Механизм действия ферментов.

Для осуществления контакта двух реагирующих -в в химич.р-и необход.условием явл.наличие в этих в-вах достаточного запаса кинетической энергии. Каждая хим.р-я имеет определенную энергию активации. Энергия активации (Еа) — энергия, необходимая для перевода молекул в активированное состояние — чем она выше, тем медленнее протекает р-я. В ферментативной р-и энергетич.барьер снижается по причине образования фермент-субстратного комплекса. При этом снижение энергии активации приводит к ускорению хода р-и,т.к.во взаимодействие может вступать большее число молекул. Фермент снижает энергию активации и тем самым повышает скорость р-и при относительно низкой температуре. Белки-ферменты снижают энергию активации данной р-и в большей мере, чем неорганические катализаторы.

Простейшую схему фыерментативной р-и можно представ.след.образом: E+S – ES – EP – E+P

где первоначальный фермент (Е) — фермент-субстратный комплекс (ES), превращение субстрата (ЕР), выход отдельных конечных продуктов реакции (Р). Схема показывает, что в ходе ферментативной реакции образуются несколько комплексов (ES,EP), однако при простейших рассчётах принимается во внимание только фермент-субстратный комплекс (ES). Скорость реакции или скорость появления конечного продукта реакции очевидно пропорциональна концентрации фермент-субстратного комплекса. В образовании фермент-субстратного комплекса участвуют водородные связи, гидрофобные и электростатические взаимодействия, временно образующиеся ковалентные связи. При образовании фермент-субстратного комплекса молекулы фермента и субстрата, сближаясь, определённым образом ориентируются относительно друг друга. В присутствии субстрата происходят конформационные изменения молекулы фермента, что обеспечивает ориентацию в пространстве функциональных групп активного центра, оптимальным образом подходящую к взаимодействию с соответствующими группами субстрата.

Активные центры ряда ферментов имеют электрофильные и нуклеофильные группировки, принимающие участие в химическом катализе. Электрофильные группировки – это акцепторы электронных пар, а нуклеофильные – это доноры электронных пар. В реакциях нуклеофильного замещения происходит образование ковалентных промежуточных соединений. При этом нуклеофильная группировка занимает место замещаемой группы, образуя ковалентный интермедиат, который неустойчив и легко распадается на конечные продукты реакции

Свойства ферментов.

Ферменты обладают всеми свойствами, присущими катализаторам: специфичность действия, зависимость от рН и температуры среды, активность в чрезвычайно малых концентрациях. Большинство известных ферментов является высоко специфическими катализаторами. Специфичность действия ферментов рассматривается как способность катализировать определённый тип химической реакции и как способность их взаимодействовать с определённым субстратом или группой субстратов, схожих по химической структуре. Некоторые ферменты имеют абсолютную субстратную специфичность, когда фермент действует на единственный субстрат Большое число ферментов обладает относительной или групповой специфичностью. Выраженной характеристикой ферментов является их стереохимическая специфичность. Это означает, что фермент оказывает своё влияние лишь на определённый оптический антипод субстрата. Ферменты различают субстрат-изомеры, они способны выявлять различия между двумя равноценными атомами и симметричной молекуле субстрата. Фермент способен катализировать Ферменты различают субстрат-изомеры, они также способны выявлять различия между двумя разноцветными атомами и симметричной молекуле субстрата. Фермент способен катализировать только одну специфическую конфигурацию симметричной молекулы, а поэтому только один продукт. Скорость ферментативной реакции зависит от температуры среды. Раствор фермента при нагревании при определенной температуре теряет необратимо свои свойства (термолабильность). Оптимальная скорость ферментативной реакции для большинства ферментов наблюдается при 40-45^оС. Дальнейшее повышение температуры приводит к резкому снижению скорости реакции вплоть до полного прекращения реакции при температурной инактивации фермента. Инактивирование фермента сопровождается процессом денатурации белковых молекул. В сухом состоянии чувствительность фермента к температурному режиму менее выражена. Понижение температуры ниже температурного оптиума снижает, затем полностью останавливает активность фермента, но этот феномен остается обратимым. Концентрация в среде водородных ионов является важным фактором, определяющим активность фермента. Это необходимо для ионизации функциональных групп активного центра фермента, вероятно, что только в определенном состоянии ионизации фермент будет наиболее активен. Каждый фермент оптимально функционирует только при определенной величине рН, называемой рН-оптимумом. Оптимум рН для большинства ферментов близок к нейтральным значениям. Изменения величины рН могут приводить к нестабильности белка (фермента) в растворе, что резко меняет его натуральные свойства. У сложных ферментов изменение концентрации водородных ионов сказывается и на степени диссоциации кофермента и апофермента, составляющих единый комплекс, что может привести к инактивации ферментов.