Влияние состава среды и условий на Schaumbil-

Расширение файла свойств Молочных ингредиентов

Концентрации белка

Увеличение концентрации белка повышает вязкость непрерывной фазы и

это может привести к дренаж. При увеличении концентрации белка до

чтобы был 0,1 % увеличение стабильности пены установлено [Halling, 1981]. При Шлихов-

рацион > 0,1 % описаны ни единого заявления. С одной стороны были лишь незначительные

Различия устойчивости в зависимости от концентрации белка наблюдалось, с другой стороны

непрерывное увеличение с ростом концентрации было установлено [Halling,

1981]. Влияние структуры белка на пенообразование свойства Milchpro-

teinen описано в разделе 2.2.3.

Жира

Стабильность межфазных пленок из белков можно путем адсорбции другого содержания

веществ, таких как жир влияет [Brooker, 1993]. Свободный жир считается разрушитель Пены

[Halling, 1981, Anderson & Brooker, 1988, Заяс, 1997]. Адсорбирует жиры в Интерфейс-

че, не могут стабилизировать этот но [Anderson & Brooker, 1988, Эль-Rafey & Ричард

сон, в 1944 году, Leviton & Leighton, 1935, Pilhofer et al., 1994]. Еще один параметр, который

Образование пены влияет, является Фиксированной жирности. Жидкие жиры в тяготеют к Spreitung

межфазной поверхности воздух/вода, частично они вытесняют белки. Это Stabili-

ЕСТВ предкрылка пены и пузырьков сливаться [Prins, 1988] ослаблен. Твердые Жиры

также действуют разрушительно на пенообразование, одновременно дренаж будет однако

Пенки замедляет [Pilhofer et al., 1994]. Причины негативного влияния не имеют

все понятно, но нужно в связи с изменениями динамических Характерно

в группах поверхностно фильма видел. Нагрев жировой белковых растворов

может быть связано с увеличением взаимодействия липидов и белков приводит к улучшению

пена стабильность привести [заяс, 1997].

В молоко необходимо учитывать, что жиры в сделанной эмульсию форме, чем жировые шарики vorlie-

ген, окруженных мембраной. Решающее значение для образования пены собственных

в группах жирное молоко, таким образом, в дополнение к поверхностно свойства жиров Яйцо

Gens свойства мембраны (см. гл. 2.1.1 и 2.1.2.1). Schokker [2002] показал, что в uner-

hitzten эмульсий, в которых жировые шарики через молочные белки стабилизируются, Fettku-

холмах на межфазной поверхности воздух/сыворотке крови адсорбирует и aufspreiten. Через Нагрева

На aufsprei Tung была эмульсия, напротив, меньше. Это сводится к тому, что

Белковый слой вокруг жировых шариков путем нагревания эмульсии выше когезии на-

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указывает, что делает их сложнее при Адсорбировать на поверхности раздела через Grenzflächenkräf-

te может быть заменено, и, таким образом, меньше жировых шариков aufspreiten.

Минеральные соли

Соли влияют на прочность ионы и вследствие этого отношения Заряда белковой молекулы.

Это может Филлипс изменил электростатического взаимодействия белковых молекул обуславливают [et

al., 1991], а также их Растворимость поведение и изменение термической стабильности. В молоке находятся

Минеральные соли и казеина перед мицеллы в динамическом равновесии (см. рис. 2.3,

Kap. 2.1.1). Часто влияние солей на пенообразование свойства молока

косвенно на соль условные изменения мицеллы казеина структуры и, следовательно, свя-

nen Изменение свойств поверхностно отнести [Августин, 2000].

Mohanty et al. [1988] обнаружили, что при добавлении кальция дихлорида в Natriumca-

из буфера seinat снижается, тогда как стабильность пены повышается. Этот результат стоит

в связи с повышенной агрегации Caseine, добавляя

Кальция дихлорида вызывает. Ward et al. [1997] сообщают, что молоко с Ethylendia-

mintetraessigsäure (EDTA) имеет активы более высокий Вспенивания. Это заложено

det, dass ein Zerfall der Caseinmicellen durch die Zugabe von EDTA verursacht wird und

dadurch eine höhere Verfügbarkeit der Proteine zur Besetzung der Grenzfläche Luft/Wasser

existiert. Phillips et al. [1991] untersuchten den Einfluss von Dinatriumsulfat, Natriumchlorid

und Natriumthiocyanat auf die Schäumungseigenschaften von Molkenproteinen. Die Zugabe

führte zu einem reduzierten Overrun. Ursache hierfür ist die Verringerung der elektrostati-

schen Wechselwirkungen zwischen den Proteinen und die daraus resultierende kompaktere

Struktur der Molkenproteine.

