Классы ферментов и их отдельные представители — КиберПедия 

Индивидуальные и групповые автопоилки: для животных. Схемы и конструкции...

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ - конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой...

Классы ферментов и их отдельные представители



Оксидоредуктазы(1)

К классу оксидоредуктаз принадлежат все ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Субстрат, подвергающийся окислению рассматривается как донор водорода. Систематическое назва-ние составляется по типу “донор:акцептор оксидоредуктаза”. Термины “донор” и “акцептор” введены потому, что происходит реакция переноса двух восстановительных эквивалентов в той или иной форме (атомов водо-рода, электронов, гидрид-ионов и т.д.) от одного субстрата (окисляемого) к другому (восстанавливаемому).

В зависимости от природы окисляемых групп в молекуле донора оксидоредуктазы разделили на 19 подклассов. Деление на подподклассы произведено в зависимости от природы акцепторов, которыми могут быть кофермент (НАД или НАДФ), цитохром, молекулярный кислород и т.д.

Рекомендуемое название включает следующие термины. Оксидоредуктазы всех подподклассов, для которых акцептором водорода служит любое соединение, но не кислород, называют дегидрогеназами, а в случаях, когда донор водорода точно не установлен, используют термин редуктаза. Если акцептором служит кислород, то ферменты, катализирующие перенос водорода на него, называют оксидазами. Реакции прямого включения кислорода в молекулу органического субстрата катализируют оксигеназы; при этом происходит включение либо двух атомов кислорода (диоксигеназы), либо одного атома кислорода (монооксигеназы). Термин пероксидаза относится к ферментам, использующим в качестве окислителя пероксид водорода.

Многие дегидрогеназы в качестве акцептора водорода используют коферменты НАД (никотинамидадениндинуклеотид) и НАДФ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат), содержащие в своих молекулах производ-ное пиридина - никотинамид. В связи с чем эти ферменты получили название пиридиновых (пиридинзависимых) дегидрогеназ, или пиридин-протеинов. Приводим структурную формулу окисленной формы НАД и НАДФ (обозн. НАД+ и НАДФ+

(Восстановленная форма нуклеотидных коферментов обозначается НАД·Н + Н+ (сокр. НАД·Н) и НАДФ·Н+Н+ (сокр. НАДФ·Н).

Установлено, что большая часть пиридиновых дегидрогеназ функционирует только с коферментом НАД, меньшая - только с НАДФ и сравнительно небольшая группа - как с НАД, так и с НАДФ.

Считается, что восстановительные эквиваленты от НАД·Н расходуются для запаса энергии в виде АТФ, а от НАДФ·Н для восстановительных этапов процессов биосинтеза.

Пиридиновые дегидрогеназы называют анаэробными, т.к. они передают отнятый от субстрата водород любому соединению, но не кислороду.



Наряду с пиридиновыми дегидрогеназами в окислительно-восстановительных реакциях участвуют флавиновые (флавинзависимые) дегидрогеназы, или флавопротеины. Такое название эти ферменты получили в связи с тем, что в качестве простетической группы (прочно связанного с белковой частью кофермента) содержат флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД):

 

Большинство флавиновых дегидрогеназ содержит в своем составе ФАД.

Катализ окислительно-восстановительных реакций флавиновыми дегидрогеназами обусловлен последовательным окислением и восстановлением изоаллоксазинового кольца рибофлавина:

 

К а т а л а з а (КФ 1.11.1.6; пероксид водорода:пероксид водорода оксидоредуктаза) катализирует следующую реакцию:

Н2О2 + Н2О22О + О2

Каталаза - двухкомпонентный фермент, простетической группой которого является гематин, представляющий протопорфирин, содержащий атом трехвалентного железа (см. формулу на стр. 134).

Этот фермент широко распространен в природе и найден у животных, растений, аэробных бактерий. Роль каталазы в организме связывают с расщеплением образующегося в процессе окисления ядовитого для клеток пероксида водорода.

