Эмиссия газов от очистных сооружений канализации: В последние годы внимание мирового сообщества сосредоточено на экологических проблемах...
Двойное оплодотворение у цветковых растений: Оплодотворение - это процесс слияния мужской и женской половых клеток с образованием зиготы...
Топ:
Особенности труда и отдыха в условиях низких температур: К работам при низких температурах на открытом воздухе и в не отапливаемых помещениях допускаются лица не моложе 18 лет, прошедшие...
Установка замедленного коксования: Чем выше температура и ниже давление, тем место разрыва углеродной цепи всё больше смещается к её концу и значительно возрастает...
Интересное:
Финансовый рынок и его значение в управлении денежными потоками на современном этапе: любому предприятию для расширения производства и увеличения прибыли нужны...
Национальное богатство страны и его составляющие: для оценки элементов национального богатства используются...
Средства для ингаляционного наркоза: Наркоз наступает в результате вдыхания (ингаляции) средств, которое осуществляют или с помощью маски...
Дисциплины:
2018-01-14 | 209 |
5.00
из
|
Заказать работу |
|
|
Каталитический участок активного центра непосредственно осуществляет ферментативную реакцию.
Большинство ферментов содержат в своей молекуле только один активный центр. У некоторых ферментов может иметься несколько активных центров.
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
В любом катализе, осуществляемом ферментами, можно обнаружить три обязательные стадии.
На первой стадии молекулы реагирующих веществ (субстрата) присоединяются к адсорбционному участку активного центра фермента за счет слабых связей. Образуется фермент-субстратный комплекс, который может легко распадаться снова на фермент и субстрат, т. е. первая стадия ферментативного катализа полностью обратима. На этой стадии с помощью активного центра возникает благоприятная ориентация реагирующих молекул, что способствует их дальнейшему взаимодействию.
На второй стадии с участием каталитического участка активного центра и молекул субстрата происходят различные реакции, характеризующиеся низкой величиной энергии активации и поэтому протекающие с большой скоростью. В результате этих реакций в конечном счете образуется либо продукт реакции, либо почти готовый продукт.
На третьей стадии происходит отделение продукта реакции от активного центра с образованием свободного фермента, способного присоединять к себе новые молекулы субстрата. Если на второй стадии был получен почти готовый продукт, то он предварительно превращается в продукт, который затем отделяется от фермента.
Схематично стадии ферментативного катализа можно представить следующим образом:
I стадия II стадия Ш стадия
Е + S à [ E – S ] à E + P
фермент Химически Продукт
|
преобразованный
фермент-субстратный комплекс,
где (S – субстрат реакции, P - продукт или почти готовый продукт реакции).
В клетках ферменты, катализирующие многостадийные химические процессы, часто объединяются в комплексы, называемые мультиферментными системами. Эти комплексы структурно связаны с органоидами клеток или же встроены в биомембраны. Объединение отдельных ферментов в единый комплекс позволяет одновременно ускорять все последовательные стадии превращения какого-либо субстрата.
В некоторых случаях в катализе наряду с белком-ферментом еще участвует низкомолекулярное (небелковое) соединение, называемое коферментом. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины. Строение и механизм действия коферментов будут рассмотрены при описании химических реакций, в которых они принимают участие.
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ
Различают два вида специфичности ферментов: специфичность действия и субстратную специфичность.
Глюкоза + Фосфорная кислота (1) Глюкозо-1-фосфат (2) Фруктозо-6-фосфат (3) |
Специфичность действия - это способность фермента катализировать только строго определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в разные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент. Например, широко распространенный в клетках глюкозо-6-фосфат (производное глюкозы) подвергается различным превращениям:
Глюкозо – 6 - фосфат
Отщепление от этого субстрата фосфорной кислоты происходит под действием фермента фосфатазы (1). При этом фосфатаза катализирует только реакцию отщепления фосфорной кислоты, никакие другие превращения глюкозо-6-фосфата этот фермент не ускоряет. Другое возможное превращение глюкозо-6-фосфата осуществляется с участием фермента мутазы (2). В этом случае глюкозо-6-фосфат переходит в глюкозо-1-фосфат. Еще один фермент – изомераза (3) - вызывает превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат.
Таким образом, каждый фермент катализирует только одну из всех возможных реакций, в которые может вступать субстрат. Специфичность действия определяется в основном особенностями строения каталитического участка активного центра фермента.
|
Субстратная специфичность - способность фермента действовать только на определенные субстраты.
Различают две разновидности субстратной специфичности: абсолютную и относительную.
Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует превращения только одного субстрата. На другие вещества, даже очень близкие по строению к этому субстрату, фермент не действует. Примером фермента с абсолютной субстратной специфичностью является аргиназа - фермент, отщепляющий от аминокислоты аргинина мочевину. Аргинин - единственный субстрат аргиназы.
Относительная (групповая) субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращения нескольких похожих по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химических группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пепсин расщепляет пептидные связи в белках любого строения.
Субстратная специфичность обусловлена главным образом структурой адсорбционного участка активного центра фермента.
ИЗОФЕРМЕНТЫ
Изоферменты (изоэнзимы) - различные молекулярные формы фермента, катализирующие одну и ту же химическую реакцию. Обычно между изоферментами одного и того же фермента имеются различия
Впервичной структуре, т. е. у изоферментов может быть различный набор и последовательность аминокислот в пол и пептидной цепи. Но эти различия, как правило, не затрагивают структуру каталитического участка активного центра, и поэтому изоферменты одного и того же фермента ускоряют одну и ту же химическую реакцию. Различия в аминокислотном составе молекул изоферментов вне каталитического участка приводят к изменениям их физико-химических свойств и субстратной специфичности.
|
|
Историки об Елизавете Петровне: Елизавета попала между двумя встречными культурными течениями, воспитывалась среди новых европейских веяний и преданий...
Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого...
Двойное оплодотворение у цветковых растений: Оплодотворение - это процесс слияния мужской и женской половых клеток с образованием зиготы...
Состав сооружений: решетки и песколовки: Решетки – это первое устройство в схеме очистных сооружений. Они представляют...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!