Семя – орган полового размножения и расселения растений: наружи у семян имеется плотный покров – кожура...
Автоматическое растормаживание колес: Тормозные устройства колес предназначены для уменьшения длины пробега и улучшения маневрирования ВС при...
Топ:
Проблема типологии научных революций: Глобальные научные революции и типы научной рациональности...
Марксистская теория происхождения государства: По мнению Маркса и Энгельса, в основе развития общества, происходящих в нем изменений лежит...
Особенности труда и отдыха в условиях низких температур: К работам при низких температурах на открытом воздухе и в не отапливаемых помещениях допускаются лица не моложе 18 лет, прошедшие...
Интересное:
Распространение рака на другие отдаленные от желудка органы: Характерных симптомов рака желудка не существует. Выраженные симптомы появляются, когда опухоль...
Отражение на счетах бухгалтерского учета процесса приобретения: Процесс заготовления представляет систему экономических событий, включающих приобретение организацией у поставщиков сырья...
Финансовый рынок и его значение в управлении денежными потоками на современном этапе: любому предприятию для расширения производства и увеличения прибыли нужны...
Дисциплины:
2017-08-11 | 1047 |
5.00
из
|
Заказать работу |
|
|
Коллаген (греч. colla - клей, gennao - порождаю) - самый распространенный белок. На его долю приходится около 30 % всей массы белков животного организма. При этом содержание его в разных частях туши существенно отличается: в скелетных мышцах - 1-2 %, в сухожилиях - 25-35 %, в кости - 10-20 %, в хрящах - 10-15 %, в коже - 15-25 %, в стенках сосудов - 5-12 %, в почках - 0,4-1 %, в мозге - 0,2-0,4 % от массы сырья.
Коллаген является фибриллярным белком, для которого характерна удлиненная форма молекулы.
Для коллагена характерны 4 уровня структурной организации молекулы.
Первичная структура молекулы коллагена - полипептидная цепочка - построена примерно из 1000 аминокислотных остатков. От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина; малым содержанием тирозина и метионина; большим количеством заменимых аминокислот пролина и оксипролина, характерных для белков соединительной ткани. По содержанию оксипролина можно судить о количестве белков соединительной ткани в составе мяса.
По аминокислотному составу коллаген является неполноценным белком.
Вторичная структура коллагена в отличие от других фибриллярных белков не имеет вид α-спирали, а представляет собой ломаную спираль, что объясняется особенностями первичной структуры молекулы.
Третичная структура молекулы коллагена представляет собой трехцепочечную спираль, называемую тропоколлагеном. Эта субъединица построена из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната и соединенных, кроме того, поперечными водородными и ковалентными связями.
Четвертичная структура. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном и поперечном направлениях происходит формирование надмолекулярной структуры коллагена - протофибрилл,представляющих собой тончайшие волоконца, обладающие поперечной исчерченностью.
|
Протофибриллы объединяются в фибриллы, более крупные единицы, из которых формируются коллагеновые волокна.
В построении коллагена участвуют глюкоза и различные мукополисахариды (сложные углеводы), выполняющие роль веществ, стабилизирующих структуру белка.
Строение коллагена определяет его природные свойства. Фибриллы коллагена лишь слегка растяжимы и очень прочны. Они могут выдерживать нагрузку, вес которой в 104 раз превышает их собственный. По прочности они превосходят стальную проволоку равного поперечного сечения. Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется, в основном благодаря исключительной механической прочности волокон, поэтому соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, увеличивает его жесткость.
Нативный коллаген нерастворим во воде, но набухает в ней и водных раствора кислот и щелочей с увеличением массы в 1,5-2 раза. Способность коллагена к набуханию широко используется в промышленной практике переработки коллагенсодержащего сырья.
Коллаген медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином, но разрушается коллагеназой и некоторыми растительными ферментами. Неполноценность коллагена и низкая перевариваемость белка определяют более низкую биологическую ценность плотной соединительной ткани по сравнению с мышечной.
Коллаген поддается дублению альдегидами, компонентами коптильного дыма и другими веществами. После дубления он становится более прочным, водостойким, труднодоступным для микробных ферментов.
