Элементарный состав белков и их количество.

Элементарный состав белков и их количество.

В состав белков входят четыре обязательных химических элемента — углерод, кислород, азот и водород. Большинство белков содержат также серу. Некоторые белки включают и другие элементы, например: фосфор, железо, цинк, медь. Элементный состав белков довольно постоянен. Они содержат 50-55% углерода, 21-24% кислорода, 15-18% азота, 6,5-7,3% водорода, до 2,4% серы и до 0,5% других элементов.

Наличие азота в составе белков является их важной отличительной особенностью по сравнению с такими широко распространенными в живой природе соединениями, как углеводы и жиры. На определении содержания белкового азота основан метод количественного определения белков в биологических объектах, предложенный в 1883 г. датским химиком И. Кьельдалем.

Свойства и биологическая роль белков в организме.

Основное свойство белков — возможность связывания с различными веществами при помощи активных центров, состоящих из аминокислот. Вещества, которые присоединяются к белкам (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты), — лиганды.

Физико-химические свойства белков:

1) высокий молекулярный вес 16 000–1 000 000;

2) заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную –NH и –СООН группы;

3) низкая скорость диффузии белков;

4) аномальная вязкость, так как за счет взаимодействия с ионогенными группами, находящимися в белковых молекулах, молекулы растворителя становятся структурированными, т.е. ориентированными определенным образом в пространстве, поэтому для их разрушения требуется большая сила.

Осмотические свойства белков — способность удерживать молекулы растворителя, обусловленная наличием зарядов белковых молекул.

Биологическая роль белков:

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная - белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная - выполняет белок коллаген

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная - её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная - её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая - её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая - участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Аминокислотный состав белков.

Ключ к пониманию структуры любого белка дает небольшая группа довольно простых молекул -аминокислот, играющих роль строительных блоков. Для построения всех белков используется один и тот же набор 20 различных, ковалентно связанных друг с другом в определенной, характерной только для данного белка последовательности. Каждая аминокислота благодаря особенностям ее боковой цепи наделена химической индивидуальностью, поэтому всю группу 20 аминокислот можно рассматривать как алфавит "языка" белковой структуры.

Все 20 аминокислот, встречающихся в белках, характеризуются общей структурной особенностью - наличием карбоксильной и аминогруппы, связанных с одним и тем же атомом углерода. Различаются же аминокислоты боковыми цепями (R-группами).

Незаменимые аминокислоты:

1. Метионин

2. Валин

3. Лейцин

4. Изолейцин

5. Лизин

6. Триптофан

7. Фенилаланин

8. Треонин

Основные формы связей в белке.

В молекуле белка различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

Пептидные связи

Пептидные связи (-СО-NН-) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образуются при

взаимодействии α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α - аминогруппой другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи. Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

Дисульфидные связи

Дисульфидные связи (-S- S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, т.е. на третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

Водородные связи

Водородные связи возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α - спираль и β - складчатую структуру) а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

Ионные связи

Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации.

Гидрофобные связи

Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры.

Классификация белков.

Из-за большого разнообразия белковых молекул и сложности их состава и свойств, белки имеют несколько различных классификаций, основанных на различных признаках.

I. По составу различают две группы белков:

1. Протеины (простые белки; молекула их образована только белком, например яичный альбумин).

2. Протеиды — сложные белки, молекулы которых состоят из белковой и небелковой составляющих.

Протеиды подразделяются на несколько групп, важнейшими из которых являются:

1) гликопротеиды (сложное соединение белка и углевода);

2) липопротеиды (комплекс молекул белка и жиров (липидов);

3) нуклеопротеиды (комплекс белковых молекул и молекул нуклеиновых кислот).

II. По форме молекулы различают две группы белков:

1. Глобулярные белки — молекула белка имеет шарообразную форму (форму глобулы), например молекулы яичного альбумина; такие белки или растворимы в воде, или способны к образованию коллоидных растворов.

