Ergebnisse der orientierenden Untersuchungen zur Bestimmung der — КиберПедия 

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Ergebnisse der orientierenden Untersuchungen zur Bestimmung der

2017-07-09 198
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Oberflächenhydrophobizität

Bei der Proteinhydrophobizität kann zwischen Oberflächenhydrophobizität der Proteine und

durchschnittlicher Hydrophobizität der Aminosäuren in Proteinen differenziert werden. Da

bei der Adsorption von Proteinen an Grenzflächen hydrophobe Bereiche im Molekül freige-

legt werden (s. Kap. 2.2.3), könnte davon ausgegangen werden, dass eine Korrelation zwi-

schen Hydrophobizität und Aufschäumverhalten besteht [Damodaran, 1997]. Zur Messung

der Oberflächenhydrophobizität liegt bisher keine geprüfte Methode vor [Konieczny & Uch-

man, 2002]. In den vorliegenden Untersuchungen wurde die Oberflächenhydrophobizität nach

der Methode von Lieske und Konrad [1994] analysiert. Das Prinzip der Methode beruht dar-

auf, dass die Anzahl der Detergenzmoleküle, die zur Bedeckung der hydrophoben Oberfläche

der Proteine notwendig sind, bestimmt werden. Ein Emulgator (Tween 80) bedeckt die hyd-

rophoben Stellen des Proteins, die anschließend nicht mehr für eine Farbstoffbindung zur Ver-

fügung stehen. Die Autoren untersuchten mit Hilfe dieser Methode unterschiedliche Protein-

pulver. In den vorliegenden Untersuchungen soll diese Methode in flüssigen Milchprodukten,

sowie daraus hergestellten Schäumen angewandt werden. In Vorversuchen wurde pasteuri-

sierte Magermilch für die Messungen vorbereitet und mehrfach gemessen (s. Kap. 3.3.8). Die

Ergebnisse der Dreifachbestimmungen sind in Tabelle 4.25 zusammengefasst.

Tab. 4.25: Oberflächenhydrophobizität [%] von pasteurisierter Magermilch

Probennummer Messung 1

Hydrophobizität

[%]

Messung 2

Hydrophobizität

[%]

Messung 3

Hydrophobizität

[%]

MW ± SD

Hydrophobizität

[%]

9,04

9,60

12,10

10,25 ± 1,63

7,95

13,00

7,07

9,34 ± 3,2

11,60

13,31

5,17

10,02 ± 4,29

4,79

3,16

5,82

4,59 ± 1,34

4,44

5,25

4,78

4,8 ± 0,41

3,61

7,02

0,68

3,8 ± 3,17

9,83

11,25

11,68

10,92 ± 0,97

Aus Tabelle 4.25 wird deutlich, dass eine geringe Wiederholbarkeit zwischen den Messungen

besteht. Für die Oberflächenhydrophobizität pasteurisierter Magermilch wurden Werte zwi-

schen 0,68 bis 13,31 % bestimmt. Aus den Untersuchungen wird deutlich, dass die angewand-

te Methode für die Messung der Hydrophobizität flüssiger Milchprodukte nicht geeignet ist.

Der Einfluss der Hydrophobizität der Proteine auf die Schaumbildungseigenschaften ist kri-

tisch zu hinterfragen. Im Gegensatz zu der hohen Korrelation zwischen Emulgiereigenschaf-

ten und Oberflächenhydrophobizität konnte zwischen den Schaumbildungseigenschaften und

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der Oberflächenhydrophobizität keine eindeutige Korrelation nachgewiesen werden [Kato et

al., 1983]. Townsed und Nakai [1983] berichten, dass ein Zusammenhang zwischen der

durchschnittlichen Hydrophobizität von Proteinen - nicht aber zwischen der Oberflächen-

hydrophobizität - und der Schaumbildung besteht. Folglich ist, obwohl eine starke Korrelation

zwischen Hydrophobizität und Oberflächenaktivität besteht, nur eine geringe Korrelation zwi-

schen Oberflächenhydrophobizität der Proteine und ihren Schäumungseigenschaften gegeben

[Kinsella & Phillips, 1989].

Page 186

5.

Abschließende Diskussion

Milchschäume sind in den letzten Jahren in den Mittelpunkt des lebensmitteltechnologischen

Interesses gerückt, weil moderne Produkte aus Kaffee und Milch - wie beispielsweise Cap-

puccino und Latte macchiato - entwickelt wurden, aber auch weil Proteine aus Milcherzeug-

nissen als natürliche Schaumbildner als Zutat in den verschiedensten Lebensmittelsystemen

eingesetzt werden.

Die Literatur beschreibt bis zum heutigen Zeitpunkt überwiegend Untersuchungen zu den

Schaumbildungseigenschaften einzelner Milchproteinfraktionen, die zwar Modellcharakter

haben, aber die Schaumbildungseigenschaften des außerordentlich komplex zusammengesetz-

ten Systems der Milch, wie es beim lebensmitteltechnologischen Einsatz von Milch- und

Milcherzeugnissen gegeben ist, nicht erklären können. Aus diesem Grunde wurde in der vor-

liegenden Arbeit ein ganzheitlicher Ansatz zur Charakterisierung der Schaumbildungseigen-

schaften von Milch gewählt, wobei folgende Aspekte berücksichtigt wurden:

1. Aufbau eines Messplatzes zur Charakterisierung von Milchschäumen

2. Einfluss variierender Produkt- und Prozessparameter auf die Makrostruktur von

Milchschäumen

3. Charakterisierung der Mikrostruktur von Milchschäumen.

Für den Aufbau eines Messplatzes zur Charakterisierung von Milchschäumen wurden im ers-

ten Teil der Untersuchungen Milchproben mit verschiedenen haushaltsüblichen Geräten auf-

geschäumt. Dabei hat sich gezeigt, dass ein reproduzierbares Aufschäumen mit den eingesetz-

ten Geräten aufgrund einer mangelnden Reproduzierbarkeit der Prüfergebnisse nicht möglich

war. Um manuell unabhängig aufschäumen zu können, wurde als weitere Aufschäummethode

ein Standmixer eingesetzt. Es zeigte sich, dass bei dieser Methode nur sehr wenig Schaum

entsteht und die genaue Beobachtung des Schaumstrukturen nicht realisiert werden konnte. In

nachfolgenden Untersuchungen wurden daher die Schaumbildungseigenschaften von Milch

durch das Einpressen von Luft durch eine Membran untersucht. In ersten Versuchen wurde

dies durch eine Sintermetallmembran in einem Plexiglasrohr realisiert. Mit dieser Auf-

schäummethode entstand in kurzer Zeit sehr viel Schaum, der auch über einen längeren Zeit-

raum stabil war. Dieser Ansatz bot jedoch keine Möglichkeit, die Schaumdichte und Drainage

mit einer ausreichenden Präzision zu bestimmen. Die in diesen Vorversuchen erarbeiteten

