Свойства белков. Денатурация и ренатурация. Обратимая денатурация.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Белки обладают большим сродством к воде, то есть они гидрофильны. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы. Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

Денатурация – утрата белковой молекулы структурной организации (вторичного, третичного, четвертичного). Может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением, изменением рН среды и др. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Обратимая денатурация не затрагивает первичную структуру. При необратимой денатурации разрушается первичная структура. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка - ренатурация.

Функции белков в клетке.

Одна из важнейших функций белков в клетке — строительная: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран в органоидах клетки, а также внеклеточных структур. Исключительно важное значение имеет к аталитическая функция белков. Все биологические катализаторы — ферменты — вещества белковой природы. Они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Фермент катализирует только одну реакцию, т.е. он узкоспецифичен. Высокая специфичность ферментативных реакций обусловлена тем, что пространственная конфигурация активного центра фермента, т.е. участка белка, который связывает какую-либо молекулу, точно соответствует конфигурации этой молекулы. Двигательная функция организма обеспечивается сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у животных. Транспортная функция белков заключается в присоединения химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоцитах — образуются особые белки — антитела. Они связывают и обезвреживают несвойственные организму вещества. В этом выражается защитная функция белков. Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т. е, выполняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Ферменты. Основные свойства ферментативных процессов.

Ферменты, или энзимы — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40С. У растений при температуре ниже 0С. Действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).

Строение ферментов.

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата (Субстратом (S) называют вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е)) и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

В свою очередь в активном центре выделяют два участка:

якорный (контактный, связывающий, адсорбционный центр) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,

каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции. В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество. Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.