Принципы классификации протеиногенных аминокислот.

Билет 1

Принципы классификации протеиногенных аминокислот.

Протеиногенными аминокислотами называют 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включают в себя белки в процессе трансляции.

1) По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме, различают:

a) Глюкопластичные(глюкогенные) – при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную и фосфоэнолпировиноградную кислоты превращаются в глюкозу (глюкогенез) или гликоген. Относят: глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аргинин, гистидин и метионин.

b) Кетопластичные (кетогенные) – ускоряют образование кетоновых тел – лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин.

2) В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или обязательно должны поступать в составе пищи, различают: заменимые и незаменимые (гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин). В детском возрасте незаменимы также аргинин и гистидин.

По структуре различают семь классов аминокислот:

1) Алифатические аминокислоты – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин

2) Оксиаминокислоты – серин, треонин

3) Дикарбоновые аминокислоты и их амиды – аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин

4) Двуосновные аминокислоты – лизин, оксилизин, гистидин, аргинин.

5) Ароматические аминокислоты – фенилаланин, триптофан, тирозин.

6) Серусодержащие аминокислоты - цистеин или цистин, метионин

7) Иминокислоты – пролин, оксипролин.

Важнейшие фосфолипиды. Их химическая структура, свойства, биологическое значение. Биосинтез, лимитирующие факторы синтеза (липотропные факторы), возможные биохимические нарушения при их недостаточночности. Сурфактант.

К этому классу сложных липидов относится глицерофосфолипиды и сфинголипиды.

Глицерофосфолипиды являются производными фосфатидной кислоты, в их состав входит глицерин, жирные кислоты, фосфорная кислота и азотсодержащие соединения.

Существует несколько подклассов: фосфотидилхолин, фосфотидилэтаноламины, фосфатидиламины, фосфотидилсерины и т.д.

Сфингомиелины являются наиболее распространенными сфинголипидами. Находятся в мембране животных и растительных клеток. Богата ими нервная ткань, обнаружены в почках, печени и других органах.

При гидролизе они образуют одну молекулу жирной кислоты, одну молекулу ненасыщенного аминоспирта сфингозина, одну молекулу азотистого основания.

Синтез локализован главным образом в эндоплазматической сети клетки. Сначала фосфатидная кислота в результате обратимой реакции с цитидинтрифосфатом (ЦТФ) превращается в цитидинфосфат-диглицерида (ЦДФ-диглицерид). Затем цитидинмонофосфат вытесняется из молекулы ЦДФ-диглицеида одним из двух соединений – серином или инозитом, образуя фосфатидилсерин или фосфатидилинозит, или 3-фосфатидил-глицерол-1-фосфат. В свою очередь фосфатидилсерин может декарбоксилироваться с образованием фосфатидилэтаноламина, который является предшественником фосфатидилхолина. В результате последовательного переноса трех метильных групп от трёх молекул S-аденозилметионина к аминогруппе остатка этаноламина образуется фосфатидилхолин.

Сурфактант – внеклеточный липидный слой с небольшим количеством гидрофобных белков, выстилающий поверхность альвеол, препятствует слипанию их стенок при выдохе.

По какому признаку различают сигнальные молекулы? 144

Гормоны:

Местного действия (ЖКТ:

Дистантного действия – все гормоны. Жвн в лимфу и кровь

 

Билет 2

Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена?

208..299

4. Назвать класс фермента, который катализирует окислительно-восстановительную реакцию? Какая дополнительная информация требуется для определения подкласса.

Класс оксидоредуктазы – ОВР, Подклассы и подподклассы, уточняют тип субстратов, переносимых группировок.

Билет 3

Биологическая роль белков (функции в организме). Полифункциональность белков. Примеры белков, выполняющих разные функции

Каталитическая или ферментативная. Биологические ката­лизаторы (ферменты) по химической природе белки, катализи­руют в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.

Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологичес­ки значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает от разрушения и обеспечивает перенос с током крови (например, транспорт альбумином некото­рых гормонов, витаминов, лекарственных соединений). Этот вид транспорта называют пассивным. В других случаях пассивный транспорт сочетается с депонированием (запасанием) тех или иных соединений (например, трансферрин плазмы крови не только переносит железо, но и запасает (накапливает) его при избытке). С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреб­лением энергии и называется активным транспортом (например, транспорт ионов натрия из цитоплазмы и калия в цитоплазму).

Механохимическая функция — способность некоторых белков изменять конформацию, уменьшать длинник молекулы, т.е. укорачивать или сокращать молекулы. Такие белки называют сократительными (некоторые мышечные белки). Название вытекает из того, что сократительные белки выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.

Структурная (пластическая) функция выполняется белками — элементами клеточных мембран (эти белки могут обнаруживать каталитическую или транспортную активность), но главным образом фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность' кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.

Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они, влияя на продукцию или активность белков-ферментов, изменяют скорость катализируемых ими химических реак­ций, т.е. в конечном счете управляют обменными процессами.

Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и фибриногеном.

Антитела — соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа. Антитела, соединяясь с антиге­ном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для орга­низма.

Интерфероны — гликопротеины, синтезирующиеся клеткой после проник­новения в нее вируса. Интерфероны вызывают образование внутриклеточных ферментов Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.

Фибриноген — растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин — нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю

Плазмин — белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком.

Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях. В процессе окислитель­но-восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синте­зируют энергоноситель — АТФ.

Молекула белка — линейный полимер, или сополимер, структурная единица которого — соединенные пептидными связями аминокислоты — характеризуется сложной пространственной организацией, включа­ющей три или четыре уровня Набор аминокислот и их последователь­ность лежат в основе многообразия и уникальности белковых молекул, в основе их физико-химических свойств. Они же определяют и множес­твенность функций, свойственных белкам в живом организме.

Билет 4

Стр. 9

2) Кетоновые тела — группа органических соединений, являющихся промежуточными продуктами жирового, углеводного и белкового обменов. К кетоновым телам относят b-оксимасляную и ацетоуксусную кислоты и ацетон. Количество их в условиях нормы невелико.

Появление повышенных количеств К. т. в крови и моче является важным диагностическим признаком, свидетельствующим о нарушении углеводного и жирового обменов.

Главным путем синтеза К. т., происходящего в основном в печени, считается реакция конденсации между двумя молекулами ацетил-КоА, образовавшегося при b-окислении жирных кислот или при окислительном декарбоксилировании пирувата (пировиноградной кислоты) в процессе обмена глюкозы и ряда аминокислот. Этот путь синтеза К. т. более других зависит от характера питания и в большей степени страдает при патологических нарушениях обмена веществ.

Из печени К. т. поступают в кровь и с нею во все остальные органы и ткани, где они включаются в цикл трикарбоновых кислот, в котором окисляются до углекислоты и воды. К. т. используются также для синтеза холестерина, высших жирных кислот, фосфолипидов изаменимых аминокислот.

Кетонемия - повышенное содержание в крови кетоновых тел. Возникает такое состояние при тяжёлой форме сахарного диабета или голодании. Обнаружение кетоновых тел в моче называют - кетонурия. В норме кетоновые тела в моче не обнаруживаются, так как ежедневно выводятся из организма органами выделения.

К причинам накапливания в моче кетоновых тел относятся многие причины, некоторые из них несут угрозу нормальной жизнедеятельности организма. Вот одни из причин:

• длительное голодание организма;
• общее переохлаждение;
• физические перегрузки;
• беременность;
• чрезмерное употребление белков с пищей;
• грипп;
• анемия;
• рак и другие заболевания.

