История развития хранилищ для нефти: Первые склады нефти появились в XVII веке. Они представляли собой землянные ямы-амбара глубиной 4…5 м...
Механическое удерживание земляных масс: Механическое удерживание земляных масс на склоне обеспечивают контрфорсными сооружениями различных конструкций...
Топ:
Характеристика АТП и сварочно-жестяницкого участка: Транспорт в настоящее время является одной из важнейших отраслей народного...
Отражение на счетах бухгалтерского учета процесса приобретения: Процесс заготовления представляет систему экономических событий, включающих приобретение организацией у поставщиков сырья...
Интересное:
Лечение прогрессирующих форм рака: Одним из наиболее важных достижений экспериментальной химиотерапии опухолей, начатой в 60-х и реализованной в 70-х годах, является...
Инженерная защита территорий, зданий и сооружений от опасных геологических процессов: Изучение оползневых явлений, оценка устойчивости склонов и проектирование противооползневых сооружений — актуальнейшие задачи, стоящие перед отечественными...
Средства для ингаляционного наркоза: Наркоз наступает в результате вдыхания (ингаляции) средств, которое осуществляют или с помощью маски...
Дисциплины:
2017-11-27 | 321 |
5.00
из
|
Заказать работу |
Опыт 2. Открытие мочевой кислоты (мурексидная проба).
Мурексидная проба применяется при открытии производных пурина: кофеина и теобромина, а также при анализе мочевых камней для установления их химического состава.
На предметное стекло с помощью пипетки поместить 1 каплю раствора натриевой соли мочевой кислоты (опыт №1). Добавить одну каплю концентрированной азотной кислоты и осторожно выпарить, держа стекло над пламенем горелки на некотором расстоянии (примерно 10 см) до слабого покраснения пятна на месте бывшей капли. Стекло охладить на воздухе. Поместить сбоку от пятна 1 каплю 10%-ного раствора аммиака. На месте соприкосновения наблюдать появление полоски пурпурно-фиолетового цвета.
Занятие №17 Тема: «Строение, свойства и биологическая роль α-аминокислот. Структурная организация и физико-химические свойства белков».
1. Вопросы для обсуждения:
1. Строение α-аминокислот (стр. 54).
2. Классификация аминокислот.
· в соответствии со строением углеводородного радикала (алифатические, ароматические, гетероциклические).
· в соответствии с количеством –COOH и NH2 групп. Примеры.
· в соответствии с взаимодействием радикала с водой (гидрофильные, гидрофобные). Примеры.
· по заряду (отрицательно заряженные, положительно заряженные, нейтральные - полярные и неполярные аминокислоты).
· по возможности синтеза в организме (заменимые, незаменимые).
3. Виды изомерии аминокислот. Оптическая изомерия α-аминокислот.
4. Кислотно-основные свойства. Формы аминокислот в растворе. Цвиттерион (биполярный ион). Изоэлектрическая точка аминокислот.
5. Химические свойства аминокислот:
· Реакции по карбоксильной группе (нейтрализации, этерификации, амидирования, декарбоксилирования).
· Реакции по аминогруппе: дезаминирования (окислительного, неокислительного), трансаминирования (переаминирования).
· Реакция поликонденсации. Строение пептидной связи.
6. Определение, классификация белков (глобулярные и фибриллярные; простые и сложные).
7. Уровни организации белковых молекул: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.
8. Типы химических связей, стабилизирующих первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуры белка.
9. Белки – полиэлектролиты. Изоэлектрическая точка белков.
10. Физико-химические свойства белков. Реакции осаждения белков. Денатурация.
11. Качественные реакции на аминокислоты и белки.
12. Медико-биологическая роль аминокислот и белков.
