Что такое оптимальная температура для фермента? Обратимая и необратимая инактивация. — КиберПедия 

Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰)...

Особенности сооружения опор в сложных условиях: Сооружение ВЛ в районах с суровыми климатическими и тяжелыми геологическими условиями...

Что такое оптимальная температура для фермента? Обратимая и необратимая инактивация.

2017-07-25 764
Что такое оптимальная температура для фермента? Обратимая и необратимая инактивация. 0.00 из 5.00 0 оценок
Заказать работу

1) Структурная организация белков:

-первичная структура - то последовательно связанные аминокислоты: пептидная связь;

-вторичная структура – это способ свёртывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или иную конформацию: водородная связь; а-спираль (спираль, имущая правое вращение, на каждый шаг приходится 3,6 ак) и б-структура(хар-на дл неоторы фибряярных белков – слоисто – складчатая). Белковая молекула имеет вид гармошки. Нарушается при нагревании. Спирализация уменьшается в 4 раза.

-третичная структура – это общая форма или конформация полипептидной цепи: дисульфидная, ионная, гидрофобная связи; в изгибах участвуют остатки пролина, оксипролина, глицина.

Глобулярная и фибриллярная.

-четвертичная структура – это расположение полипептидных цепей, входящих в состав отдельных субъединиц относительно друг друга, т.е. способ укладки и упаковки с образованием нативной конформации белка: ионные, водородные и дисульфидные связи. Примеры: гемоглобин, коллагена (3 полипептидные цепи)

2) При повышении температуры выше 42 ˚ С водородные и гидрофобные связи разрываются → потеря нативной конформации, денатурация (это не гидролитическое нарушение четвертичной, третичной и вторичной структуры с сохранением первичной структуры белка, сопровождающееся изменением его свойств)

3) Температура, при которой наблюдается максимальная активность ферментов, называется оптимальной.

Для большинства ферментов оптимальной температурой являетсятемпература от +35С — +40С.Обратимаяинактивация, когда после удаления денатурирующего агента или уменьшения его концентрации, белок может восстановить свою структуру, т.е. происходит ренатурация. А после необратимой инактивации белок больше не сможет восстановить свою структуру.

 

Задача 2. Белки, осуществляющие транспорт молекул или ионов через мембрану, часто классифицируются как трансмембранные белки. Такие белки имеют в своей структуре область, заключенную в липидном слое биомембраны, и области, обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) и во внеклеточное пространство. Охарактеризуйте такие белки.

Предположите, какие аминокислоты должны преобладать в различных участках данного трансмембранного протеина

2) Приведите примеры аминокислот с неполярными и полярными радикалами

Объясните, в каком случае суммарный заряд белковой молекулы будет равен нулю

1) Аминокислоты в липидном слое биомембраны – неполярные или лишены заряда и протонированы (-СООН) или депротонированы (-NH2), обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) –асп, глу и С конец полипетидной цепи, и во внеклеточное пространство–арг, лиз и N конец полипептидной цепи.

2) Неполярные(гидрофобные): аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан. Полярные (гидрофильные) незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин. Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат. Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

3) При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В таком состоянии молекулы белка легко выпадают в осадок, чем и пользуются для разделения белковых веществ при их совместном присутствии. Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при рН от 4,0 до 8,0. Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находится в резко кислой среде при рН 1,0, а химотрипсина при рН 8,1. Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфотерности, т. е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания благодаря наличию аминных групп. Если pH раствора соответствует ИЭТ белка, то заряд белка равен 0.

Задача 3. В моче больного фенилкетонурией обнаружены фенилаланин – 6мМ/л (в норме 0,01мМ/л) и его метаболит – фенилпировиноградная кислота – 4,9 мМ/л (в норме отсутствует). Почему в организме данного больного повышен уровень фенилалалина и его метаболиты появляются в моче?

Большое поступление с пищей, неправильный прием АКой смеси, инфекционный или воспалительнй процесс (прорезывание зубов), стрессы.

При отсутствии какого фермента фенилаланин перестает превращаться в тирозин? Напишите эту реакцию


Поделиться с друзьями:

Таксономические единицы (категории) растений: Каждая система классификации состоит из определённых соподчиненных друг другу...

История создания датчика движения: Первый прибор для обнаружения движения был изобретен немецким физиком Генрихом Герцем...

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим...

История развития пистолетов-пулеметов: Предпосылкой для возникновения пистолетов-пулеметов послужила давняя тенденция тяготения винтовок...



© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!

0.009 с.