Белки. Классификация белков по химическому строению и их названия в соответствии с международной номенклатурой.

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. простые белки - это те, которые содержат в своем составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Пример: основные белки хроматина - гистоны; эластин.

Сложные белки – кроме аминокислотной последовательности содержит небелковый компонент – простетическую группу.

Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами.

Простетические группы:

Гликопротеиды (соединение белка с углеводным остатком);

Липопротеиды (соединение с липидом);

Нуклеопротеиды (с нуклеиновой кислотой);

Металлопртеиды (с ионом металла);

Фосфопротеиды (с остатком фосфорной кислоты);

Хромопротеиды (с пигментом);

Сложный белок, состящий из небелковой части называется холопротеином.

Аминокислоты заменимые и незаменимые, пептидная связь.

Разделение аминокислот на заменимые и незаменимые производится по их возможности синтезироваться в организме. Для разных организмов список заменимых/незаменимых аминокислот различен. Ниже приведено разделение аминокислот характерное для человека. Незаменимые аминокислоты.

изолейцин; лейцин; лизин; метионин; фенлаланин; треонин; триптофан; валин.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезированы, в организме человека, из других аминокислот. Эти аминокислоты обязательно должны поступать с пищей.

Условнонезаменимые аминокислоты.

аргинин; гистидин; цистин; тирозин.

Условно-незаменимые аминокислоты синтезируются или нет в организме при определенных условиях. Например, синтезирование аргинина в организме после 30 лет значительно снижается.

Заменимые аминокислоты.

Аланин аспарагин аспарагиновая кислота глютамин глютаминовая кислота глицин.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме (из других аминокислот, в реакциях переаминирования)

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

 

Структура белков.

Структурная организация белковых молекул. Несмотря на огромное разнообразие и сложность строения, белки состоят всего из 20 видов различных аминокислот. Общая их формула

R

H2N-HC-COOH,

где R — радикал различного строения. В левой части молекулы расположена аминная группа H2N, которая, как известно из курса органической химии, обладает свойствами основания; справа — карбоксильная группа СООН — кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты — амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты, и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, в данном случае — пептидными связями:

Соединившиеся пептидной (ковалентной) связью две аминокислоты называются дипептидом, объединившиеся три аминокислоты — трипептидом и т.д. Соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, носит название полипептида.

Порядок чередования аминокислот в молекулах белка самый разнообразный, что делает возможным существование огромного

числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, для белка, состоящего всего из 20 остатков аминокислот, теоретически возможно около 2- 1018 вариантов строения, отличающихся чередованием аминокислот, а значит, и свойствами различных белковых молекул. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка. Однако молекула белка в виде цепи аминокислот, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали. Это вторичная структура белка. К ней относятся, например, сократительные белки. Но в большинстве случаев только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять биологическую роль. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S — S-связи. Благодаря этим воздействиям, а также другим менее сильным связям (гидрофобные взаимодействия и др.) белковая спираль сворачивается, приобретая форму шарика, или глобулы. Укладка полипептидных спиралей в глобулы и называется третичной структурой белка. Некоторые функции организма выполняются с участием белков с еще более высоким уровнем организации. Такая организация называется четвертичной структурой. Она представляет собой объединение в единую структуру нескольких (двух, трех и более) молекул с третичной организацией. Пример такого уровня организации — гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы — инсулин, включающий две полипептидные цепи. В четвертичную структуру могут входить молекулы белка, отличающиеся друг от друга, но чаще состав и структура компонентов четвертичной структуры одинаковы.