Витамин В1 (тиамин, антиневритный) — КиберПедия 

Археология об основании Рима: Новые раскопки проясняют и такой острый дискуссионный вопрос, как дата самого возникновения Рима...

Своеобразие русской архитектуры: Основной материал – дерево – быстрота постройки, но недолговечность и необходимость деления...

Витамин В1 (тиамин, антиневритный)

2017-11-16 180
Витамин В1 (тиамин, антиневритный) 0.00 из 5.00 0 оценок
Заказать работу

Суточная потребность 2,0-3.0 мг

Источники: Черный хлеб, злаки, горох, фасоль, мясо, дрожжи

Строение

 

Строение коферментной формы

Метаболизм

Всасывается в тонком кишечнике в виде свободного тиамина, Витамин осфорилируется непосредственно в клетке-мишени, Около 50% всего В1 находится в мышцах, около 40% – в печени. Единовременно в организме содержится около 30 суточных доз витамина.

Биохимические функции:

1. Входит в состав тиаминдифосфата (ТДФ), который является коферментом:

фермента транскетолазы пентозофосфатного пути, в котором образуется рибоза, необходимая для синтеза нуклеиновых кислот ДНК и РНК (а они, как известно, обеспечивают синтез белка и рост тканей).

ферментов пируватдекарбоксилазы и кетоглутаратдекарбоксилазы, являющихся компонентами соответственно пируватдегидрогеназного и кетоглутаратдегидрогеназногополиферментных комплексов, которые участвуют в энергетическом обмене.

2. Входит в состав тиаминтрифосфата в нервной ткани, участвующего в передаче нервного импульса.

3. Производные витамина являются ингибитором МАО, что способствует пролонгированному действию катехоламинов в ЦНС.

Гиповитаминоз

Продукты питания, богатые углеводами повышают потребность в витамине.

Болезнь «бери-бери» или «ножные кандалы» — нарушение метаболизма пищеварительной, сердечно-сосудистой и нервной систем из-за недостаточности энергетического и пластического обменов.

Со стороны нервной ткани наблюдается снижение периферической чувствительности, утрата некоторых рефлексов, боли по ходу нервов, энцефалопатия (синдром Вернике – спутанность сознания, нарушение координации, галлюцинации, нарушение зрительной функции), синдром Корсакова – ретроградная амнезия, неспособность усваивать новую информацию, болтливость.

Антивитамины В1

В кишечнике имеется бактериальнаятиаминаза, разрушающая тиамин. Также этот фермент активен в сырой рыбе, устрицах.

Лекарственные формы

Свободный тиамин и ТДФ (кокарбоксилаза).

3. Влияние температуры: берут 4 пробирки слюны: 1-баня со льдом, 2-комнатная температура, 3-водяная баня 38-40, 4-кипящая водяная баня. Через 10 минут в каждую добавляют р-р Люголя. Реакции при 0 и 100 не пошли, это видно потому, что крахмал окрасился йодом в фиолетовый цвет, значит такие условия не благоприятные для данной реакции. Комнатная температура ведёт до образ-я декстринов, т.е.тоже не до конца. А вот темп-ра 38-40 явл-ся благоприятной для данной реакции, т.к. она прошла до конца, т.е. крахмал расщепился до мальтозы и в пробирке мы видим цвет йода.

От количества фермента:

При увеличении концентрации фермента возрастает скорость ферментативной реакции (прямолинейная зависимость).

От рН: для каждого фермента существует значение рН при котором наблюдается его максимальная активность. Отклонения от оптимального значения рН приводит к понижению ферментативной активности. Это связано с ионизацией функциональных групп АК-х остатков, обеспечивающих оптимальнуюконформацию активного центра фермента. При изменении рН от оптимальных значений происходит изменении ионизации функциональных групп молекул белка.

От количества субстрата: При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость реакции не возрастает (Максимальная скорость).

 


 

 

Билет №3

IV КЛАСС. ЛИАЗЫ.