2. Фибриллярные белки — молекулы этих веществ имеют форму нитей (фибрилл), например, миозин мышц, фиброин шелка. Фибриллярные белки нерастворимы в воде, они образуют структуры, реализующие сократительную, механическую, формообразующую и защитную функции, а также способность организма передвигаться в пространстве.

III. По растворимости в различных растворителях белки разделяют на несколько групп, из которых наиболее важны следующие:

1. Водорастворимые.

2. Жирорастворимые.

.

.

.

.

.

.

Содержание, состав и свойства слизей в зерне.

Слизи (гумми). Представляют собой полисахариды, в большинстве случаев растворимые в воде. Сравнительно много слизей в зерне ржи — от 2,5 до 7,4% от сухого вещества зерна. Слизи ржаного зерна — полисахариды, которые при кипячении с кислотами (при гидролизе) дают пентозы, а именно арабинозу и ксилозу. В состав слизей входят также глюкоза (до 20%), немного фруктозы и галактозы. Слизи зерна ржи очень легко набухают в воде и образуют чрезвычайно вязкие растворы. Если приготовить растворы желатина и слизи определенной концентрации, то окажется, что вязкость раствора ржаных слизей во много раз выше вязкости раствора желатина той же концентрации.

Слизи имеют большое значение при переработке зерна ржи, потому что благодаря содержащейся слизи оно размалывается труднее, чем зерно пшеницы. Повышенная по сравнению с зерном пшеницы вязкость ржи при размоле объясняется наличием слизей в ее зерне.

Содержание слизей в зерне ржи неравномерно. Наиболее богаты слизистыми веществами периферийные части зерна. К центру зерна содержание слизистых веществ уменьшается почти в два раза. Вместе с тем относительная вязкость Слизей в центральных частях в 50 раз выше, чем у слизей, выделенных из периферийных частей зерна. Установлена зависимость вязкости слизей от их химического состава — с повышением доли пентозанов и одновременным уменьшением относительного содержания гексозанов их вязкость возрастает. Слизи играют определенную роль в формировании структуры ржаного теста и его реологических свойств.

Липиды.

Липиды представляют собой обширную группу органических соединений, существенно различающихся по своей химической структуре и функциям. Они не растворяются в воде, а хорошо растворимы в неполярных растворителях (таких, как эфир, хлороформ или бензол). Большинство липидов являются сложными эфирами многоатомных или специфически построенных спиртов с высшими жирными кислотами.

Существует несколько классификаций липидов. Наибольшее распространение получила классификация, основанная на структурных особенностях липидов. По этой классификации различают следующие группы липидов.

1) Простые липиды: сложные эфиры жирных кислот с различными спиртами (например, ацилглицерины, или ацилглицеролы и воски).

2) Сложные липиды: сложные эфиры жирных кислот со спиртами, дополнительно содержащие и другие группы (например, фосфолипиды, включающие глицерофосфолипиды и сфинголипиды; гликолипиды, сульфолипиды, липопротеины и др.).

3) Предшественники и производные липидов (жирные кислоты, глицерол, стеролы и прочие спирты, жирорастворимые витамины, стероидные гормоны и др.)

Разделение липидов по физико-химическим свойствам учитывает степень их полярности. По этому признаку липиды делят на нейтральные, или неполярные, и полярные. К первому типу относятся липиды, не имеющие заряда. Ко второму – липиды, несущие заряд и обладающие отчетливыми полярными свойствами (например, фосфолипиды, жирные кислоты).

Наиболее важной группой липидов являются жиры, которые в живых организмах служат энергетическим материалом.

Жиры практически нерастворимы в воде, а растворимы в органических растворителях. Животные жиры обычно твердой консистенции, растительные жиры (масла), как правило, жидкие.