Ergebnisse haben in weitergehenden Untersuchungen zu der Entwicklung einer Methodik

zum reproduzierbaren Aufschämen von Milch geführt. Die im Rahmen der Arbeit etablierte

Aufschäumanlage besteht aus einem temperierbaren, doppelwandigen Glaskörper, in den eine

Glasfritte eingebaut wurde. Das Aufschäumen erfolgt durch kontrolliertes Einpressen konditi-

onierter Druckluft über die Glasfritte in die Milch. Die Präzision des Aufschäumprozesses

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wurde überprüft. Dabei wurde für die Schaumdichte ein Variationskoeffizient von 5 % und

für die Bestimmung der Drainage am Ende der Messzeit ein solcher von 2 % ermittelt.

Die Ergebnisse der Untersuchungen zur Charakterisierung der Makrostruktur von Milch-

schäumen in Abhängigkeit variierender Produkt- und Prozessparameter sind in Tabelle 5.1

zusammengefasst. Es wird deutlich, dass eine Erhöhung des Proteingehaltes der Milch ten-

denziell zu einer Verringerung des Blasendurchmessers und gleichzeitig zu einer Zunahme

der Schaumdichte und Stabilität führt. Allgemein steht bei höheren Proteinkonzentrationen

mehr Material zur Stabilisierung der Grenzfläche zu Verfügung. Berechnungen ergaben, dass

in dem untersuchten Bereich (0,5 bis 6,0 %) mehrschichtige Grenzflächenfilme gebildet wer-

den, die mit zunehmendem Proteingehalt stabiler sind. In Bezug auf die Schaumstabilität in

Abhängigkeit vom Proteingehalt sind von Halling [1981] ähnliche Ergebnisse beschrieben

worden. Die zunehmende Schaumdichte wurde in Untersuchungen von Britten & Lavoie

[1992] sowie Webb [1941] dagegen erst bei Proteingehalten > 10 % festgestellt.

Die Untersuchungen der Schaumbildungseigenschaften in Abhängigkeit des Casein-

Molkenprotein-Verhältnisses ergaben, dass die Dichte und Stabilität der Milchschäume mit

steigendem Molkenproteinanteil zunimmt (s. Tab. 5.1). In Bezug auf Schaumdichte und

Schaumstabilität zeigten Untersuchungen von Phillips et al. [1987] und Britten & Lavoie

[1992], dass mit Molkenprotein stabilere Schäume hergestellt werden können als mit Natri-

umcaseinat. Graham & Phillips [1976] stellten ebenfalls eine höhere Dichte und Stabilität bei

Schäumen aus globulären Proteinen (Molkenprotein) fest. Bei der Interpretation dieser Ergeb-

nisse muss berücksichtigt werden, dass Casein in Natriumcaseinat überwiegend als Monomer

vorliegt, wohingegen es in den vorliegenden Untersuchungen überwiegend micellar (10³ - 106

Moleküle pro Micelle) vorlag. Dickinson [1997] beschreibt, dass bei Proteinlösungen, die

sowohl globuläre als auch ungeordnete, flexible Proteine enthalten, später überwiegend dieje-

nigen im Grenzflächenfilm vorhanden sind, die zuerst adsorbieren. Übertragen auf die vorlie-

genden Studien ist davon auszugehen, dass die Grenzfläche in Milchschäumen überwiegend

durch Molkenprotein gebildet wird.

Page 188

Tab. 5.1: Zusammenfassung der Ergebnisse der Untersuchungen zur Charakterisierung der

Makrostruktur von Milchschäumen

Veränderung der Oberflächenspannung (γ), Viskosität (η), pH-Wert, Schaumdich-

te und Stabilität in Abhängigkeit von chemischen und technologischen Parame-

tern

Milch

Schaum

Einflussfaktor

Bereich

γ η pH

Blasen-

Durchm.2)

Dichte Stabilität

Chemische Parameter

Proteingehalt

0,5 bis 6,0 %

~* ↑ ~

Casein-Molkenprotein-

Verhältnis

100:0, 80:20,

60:40, 40:60, 0:100 ↑ ↓ ~1)

~

Fettgehalt

UHT

PAST

0 bis 15 %

~

~

~

~

~

~

PH-Wert

MM

VM

6,4 bis 7,0

~ ↑

~

Lactosegehalt

MM

VM

5,0 bis 7,0 %

~

~

~

~

Mineralsalzgehalt

MM

VM

0,8 bis 2,0 %

~1)

~1)

~

~

~

~

~

Technologische

Parameter

Aufschäumtemperatur

MM

VM

4 bis 60 °C

Erhitzungsverfahren

≤ HE (90 °C)

> HE (90 °C)

Unerhitzt, PAST,

HE (90 °C)

HE (120 °C), UHT

~

~

Homogenisierdruck

VM PAST

50 bar, 100/50,

200/50,250/50 bar ~ ⇡ ~

↑↓

~

Lagerungsdauer

MM

1,5 % Fett

VM

1 Tag,

4 und 16 Wochen ↓

~

~

~

~

~

↓↓

↑ geringe Zunahme

↑ Zunahme

↓ geringe Abnahme

↓ Abnahme

↓↓ deutliche Abnahme

↑↓ im Messbereich zu- und abnehmend

~ keine Veränderung

* Im gemessenen Zeitraum (20 Minuten) stellte sich kein Gleichgewicht der Oberflächenspannung (γ) ein

1) pH-Wert wurde auf 6,60 eingestellt

2) nach 1 Minute Standzeit

Page 189

Ein Vergleich der Schaumbildungseigenschaften von Magermilch und fetthaltiger Milch

zeigte, dass die Dichte von Schäumen aus fetthaltiger Milch geringer und die Blasenvertei-

lung breiter ist. Mit steigendem Fettgehalt nahm die Schaumdichte zu und erreichte bei Fett-

gehalten ab 10 % ein gleichbleibendes Niveau. Tendenziell war eine höhere Stabilität der

Schäume mit steigendem Fettgehalt zu beobachten (s. Tab. 5.1). Dies ist partiell auf eine stei-

gende Viskosität der Milch zurückzuführen. Berücksichtigt werden muss darüber hinaus der

spezielle Fettkugelmembranaufbau homogenisierter Milch. Da sich der neu gebildete Grenz-

flächenfilm an der Fettkugel hauptsächlich aus Caseinen zusammensetzt, verhalten sich die

Fettkugeln unter bestimmten Bedingungen möglicherweise wie große Caseinmicellen [Boekel

& Walstra, 1995, Walstra, 1999 et al.].