2. Ситуационные задачи с эталонами решения: Пользуясь «Руководством к лабораторным занятиям по биоорганической химии» под ред. Н.А. Тюкавкиной, ознакомиться с заданиями:
Стр. 180 Обучающая задача 1 | Стр.189 Обучающая задача 5 |
Стр. 182 Обучающая задача 2 | Стр.197 Обучающая задача 9 |
3. Выполнить тестовые задания (письменно):
1. | В состав всех изученных в настоящее время белков организма человека входят: | |
А | аминокислоты L - ряда | |
Б | нуклеиновые кислоты | |
В | аминокислоты D - ряда | |
Г | карбоновые кислоты | |
2. | Как называется качественная реакция на ароматические аминокислоты? | |
А | биуретовая реакция | |
Б | ксантопротеиновая реакция | |
В | нингидриновая реакция | |
Г | реакция Фоля | |
3. | Из предложенных аминокислот выбрать незаменимую: | |
А | аланин | |
Б | глутаминовая кислота | |
В | триптофан | |
Г | серин | |
4. | При неокислительном дезаминировании аспарагиновой кислоты образуется: | |
А | фумаровая кислота | |
Б | яблочная кислота | |
В | глутаминовая кислота | |
Г | аспарагин | |
5. | Биогенный амин гистамин образуется в организме человека из гистидина в результате реакции: | |
А | трансаминирования | |
Б | дезаминирования | |
В | декарбоксилирования | |
Г | гидролиза | |
6. | При декарбоксилировании серина образуется биогенный амин: | |
А | холин | |
Б | этиламин | |
В | фениламин | |
Г | этаноламин (коламин) | |
7. | Пептиды синтезируются в результате реакции: | |
А | полимеризации | |
Б | трансаминирования | |
В | гидролиза | |
Г | поликонденсации | |
8. | Связь между двумя a-аминокислотными остатками называется: | |
А | водородная | |
Б | пептидная | |
В | гликозидная | |
Г | сложноэфирная | |
10. | Протеиды – это … | |
А | белки, состоящие только из аминокислот | |
Б | белки, имеющие небелковую простетическую группу | |
В | альбумины и глобулины | |
Г | комплексы, состоящие из нуклеиновой кислоты и белковой оболочки | |
11. | Первичная структура белка – это... | |
А | последовательность, в которой остатки аминокислот D - ряда соединены в молекуле белка | |
Б | последовательность, в которой остатки нуклеиновых кислот соединены в молекуле белка | |
В | последовательность, в которой остатки a - аминокислот соединены в молекуле белка | |
Г | последовательность, в которой остатки карбоновых кислот соединены в молекуле белка | |
12. | a - Спиральная форма и β – структура полипептидных цепей, образующиеся в результате действия внутримолекулярных или межмолекулярных водородных связей, является: | |
А | первичной структурой белка | |
Б | вторичной структурой белка | |
В | третичной структурой белка | |
Г | четвертичной структурой белка | |
13. | Третичная структура белка – это … | |
А | последовательность, в которой остатки a - аминокислот соединены в молекуле белка | |
Б | пространственное расположение полипептидной цепи | |
В | структура полипептидных цепей, образующиеся в результате действия внутримолекулярных водородных связей | |
Г | биологические комплексы нескольких ассоциированных белков | |
14. | Белковые молекулы (комплексы), состоящие из нескольких полипептидных цепей, имеют: | |
А | первичную структуру | |
Б | вторичную структуру | |
В | третичную структуру | |
Г | четвертичную структуру | |
15. | Значение рН, при котором в растворе белка содержится максимальное количество биполярных ионов, а заряд равен нулю: | |
А | электрокинетический потенциал | |
Б | порог коагуляции | |
В | точка эквивалентности | |
Г | изоэлектрическая точка | |
16. | рI гемоглобина = 6,8. Гемоглобин находится в буферном растворе с [H+] = 1´10-9 моль/л. Определить направление движения макромолекул гемоглобина при электрофорезе. | |
А | к катоду | |
Б | к аноду | |
В | остается на старте | |
17. | Для очистки белков от низкомолекулярных примесей неэлектролитов пользуются методом: | |
А | диализа | |
Б | электродиализа | |
В | фильтрацией | |
Г | адсорбцией | |
18. | Разрушение четвертичной, третичной и вторичной структур белков и результате какого-либо воздействия (жесткое излучение, химические реагенты, нагревание, высокое давление) называется: | |
А | гибридизация | |
Б | седиментация | |
В | денатурация | |
Г | коагуляция |
3. Задания для самостоятельного решения (выполнить письменно):
а) Изобразить ионизированные формы аминокислоты аланина в кислой, нейтральной и щелочной среде.
б) Написать проекционные формулы D и L-изомеров для I) валина; II) лизина. Определить принадлежность к группам: гидрофобные (гидрофильные), заменимые (незаменимые), кислые (основные, нейтральные) аминокислоты.
I) валин
II) лизин
в) Написать уравнения следующих реакций. Назвать продукты.
1. Аланин + NaOH;
2. Цистеин + HCl;
3. Глутаминовая кислота + NH3;
4. Лейцин + С2Н5OH.
5. Декарбоксилирование лизина.
6. Окислительное дезаминирование аспарагиновой кислоты.
7. Трансаминирование (аспарагиновая кислота + α-кетоглутаровая).
г) Рассчитать значение изоэлектрической точки (pI) для валина, если рК (-СООН) = 2,29, а
рК(-NH2) = 9,63.
д) Написать формулу и дать название трипептиду Глу-Мет-Фен. Какой заряд имеет данный трипептид в водном растворе (pH = 7)?
е) После гидролиза трипептида Вал – Лиз – Асп к какому из электродов будут перемещаться (или останутся на старте) полученные аминокислоты при разделении их смеси методом электрофореза при рН = 5,9.
рIВАЛ = 5,9 рIЛИЗ = 9,74 рIАСП = 2,77
2. Тематика рефератов по учебно-исследовательской работе студентов (УИРС).
Лабораторная работа: «Свойства аминокислот».
Особенности сооружения опор в сложных условиях: Сооружение ВЛ в районах с суровыми климатическими и тяжелыми геологическими условиями...
Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰)...
Адаптации растений и животных к жизни в горах: Большое значение для жизни организмов в горах имеют степень расчленения, крутизна и экспозиционные различия склонов...
Наброски и зарисовки растений, плодов, цветов: Освоить конструктивное построение структуры дерева через зарисовки отдельных деревьев, группы деревьев...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!