Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰)...
Своеобразие русской архитектуры: Основной материал – дерево – быстрота постройки, но недолговечность и необходимость деления...
Топ:
Эволюция кровеносной системы позвоночных животных: Биологическая эволюция – необратимый процесс исторического развития живой природы...
Устройство и оснащение процедурного кабинета: Решающая роль в обеспечении правильного лечения пациентов отводится процедурной медсестре...
Техника безопасности при работе на пароконвектомате: К обслуживанию пароконвектомата допускаются лица, прошедшие технический минимум по эксплуатации оборудования...
Интересное:
Национальное богатство страны и его составляющие: для оценки элементов национального богатства используются...
Берегоукрепление оползневых склонов: На прибрежных склонах основной причиной развития оползневых процессов является подмыв водами рек естественных склонов...
Распространение рака на другие отдаленные от желудка органы: Характерных симптомов рака желудка не существует. Выраженные симптомы появляются, когда опухоль...
Дисциплины:
2017-11-21 | 551 |
5.00
из
|
Заказать работу |
|
|
Строение ферментов
Организм животного неразрывно связан с множеством химических реакций. Эти реакции протекают под действием специфических белков – ферментов. Ферменты выполняют функции катализа химических реакций, т.е. не расходуются в процессе реакции, при этом скорость реакции могут увеличивать в несколько раз.
В молекуле фермента различают белковую и небелковую части. Белковая часть носит название – аппофермент, не белковая часть называется - кофермент. Не белковой частью могут быть витамины, особенно группы В, а также микроэлементы (медь, цинк, кобальт, никель, марганец и др.). Кроме того, коферменты могут быть представлены металлами или более сложными органическими соединениями.
Молекулярная масса ферментов находится в диапазоне от 10000 до нескольких миллионов. Средняя масса аминокислоты составляет 100 дальтонов. Отсюда следует, что фермент с наименьшей молекулярной массой 10000 содержит примерно 100 аминокислот. Большинство субстратов имеют намного меньшие размеры молекул, чем ферменты, которые действуют на них. Размеры молекул многих субстратов близки к размеру молекул одной аминокислоты. При действии фермента на субстрат образуется фермент субстратный комплекс.
F S F
В момент создания комплекса фермент так влияет на субстрат, что связи становятся не устойчивыми и происходит перераспределение энергии. В каталитическом контакте принимает участие не вся молекула фермента. От молекулы фермента можно отделить часть и каталитическая активность его не изменится. Фермент Эренида содержит в своем составе 124 аминокислоты. Если отделить от неё 20 аминокислот, то каталитическая активность фермента не нарушится. Непосредственное участие в каталитическом контакте принимает только определенная часть молекулы фермента, которая называется активным центром фермента.
|
Классификация ферментов
Классификация ферментов не носит строгого характера, ряд ферментов сохраняют старые названия (трипсин), для названия других прибавляют суффикс «аза», к названию субстрата который они катализируют (липаза).
Международный биохимический съезд 1961 г. утвердил 6 классов ферментов на основе типа химической реакции, которую они катализируют.
1. Оксидоредуктазы. – это ферменты, осуществляющие реакции окисления и восстановления, или перенос электронов от донора к акцептору. Окисление – это отнятие атома водорода от субстрата, восстановление – это присоединение атома водорода к акцептору.
2. Трансферазы – это ферменты, осуществляющие перенос функциональной группы, не содержащей электронов водорода, с одной молекулы на другую. Так в результате реакции трансаминирования происходит образование новой аминокислоты и кетокислоты.
3. Гидролазы – это ферменты, которые расщепляют субстрат, вводят в него молекулы воды с помощью специфических связей. Это все ферменты пищеварительных соков.
4. Лиазы – это ферменты, расщепляющие внутримолекулярные связи в молекулах субстратов не гидролитическим путем с удалением молекулы воды или углекислого газа. Участвуют в сложных реакциях типа цикла Кребса.
5. Изомеразы – это ферменты, участвующие в реакциях внутримолекулярной изомеризации.
6. Лигазы – это ферменты, обеспечивающие синтез веществ протекающие с затратами энергии.
Свойства ферментов
Ферменты являются специфическими белками. Они обладают специфическими свойствами, которых нет у неорганических веществ.
1. Высокая скорость химических реакций.
Число оборотов – сколько раз в 1 минуту 1 молекула фермента может преобразовать молекулу субстрата.