Очень важны последствия нагрева коллагена в присутствии воды.
При умеренном тепловом нагреве (до 58-62 °С) происходит сваривание коллагена. При сваривании ослабевает и разрывается часть водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в структуре коллагена, разрыхляется структура тропоколлагена. Сваривание коллагена подобно денатурации растворимых белков. При сваривании коллагеновые волокна укорачиваются, утолщаются. Растет гидратация белка, доступность действию протеаз.
|
При дальнейшем осторожном нагреве происходит гидротермический распад коллагена за счет разрушения большинства поперечных связей в структуре коллагена без заметного нарушения пептидных связей. При этом коллаген переходит в водорастворимый продукт - глютин (желатин). Скорость перехода коллагена в глютин зависит от вида сырья, условий его предварительной обработки и нагрева. Процесс превращения коллагена в глютин называют пептизацией. Набухший коллаген разваривается значительно быстрее, более полно и при менее высокой температуре, что используется при получении желатина высокого качества.
Одновременно с пептизацией коллагена начинается гидролиз образующегося глютина. Продукты распада обычно называют глютозами или желатозами. При температурах, близких к температуре сваривания коллагена, скорость образования глютина превышает скорость его гидролиза, поэтому разрушение структуры коллагена происходит с преимущественным образованием глютина. С повышением температуры возрастает скорость гидролиза глютина относительно скорости его образования. В продуктах распада возрастает количество желатоз. Чем выше температура и дольше нагрев, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов гидротермического распада коллагена.
Важнейшим свойством глютина является способность образовывать гели (студни). Растворы желатина образуют гель при низкой концентрации (1 %). При кипячении в воде или в кислой среде желатин быстро гидролизуется и теряет способность к гелеобразованию.
При тепловой обработке мяса изменения коллагена, вызываемые нагревом, играют положительную роль, так как повышается усвояемость коллагена, уменьшается прочность соединительной ткани, и значит улучшается консистенция мяса, и оно доводится до «кулинарной готовности».
Эластин менее распространен в животных организмах, чем коллаген. Является фибриллярным белком, по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам от него отличается.
По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном, - в нем содержатся оксипролин, пролин, гликокол. Имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, - десмозин и изодесмозин, - построенные из остатков лизина и образующие поперечные ковалентные связи между полипептидными цепочками эластина.
|
Эластин является неполноценным белком вследствие отсутствия триптофана и метионина.
Благодаря особенностям строения полипептидной спирали эластин хорошо растяжим. Длина эластиновых волокон в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое и после снятия нагрузки возвращается к первоначальной.
Эластин очень устойчив к действию химических реагентов, пищеварительных ферментов. Гидролизуется фицином, папаином, эластазой - ферментным препаратом из поджелудочной железы.
Эластин нерастворим в воде и в отличие от коллагена не набухает в ней. При варке не образует глютин и не поддается действию пепсина и трипсина, т.е. практически не усваивается организмом.
Ретикулин входит в состав ретикулиновых волокон соединительной ткани - самых малочисленных в организме животного. Ретикулин является неполноценным белком и практически не усваивается организмом.
Муцины и мукоиды - сложные белки (глюкопротеиды) - имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. В качестве простетической группы у этих белков встречаются сложные углеводы - мукополисахариды. Муцины и мукоиды входят в состав основного (межклеточного) вещества соединительной ткани и образуют комплексы для удерживания фибриллярных и клеточных элементов в определенном структурном взаиморасположении.
Муцины и мукоиды извлекаются из тканей щелочными растворами, т. к. имеют кислый характер.
Они дают характерные цветные реакции на белки, но не свертываются при нагревании.
В соединительной ткани встречаются альбумины и глобулины, главным образом, в клетках.
|
|
История создания датчика движения: Первый прибор для обнаружения движения был изобретен немецким физиком Генрихом Герцем...
Архитектура электронного правительства: Единая архитектура – это методологический подход при создании системы управления государства, который строится...
Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰)...
Биохимия спиртового брожения: Основу технологии получения пива составляет спиртовое брожение, - при котором сахар превращается...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!