Weiterhin wurde der Einfluss der Erhitzung und Homogenisierung auf die Schaumbil-

dungseigenschaften fetthaltiger Milch untersucht. Eine Pasteurisierung (73 °C, 20 s) von

Rohmilch und homogenisierter Vollmilch erhöhte die Stabilität der daraus hergestellten

Schäume. Die höhere Schaumstabilität basiert möglicherweise auf der partiellen Denaturie-

rung von Molkenproteinen und der damit verbundenen Auffaltung der Tertiärstruktur, sowie

der Reaktion mit der Fettkugelmembran. Möglicherweise führt dies zu einer höheren Elastizi-

tät der Fettkugelmembran, so dass diese bei Kontakt mit der Grenzfläche Luft/Wasser eine

höhere Stabilität aufweist. Untersuchungen von Cooney [1974], Zayas [1997] und Schokker

[2002] mit fetthaltigem Molkenproteinkonzentrat und Magermilchpulver führten zu ähnlichen

Ergebnissen.

Die Untersuchungen zeigten weiterhin, dass die Schaumdichte und -stabilität mit steigendem

pH-Wert tendenziell abnehmen. In Bezug auf die Schaumdichte sind von Zhang et al. [2004]

ähnliche Ergebnisse für Schäume aus Magermilch- und Molkenproteinpulver beschrieben.

Prinzipiell sind die in den vorliegenden Untersuchungen ermittelten Ergebnisse zur Stabilität

von Schäumen in Abhängigkeit vom pH-Wert ebenfalls mit denen in der Literatur beschrie-

benen Arbeiten vergleichbar. Häufig ist eine höhere Schaumstabilität von Proteinen, wie z.B.

Serumalbumin und β-Lactoglobulin, in der Nähe des isoelektrischen Punktes festgestellt wor-

den. Ursache hierfür ist, dass die elektrostatische Abstoßung zwischen den Proteinen in der

Nähe des isoelektrischen Punktes geringer ist und sich die kompakten Proteine in einem höhe-

ren Ausmaß an der Grenzfläche anordnen, vermehrt Proteininteraktionen stattfinden und da-

durch dickere Grenzflächenfilme ausgebildet werden können [Mita et al., 1977, Kinsella,

1981, Kim & Kinsella, 1985, German et al., 1985, Waniska & Kinsella, 1985, Kinsella &

Phillips, 1989, Phillips et al., 1990, German & Phillips, 1994].

Im Gegensatz zum deutlichen Einfluss der zuvor beschriebenen Faktoren zeigten sich in Ab-

hängigkeit der Milchsalz- und Lactosekonzentration unter den gegebenen Bedingungen nur

geringe Veränderungen der Schaumbildungseigenschaften. Phillips et al. [1991] beschreibt

dagegen, dass die Zugabe von Salzen Veränderungen des elektrostatischen Potentials der Pro-

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teinmoleküle bedingt und damit Einfluss auf die Schaumbildungseigenschaften hat. Augustin

[2000] gibt an, dass der Einfluss der Salze auf die Schaumbildungseigenschaften von Milch

auf Veränderungen der Caseinmicellstrukur und damit auf deren Grenzflächeneigenschaften

zurückzuführen ist. Liang und Murray [1999] stellten in ihren Untersuchungen eine geringere

Schaumstabilität bei Zugabe unterschiedlicher Zuckerarten (Lactose, Saccharose, Trehalose,

Lactitol) zu Molkenproteinlösungen fest. Die Autoren diskutieren, dass dies auf einer geringe-

ren Grenzflächenaktivität der Proteine beruht.

Aus Tabelle 5.1 ist zudem ersichtlich, dass steigende Aufschäumtemperaturen zu einer hö-

heren Schaumdichte und -stabilität führen. Innerhalb des untersuchten Temperaturbereichs

(4 bis 60 °C) wurde eine Zunahme der Schaumdichte zwischen 4 bis 10 °C sowie 20 bis

60 °C beobachtet. Die Schaumstabilität war bei Temperaturen über 20 °C deutlich höher. In

Bezug auf die Schaumdichte im unteren Temperaturbereich stimmt diese Beobachtung ten-

denziell mit den Ergebnissen von Sanmann und Ruehe [1929] überein. Phillips et al. [1995]

beobachteten dagegen bei Schäumen aus β-Lactoglobulin (pH 7,00; 0,5 % Protein) einen

zunehmenden Overrun zwischen 20 und 30 °C und ein Maximum zwischen 30 und 45 °C.

Ihre Untersuchungen zeigten ebenfalls eine zunehmende Schaumstabilität mit steigenden

Temperaturen. Patino et al. [1995] und Husband & Wilde [1999] stellten dagegen bei

Schäumen aus Caseinaten eine abnehmende Stabilität im Temperaturbereich von 5 bis 50 °C

fest. Eine mögliche Begründung für die in den vorliegenden Untersuchungen erzielten Ergebnisse

ist die zunehmende Diffusions- und Adsorptionsgeschwindigkeit der Proteine und die dadurch

bedingte schnellere Ausbildung des Grenzflächenfilms bei höheren Temperaturen. Unterstüt-

zend wirkt hierbei die Abnahme der Viskosität und der Oberflächenspannung mit steigender

Temperatur. Durch Auffaltungsreaktionen der Molkenproteine wird die Hydrophobizität er-

höht [German & Phillips, 1994]. Dies steigert die Grenzflächenaktivität und führt möglicher-

weise zur Ausbildung von elastischeren Filmen, die eine höhere Stabilität aufweisen. Auf-

grund einer höheren Diffusionsgeschwindigkeit und Hydrophobizität von Molkenproteinen

im Vergleich zu Caseinmicellen, ist eine bevorzugte Adsorption von Molkenproteinen zu

vermuten.

