

Медицинская хирургия всегда требует новые материалы. В пятидесятых годах прошлого столетья такие материалы появились благодаря интенсивному развитию химии полимеров. Некоторые синтетические материалы, например, нейлон, капрон, лавсан, дакрон, тефлон и другие, начали внедрять в медицинскую практику по причине их кажущихся на первый взгляд положительных качеств, прежде всего доступности, легкости изготовления, прочности, простоты стерилизации, относительной биологической инертности.

Классическое понятие «биологическое лучше искусственного» подвергли сомнению из-за чрезмерного увлечения полимерными материалами.

С накоплением опыта применения синтетических материалов появился обоснованный скептицизм. Более того, сложные проблемы восстановительной хирургии не решались окончательно.

Инертные полимеры в живом организме оставались, к большому сожалению, инородным телом, они меняли свои физические свойства, поддерживали хроническую воспалительную реакцию; длительность функционирования протезов из полимеров приносила вред живому организму, в научной медицинской литературе появились сведения о канцерогенной опасности полимеров. Поэтому стали уделять больше внимания рассасывающимся материалам, которые в процессе регенерации постепенно замещались собственными тканями живого организма.

 

Сухожилия, соединительная ткань и коллагеновые волокна

Сухожилие – образование из соединительной ткани, концевая структура поперечнополосатых мышц, с помощью которой они прикрепляются к костям скелета.

Сухожилие состоит из компактных параллельных пучков коллагеновых волокон, между которыми расположены ряды фиброцитов (тендоцитов). Чаще в формировании сухожилий участвует коллаген типа I, также встречаются волокна коллагена типов III и V. Пучки коллагена удерживаются вместе протеогликанами. Параллельно ходу коллагеновых волокон расположены кровеносные сосуды, имеющие поперечные анастомозы. Благодаря своей структуре сухожилия имеют высокую прочность и низкую растяжимость.

Форма сухожилий различна – от цилиндрической (чаще у длинных мышц) до плоской, пластинчатой (апоневрозы широких мышц).

В соединительной ткани различают: МЕЖКЛЕТОЧНОЕ (ОСНОВНОЕ) ВЕЩЕСТВО, КЛЕТОЧНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ, ВОЛОКНИСТЫЕ СТРУКТУРЫ (коллагеновые волокна). Особенность: межклеточного вещества гораздо больше, чем клеточных элементов.

Фибриллярный белок коллаген составляет примерно треть всех полипептидов в организме животных и человека [M.E. Nimni., 1988]. В сухожилиях содержание коллагена достигает 94, в коже – до 75, в костной ткани – около 50%. Коллаген характеризуется высокой степенью молекулярной упорядоченности и кристалличности.

В тканях подавляющая часть коллагена находится в составе коллагеновых волокон. В образовании их из фибрилл принимают участие протеогликаны и структурные гликопротеины, играющие роль интерфибриллярного цементирующего вещества, поэтому необходимо дифференцировать коллаген как биохимическое понятие (молекулы, полимеризирующиеся в фибриллы) и гетерогенное с химической точки зрения коллагеновое волокно как морфологическое понятие. В биохимической и морфологической литературе о коллагене в одни и те же термины нередко вкладывают различное содержание.

Заключение

 

Важной особенностью коллагена и других биологических полимеров является их способность образовывать комплексы с различными лекарственными веществами для направленного действия: усиливающих свертывание крови, стимулирующих восстановление соединительной ткани, противобактериальных и др. Таким образом, открываются широкие перспективы для лечебных препаратов пролонгированного влияния, причем коллаген или другие биополимеры играют для лекарственного средства роль депо. Так, введение коллагеновых препаратов, содержащих линкомицин, показало, что антибиотик сохраняется в окружающих тканях 23-25 суток. На этом принципе сейчас основаны лекарства с увеличенными сроками бактериального воздействия на микробную флору, применяющиеся при лечении остеомиелита, лейшманиозных язв, бронхиальных свищей, при пластике кровеносных сосудов в условиях инфекции.