Lactose

Zucker erhöht die Trockenmasse und Viskosität der kontinuierlichen Phase und kann die

Oberflächenspannung verändern. Ein Anstieg der Viskosität führt zu einer Verlangsamung

der Drainage. Interaktionen zwischen Proteinen und Polysacchariden können – je nach Art -

förderlich oder hinderlich für die Schaumbildung und -stabilisierung sein [Tolstoguzov,

1997]. Waniska und Kinsella [1988] zeigten, dass glykosiliertes β-Lactoglobulin (Maltosyl-,

β-Cyclodextrinyl-, Glucosaminyl- und Glucosaminooctasyl-β-Lactoglobulin) die Schäu-

mungseigenschaften im Vergleich zu nativem β–Lactoglobulin verbessert. Die Autoren füh-

ren dies auf eine bessere Löslichkeit des glykosilierten Proteins zurück. Des weiteren werden

in der Literatur, als Einfluss der Zucker auf funktionelle Eigenschaften der Proteine, eine be-

schleunigte Denaturierung von Proteinen, sowie Schutz der Proteine vor einer Dehydrierung

genannt. Liang und Murray [1999] untersuchten den Einfluss von Zucker auf die

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Schaumbildungseigenschaften von Molkenproteinen. Abhängig von der Protein- und Zucker-

art waren unterschiedliche Schaumstabilitäten zu erkennen. Die Zuckerzugabe in eine Mol-

kenproteinlösung führte unabhängig von der Zuckerart (Lactose, Saccharose, Trehalose,

Lactitol) zu einer Verringerung der Schaumstabilität. Die Autoren mutmaßten, dass dies auf

einer geringeren Grenzflächenaktivität der Proteine beruht. Genauer wurde der Einfluss von

Trehalose und Saccharose auf die Schaumbildungseigenschaften der Proteine β-Lactoglobulin

und BSA analysiert. Natives Protein und bei 80 °C getrocknetes (dehydriertes) Protein, mit

und ohne Zusatz von Zuckern, wurde aufgeschäumt (0,1 % Proteinlösung). Die Autoren stell-

ten fest, dass die Zugabe von Trehalose zu BSA oder β-Lactoglobulin zu einer Verringerung

des Schaumvolumens führt. Die Stabilität von Schäumen aus β-Lactoglobulin wurde ebenfalls

durch die Zuckerzugabe vermindert, während die Stabilität von Schäumen aus BSA bei einer

Zugabe von Saccharose höher war. Die Untersuchungen von Proteinpulvern zeigten zudem,

dass Trehalose einen höheren protektiven Effekt auf Schäumungseigenschaften und Schaum-

stabilität von β-Lactoglobulin im Vergleich zu BSA hat. Saccharose reduzierte dagegen die

funktionellen Eigenschaften sowohl von β-Lactoglobulin als auch von BSA. Andere Autoren

konnten wiederum keinen Einfluss des Zuckers auf die Schaumstabilität ermitteln [Arakawa

& Timasheff, 1982, Howell & Taylor 1995 zit. n. Liang & Murray, 1999]. Patino et al. [1995]

stellten bei Caseinlösungen mit geringen Saccharosegehalten eine höhere Stabilität im Ver-

gleich zur Ausgangslösung (ohne Saccharose) fest. Nach Meinung der Autoren wird die Auf-

faltung von Proteinen und Proteininteraktionen durch Saccharose begrenzt. Durch die gerin-

gere Aggregation an der Grenzfläche kann mehr Protein adsorbieren um den Grenzflächen-

film zu stabilisieren.

PH-Wert

Zum Einfluss des pH-Wertes auf die Schaumbildungseigenschaften von Proteinlösungen

wurden umfangreiche Untersuchungen durchgeführt [Halling, 1981]. Prinzipiell beeinflusst

der pH-Wert die Nettoladung der Proteine. Dies führt zu einer Veränderung der Grenz-

flächenspannung, der Proteinstruktur und Interaktionen zwischen Proteinen sowie Filmdicken

und viskoelastischen Eigenschaften der Proteine [Kinsella & Phillips, 1989, German &

Phillips, 1994]. Schäume aus Proteinlösungen mit pH-Werten in der Nähe ihres iso-

elektrischen Punktes haben häufig eine höhere Stabilität. Vorraussetzung ist, dass die Proteine

weiterhin in Lösung sind. Ursache hierfür ist die zunehmend globuläre Struktur der Proteine,

bedingt durch die geringere elektrostatische Abstoßung der Moleküle. Die Proteine können in

diesem Zustand in einem größeren Ausmaß an die Grenzfläche adsorbieren und festere

Grenzflächenfilme ausbilden [Waniska & Kinsella, 1985]. Der Overrun von Schäumen ist

dagegen höher, wenn die Proteine flexibel vorliegen. Eine Verringerung der Nettoladung kann

somit zu einer höheren Stabilität und gleichzeitig zu einem geringeren Overrun führen. Unter-

suchungen von Phillips [1992, zit. n. German & Phillips, 1994] zeigten, dass die Schaumsta-

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bilität von β-Lactoglobulin bei einem pH-Wert von 5,0 am höchsten ist. Dagegen erreichte

der Overrun maximale Werte bei pH-Werten von 1 und 9.