Die Schaumbildungseigenschaften von Milch sind sehr deutlich von dem zur Erhitzung an-

gewandten Verfahren abhängig. Schäume aus Magermilch, die bei Erhitzungstemperaturen

≤ 90 °C (pasteurisiert oder hocherhitzt) hergestellt wurden, zeigten gegenüber unerhitzter

Magermilch eine Abnahme der Schaumdichte und Zunahme der Schaumstabilität (s. Tab.

5.1). Dagegen war bei Anwendung von Erhitzungstemperaturen > 90 °C ebenfalls eine Ver-

ringerung der Schaumdichte, aber auch eine abnehmende Stabilität zu beobachten. Die ab-

nehmende Schaumdichte und der damit zunehmende Overrun von Schäumen aus Magermilch

bei Temperaturen unter 90 °C kann auf die thermisch induzierte Entfaltung der Molkenprotei-

ne zurückgeführt werden. Die Auffaltung der globulären Proteine erhöht ihre Flexibilität.

Page 191

Flexible Moleküle können sich schnell an der Grenzfläche auffalten und sie stabilisieren. Die-

se Stabilisierung führt zur Bildung von großen Blasen und dadurch geringeren Schaumdich-

ten. Graham & Phillips [1976], Kinsella & Phillips [1989] und Zayas [1997] berichten eben-

falls, dass die Schaumbildung durch ein hitzebedingtes partielles Auffalten der Proteinmole-

küle gefördert wird.

Eine vollständige Denaturierung der Molkenproteine führt dagegen offensichtlich zu geringe-

ren Schaumstabilitäten. Zhu & Damodaran [1994] stellten bei Schäumen aus Molkenprotein-

isolat eine zunehmende Stabilität im Temperaturbereich bis 70 °C fest. Dagegen war bei

Schäumen aus Molkenproteinisolat, dass bei 90 °C erhitzt (Heißhaltezeit 20 Minuten) wurde,

die Stabilität deutlich geringer. Die Autoren führen dies auf die mit steigenden Temperaturen

zunehmende Bildung von Polymeren, die eine geringere Diffusionsgeschwindigkeit und

Grenzflächenaktivität aufweisen, zurück. Durch den Wärmeeintrag treten zudem Interaktio-

nen zwischen Molkenproteinen und Caseinmicellen auf, die zu einer Abnahme des Gehaltes

an „freien“ Molkenproteinen im Serum führt. Die zunehmende Bildung von hochmolekularen

Aggregaten, sowie der abnehmende Gehalt an „freiem“ Molkenprotein im Serum führen

möglicherweise zu weniger elastischen Grenzflächenfilmen und hierdurch bedingt zu geringe-

ren Stabilitäten.

Diese Annahme wird durch rheologische Messungen der unterschiedlich erhitzten Mager-

milchproben unterstützt. Die Messungen wurden an der Royal Veterinary and Agricultural

University, Department of Food Science in Kopenhagen (Dänemark) mit einem Grenzflä-

chenrheometer durchgeführt. Es zeigte sich, dass ultrahocherhitzte Magermilch im Vergleich

zu pasteurisierten oder hocherhitzten (90 °C) Proben eine geringere Grenzflächenelastizität

aufweist. Aus den Ergebnissen kann abgleitet werden, dass Schäume aus ultrahocherhitz-

ter Magermilch aufgrund der Ausbildung von weniger elastischen Grenzflächenfilmen insta-

biler sind.

Eine Lagerung (4 – 6 °C) ultrahocherhitzter Magermilch bis zu 16 Wochen führte ebenfalls

zu einer Verringerung der Schaumbildungseigenschaften (s. Tab. 5.1). Nach 16 Wochen La-

gerung schäumte ultrahocherhitzte Magermilch nicht mehr auf. Tendenziell war auch bei

Schäumen aus fetthaltiger ultrahocherhitzter Milch eine zunehmende Instabilität in Abhän-

gigkeit von der Lagerdauer zu verzeichnen. Untersuchungen mit Hilfe der Größe-

nausschlusschromatographie zeigten bei 16 Wochen gelagerter ultrahocherhitzter Magermilch

eine deutliche Zunahme an Proteinpolymeren. Lauber et al. [2001] schlussfolgern aus ihren

Beobachtungen, dass während der Lagerung nicht-enzymatische Quervernetzungsreaktionen

auftreten, die einen Einfluss auf die funktionellen Eigenschaften der Milchproteine haben.

Page 192

Eine deutliche Verringerung der Fettkugelgröße in Abhängigkeit vom Homogenisierungs-

druck führte zu keinen eindeutigen Veränderungen der Schaumbildungseigenschaften. Mul-

der & Walstra [1974] beschreiben, dass kleinere Fettkugeln im Vergleich zu größeren Fettku-

geln eine geringere Tendenz haben, an die Grenzfläche zu adsorbieren. Im Rahmen ihrer Un-

tersuchungen erfolgte die Zugabe unterschiedlicher Fettkugelgrößen in Magermilch mit Hilfe

von Rohmilch (= große Fettkugeln) und homogenisierter Milch (= kleine Fettkugeln). Die

höhere Stabilität der Schäume aus Milch mit einem geringeren Fettkugeldurchmesser kann

somit möglicherweise auch auf die unterschiedliche Zusammensetzung der Fettkugelmemb-

ran zurückgeführt werden. Bei den hier durchgeführten Untersuchungen wurde in der Ten-

denz ebenfalls eine höhere Stabilität von Schäumen aus homogenisierter Milch im Vergleich

zu Schäumen aus Rohmilch festgestellt. Prins [1986] zeigte, dass die Schaumstabilität mit

steigenden Partikelgrößen bis zu einem Minimum abnimmt und anschließend wieder zu-

nimmt.

Aus Tabelle 5.1 wird zudem deutlich, dass durch die Bestimmung einzelner Faktoren (Visko-

sität, Oberflächenspannung oder pH-Wert) keine eindeutige Vorhersage über die Schaumbil-

dungseigenschaften der Milch möglich ist. Es müssen mehrere Einflussfaktoren gleichzeitig

beachtet werden. Mit Hilfe neuronaler Netzanalysen (Artificial Neuronal Networks ANN)

ist eine Einbeziehung mehrerer Faktoren, sowie eine Gewichtung einzelner Einflussfaktoren

möglich, wodurch der laboranalytische Aufwand deutlich reduziert werden kann [Meisel,

2001, Meisel et al., 1997]. In Bezug auf die Schaumstabilität der untersuchten Konfiguratio-

nen führte die alleinige Auswertung von Bildern der Blasenstruktur von Schäumen (1 Minute

Standzeit) zu 80 % zu einer richtigen Zuordnung. In Kombination mit dem Parameter pH-

Wert wurde zu 100 % eine richtige Zuordnung erreicht. Hieraus kann abgeleitet werden, dass

die Analyse der Strukturen von Milchschäumen durch digitale Bildaufnahmen in Kombinati-

on mit einem weiteren Einflussfaktor eine Beurteilung beziehungsweise Vorhersage der

Schaumstabilität mit einem neuronalen Netzwerk ermöglicht.