Способность коллагена образовывать комплексы с гепарином – веществом, препятствующим свертыванию крови и возникновению тромбов, закупоривающих просвет сосуда, послужила основанием для создания сосудистого протеза с антикоагулянтными – противосвертывающими – свойствами. Такой комбинированный сосудистый протез представляет собою тканую или вязаную синтетическую трубку, поры которой заполнены коллагенгепариновой пленкой. Подобные имплантаты можно использовать для замещения не только пораженных артерий, но и пораженных вен, поскольку коллагенгепариновый комплекс длительно обеспечивает противосвертывающий эффект и препятствует образованию пристеночных тромбов.

Явным достоинством коллагена и полученных на его основе коллагеновых материалов для медицины является отсутствие токсических и канцерогенных свойств, слабая антигенность, высокая механическая прочность и устойчивость к тканевым ферментам, регулируемая скорость лизиса в организме, способность образовывать комплексы с биологически активными веществами, стимуляция регенерации собственных тканей организма.

Список литературы

1. В.В. Серов, А.Б. Шехтер – Соединительная ткань (функциональная морфология и общая патология) – М, 1981

2. Журнал структурной химии – С.П. Габуда, АА Гайдаш, В.А. Дребущак, С.Г. Козлова – Данные ЯМР о структуре связанной воды в коллагене с помощью сканирующей калориметрии – том 46, №6, 2005

3. ОПИСАНИЕ ИЗОБРЕТЕНИЯ К ПАТЕНТУ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ – Л.В. Кухарева, Б.А. Парамонов, И.И. Шамолина, Е.Г. Семенова – Способ получения коллагена для лечения патологий тканей организма – СПб, 2003

4. Патент США 5106949, МПК A 61 K 35/32 – 1992 г.

5. Елисеев В.Г. Соединительная ткань. – М.: Медгиз, 1961.

6. Мазуров В.И. Биохимия коллагеновых белков. – М.: Медицина, 1974.

7. Никитин В.Н., Перский Е. Э» Утевская Л.А. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. – Киев.: Наукова думка, 1977.

8. Хилькин А.М., Шехтер А.Б., Истранов Л.П. Коллаген и его применение в медицине.‑М.: Медицина, 1976.

9. Bazin S., Lelous M., Delannay A. Collagen in granulation tissue. – Agent and Act., 1976, v. 6, p. 272–275

10. Bruns R. Supramolekular structure of polymorphic collagen fibrills. – J. Cell Biol., 1976, v. 68, p. 521–538

11. Gay S., Muller P., Meigel W., Kuhn K. Polymorphic des Kollagens: Neue Aspekte fur die Structur und Funktion des Bindegewebe.–Hautarzt, 1976, v. 27, p. 196–205

12. Gross J. Collagen biology: structure, degradation, and disease. – Harvey Lectures, 1974, v. 68, p. 351–432

13. Gross J. Aspects of the animal collagenases. – In: Biochemistry of collagen. New York, 1976, p. 275–317

14. Kefalldes N. Basement membranes: structural and biosynthetic considerations. – J. invest. Derm., 1975, v. 65, p. 85–92

15. Miller A. Molecular packing in collagen fibrils. – In: Biochemistry of collagen. New York, 1976, p. 85–136

16. Minor R., Clark C, Kefalides N. Synthesis and deposition of basement membrane procollagen. – J. Cell. Biol., 1975, p. 67, part 2, p. 287–899.

17. Piez K – The regulation of collagen fibril formation. – In: Extracellular matrix influences on gene expression. New York, 1975, v. 231–237.

18. Ratnachandran G., Ratnakrishnan C. Molecular structure of collagen. – In: Biochemistry of Collagen. New York, 1976, p. 45–84.

19. Reddi A. Collagen and cell differentiation. – In: Biochemistry of collagen. New York, 1976, p. 449–478

20. Trelstad R. Basement membrane collagens: isolation by heat gelation fractionation. – Upsala J. Med. Sci., 1977, v. 82, p. 157–162.

