Применение иммобилизованныхферментов — КиберПедия 

Адаптации растений и животных к жизни в горах: Большое значение для жизни организмов в горах имеют степень расчленения, крутизна и экспозиционные различия склонов...

Таксономические единицы (категории) растений: Каждая система классификации состоит из определённых соподчиненных друг другу...

Применение иммобилизованныхферментов

2017-06-26 297
Применение иммобилизованныхферментов 0.00 из 5.00 0 оценок
Заказать работу

 

Особенно ощутимый вклад иммобилизованные ферменты внесли в тонкий органический синтез, в анализ, в медицину, в процессы конверсии энергии, в пищевую и фармацевтическую промышленности.

Для синтетической органической химии важно то, что в двухфазных реакционных средах фермент сохраняет каталитическую активность даже при исключительно малом содержании воды, поэтому равновесие катализируемой реакции (выход продукта) экспериментатор может регулировать в широких пределах, подбирая нужный органический растворитель. Иммобилизованные ферменты дали толчок к созданию принципиально новых методов "безреагентного" непрерывного анализа многокомпонентных систем органических (в ряде случаев и неорганических) соединений.

В будущем важную роль в контроле окружающей среды и в клинической диагностике должны сыграть такие методы, как биолюминесцентный анализ и иммуноферментный анализ.

В медицине иммобилизованные ферменты открыли путь к созданию лекарственных препаратов пролонгированного действия со сниженной токсичностью и аллергенностью. Иммобилизационные подходы способствуют решению проблемы направленного транспорта лекарств в организме.

Проблемы биоконверсии массы и энергии в настоящее время пытаются решить микробиологическим путем. Тем не менее иммобилизованные ферменты вносят ощутимый вклад в осуществление фотолиза воды и в биоэлектрокатализ.

Заслуживает внимание и использование иммобилизованных ферментов в процессах переработки лигноцеллюлозного сырья.

Иммобилизованные ферменты могут использоваться и как усилители слабых сигналов. На активный центр иммобилизованного фермента можно подействовать через носитель, подвергая последний ультразвуковой обработке, механическим нагрузкам или фотохимическим превращениям. Это позволяет регулировать каталитическую активность системы фермент - носитель под действием механических, ультразвуковых и световых сигналов. На этой основе были созданы механо- и звукочувствительные датчики и открыт путь к бессеребряной фотографии.

Промышленные процессы с применением иммобилизованных ферментов внедрены прежде всего в пищевую и фармацевтическую промышленность. В пищевой промышленности с участием иммобилизованных ферментов идут процессы получения глюкозо-фруктовых сиропов, глюкозы, яблочной и аспарагиновой кислоты, оптически активных L- аминокислот, диетического безлактозного молока, сахаров из молочной сыворотки и др.

В медицине иммобилизованные ферменты используются также как лекарственные препараты, особенно в тех случаях, когда необходимо локальное воздействие. Кроме того, биокатализаторы широко используются в различных аппаратах для перфузионной очистки различных биологических жидкостей. Возможности и перспективы использования в медицине ферментов в иммобилизованном состоянии гораздо шире, чем достигнутые на сегодняшний день, именно на этом пути медицину ждет создание новых высокоэффективных методов лечения.

 

 


СПИСОК РЕКОМЕНДУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1 Белясова Н.А. Биохимия и молекулярная биология: Учеб. пособие. – Мн.: Книжный дом, 2004. – 416 с.

2 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 2002. – 704 с.

3 Биологическая химия: учеб. Пособие для студ. Высш. Учеб. заведений /Филиппович, Н.И. Ковалевская, Г.А. Снвастьянова и др.; Под ред. Н.И. Ковалевской. – М.: Издательский центр «Академия», 2005. – 256 с.

4 Биохимия: Практикум /Н.Е. Кучеренко, Ю.Д. Бабенюк, А.Н. Васильев и др. – Киев: Высшая школа, 1988. – 125с.