Например, фермент каталаза расщепляет Н2О2 на О2 и Н2О. Для этого процесса число оборотов равно 5 млн. Фермент ацетилхолинэстераза имеет число оборотов 18 млн. Чтобы молекула вступила в химическую реакцию, она должна быть проактивирована. Запас энергии в активированных молекулах больше, чем средний запас энергии в усредненных молекулах. Отличительной чертой всех ферментов является то, что они уменьшают реакцию активации и Н2О2 может спонтанно расщепляться на О2 и Н2О при хранении в открытом сосуде при комнатной температуре. При добавлении в раствор Н2О2 неорганического катализатора энергетическая активность фермента снижается. Ферменты проводят энергетические реакции в обход энергетического барьера.
|
На скорость ферментативных реакций оказывает влияние температура, концентрация водородных ионов и концентрация фермента и реагирующего вещества. Повышение температуры на 100С вдвое увеличивает скорость ферментативной реакции. Каждый фермент имеет оптимальную скорость при определенном значении концентрации водородных ионов (рН). Например, фермент пепсин, который содержится в желудочном соке, имеет наибольшую активность при рН от 1,5 – 2,5. В то же время, фермент трипсин, который входит в состав сока поджелудочной железы, наибольшую активность имеет при рН от 8 – 9. У большинства ферментов максимальная активность развивается при рН = 7. В организме животного ферменты осуществляют каталитические процессы при температуре находящейся в пределах 350 – 400С. Дальнейшее повышение температуры приводит к денатурации белковой молекулы и снижению ферментативной активности. Существуют вещества, которые способны значительно снижать активность ферментов. Это в первую очередь соли тяжелых металлов (ртуть, мышьяк, свинец, кадмий). Все эти элементы являются ядовитыми. Активность ферментов может увеличиваться при действии на них слабых окислителей и восстановителей (например, аскорбиновая кислота).
Факторы, действующие на активность фермента.
-скорость синтеза (образования) фермента.
-проницаемость клеточных мембран для данного фермента. В норме мембраны слабо пропускают ферменты, а для некоторых ферментов мембраны не проницаемы.
-мощность лизиса (разрушение) и некроза (отмирание) ткани. При них клетки гибнут, и ферменты из них выходят в кровь.
-в кровяном русле происходит активация ферментов.
|
2. Ферменты характеризуются высокой специфичностью действия.
По специфичности действия ферменты делятся на две группы:
- ферменты с абсолютной специфичностью действия
- ферменты с относительной специфичностью действия
Например, аминокислота аргинин гидролизуется (разлагается) в клетках печени животных ферментом – аргиназой, с образованием мочевины и ориетина. Если в аргинине заменить 1 атом Н2 на метиловую группу СН3 (получится эфир), то аргиназа не будет расщеплять это соединение.
Таким образом, ферменты с абсолютной специфичностью действия требовательны к наличию в субстрате определенной связи, которую они расщепляют. Также структура субстрата в целом не должна быть нарушена, то есть необходимо как химическое, так и геометрическое соответствие.
Однако известна большая группа ферментов с относительной специфичностью действия. Например, фермент липаза расщепляющий жиры (триглицериды). Этот фермент чувствителен к присутствию в субстрате определенной химической связи и безразличен к структуре субстрата в целом.
3. Чувствительность фермента к концентрации субстрата.
Для определения чувствительности введено понятие насыщение фермента субстратом. У разных ферментов скорость насыщения различна. Количественной оценкой скорости насыщения фермента субстратом является – константа Михаелиса. Это такая концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна ½ максимальной скорости. У каждого фермента своя константа Михаелиса. Если константа Михаелиса малая величина, то такой фермент способен быстро насыщаться субстратом. Если константа Михаелиса большая величина, то такой фермент медленно насыщается субстратом и долго может участвовать в химической реакции. Это очень важно для организма. Например, в клетках различных органов животных и человека находится фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Субстратом для него является молочная кислота. В сердечной мышце константа Михаелиса для ЛДГ равна 3х10-3м/л. Для скелетной мышцы константа Михаелиса равна 9х10-5м/л.
4. Чувствительность ферментов.
Ферменты отличаются очень высокой чувствительностью к определенным химическим соединениям, например, к ингибиторам – веществам, вызывающим торможение реакции. Ингибиторами ферментов часто являются лекарственные препараты, например антибиотики.
|
Стенка бактерии покрыта оболочкой, состоящей из муреина. Муреин – это вещество, состоящее из полисахаридных цепей, соединенных мостиками. Для образования муреина необходим фермент транспептидаза. Этот фермент в муреине образует пептидные связи, соединяющие тетрапептиды в октопептиды. При введении пенициллина действие транспептидазы ингибируется. При этом не будет завершаться процесс образования муреина. Муреин будет прорываться и через образовавшееся отверстие выливаться в содержимое клетки, то есть пенициллин будет осуществлять бактерицидный эффект.
Механизм действия ферментов.
В настоящее время существует несколько теорий ферментативного катализа. В основе этого процесса лежит представление о том, что фермент снижает энергетическую активность химических связей того вещества, на которое он действует. Современной теорией ферментативного катализа является теория промежуточных соединений, по которой фермент, действуя на какое-либо вещество, образует с ним промежуточные соединения. В этот момент связи у вещества ослабевают, и оно распадается, а фермент вновь принимает участие в ферментативных реакциях.
|
|
Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим...
История развития хранилищ для нефти: Первые склады нефти появились в XVII веке. Они представляли собой землянные ямы-амбара глубиной 4…5 м...
Эмиссия газов от очистных сооружений канализации: В последние годы внимание мирового сообщества сосредоточено на экологических проблемах...
Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!