Temperatur

Durch die Temperatur wird die Viskosität und Grenzflächenspannung der kontinuierlichen

Phase sowie die Proteinstruktur beeinflusst. Steigende Temperaturen bewirken eine Reduzie-

rung der Viskosität, wodurch eine höhere Diffusionsgeschwindigkeit der Moleküle an die

Grenzfläche ermöglicht wird. Zudem sinkt die Grenzflächenspannung. Durch hitzebedingtes

Auffalten der Proteine (Denaturierung) werden reaktive Gruppen freigelegt, die Hydrophobi-

zität erhöht und die Schaumbildung gefördert [German und Phillips, 1994]. Partiell denatu-

rierte, aber noch lösliche globuläre Proteine (Serumalbumin oder α-Lactalbumin), senken die

Grenzflächenspannung dreimal schneller ab als native Proteine. Ursache hierfür ist, dass

durch die Auffaltung der Proteine mehr Segmente in die Grenzfläche eindringen können

[Kinsella & Phillips, 1989]. Kommt es dagegen vor dem Aufschäumen zu einer Aggregation

der Proteine, verringern sich die Schaumbildungseigenschaften [Richert et al., 1974].

2.2.4.7 Hydrophobizität

In Bezug auf die Proteinhydrophobizität kann zwischen Oberflächenhydrophobizität der Pro-

teine und durchschnittlicher Hydrophobizität der Aminosäuren in Proteinen differenziert wer-

den. Da bei der Adsorption von Proteinen an Grenzflächen hydrophobe Bereiche im Molekül

freigelegt werden (s. Kap. 2.2.3), könnte davon ausgegangen werden, dass eine Korrelation

zwischen Hydrophobizität und Aufschäumverhalten besteht [Damodaran, 1997]. Im Gegen-

satz zu der hohen Korrelation zwischen der Emulgiereigenschaften und der Oberflächen-

hydrophobizität, konnte zwischen den Schaumbildungseigenschaften und der Oberflächen-

hydrophobizität keine eindeutige Korrelation nachgewiesen werden [Kato et al., 1983].

Townsed & Nakai [1983] berichten, dass ein Zusammenhang zwischen der durchschnittlichen

Hydrophobizität, nicht aber zwischen der Oberflächenhydrophobizität und der Schaumbil-

dung besteht. Folglich ist, obwohl eine starke Korrelation zwischen Hydrophobizität und

Oberflächenaktivität besteht, nur eine geringe Korrelation zwischen Oberflächenhydrophobi-

zität der Proteine und ihren Schäumungseigenschaften vorhanden [Kinsella & Soucie, 1989].

Für die Messungen der Oberflächenhydrophobizität von Proteinen ist bisher keine standardi-

sierte Methode beschrieben [Konieczny & Uchman, 2002].

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3.

Material und Methoden

Rohstoff Milch

Die Rohmilch (Sammelmilch) wurde vom Versuchsgut der Bundesforschungsanstalt für

Ernährung und Lebensmittel (BFEL) in Schädtbek bezogen. Die Weiterverarbeitung der

Rohmilch erfolgte im Technikum des Instituts für Chemie und Technologie der Milch der

Bundesforschungsanstalt (Standort Kiel).

3.2

Herstellung der Milchproben

Die Rohmilch wurde auf 40 °C erwärmt und mit Hilfe einer Tellerzentrifuge (Separator,

Westfalia AG, Oelde/Westfalen) in Rahm und Magermilch getrennt. Mit dem gewonnenen

Rahm wurde die Magermilch auf die gewünschten Fettgehalte eingestellt. Anschließend wur-

de die Milch, wenn nicht anders beschrieben, bei 50 °C und 200/50 bar homogenisiert

(Homogenisator, APV Deutschland GmbH, Unna) und unterschiedlichen Erhitzungsverfahren

unterzogen.

Pasteurisierung

Die im Fettgehalt eingestellte und homogenisierte Milch (200/50 bar) wurde bei 73 °C für

20 s pasteurisiert (Rosista Milcherhitzer (300 l/h), APV GmbH Deutschland, Unna). Die

Milch wurde bei ca. 16 °C in sterile Glasflaschen (1 l) abgefüllt und anschließend im Eisbad

auf 4 °C abgekühlt. Die Lagerung erfolgte bei 4 bis 6 °C im Kühlhaus.

Hocherhitzung

Die im Fettgehalt eingestellte und homogenisierte Milch (200/50 bar) wurde entweder bei

90 °C für 20 s (Rosista Milcherhitzer (300 l/h), APV Deutschland GmbH, Unna), oder bei

120 °C für 20 s (UHT Pilot Anlage (120 l/h), APV Deutschland GmbH, Unna) hocherhitzt.

Die hocherhitzte Milch wurde in Sterilbecher (100 ml) abgefüllt und auf 4 °C herunterge-

kühlt. Die Lagerung erfolgte bei 4 bis 6 °C im Kühlhaus.

Ultrahocherhitzung

Die im Fettgehalt eingestellte und homogenisierte Milch wurde bei 138 °C für 4,5 s ohne

Vorheißhaltung indirekt ultrahocherhitzt (UHT Pilot Anlage (120 l/h), APV GmbH Deutsch-

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land, Unna). Die ultrahocherhitzte Milch wurde in Sterilbecher (100 ml) abgefüllt und auf

4 °C heruntergekühlt. Die Lagerung erfolgte bei 4 bis 6 °C im Kühlhaus.