Каталаза содержится и в молоке. В молоко она переходит из клеток молочной железы, а также вырабатывается содержащимися в молоке бактериями и лейкоцитами.

аталазное число молока от здоровых коров составляет 0,7 - 2,5. Молоко коров с больным выменем и молозиво имеют каталазное число достигающее 15 и выше.

Следующий фермент этого подкласса п е р о к с и д а з а (КФ 1.11.1.7; донор:пероксид водорода оксидоредуктаза). Пероксидаза содержится в тканях животных и растений, молоке, лейкоцитах, некоторых бактериях; катализирует окисление фенолов, аминов, некоторых гетероциклических соединений (например, индола) по схеме:



донор + Н2О2 окисленный донор + 2 Н2О.

Пероксидаза - двухкомпонентный фермент, ее простетическая группа представлена гематином. Гематин каталазы и пероксидазы имеет одинаковое строение. Следовательно, различия в каталитической функции этих ферментов определяются исключительно белковой частью.

Пероксидаза играет важную роль в дыхании растений. В молочной промышленности реакцию на пероксидазу используют для контроля эффективности пастеризации молока (пероксидаза молока инактивируется при температуре около 80ОС). Реакцию на пероксидазу применяют для оценки свежести мяса птицы (кроме водоплавающей). Свежее мясо дает положительную реакцию; мясо подозрительной свежести - отрицательную.

Ц и т о х р о м н а я с и с т е м а. Эта система состоит из цитохромов и фермента цитохромоксидазы. Цитохромы принадлежат к сложным белкам; их железопорфириновая простетическая группа, называемая гем, по своему строению очень близка к простетической группе гемоглобина (см. хромопротеины).

Все известные цитохромы в зависимости от природы гема разделены на четыре группы: а, в, с и d. Железопорфириновые структуры каждого из этих цитохромов различаются боковыми цепями. Кроме этого цитохромы отличаются друг от друга белковыми компонентами и по способу присоединения простетической группы к белку. У цитохромов с хорошо установленной структурой при букве ставят числовой индекс, указывающий на принадлежность цитохрома к определенной подгруппе. Например, в митохондриях высших животных и растений идентифицировано пять различных цитохромов: а, а3, в, с, с1.

Цитохромы - переносчики электронов в процессах окисления и восстановления. Они обнаружены во всех аэробных клетках. В ходе переноса электронов железо простетической группы цитохромов попеременно переходит из ферриформы [Fе (III)] в ферроформу [Fе (II)]. Функция цитохромов была установлена в 1925 г. Д.Кейлином.

Цитохромоксидаза, классифицируемая и как фермент (КФ 1.9.3.1; ферроцитохром С: кислород оксидоредуктаза), и как цитохром ( цитохром а а3), содержит две железопорфириновые группы (гем а и гем а3) и два атома меди. Ее функция состоит в переносе электронов на молекулярный кислород; последний при этом приобретает способность реагировать с находящимися в водной среде клетки ионами водорода, образуя воду.

 

Т р а н с ф е р а з ы ( 2 )

К классу трансфераз принадлежат ферменты, катализирующие перенос различных остатков или групп от одного соединения, расматриваемого как донор группы (остатка), к другому соединению, рассматриваемому как акцептор. Систематическое название ферментов этого класса формируется по схеме “ донор: акцептор (транспортируемая группа или остаток ) трансфераза”.

В зависимости от характера переносимых остатков (одноуглеродные, альдегидные и кетонные, ацильные, гликозильные и др.) или групп (содержащие азот, фосфор или серу) класс разделили на восемь подклассов. Подклассы выделены в зависимости от химической природы переносимых групп (например, одноуглеродный остаток может быть метилом, формилом или карбоксилом; гликозильный остаток - гексозилом или пентозилом и т.п.).