При голодании в крови падает концентрация глюкозы, а при диабете глюкоза не поступает в клетку с необходимой скоростью. В результате начинается усиленный липолиз для высвобождения необходимой энергии. Мобилизованные жировые кислоты направляются из жировых депо в печень, где и образуются кетоновые тела. Пока их количество в пределах нормы, периферические ткани успевают произвести их окисление и получить таким образом недостающую энергию. При превышении нормы скорости окисления не хватает, и кетоны накапливаются в кровотоке.

При голодании, однообразном безуглеводистом питании и при недостаточной секреции инсулина использование ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот подавляется, т.к. все метаболически доступные ресурсы организма превращаются в глюкозу крови. В этих условиях увеличивается синтез К. т.

Введение с пищей углеводов тормозит образование К. т. Инсулин стимулирует синтез жирных кислот из ацетил-КоА и активирует использование последнего в цикле трикарбоновых кислот, в результате чего снижается интенсивность синтеза К. т.

При обнаружении кетоновых тел в моче при сахарном диабете, медики говорят о переходе заболевания в более тяжелую стадию. Очень большое содержание в моче ацетона и уксусной кислоты при сахарном диабете, свидетельствует о приближении состояния гипергликемической комы у больного.

3)

4) Основная функция витамина С – донор водорода в ОВР. Участвует в превращениях ароматических кислот, ведущих к образованию некоторых медиаторов, в синтезе кортикостероидов, в кроветворении и в формировании коллагена. Кроме того участвует в обмене железа: в кишечнике обеспечивает восстановление 3валентного в 2валентное – это обязательное условие всасывания железа.

 

Билет 5

134, 142

 

Билет 6

1. Пространственная структура белков. Понятие о нативном и денатурированном белке. Виды денатурирующих воздействий, и типы связей, которые могут разрушаться при денатурации. Конкретные примеры

Денатурация белка — следствие разрыва слабых связей, ведущего к разруше­нию вторичной и третичной структур. Молекула денатурированного белка неупорядоченна — она приобретает характер случайного («статистического») клубка. Как правило, денатурация белка необратима, но в некоторых случаях после устранения денатурирующего агента может произойти «ренатурация» — восстановление вторичной и третичной структур, а следовательно, и свойств.

Денатурирующие агенты' высокие температуры (разрыв водородных и гидрофобных связей), кислоты и основания (нарушение электростатических связей), органические растворители (нарушение преимущественно гидрофоб­ных связей), мочевина и гуанидин (нарушение водородных связей).

К денатурирующим агентам относятся также детергенты, соли тяжелых металлов, ультрафиолет и другие виды излучений.

Денатурация не нарушает ковалентных связей, но повышает их доступность для других факторов, в частности для энзимов,

Билет 7

Растворимость белков в воде

Многие белки хорошо растворимы в воде, что определяется количеством полярных групп. Растворимость глобулярных молекул лучше, чем фибриллярных белков. Факторы, определяющие стабильность белковых растворов:

- наличие зарядов в белковой молекуле. Одноименные заряды способствуют растворимости белка, т.к. препятствуют соединению молекул и выпадению в осадок.

- Наличие ГИДРАТНОЙ оболочки, препятствующей объединению белковых молекул. Для осаждения белка, его необходимо лишить этих двух факторов устойчивости. Методом осаждения белка является вливание - осаждение белка с помощью нейтральных солей - (NH4)2-S04.

В полунасыщенном растворе (NH4)2-SO4 осаждаются глобулины, а в насыщенном - альбумины.

После удаления осаждающего фактора, белки переходят в растворённое состояние.

Белки — амфотерные полиэлектролиты, т. е. подобно аминокислотам они обладают кислотными и основными свойствами. Эти свойства белка обусловлены электрохимической природой R-радикалов аминокислот, входящих в состав белка. Амфотерная природа белков обусловливает определенную буферность их растворов. Однако при физиологических значениях рН она невелика. Исключение составляют белки, содержащие большое количество гистидина. каждый белок при каком-то определенном значении рН будет иметь сум­марный электрический заряд, равный нулю; такое состояние бел­ка называется изоэлектрическим состоянием, а величина рН, обус­ловливающая это состояние, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). В этой точке белок не обладает подвижностью в электри­ческом поле; имеет наименьшую растворимость в воде; белковые растворы обладают минимальной устойчивостью и минимальным осмотическим давлением.