Die Mikrostruktur von Schäumen aus Milch wurde durch Messungen des Proteingehaltes und

der Proteinzusammensetzung in Schäumen, sowie durch licht- und elektronenmikroskopische

Untersuchungen analysiert. In Schäumen aus Milch waren geringfügig höhere Proteingehalte

(0,4 %) vorhanden als in der Ausgangsmilch. Eine Anreicherung einer bestimmten Protein-

fraktion war unter den gegebenen Untersuchungsbedingungen dagegen nicht zu erkennen.

Untersuchungen von Sharp et al. [1936] führten zu vergleichbaren Ergebnissen. Die von an-

deren Autoren [Brooker, 1986, Zhang et al., 2004] beobachtete Anreicherung von β-Casein ist

möglicherweise dadurch begründet, dass in diesen Untersuchungen nicht-micellares β-Casein

vorhanden war. Bei den hier durchgeführten Untersuchungen kann davon ausgegangen wer-

den, dass das β-Casein überwiegend in den Micellen lokalisiert war.

Page 193

Aus elektronenmikroskopischen Aufnahmen von Schäumen aus unerhitzter Milch und pas-

teurisierter Magermilch wurde deutlich, dass sich die Struktur der Proteinfilme an der

Grenzfläche Luftblase/Lamelle bei Schäumen aus Magermilch sowohl in Abhängigkeit von

der Erhitzung, als auch von der Standzeit verändert. Schäume aus unerhitzter Magermilch

weisen eine raue, unregelmäßige, porenähnliche Struktur auf. Im Gegensatz hierzu zeigte sich

bei Schäumen aus pasteurisierter Magermilch eine gleichmäßige, gekörnte Struktur auf der

Luftblasenoberfläche. Graham und Phillips [1976] beobachteten, dass bei Schäumen aus er-

hitzten Proteinlösungen, im Vergleich zu solchen aus nativen, nicht erhitzten Proteinlösungen,

eine erhöhte Proteinmenge an die Grenzfläche Luft/Wasser adsorbiert. Die unterschiedlichen

Strukturen der Grenzflächenmembran in Schäumen aus erhitzter beziehungsweise nicht er-

hitzter Milch könnten möglicherweise durch unterschiedliche Proteinmengen verursacht sein.

Mit zunehmender Standzeit wurde die Struktur auf der Oberfläche der Luftblase glatter und es

war kein – unter den gegebenen Bedingungen der Auflösung des Elektronenmikroskops -

erkennbares Protein (Caseinmicellen, Caseinsubmicellen oder denaturiertes Molkenprotein)

direkt an der Grenzfläche zu beobachten. Dieses Ergebnis deutet daraufhin, dass eine partielle

Desorption der Proteine während der Standzeit erfolgt. Da direkt an der Grenzfläche Luftbla-

se/Lamelle nach 20 Minuten Standzeit keine Strukturen zu erkennen waren, ist davon auszu-

gehen, dass die Grenzfläche der Luftblase in Schäumen aus pasteurisierter Milch zu diesem

Zeitpunkt überwiegend durch natives Molkenprotein oder nicht-micellares Casein stabilisiert.

Diese Beobachtungen stimmen mit den Untersuchungen von Brooker [1985] überein.

Die Grenzflächenfilmzusammensetzung von Schäumen aus homogenisierter Vollmilch wurde

durch licht- und elektronenmikroskopische Untersuchungen analysiert. Die Ergebnisse mach-

ten deutlich, dass bei Schäumen aus Vollmilch bei einer Aufschäumtemperatur von 50 °C

koalesziertes Fett auf der Oberfläche der Luftblase vorhanden ist. Die Fettkugel scheint mit

der sie umgebenden Membran an die Grenzfläche zu adsorbieren und aufzubrechen, so dass

sich flüssiges Fett auf der Luftblasenoberfläche ausbreiten kann. Dicht an der Grenzfläche

waren Caseinsubmicellen und/oder denaturiertes Molkenprotein zu beobachten. Dagegen wa-

ren direkt an der Grenzfläche keine eindeutigen Proteinstrukturen zu erkennen. Diese

Beobachtung deutet darauf hin, dass sich in Schäumen aus Vollmilch - ähnlich wie bei

Schäumen aus Magermilch - direkt an der Grenzfläche Luft/Serum Molkenprotein oder nicht-

micellares Casein befindet. Zusätzlich brechen Fettkugeln an der Grenzfläche auf und

flüssiges Fett verteilt sich auf der Oberfläche.

Aus den Untersuchungen der Makro- und Mikrostruktur von Milchschäumen wird deut-

lich, dass im besonderem Maße Molkenproteine oder nicht-micellares Casein die Schaumbil-

dungseigenschaften von Milch beeinflussen. Caseinmicellen scheinen dagegen kein integraler

Teil der Grenzfläche von Luft/Serum in Milchschäumen zu sein.

Page 194

6.

Zusammenfassung

Ziel der vorliegenden Arbeit war der Aufbau eines Messplatzes zur Charakterisierung von

Milchschäumen sowie die Untersuchung ihrer Makro- und Mikrostruktur.

Es wurde eine Methodik zum reproduzierbaren Aufschäumen von Milch entwickelt. Die im

Rahmen der Arbeit etablierte Aufschäumanlage besteht aus einem temperierbaren, doppel-

wandigen Glaskörper, in den eine Glasfritte eingebaut wurde. Das Aufschäumen erfolgt durch

kontrolliertes Einpressen konditionierter Druckluft über die Glasfritte in die Milch. Die Präzi-

sion des Aufschäumprozesses wurde überprüft. Dabei wurde für die Schaumdichte ein Varia-

tionskoeffizient von 5 % und für die Bestimmung der Drainage am Ende der Messzeit ein

solcher von 2 % ermittelt.

Der Einfluss variierender chemischer und technologischer Parameter auf die Schaumbil-

dungseigenschaften von Milch (= Makrostruktur) wurde untersucht. Die Schaumdichte

wurde durch Wägung, die Schaumstabilität durch Messung der Drainage und Blasengrößen-

verteilung in Abhängigkeit der Zeit ermittelt.