Среди трансфераз имеются ферменты, катализирующие реакции с элементами синтеза. Чтобы подчеркнуть элемент синтеза в катализируемой реакции, для названия таких ферментов (как и фермент других классов, кроме синтетаз) применяют термин “ синтаза “. Рассмотрим некоторые из таких ферментов.

Г л и к о г е н (крахмал) - с и н т а з а (КФ 2. 4.1.11; УДФглюкоза: гликоген 4-a-глюкозилтрансфераза) катализирует следующию реакцию:

УДФглюкоза + (1,4-a-D-глюкозил)n ® (1.4-a-D-глюкозил)n+1 + 1 +УДФ

В зависимости от синтезируемого продукта рекомендуемое название фермента уточняется. Биосинтез крахмала катализирует крахмалсинтаза, гликогена - гликогенсинтаза.

 

4.2.3. Гидролазы (3)

Ферменты этого класса катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление сложных соединений на более простые с присоединением ионов воды: RR1 + HOH = ROH + R1H. В зависимости от типа гидроли-зуемой связи (сложноэфирная, гликозидная, пептидная и т.д.)гидролазы раз-делены на 11 подклассов. Подподклассы выделены с учетом природы суб-страта.

Систематическое название ферментов класса гидролаз составляется из названия гидролизуемого субстрата и названия отщепляемой группы в сочетании с термином “гидролаза”. Гидролазы имеют огромное значение не только для живых организмов, но и для биосферы в целом. Без этих ферментов невозможен круговорот биогенных элементов. Многие из гидролаз имеют промышленное значение.

 

Лиазы (4)

Ферменты этого класса катализируют удаление из субстратов определенных групп (СО2, Н2О, NH3, альдегид) путем простого отщепления с образованием двойной связи или присоединение группы к двойной связи. Систематическое название фермента складывается из названия субстрата, названия удаляемой группы и через дефис слова “лиаза”. В рекомендуемых названиях используется термин “декарбоксилаза”, “альдолаза”, “дегидратаза”. В зависимости от типа разрываемых связей (С-С, С-О, С-N, C-S и др.) выделено семь подклассов. Деление на подподклассы произведено в зависимости от отщепляемой группы.

 

Изомеразы (5)

Ферменты этого класса катализируют изомеризацию, т.е. геометрические или структурные изменения, происходящие в пределах одной молекулы. Эти изменения могут происходить вследствие внутримолекулярного перемещения атомов водорода, фосфатных и ацильных групп, различных радикалов, двойных связей и т.п. В зависимости от типа катализируемой реакции изомеразы разделены на пять подклассов; подподклассы выделены в зависимости от характера превращения субстрата.

Фермент, катализирующий внутримолекулярный перенос групп называют мутазой. Изомеразы, катализирующие реакции инверсии при центрах асимметрии, называют рацемазами и эпимеразами. Рацемазы катализируют взаимные превращения D- и L-изомеров, эпимеразы - реакции изменения взаимного расположения атома водорода и гидроксильной группы у одного из углеродных атомов моносахоридов или их производных.

 

Л и г а з ы , или с и н т е т а з ы ( 6)

Эти ферменты катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул, сопряженные с гидролизом пирофосфатной связи в АТФ или другом нуклеозидтрифосфате. Образуемые в этих реакциях связи часто являются высокоэнергетическими. В зависимости от типа вновь образуемой связи ( - С- О-, -С-S-, -С-N- и др.) лиазы разделили на пять подклассов. Подподклассы выделены в зависимости от природы образующегося соединения. Систематическое название составляется по схеме Х: У лигазы (образующая Z ), где Х и У - соединяющие молекулы; в скобках указывается продукт расщепления нуклеозидтри- фосфата, участвующего в данной реакции в качестве источника энергии. В рекомендуемых названиях применяется термин “синтетаза”.

 

 






Кормораздатчик мобильный электрифицированный: схема и процесс работы устройства...

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого...

Индивидуальные и групповые автопоилки: для животных. Схемы и конструкции...

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим...



© cyberpedia.su 2017 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав

0.01 с.