Лиазы — ферменты, катализирующие разрыв С–О, С–С, C–N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп субстратов не гидролитическим путем. Выделяют 7 подклассов. 1) углеродуглеродазы.

 

 

2)углеродкислородазы

 

 

Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Класс насчитывает около 230 ферментов. Лиазы — сложные ферменты. Участвуют в метаболизме.

Среди подподклассов выделяют карбоксилазы (4.1.1.), гидролиазы 4.2.1.).

Название образуется:

расщепляемый субстрат + отделяемая группа + лиаза

Иногда название дается по обратной реакции:

продукт реакции + синтаза

Пример: Гистидин:карбокси-лиаза

 

ВИТАМИН В2 (РИБОФЛАВИН, ВИТАМИН РОСТА)

Суточная потребность2,0-2,5 мг

Источники: мясные продукты, печень, почки, молочные продукты,дрожжи;

образуется кишечными бактериями.

Строение

 

 

Строение коферментной формы

 

Метаболизм

В кишечнике рибофлавин освобождается из пищевых ФМН иФАД, диффундирует в кровь. В слизистой кишечника и других тканях вновь образуется ФМН и ФАД.

Биохимические функции

Кофермент оксидоредуктаз – обеспечивает перенос 2 атомовводорода в окислительно-восстановительных реакциях:

дегидрогеназ энергетического обмена — пируватдегидрогеназы,кетоглутаратдегидрогеназы, сукцинатдегидрогеназы, ацил-КоА-дегидрогеназы, митохондриальнойглицерофосфатдегидрогеназы

оксидаз, окисляющих субстраты с участием молекулярного кислорода.

Гиповитаминоз

оражение слизистых – сухость рта губ, роговицы, трещины вуголках рта и губах, шелушение кожи из-за снижения роста эпителия.

Сухость конъюктивы, ее воспаление и васкуляризация роговицы, что компенсаторно увеличивает кровоток и снабжение кислородом (компенсаторная реакция для улучшения энергетики)

Антивитамины В2

1. Акрихин (атебрин) – ингибирует функцию В2 у простейших. Используется при лечении малярии, кожного лейшманиоза, трихомониаза, гельминтозов (лямблиоз, тениидоз).

2. Мегафен – тормозит образование ФАД в нервной ткани, используется как седативное средство.

3. Токсофлавин – ингибитор флавиновыхдегидрогеназ.

Лекарственные формы

Свободный рибофлавин, ФМН и ФАД (коферментныеформы).

3. А-амилаза катализирует гидролиз крахмального субстрата. Количество оставшегося крахмала, пропорциональное каталитической активности фермента, определяют по цветной реакции с йодом. При определении активности фермента в моче полученную по таблице каталитическую активность необходимо умножить на 2. Если проба имеет высокую активность, её разбавляют физ. Раствором, определение проводят снова, а результат умножают на разведение.

Клинико-диагностическое значение: Повышение активности фермента происходит главным образом при заболевании поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и в моче возрастает в 10-30 раз. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, поражении слюнных желёз.

 

 

Билет №4

1.Класс оксидоредуктаз. Подкласс Цитохромы – служат переносчиками электронов от флавопротеинов в дыхательные цепи митохондрий. Они сод-т гем, в центре которого имеется атом Fe. (гемопротеины)

 

 

Подкласс Пероксидазы – катализируют реакцию:

 

 

Глутатионпероксидаза, которая восстанавливает перекись водорода защищает мембрану эритроцитов и других клеток от гемолитического действия перекиси водорода. Много пероксидаз в растениях.

 


Поделиться с друзьями:

Биохимия спиртового брожения: Основу технологии получения пива составляет спиртовое брожение, - при котором сахар превращается...

Кормораздатчик мобильный электрифицированный: схема и процесс работы устройства...

Адаптации растений и животных к жизни в горах: Большое значение для жизни организмов в горах имеют степень расчленения, крутизна и экспозиционные различия склонов...

История развития пистолетов-пулеметов: Предпосылкой для возникновения пистолетов-пулеметов послужила давняя тенденция тяготения винтовок...



© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!

0.008 с.