Жир — это сложный эфир трехатомного спирта глицерина и высокомолекулярных жирных кислот. В его состав могут входить, как насыщенные, так и ненасыщенные жирные кислоты. В растительных жирах (в частности в злаках) присутствуют ненасыщенные высокомолекулярные жирные кислоты: олеиновая, линолевая и линоленовая. Ненасыщенные жирные кислоты в свободном виде (т. е. после гидролиза жира) способны влиять на качество клейковины пшеницы, они уменьшают водопоглотительную способность клейковины и увеличивают ее упругость.

Под воздействием фермента липазы происходит гидролиз жиров зерна. В дальнейшем при участии другого фермента — липоксигеназы, а также под действием света и О2 воздуха окисляются ненасыщенные жирные кислоты до перекисей и гидроперекисей, которые затем превращаются в альдегиды и кетоны. Таким образом, происходит прогоркание жира, т. е. порча продуктов, при этом появляется неприятный запах и вкус.

Кроме жиров, в группу липидов входят фосфатиды, каротиноиды, стероиды, гликолипиды и воска.

Из фосфатидов наиболее важен лецитин, в котором в качестве азотистого основания содержится холин. В зерне пшеницы лецитин составляет 0,65%, ржи — 0,57%, кукурузы — 0,38%, льна — 0,88%, сои — 1,68%. Он играет важную роль в обмене веществ, регулируя проницаемость клеток. В пищевой промышленности его используют в качестве эмульгатора при производстве маргарина или шоколада.

В зерне встречается также фосфатид, или фитин. Он представляет собой соль инозитгексафосфорной кислоты. Фитин содержится в зерне злаков, конопляном и хлопковом жмыхе, фитиновая кислота образует с кальцием труднорастворимые соли, что препятствует усвоению человеком кальция.

Каротиноиды представляют собой высокомолекулярные углеводороды или их кислородные производные желтого или желто-оранжевого цвета Кремовый оттенок пшеничной муки связан с наличием каротиноидов.

Гликолипиды зерна образуют с белками клейковины комплексы и тем самым оказывают положительное влияние на хлебопекарные свойства пшеницы.

Восков в зерне мало. Они служат для образования пленки на зерне.

Механизм прогоркания жиров.

Жиры зерна содержат главным образом ненасыщенные жирные кислоты. Благодаря тому, что в ненасыщенных жирных кислотах есть двойные связи, они очень легко окисляются, и именно с процессом окисления ненасыщенных кислот связано прогоркание муки и крупы при хранении. Процесс окисления ненасыщенных жирных кислот может значительно ускоряться под влиянием особого фермента, содержащегося в зерне, муке и крупе, – липоксигеназы. Она особенно активна в сое и соевой муке. В результате действия липоксигеназы ненасыщенные жирные кислоты образуют перекиси и гидроперекиси. Перекиси и гидроперекиси являются очень активными окислителями. Они легко окисляют жирные кислоты, причем образуются неприятные на вкус и запах вещества, вследствие чего жир прогоркает. Поэтому наличие в зерне липоксигеназы способствует прогорканию муки и крупы при хранении. Перекиси и гидроперекиси могут легко окислять также желтые красящие вещества муки – каротиноиды, вследствие чего мука и тесто светлеют. Это обстоятельство имеет большое значение при изготовлении и сушке макарон. Поэтому в последние годы усиленно изучается активность липоксигеназы у различных сортов твердых пшениц, из которых готовят муку, используемую в макаронной промышленности.

.

.

.

.

.

Элементарный состав белков и их количество.

В состав белков входят четыре обязательных химических элемента — углерод, кислород, азот и водород. Большинство белков содержат также серу. Некоторые белки включают и другие элементы, например: фосфор, железо, цинк, медь. Элементный состав белков довольно постоянен. Они содержат 50-55% углерода, 21-24% кислорода, 15-18% азота, 6,5-7,3% водорода, до 2,4% серы и до 0,5% других элементов.

Наличие азота в составе белков является их важной отличительной особенностью по сравнению с такими широко распространенными в живой природе соединениями, как углеводы и жиры. На определении содержания белкового азота основан метод количественного определения белков в биологических объектах, предложенный в 1883 г. датским химиком И. Кьельдалем.