мето­д электрофореза. Он основан на передвижении заряженной ча­стицы в электрическом поле. Движение частицы происходит в жидкой среде, которая удерживается инертным твердым носите­лем, например полоской бумаги, гелевой пленкой из крахмала, опарой, полиакриламидами, декстраном, ацетатом целлюлозы, что позволяет существенно снизить диффузию фракционируемых белков в отличие от электрофореза в водной среде. Жидкость же служит проводящей средой для электрического поля, когда к ней приложено внешнее напряжение. Подвижность заряженной мо­лекулы в электрическом поле называется электрофоретической подвижностью.

Денатурация белка — следствие разрыва слабых связей, ведущего к разруше­нию вторичной и третичной структур. Молекула денатурированного белка неупорядоченна — она приобретает характер случайного («статистического») клубка. Как правило, денатурация белка необратима, но в некоторых случаях после устранения денатурирующего агента может произойти «ренатурация» — восстановление вторичной и третичной структур, а следовательно, и свойств.

Денатурирующие агенты' высокие температуры (разрыв водородных и гидрофобных связей), кислоты и основания (нарушение электростатических связей), органические растворители (нарушение преимущественно гидрофоб­ных связей), мочевина и гуанидин (нарушение водородных связей).

К денатурирующим агентам относятся также детергенты, соли тяжелых металлов, ультрафиолет и другие виды излучений.

Денатурация не нарушает ковалентных связей, но повышает их доступность для других факторов, в частности для энзимов,

Назвать шесть основных патологических состояний, которые вызваны изменением осмотического давления или объема внеклеточной жидкости. По каким биохимическим показателям можно отличать шесть основных патохимических состояний водно-электролитного обмена.

Объем внеклеточной жидкости зависит от общих концентраций белка в плазме крови и содержания натрия в организме. Следовательно, контролиру­ется теми же двумя гормонами, а кроме того, и так называемым третьим фактором — натрийуретическим гормоном, количество которого растет при увеличении объема плазмы. Гормон повышает скорость выделения натрия, ограничивая его реабсорбцию в канальцах, и, значит, уменьшает реабсорбцию воды (вторично).

Если пренебречь значением рН и составом водных сегментов, можно выделить шесть состояний, характеризующихся изменением осмотического давления и (или) объема внеклеточной жидкости, изменением содержания натрия в плазме крови и скорости его выделения с мочой.

Дегидратация гипотоническая развивается при потере соли, не сопровож­дающейся адекватной потерей воды. Это происходит при снижении реабсорбции натрия в полиурическую фазу почечной недостаточности, рвоте, диарее, введении диуретиков, церебральном синдроме солепотери, при гипоальдосте-ронизме.

Уменьшение объема внеклеточной жидкости, сгущение крови и повышение ее вязкости уменьшает эффективность работы сердца и ведет к гипотонии.

При гипоальдостеронизме, обусловленном недостаточностью коркового слоя надпочечников, и при отсутствии терапии нарушается секреция клубочками ионов водорода и аммонийных ионов. В сыворотке повышается концентрация ионов калия и происходит перемещение бикарбонатов в клетки, а ионов водорода — во внеклеточную жидкость. В итоге развивается ацидоз.

Дегидратация изотоническая может наблюдаться при аномально увеличен­ном выведении натрия, чаще всего — с секретом желез желудочно-кишечного тракта. Потеря этих изотонических жидкостей не ведет к изменению внутриклеточного объема (все потери — за счет внеклеточного). Их причины — повторная рвота, поносы, потеря через фистулу, формирование больших транссудатов (асцит, плевральный выпот), крово-плазмопотери при ожогах, перитонитах, панкреатитах.