Die Schaumbildungseigenschaften von Milch sind wesentlich von dem zur Erhitzung ange-

wandten Verfahren abhängig. Schäume aus Magermilch, die bei Erhitzungstemperaturen

≤ 90 °C (pasteurisiert oder hocherhitzt) hergestellt wurde, zeigen gegenüber unerhitzter

Magermilch eine Abnahme der Schaumdichte und Zunahme der Schaumstabilität. Dagegen

ist bei Anwendung von Erhitzungstemperaturen > 90 °C ebenfalls eine Verringerung der

Schaumdichte, aber auch eine abnehmende Stabilität zu beobachten. Die Drainage von

Schäumen aus ultrahocherhitzter Magermilch beträgt innerhalb der Standzeit von 20 Minuten

100 %. Rheologische Messungen an der Royal Veterinary- and Agricultural University,

Department of Food Science in Kopenhagen (Dänemark) mit Hilfe eines Grenzflächenrheo-

meter machen deutlich, dass ultrahocherhitzte Magermilch im Vergleich zu pasteurisierten

oder hocherhitzten (90 °C) Proben eine geringere Grenzflächenelastizität aufweist. Aus den

Ergebnissen kann abgleitet werden, dass Schäume aus ultrahocherhitzter Magermilch auf-

grund der Ausbildung von weniger elastischen Grenzflächenfilmen instabiler sind.

Steigende Aufschäumtemperaturen führen sowohl bei Schäumen aus Magermilch als auch

bei solchen aus Vollmilch zu einer zunehmenden Schaumdichte und –stabilität. Innerhalb des

untersuchten Temperaturbereichs (4 bis 60 °C) ist eine Zunahme der Schaumdichte zwischen

4 bis 10 °C sowie 20 bis 60 °C zu beobachten. Die Schaumstabilität ist bei Temperaturen

oberhalb von 20 °C deutlich höher. Schäume aus Vollmilch zeigen im Vergleich zu Schäu-

men aus Magermilch bei Temperaturen unterhalb von 40 °C eine wesentlich geringere Stabili-

tät.

Page 195

Die Erhöhung des Proteingehaltes (0,5 bis 6,0 %) der Milch führt tendenziell zu einer Ver-

ringerung des Blasendurchmessers und gleichzeitig zu einer Zunahme der Schaumdichte und

-stabilität. Berechnungen zufolge entstehen in dem untersuchten Bereich mehrschichtige

Grenzflächenfilme, die mit zunehmenden Proteingehalt stabiler sind. Untersuchungen der

Schaumbildungseigenschaften in Abhängigkeit des Casein-Molkenprotein-Verhältnisses

machen zudem deutlich, dass die Dichte und Stabilität der Milchschäume mit steigendem

Molkenproteinanteil zunimmt. Dies korreliert mit einer zunehmenden Oberflächenspannung.

Ein Vergleich der Schaumbildungseigenschaften von Magermilch und fetthaltiger Milch

(1,5 bis 15 % Fett) zeigt, dass die Dichte von Schäumen aus fetthaltiger Milch geringer und

die Blasenverteilung breiter ist. Mit steigendem Fettgehalt nimmt die Schaumdichte zu. Ten-

denziell ist eine höhere Stabilität der Schäume mit steigendem Fettgehalt zu beobachten. Dies

ist partiell auf eine steigende Viskosität der Milch zurückzuführen. Berücksichtigt werden

muss darüber hinaus der spezielle Fettkugelmembranaufbau homogenisierter Milch.

Der Einfluss der Zusammensetzung der Fettkugelmembran auf die Schaumbildungseigen-

schaften von Milch wird ebenfalls an vergleichenden Untersuchungen von Rohmilch und ho-

mogenisierter Vollmilch deutlich. Eine Pasteurisierung (73 – 75 °C, 20 s) von Rohmilch und

homogenisierter Vollmilch erhöht die Stabilität der daraus hergestellten Schäume. Rohmilch,

die ohne Erhitzung homogenisiert wurde, schäumt nicht auf.

Untersuchungen der Schaumbildungseigenschaften in Abhängigkeit des pH-Wertes machen

deutlich, dass eine Erhöhung des pH-Wertes (6,4 bis 7,0) bei Schäumen aus Magermilch zu

einer Abnahme der Schaumdichte führt, wohingegen bei Schäumen aus Vollmilch keine ein-

deutigen Veränderungen zu beobachten sind. Sowohl bei Schäumen aus Magermilch als auch

bei solchen aus Vollmilch ist eine geringere Stabilität mit steigendem pH-Wert vorhanden.

Eine Lagerung (4 bis 6 °C) ultrahocherhitzter Magermilch bis zu 16 Wochen führt zu einer

Verringerung der Schaumbildungseigenschaften. Nach 16 Wochen Lagerung schäumt ultra-

hocherhitzte Magermilch nicht mehr auf. Tendenziell ist auch bei Schäumen aus fetthaltiger

ultrahocherhitzter Milch eine zunehmende Instabilität in Abhängigkeit der Lagerdauer zu ver-

zeichnen. Untersuchungen mit Hilfe der Größenausschlusschromatographie zeigen bei

16 Wochen gelagerter ultrahocherhitzter Magermilch eine deutliche Zunahme an Protein-

polymeren.

Im Gegensatz zum deutlichen Einfluss der zuvor beschriebenen Faktoren sind in Abhängig-

keit der Milchsalz- und Lactosekonzentration sowie des Homogenisierungsdrucks unter

den gegebenen Bedingungen nur geringe Veränderungen der Schaumbildungseigenschaften

zu beobachten.

Page 196

Insgesamt wird aus den Untersuchungen zur Makrostruktur von Milchschäumen deutlich,

dass eine zunehmende Schaumdichte zu einer zunehmenden Stabilität führt. Ausnahmen bil-

den Schäume aus ultrahocherhitzter Milch, die bis zu 16 Wochen gelagert wurde, sowie

Schäume aus Magermilch, die bei Erhitzungstemperaturen ≤ 90 ° C (pasteurisiert oder hoch-

erhitzt) hergestellt wurde.