21. Weiss J. Enzymic degradation of collagen. – Intern. Rev. Connect. Tissue Res., 1976, v. 7, p. 101–157.

Содержание

 

Введение

1. Сухожилия, соединительная ткань и коллагеновые волокна

1.1 Молекулярная структура и типы коллагена

1.2 Растворимые фракции и агрегация коллагена в фибриллы

1.3 Данные ЯМР о структуре связанной воды в коллагене с помощью сканирующей калориметрии

2. Способы иммобилизации коллагена из различных органов и тканей. Возможность применения в иммобилизации коллагенов сухожилий.

Заключение

Список литературы

 

 

Введение

 

Медицинская хирургия всегда требует новые материалы. В пятидесятых годах прошлого столетья такие материалы появились благодаря интенсивному развитию химии полимеров. Некоторые синтетические материалы, например, нейлон, капрон, лавсан, дакрон, тефлон и другие, начали внедрять в медицинскую практику по причине их кажущихся на первый взгляд положительных качеств, прежде всего доступности, легкости изготовления, прочности, простоты стерилизации, относительной биологической инертности.

Классическое понятие «биологическое лучше искусственного» подвергли сомнению из-за чрезмерного увлечения полимерными материалами.

С накоплением опыта применения синтетических материалов появился обоснованный скептицизм. Более того, сложные проблемы восстановительной хирургии не решались окончательно.

Инертные полимеры в живом организме оставались, к большому сожалению, инородным телом, они меняли свои физические свойства, поддерживали хроническую воспалительную реакцию; длительность функционирования протезов из полимеров приносила вред живому организму, в научной медицинской литературе появились сведения о канцерогенной опасности полимеров. Поэтому стали уделять больше внимания рассасывающимся материалам, которые в процессе регенерации постепенно замещались собственными тканями живого организма.

 

Сухожилия, соединительная ткань и коллагеновые волокна

Сухожилие – образование из соединительной ткани, концевая структура поперечнополосатых мышц, с помощью которой они прикрепляются к костям скелета.

Сухожилие состоит из компактных параллельных пучков коллагеновых волокон, между которыми расположены ряды фиброцитов (тендоцитов). Чаще в формировании сухожилий участвует коллаген типа I, также встречаются волокна коллагена типов III и V. Пучки коллагена удерживаются вместе протеогликанами. Параллельно ходу коллагеновых волокон расположены кровеносные сосуды, имеющие поперечные анастомозы. Благодаря своей структуре сухожилия имеют высокую прочность и низкую растяжимость.

Форма сухожилий различна – от цилиндрической (чаще у длинных мышц) до плоской, пластинчатой (апоневрозы широких мышц).

В соединительной ткани различают: МЕЖКЛЕТОЧНОЕ (ОСНОВНОЕ) ВЕЩЕСТВО, КЛЕТОЧНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ, ВОЛОКНИСТЫЕ СТРУКТУРЫ (коллагеновые волокна). Особенность: межклеточного вещества гораздо больше, чем клеточных элементов.

Фибриллярный белок коллаген составляет примерно треть всех полипептидов в организме животных и человека [M.E. Nimni., 1988]. В сухожилиях содержание коллагена достигает 94, в коже – до 75, в костной ткани – около 50%. Коллаген характеризуется высокой степенью молекулярной упорядоченности и кристалличности.

В тканях подавляющая часть коллагена находится в составе коллагеновых волокон. В образовании их из фибрилл принимают участие протеогликаны и структурные гликопротеины, играющие роль интерфибриллярного цементирующего вещества, поэтому необходимо дифференцировать коллаген как биохимическое понятие (молекулы, полимеризирующиеся в фибриллы) и гетерогенное с химической точки зрения коллагеновое волокно как морфологическое понятие. В биохимической и морфологической литературе о коллагене в одни и те же термины нередко вкладывают различное содержание.