Дегидратация изотоническая может наблюдаться при аномально увеличен­ном выведении натрия, чаще всего — с секретом желез желудочно-кишечного тракта (изоосмотические секреты, суточный объем которых составляет до 6з /о к объему всей внеклеточной жидкости). Потеря этих изотонических жидкостей не ведет к изменению внутриклеточного объема (все потери — за счет внеклеточного). Их причины — повторная рвота, поносы, потеря через фистулу, формирование больших транссудатов (асцит, плевральный выпот), крово-плазмопотери при ожогах, перитонитах, панкреатитах.

Дегидратация гепертоническая связана с потерей воды без соответствую­щей потери натрия. Это может наблюдаться у лиц, не имеющих доступа к воде; оставленных без ухода больных, не реагирующих на ощущение жажды; после аномально большого выделения воды без последующей компенсации; у боль­ных с несахарным и сахарным диабетом; при центральных расстройствах осморегуляции (опухоли мозга, черепно-мозговая травма). К этому же может привести солевая интоксикация (избыток хлорида натрия алиментарного и ятрогенного происхождения).

Гипергидратация гипотоническая, или водная интоксикация, обуславлива­ется избыточным поступлением бессолевых жидкостей, нарушением выведе­ния жидкости из-за почечной недостаточности или неадекватной секреции антидиуретического гормона (синдром Шварца-Бартера). В частности, это можно наблюдать у больных, которым вводят большой объем раствора глюкозы при нарушенной выделительной функции почек. Вода накапливается равномерно во всех водных сегментах, следствие чего — гипонатриемия и гипоосмолярность.

Гипергидратация изотоническая представляет собой увеличение внеклеточ­ного объема жидкости без нарушения осмотического давления. Такое состояние может быть результатом сердечной недостаточности (увеличивается объем крови без нарушения осмолярности), гипопротеинемии при нефротическом синдроме, когда объем крови остается постоянным за счет перемещения жидкой части в интерстициальный сегмент (появляются пальпируемые отеки конечностей, мо­жет развиться отек легких). Последнее может явиться тяжким осложнением, связанным с парентеральным введением жидкости в терапевтических целях.

Гипергидратация гипертоническая проявляется увеличением объема жид­кости во внеклеточном пространстве с одновременным ростом осмотического давления за счет гипернатриемии и обезвоживанием клеток.

Механизм развития нарушения таков' задержка натрия не сопровождается задержкой воды в адекватном объеме, внеклеточная жидкость оказывается гипертонической, и вода из клеток движется во внеклеточные пространства до момента осмотического равновесия. Причины нарушения многообразны: син­дром Кона или Кушинга, питье морской воды, черепно-мозговая травма. Если состояние сохраняется долго, может наступить гибель в связи с повреждением клеток центральной нервной системы.

Билет 8

1.Ферменты: биологическая роль; химическая природа; структурно-функциональная организация. Типы коферментов, примеры.

2. Врожденные нарушения обмена моносахаридов (галактоземия, эссенциальная фруктоземия и наследственная непереносимость фруктозы). Химизм, молекулярные дефекты, биохимические сдвиги, возможные последствия.

Билет 9

1. Номенклатура и классификация ферментов. Принцип классификации, характеристика классов. Конкретные примеры реакций, катализируемых ферментами разных классов.

Названия ферментов включает корень слова, отражающий характер катализируемой реакции или атакуемого субстрата, и окончание «аза» (тирозиназа – тирозин). Объединение ферментов в классы основано на типе катализируемых реакций.

1)Оксидоредуктазы – окисл-вост. реакции.

2)Трансферазы – реакции межмолекулярного переноса (A-B+C=A+B-C).

3)Гидролазы – реакции гидролитического расщепления =С - - О, =С - -N= и других связей.

4) Лиазы - реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей.

5) Изомеразы - реакции изменения геометрической или пространственной конфигурации молекулы.

6) Лигазы (синтетазы) – реакции соединения двух молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов.