Durch die Bestimmung einzelner Parameter wie Viskosität, Oberflächenspannung, Partikel-

verteilung oder pH-Wert ist keine eindeutige Vorhersage über die Schaumbildungseigenschaf-

ten der Milch möglich. Mit Hilfe neuronaler Netzanalysen (Artificial Neuronal Networks

ANN) können dagegen mehrere Faktoren einbezogen und gewichtet werden. In Bezug auf die

Schaumstabilität führt bei 80 % der untersuchten Konfigurationen die alleinige Auswertung

von Bildern der Blasenstruktur von Schäumen (1 Minute Standzeit) zur richtigen Zuordnung.

In Kombination mit dem Parameter pH-Wert wurde zu 100 % eine richtige Zuordnung er-

reicht. Hieraus kann abgeleitet werden, dass die Analyse der Strukturen von Milchschäumen

durch digitale Bildaufnahmen in Kombination mit einem weiteren Einflussfaktor die Beurtei-

lung der Schaumstabilität mit einem neuronalen Netzwerk ermöglicht.

Die Bestimmung von Proteingehalt und Proteinzusammensetzung sowie licht- und elektro-

nenmikroskopische Untersuchungen ermöglichen die Analyse der Mikrostruktur von Milch-

schäumen.

In Schäumen aus Milch sind im Vergleich zur Ausgangsmilch geringfügig höhere Proteinge-

halte (0,4 %) vorhanden. Eine Anreicherung einer bestimmten Proteinfraktion ist unter den

gegebenen Untersuchungsbedingungen dagegen nicht zu erkennen.

Aus elektronenmikroskopischen Aufnahmen von Schäumen aus unerhitzter und pasteuri-

sierter Magermilch wird deutlich, dass sich die Struktur der Proteinfilme an der Grenzfläche

Luftblase/Lamelle bei Schäumen aus Magermilch sowohl in Abhängigkeit von der Erhitzung,

als auch von der Standzeit verändert. Schäume aus unerhitzter Magermilch weisen eine

unregelmäßige, raue, porenähnliche Struktur auf. Im Gegensatz hierzu zeigt sich bei Schäu-

men aus pasteurisierter Magermilch eine regelmäßige, gekörnte Struktur auf der Luftblasen-

oberfläche. Mit zunehmender Standzeit wird die Struktur auf der Oberfläche der Luftblase

glatter und es ist kein - unter den gegebenen Bedingungen der Auflösung des Elektronen-

mikroskops - erkennbares Protein (Caseinmicellen, Caseinsubmicellen oder denaturiertes

Molkenprotein) direkt an der Grenzfläche zu beobachten. Dieses Ergebnis deutet daraufhin,

dass eine partielle Desorption der Proteine während der Standzeit erfolgt. Da direkt an der

Grenzfläche Luftblase/Lamelle nach 20 Minuten Standzeit keine Strukturen zu erkennen sind,

wird die Grenzfläche der Luftblase in Schäumen aus pasteurisierter Milch zu diesem Zeit-

punkt möglicherweise überwiegend durch natives Molkenprotein oder nicht-micellares Casein

stabilisiert.

Page 197

Elektronenmikroskopische Untersuchungen von Schäumen aus pasteurisierter Vollmilch

(Aufschäumtemperatur von 50 °C) zeigen zudem, dass koalesziertes Fett auf der Oberfläche

der Luftblase vorhanden ist. Die Fettkugel scheint mit der sie umgebenden Membran an die

Grenzfläche zu adsorbieren und aufzubrechen, so dass sich flüssiges Fett auf der Luftblasen-

oberfläche ausbreiten kann. Dicht an der Grenzfläche sind Caseinsubmicellen und/oder dena-

turiertes Molkenprotein zu beobachten, dagegen sind direkt an der Grenzfläche keine eindeu-

tigen Proteinstrukturen zu erkennen. Diese Beobachtung deutet darauf hin, dass sich in

Schäumen aus Vollmilch - ähnlich wie bei Schäumen aus Magermilch - direkt an der Grenz-

fläche Luft/Serum natives Molkenprotein oder nicht-micellares Casein befindet. Zusätzlich

brechen Fettkugeln an der Grenzfläche auf und flüssiges Fett spreitet sich auf der Oberfläche.

Aus den Untersuchungen der Makro- und Mikrostruktur von Milchschäumen wird insge-

samt deutlich, dass im besonderem Maße Molkenproteine oder nicht-micellares Casein die

Schaumbildungseigenschaften von Milch beeinflussen. Caseinmicellen scheinen dagegen kein

integraler Teil der Grenzfläche von Luft/Serum in Milchschäumen zu sein.

Page 198

7.

Summary

The aim of this study was to construct a test set-up capable of characterizing formation, drain-

age and macro- and microstructure of different milk foams.

A method for reproducible foaming of milk was developed. The foaming system established

as prerequisite for this study consists of a double-walled glass body that can keep a chosen

temperature. By forcing compressed air through a glass membrane in the bottom of the glass

body the milk is foamed. By controlling the precision of this process the variation coefficient

of 5 % was calculated for the foam density and a coefficient of 2 % for the drainage at the end

of the measuring. The influence of variable chemical and technological parameters of milk on

the foaming behaviours, i.e. macrostructure was examined. The foam density was deter-

mined by weighing, the foam stability was calculated by measuring the drainage and bubble

size distribution.

The foaming properties of milk depend particularly on the applied heat treatment. Foams

made from skim milk, produced at heating temperatures up to 90 °C (pasteurized or high heat

treated), show a decrease in foam density and an increase in foam stability compared with

foams of unheated skim milk. By contrast, heating temperatures of more than 90 °C cause

both a reduction in foam density and stability. Foams of ultra-high-heat treated skim milk are

totally drained within 20 minutes.

Interfacial rheological measurements at the Royal Veterinary- and Agricultural University,

Department of Food Science in Copenhagen (Denmark) show that ultra-high-heat treated

skim milk has a lower interfacial elasticity compared with pasteurized or high heat treated

(90 °C) samples. From these results it can be deduced that foams of ultra-high-heat treated

skim milk are less stable because they form less elastic interfacial films.

Increasing foaming temperatures cause higher density and higher stability of foams of both

skim milk and whole milk. Within the selected temperature range (4 to 60 °C), an increase in

foam density can be observed between 4 to 10 °C and 20 to 60 °C. The stability of foam is

much higher at temperatures above 20 °C. Foams of whole milk have a much lower stability

at temperatures below 40 °C as compared to foams of skim milk.

When raising the protein content of the milk from 0.5 % to 6.0 % there is a tendency of bub-

ble size reduction and an increase in foam density and stability at the same time. According to

calculations multi-layers develop which are better stabilized by increasing protein addition.