5 Биохимия: Сборник задач и упражнений/Н.Е. Кучеренко, Ю.Д. Бабенюк, А.Н. Васильев и др. – Киев: Высшая школа, 1988. – 104с.

6 Вавилова Т.П., Евстафьева О.Л. Биохимия в вопросах и ответах: Учеб. пособие для студентов мед. вузов. – М.: ВЕДИ, 2005. – 128 с.

7 Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия: Учеб. для хим., биол. и мед. спец. вузов. – 3-е изд., испр. – М.: Высш. шк., 2000. – 470 с.

8 Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия: Пер. с нем. – М.: Мир, 2000. – 469 с.

9 Комов В.П. Биохимия: уче. для вузов/ В.П. Комов, В.Н. Шведова. – М.: Дрофа, 2004. – 638 с.

10 Коренман Я.И. Практикум по аналитической химии. Оптические методы анализа. – Воронеж: Изд-во ВГУ, 1989. – 228 с.

11 Коренман Я.И. Практикум по аналитической химии. Титриметрические методы анализа. – Воронеж: Изд-во ВГУ, 1986. – 244 с.

12 Лабораторный практикум по биотехнологии. Ч.1 / В.В. Ревин, Д.А. Кадималиев, А.А. Московскин и др. – Саранск: Изд-во Мордов. ун-та, 2000. – 292 с.

13 Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х т. Пер. с англ. – М.: Мир, 1985.

14 Мецлер Д. Биохимия / перев. с англ. А.Е. Браунштейн, Л.М. Гинодман, Е.С. Северин. В 3-х т. - М.: Мир, 1980.

15 Основы биохимии: учеб. для студ. биол. спец. ун-тов/А.А. Анисимов, А.Н. Леонтьева, И.Ф. Александрова и др.; под ред. А.А. Анисимова. – М.: 1986. – 551 с.

16 Основы биохимии: учеб. пособие: в 2 ч. Ч.1/ Л.Я. Лабзина, Э.В. Романова, Э.П. Санаева, Е.Н. Бубнова. – Саранск: Изд-во Мордов. ун-та, 2004. – 228 с.

17 Плакунов В.К. Основы энзимологии. – М.: Колос, 2002. – 128 с.

18 Страйер Л. Биохимия: В 3-х т. Пер. с англ. – М.: Мир, 1985.

19 Филлипович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. – М.: Высшая школа, 1982. – 318 с.

20 Роговин З.А. Химия целлюлозы. М.: Химия, 1972.

21 Роговин З.А., Гальбрайх Л.С. Химические превращения и модификация целлюлозы. М.: Химия, 1979.


ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ


Авитаминоз – 70

Аденилатная система – 95

Аденилатциклаза - 67

Активаторы — 34

Активный центр - 24

Аллостерический центр – 24

Альдозы – 37

Амилоза — 43

Амилопектин - 43

Аминирование – 97

Аминокислота - 9

Анаболизм — 86

Антивитамины – 71

Антикодон - 52

Апофермент - 24

Ассимиляция – см. анаболизм

Ацилглицеролы — 57

Ацилпереносящий белок – 122

Белок – 13

Брожение – 104

Витамины –

Воска — 58

Восстанавливающие сахара – 41

Гексозы – 37

Ген-оператор – 83

Ген-регулятор - 83

Генетический код - 78

Гетерополисахарид – 44

Гиалуроновая кислота – 44

Гидролиз – 100

Гипервитаминоз – 70

Гиповитаминоз – 70

Гистон – 19, 46, 51, 85

Гликоген — 44

Гликогенолиз– 104

Гликолиз – 89, 100, 107

Гликолипиды – 64

Гомополисахарид – 43

Гормон — 63

Гуанилатциклаза - 67

Дегидрирование – 118

Дезаминирование – 95

Дезоксирибонуклеазы– 112

Декарбоксилирование – 95, 104

Денатурация – 21

Дисахарид – 36

Диссимиляция – см. катаболизм

ДНК – 46, 48

Домен - 17

Дыхательная цепь митохондрий – 89, 91

Жирные кислоты - 54

Изоионная точка - 22

Изоферменты — 25

Изоэлектрическая точка – 15, 21

Изоэнзимы – см. изоферменты

Ингибиторы – 34

Индуктор – 84

Инициация – 74, 76, 79

Интроны – 77

Катаболизм— 86

Катализ – 24

Катализатор - 28

Кератосульфат – 45

Кетозы – 27

Кетоновые тела – 122

Кодон – 52, 77

Комплементарность - 49

Константа Михаэлиса – 32, 34

Кофактор – 23

Кофермент – 24

Коэнзим – см. кофермент

Коэффициент окислительного фосфорилирования - 93

Крахмал – 43

Кэпирование - 76

Липид — 54

Макроэлементы - 6

Макроэрги - 87

Мальтоза – 41

Метаболизм – см. обмен веществ

Металлоферменты - 35

Микроэлементы - 6

Митохондрия – 89

Моносахарид – 36

Мультифермент - 25

Мутаротация - 41

Невосстанавливающие сахара – 41

Нейтральные липиды – см. ацилглицеролы

Нуклеазы - 112

Нуклеиновые кислоты – 46, 74

Нуклеозиды – 47

Нуклеотиды – 46, 47

Обмен веществ – 86

b-Окисление – 117, 119

Окислительное фосфорилиро-

вание – 88

Олигомер - 19

Олигосахарид – 41

Пентоза – 37

Пентозофосфатный путь – 100, 107

Пептид - 12

Пептидная связь - 15

Переаминирование – 95

Пираноза - 37

Полипептид – см. белок

Полисахариды – 42

Полисома – 74

Промотор - 84

Простетическая группа – 24

Протеин – см. белок

Протеолиз - 35

Процессинг – 77

Регуляция - 35, 64, 83

Рекогниция – 79

Ренатурация – 21

Репликация — 74

Репрессор - 84

Рибозимы – 81

Рибонуклеаза – 112

Рибосома — 53, 80

РНК – 46, 51

Сахароза – 42

Свободная энергия - 87

Свободное окисление - 88

Сопряженное окисление – 88

Специфичность – 29

a-Спираль белка – 16

Сплайсинг – 77

Стероиды – 61

Стоп-кодоны – 78, 81

β-Структура белка – 17

Субстратное фосфорилирование – 88

Субъединица – 19, 80

Терминация – 74, 76, 81

Термолабильность ферментов – 29

Тиолиз - 118

Транскрипция - 76

Транслокация - 81

Трансляция — 79

Триплет – 78

Углевод – 36

Фермент - 23

Фолдинг – 83

Фосфолипид — 58

Фосфорилирование – 87

Фосфоролиз— 99

Фрагменты Оказаки – 74

Фураноза – 37

Хеликаза - 74

Хиральный центр – 12, 37

Холофермент – 24

Холоэнзим – см. холофермент

Хондроитинсульфат - 45

Целлюлоза - 43

Цикл Кребса - 105

Цепь переноса электронов – 91

Цитратный цикл – см. цикл Кребса

Цикл трикарбоновых кислот – см. цикл Кребса

Шапероны - 83

Экзоны - 77

Экзонуклеазы – 112

Экзопептидазы - 94

Элонгация – 74, 76, 80

Эндонуклеазы – 112

Эндопептидазы – 94

Энергия активации - 31

Энзим – см. фермент

Энзимология - 23


Поделиться с друзьями:

Индивидуальные и групповые автопоилки: для животных. Схемы и конструкции...

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого...

История развития хранилищ для нефти: Первые склады нефти появились в XVII веке. Они представляли собой землянные ямы-амбара глубиной 4…5 м...

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим...



© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!

0.055 с.