Каждый из 6 классов делях на подклассы и подподклассы, уточняющие типы субстратов, переносимых группировок и другие детали.Каждый фермент обозначают шифром, включающим номер класса, подкласса, подподкласса, и номер фермента в подподклассе. Затем следует рациональное название (лактат: НАД-оксиредуктаза) и обычно употребляемое (лактатдегидрогеназа).

Билет 10

1. Механизм действия ферментов. Стадии ферментативных реакций. Значение образования фермент-субстратных комплексов в механизме ферментативного катализа.

2. Типы врожденных нарушений обмена аминокислот (гипераминоацидемия с гипераминоацидурией, врожденные нарушения транспорта аминокислот, вторичные аминоацидурии).

3.Биосинтез высших жирных кислот: необходимые компоненты, локализация процесса в клетке, регуляция, связь с катаболизмом углеводов.

ОТВЕТЫ.

1. Ферменты обладают очень высокой специфичностью. Фишер (Fischer) в 1890 г. высказал предположение, что эта специфичность обусловливается особой формой молекулы фермента, точно соответствующей форме молекулы субстрата (или субстратов). Эту гипотезу часто называют гипотезой «ключа и замка»: субстрат сравнивается в ней с «ключом», который точно подходит по форме к «замку», т. е. к ферменту.

СХЕМАТИЧЕСКИ:

1) Е+S - >E-S (образование энзим субстратного комплекса)

2) E-S - > E-P (образование комплекса энзим – продукты, возникшее вследствие дестабилизации или активации субстрата)

3) E-P - > E+P (высвобождение продукта реакции и энзима)

Часть молекулы фермента, вступающую в контакт с субстратом, называют активным центром фермента, и именно активный центр (зона молекулы фермента, которая специфически взаимодействуют с субстратом)фермента имеет особую форму. Молекулы большей части ферментов во много раз крупнее, чем молекулы тех субстратов, которые атакует данный фермент. Активный же центр фермента составляет лишь очень небольшую часть его молекулы, обычно от 3 до 12 аминокислотных остатков. Роль остальных аминокислот, составляющих основную массу фермента, заключается в том, чтобы обеспечить его молекуле правильную глобулярную форму, которая, как мы увидим далее, очень важна для наиболее эффективной работы активного центра фермента. Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру фермента. Они отделяются от него (поступают в окружающую среду), после чего освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата. В 1959 г. Кошланд (Koshland) предложил новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка», получившую название гипотезы «индуцированного соответствия». На основе данных, позволяющих считать ферменты и их активные центры физически более гибкими, чем это казалось вначале, он заключил, что субстрат, соединяясь с ферментом, вызывает какие-то изменения в структуре его активного центра. Аминокислотные остатки, составляющие активный центр фермента, принимают определенную форму, которая дает возможность ферменту наиболее эффективным образом выполнять свою функцию. Подходящей аналогией в этом случае может служить перчатка, которая при надевании на руку соответствующим образом изменяет свою форму. По мере выяснения отдельных деталей механизма различных реакций в эту гипотезу вносятся уточнения. Представление о том, как работает фермент, можно получить с помощью рентгеноструктурного анализа и компьютерного моделирования. (учебник стр.36)

Билет 11

1. Охарактеризовать зависимость скорости ферментативной реакции от времени (реакции нулевого и 1-го порядка), от концентрации субстрата, температуры и рН. Представить графики зависимостей.

2. Механизм влияния инсулина на содержание липидов в организме.

Ответы

1. Охарактеризовать зависимость скорости ферментативной реакции от времени (реакции нулевого и 1-го порядка), от концентрации субстрата, температуры и рН. Представить графики зависимостей.

 

Зависимость скорости реакции от времени позволяет отнести исследуемый процесс к реакциям нулевого и первого порядка

 

[C]

 

 

T Реакция нулевого порядка протекает таким образом, что скорость исчезновения субстрата остается постоянной в течении всей реакции.