Influence of casein-whey-protein - ratio on the foaming properties show that density and sta-

bility of the milk foams increase when the whey protein portion is increased. This increase

correlates with the increase in surface tension.

Page 199

A comparison of foaming properties of skim milk and milk with fat (1.5 to 15 % fat content)

shows that the density of foams containing fat is lower and the bubble size distribution is lar-

ger. With an increase in fat content, the density of foams is increased. There is a tendency that

foams of higher fat content show more stability. The reason for it can partly be explained by

the increase in viscosity of the milk. Also the composition of the fat globule membrane of

homogenized milk has to be considered.

The influence of the composition of the fat globule membrane on the foaming behaviour of

milk also gets clear in comparing studies of raw milk and homogenized whole milk. By

pasteurizing (73 – 75 °C, 20 sec) raw milk and homogenized whole milk the stability of the

resulting foams increases. Raw milk, which has been homogenized without heat treatment,

does not foam.

Influence of pH on the foaming behaviour clearly show that an increase in pH in the range 6.4

to 7.0 results in skim milk foams of lower density whereas no obvious changes is seen

between samples of whole milk foams. Skim milk foams as well as whole milk foams are less

stable when the pH increases.

The storage (4 to 6 °C) of ultra-high-heat treated skim milk up to 16 weeks leads to a decrease

in foaming behaviour. After 16 weeks storage, ultra-high-heated skim milk does not foam

anymore. Increasing storage time of ultra-high-heated low-fat and whole milk also causes a

tendency of decreasing foam stability. Chromatographic analysis shows a clear increase of

protein polymers for ultra-high-heated skim milk which has been stored for 16 weeks.

Unlike the clear influence of the parameters mentioned above there are only small changes of

the foaming behaviour dependence on the milk salt and lactose concentration as well as

homogenization pressure.

Examination of milk foam macrostructure clearly shows that an increasing foam density leads

to higher stability. Foams of ultra-high-heat treated milk which has been stored up to 16

weeks, as well as foams of skim milk, which has been produced at heating temperatures of up

to 90 °C (pasteurized or high heat treated) do not show the same behaviour.

Parameters such as viscosity, surface tension, particle size distribution or pH can not predict

foaming behaviour of milk. On the other hand, the mentioned parameters can be included and

assessed with the aid of Artificial Neuronal Networks (ANN). With ANN analysis of foam

image examinations, 80 % of the analysed configurations can predict foam stability. In com-

bination with the parameter pH value, foam stability for all samples of the analysis could be

predicted. It can be deduced that with the help of ANN, foam stability can be predicted by

digital images in combination with one other parameter.

Page 200

Light- and electron microscopy examinations make it possible to analyse the microstructure

of milk foams.

Analysis of protein content and protein composition reveals that protein contents in milk

foams are slightly higher than in pure milk. However, an enrichment of a certain protein frac-

tion cannot be discovered under the given experiment conditions.

Electron microscopy images show clearly that the structure of the protein films at the

air/water interface of skim milk foams depends on heat treatment and storage time. Foams of

raw skim milk have an irregular, coarse, porous structure and foams of pasteurized skim milk

have a regular and granular structure on the air/water interface. When the time after milk

foaming increases, the structure of the air/water interface gets smoother and – under potential

magnification– no recognizable protein (casein micelle, casein submicelle or denatured whey

protein) can be detected on the interface. This indicates that a partial desorption of proteins

from the interface takes place after foaming. As no structures can be seen right at the air/water

interface 20 minutes after foaming, the interface of foams made from pasteurized milk is this

time possibly stabilized by mainly native whey protein or non-micellar casein.

Additionally electron microscopy examinations of foams of pasteurized whole milk (foaming

temperature 50 °C) show that coalescence of fat occurs on the surface of the air bubble. The

fat globule seems to adsorb at the interface. When the fat globule membrane breaks the liquid

fat can spread out at the surface of the bubble. Close to the interface casein submiclles and/or

denatured whey protein can be recognized. However, no protein structures can be recognized

at the interface. These findings indicate that native whey protein or non-micellar casein is

right on the air/serum interface of whole milk foams - similar as in foams of skim milk. In

addition, fat globules break on the interface and liquid fat spreads on the surface.

In summary the examinations of the macro- and microstructure of milk foams show, that es-

pecially whey proteins or non-micellar casein have an influence on the foaming behaviour of

milk. Casein micelles, however, seem not to be integrated in the air/water interface of milk

foams.

Page 201

Literaturverzeichnis

Aguilera, J.M., Stanley, D.W.: Microstructural aspects of a fluid food: Milk.

In: Microstructural principles of food processing and engineering. (Eds. Aguilera, J.M.,

Stanley, D.W.) pp. 293-324, AN Aspen Publication, Gaithersburg, Maryland (1999).

Akers, R.J.: Foams. Academic Press, London, New York, San Francisco (1976).

Anand, K., Damodaran, S.: Dynamics of exchange between αS1-casein and β-casein during

adsorption at air-water interface. J. Agr. Food Chem. 44 (4), 1022-1028 (1996).

Anderson, M., Brooker, B.E.: Dairy Foams. In: Advances in food emulsions and foams.

(Eds. Dickinson, E., Stainsby, G.) pp. 221-255, Elsevier Applied Science, London (1988).

Anderson, M., Brooker, B.E., Needs, E.C.: The role of proteins in the stabiliza-

tion/destabilization of dairy foams. In: Food emulsions and foams. (Ed. Dickinson, E.)

pp. 100-157, Royal Society of Chemistry, London (1987).

Andrews, A.T.: Properties of aseptically packed ultra-high-temperature milk III. Formation

of polymerized protein during storage at various temperature. J. Dairy Res. 42 (1), 89-99

(1975).

Andrews, A.T., Brooker, B.E., Hobbs, D.G.: Properties of aseptically packed ultra-high-

temperature milk. IV. Electron microscopic examination of changes occuring during storage.

J. Dairy Res. 44, 283-292 (1977).

Arakawa, T., Timasheff, S.N.: Stabilization of protein structures by sugars. Biochemistry 21

(25), 6536-6544 (1982).

Atkinson, P.J., Dickinson, E., Horne, D.S., Richardson, R.M.: Neutron reflectivity of

adsorbed β-casein and β-lactoglobulin at the air/water interface. J. Chem. Soc. Faraday

Trans. 91 (17), 2847-2854 (1995).

Augustin, M.A.: Mineral salts and their effect on milk functionality. The Austr. J. Dairy

Tech. 55 (2), 61-64 (2000).


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