 

[C]

 

T Реакция первого порядка проходит при убыли субстрата за единицу времени, пропорциональной имеющемуся в данный момент количеству субстрата

 

Vmax

 

 

Vmax/2

 

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата. При заданной

[S]

концентрации фермента скорость реакции зависит от концентрации субстрата. Графически эта зависимость выражается гиперболой. Скорость реакции непропорциональна концентрации субстрата: при первоначальной концентрации субстрата скорость возрастает, затем стремиться к постоянной величине, т.е. приближается к предельному значению.

Зависимость скорости реакции от температуры и рН. Ферменты- вещества белковой природы- чутко реагируют на изменени температуры и рН среды, проявляя оптимальную активность в ограниченных пределах значений этих факторов. В обоих случаях выявляется оптимальное значение для взаимодействующего фактора, оптимум температуры- 41°С, оптимум рН-6,3.

 

 

 

V V

 

 

10 20 30 40 50 60 Т 4 5 6 7 8 9 рН

 

2. Механизм влияния инсулина на содержание липидов в организме.

 

Накопление липидов в депо — стимулирует инсулин: этот гормон активирует липогенез, обеспечивая транспорт глюкозы в клетку и ее окисление по основному пути. Это сопровождается накоплением ацетил-КоА и т. д, а также тормозит липолиз. Инсулин стимулирует фосфодиэстеразную активность в жировой ткани. Так как фосфодиэстераза играет важную роль в поддержании стационарного уровня цАМФ в тканях, увеличение содержания инсулина должно вызывать повышение активности фосфодиэстеразы, что в свою очередь приводит к уменьшению концентрации цАМФ в клетке, а следовательно, и образованию активной формы липазы. Таким образом действие инсулина сводится к следующему: торможение освобождения жирных кислот в результате активности гликолиза в жировой ткани; активация фосфодиэстеразы цАМФ.

 

Билет 12.

Билет 13.

Билет 14.

1. Аллостерические эффекторы, их особенности, биологическое значение (привести примеры). СТР. 47

Аллостерические эффекторы отличаются следующими тремя особенностями:

1) Их структура часто существенно отличается от природного субстрата фермента.

2)Они настолько специфичны, что даже близкие по структуре к ним вещества не способны изменять активность фермента.

3)Действуют исключительно на фермент, катализирующий первое звено в цепи многоступенчатого ферментативного процесса. Примером аллостерического активатора может служить АТФ, пример аллостерического ингибитора – гем.

 

Билет 15.

Билет 16

1. Изменение активности ферментов в плазме крови как показатель патологии тканей и органов. Некоторые индикаторные ферменты и изоферменты.

Изофермент – ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию. Имеют четвертичный уровень структуры.

Билет 17

1.Понятие об энзимодиагностике. Принцип энзимодиагностике. Изоферменты. Конкретные примеры

2. Суточная потребность в белках. Критерии пищевой ценности белков. Переваривание и всасывание белков.

Важный критерий пищевой ценности белков: доступность аминокислот, аминокислотный состав (чем выше содержание незаменимых аминокислот, чем больше набирается в пище, тем выше пищевая ценность белка).

Сут потребность 0,59 г/кг массы тела.

3. Витамин В1: источники, коферментная форма, биохимические процессы, в которых он участвует в составе ферментов, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

 

Витамин В1, или тиамин. При недостатке тиамина страдает не только углеводный, но и практически все дру­гие виды обмена. Потребность в тиамине существенно зависит от качественной и количественной структуры питания. Преобладание в рационе углеводов и белков увеличивает потребность в тиамине, увеличение доли жиров, наоборот, снижает эту потребность. Препятствует окислению аскорбиновой кислоты и пиридоксина.

4. Как реализуется антидиуретический эффект вазопрессина?

Концентрация мочи контролируется гормонами: вазопрессин (антидиурети­ческий гормон), усиливая обратное всасывание воды, повышает концентрацию соли в моче, альдостерон стимулирует обратное всасывание натрия. Продук­ция и секреция этих гормонов зависит от осмотического давления и концен­трации натрия во внеклеточной жидкости

Билет 18

Сформулировать понятие «Макроэргическая связь», «Макроэргические соединения». Макроэргические соединения живого организма. Значение. Универсальное макроэргическое соединение. Виды работ, совершаемых живым организмом; связь с окислительно-восстановительными процессами.

 

Макроэргическая связь – такая связь, на синтез которой расходуется и следовательно при расщеплении которой высвобождается порядка 4 ккал/моль.

Макроэргическое соединение – соединение, содержащее в своём составе макроэргическую связь.

Организм выполняет химическую, механическую, электрическую, осмотическую работы. Для их осуществления необходима энергия. Вся энергия высвободившееся в процессе ОВР именуется свободной = А. Высвобождается в процессе окисления субстратов и расходуется на все виды работ.

 

Билет 19

1. Типы дегидрирования основных окисляемых в организме субстратов (насыщенных и ненасыщенных соединений, альдегидов, кетонов, кислот, аминокислот).

Билет 20

Назовите биохимические процессы в тканях, в которых используются свободные аминокислоты (иллюстрируйте схемами). Роль системы глутаминовая - альфа-кетоглутаровая кислоты в сохранении баланса аминокислот.

3. Транспортные формы липидов в крови: названия, состав, места образования, значение.

Нерастворимость или очень низкая растворимость жиров в воде обусловливает необходимость существования специальных транспортных форм для переноса их кровью. Основные из этих форм: хиломикроны, липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП), липопротеины высокой плотности (ЛПВП). При электрофорезе они движутся с разной скоростью и располагаются на электрофореграммах в такой последовательности (от старта): хйломикроны (ХМ), ЛПОНП (пре-β), ЛПНП (β) и ЛПВП (α-).

Липопротеины представляют собой мельчайшие глобулярные образования: молекулы фосфолипидов расположены радиально гидрофильной частью к поверхности, гидрофобной к центру. Аналогичным образом расположены в глобулах и молекулы белков. Центральная часть глобулы занята триацилгли-церидами и холестеролом. Набор белков неодинаков в разных липопротеинах. Как видно из таблицы, плотность липопротеинов прямо пропорциональна содержанию белка и обратно пропорциональна содержанию триглицеридов.

Хйломикроны образуются в клетках слизистой оболочки кишечника, ЛПОНП — в клетках слизистой и в гепатоцитах, ЛПВП — в гепатоцитах и плазме крови, ЛПНП — в плазме крови.

Хйломикроны и ЛПОНП транспортируют триацилглицериды, ЛПНП и ЛПВП преимущественно холестерол — это следует из состава липопротеинов.

Билет 21

Билет 22

1. Тканевое дыхание: химизм, значение для организма. Ферменты тканевого дыхания, их компартментализация.
2. Катаболизм пуриновых оснований. Молекулярные механизмы нарушений пуринового обмена (классическая подагра, вторичные гиперурикемии).

Билет 23

Регуляция обмена липидов.

Билет 24

Билет 25.

Охарактеризуйте нейромедиаторы – продукты декарбоксилирования аминокислот. Образование аминов представьте схемами химических реакций.

Некоторые аминокислоты и их производные могут подвергаться декарбоксилированию- реакция, катализируемая декарбоксилазами:

R-CH-COOH→R-CH₂-NH₂+CO₂

| ↑

NH₂ Декарбоксилаза

Аминокислота амин

Продукты декорбаксилирования- амины и СО₂ – обладают высокой биологической активностью. С этим связано их название- биогенные амины. К этой группе соединений принадлежат многие медиаторы. Амины, образовавшиеся при декарбоксилировании аминокислот, часто являются БАВ. Они выполняют функцию нейромедиаторов(серотонин, дофамин, ГАМК), гормонов(норадреналин, адреналин), регуляторных факторов местного действия(гистамин, к