Особенности метаболизма мышечной ткани, характеризующие её относительную анатомию.

Мышцы характеризуются высоким обменом белков и АК. Белки и АК в мышцах активно синтезируются и распадаются.

Белок скелетных мышц является важным источником АК для всего организма. В условиях голодания и энергодефицита белки мышц разрушаются, а образовавшиеся АК покидают мышцы и активно используются организмом в качестве источника энергии.

У млекопитающих мышцы являются глав­ным местом катаболизма АК с разветв­ленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в субстраты ЦТК. Способ­ность мышц разрушать АК с разветвлен­ной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— 5 раз.

Мышцы также синтезируют и выделяют много аланина и глутамина. В синтезе этих АК используются аминогруппы, кото­рые образуются при распаде АК с разветв­ленной цепью и затем переносятся на α-КГ и ПВК в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на син­тез аланина, является гликолиз (глюкозо-аланиновый цикл).

При интенсивной работе мышцы выделяют аммиак. В мышечной ткани активность глу-ДГ низка, поэтому при интенсивной работе функционирует в основном путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ.

Энергетический обмен

Энергетический обмен в мышцах отличается от всех тканей тем, что в состоянии покоя он очень низкий, а при интенсивной физической нагрузке он значительно возрастает.

Различия энергетического обмена наблюдаются и в самих мышцах. В белых (белых) волокнах преобладает анаэробный гликолиз, субстратом которого является только глюкоза. В красных (медленных) мышцах преобладает аэробное окисление жирных кислот, кетоновых тел и глюкозы.

Миокард в норме в качестве субстратов для синтеза АТФ использует жирные кислоты (65 — 70%), глюкозу (15 — 20%) и молочную кислоту (10 — 15%). Роль аминокислот, кетоновых тел и пирувата в энерго­обеспечении миокарда сравнительно невелика.

Основным потребителем АТФ в мышечной ткани является процесс мышечного сокращения. Запасы АТФ в скелетной мышце при сокращении быстро исто­щаются, и их хватает менее чем на секундное сокра­щение.

Для того, чтобы обеспечить интенсивно работающую мышцу достаточным количеством энергии, в мышце существует несколько источников АТФ:

- АТФ образуется по классическому пути в реакциях субстратного и окислительного фосфорилирования.
- АТФ образуется из 2 АДФ при участии миоаденилаткиназы: АДФ + АДФ → АТФ + АМФ;
- АТФ образуется при работе креатинфосфатного челнока.

Структурно-функциональная и метаболическая характеристика мышечных волокон…

Миоциты разных типов мышечной ткани обладают различным набором ферментов, а также отличаются по количеству митохондрий и миоглобина – белка, осуществляющего перенос кислорода. Мышечные волокна, выполняющие взрывную работу за короткое время покрывают необходимые энергетические затраты посредством анаэробного гликолиза, ферменты для осуществления которого присутствуют в клетках в норме в надлежащем количестве. За счет сравнительно низкого содержания миоглобина в клетках таких мышечных волокон, под микроскопом они выглядят светлыми и потому называются белыми волокнами. Им в противоположность существуют красные мышечные волокна, которые обеспечивают совершение продолжительной работы мышцами, и характеризуются более высоким содержанием миоглобина. Клетки красных мышечных волокон, которые, кроме прочего, составляют и сердечную мускулатуру, нуждаются в кислороде и потому имеют много митохондрий, а также богаты ферментами цикла Кребса и дыхательной цепи.

Глюконеогенез в мышечной ткани не протекает из-за отсутствия в ней нужных для его свершения ферментов. Продукты обмена веществ в мышечной ткани (лактат, возникающий при анаэробном гликолизе из пирувата, и аланин, являющийся продуктом трансаминирования из пирувата и аминокислот), пройдя циклы Кори и аланина, транспортируются по кровеносному руслу в печень для глюконеогенеза: в результате реакции повторного трансаминирования в печени возрастает количество необходимого пирувата. Гликоген печени при необходимости может стать источником глюкозы для мышечной ткани, что замыкает данный цикл.

Гидролитическое отщепление фосфатных групп от молекул АТФ дает мышечным клеткам необходимую для сокращения энергию. Еще одним макроэргическим фосфатом, используемым в мышцах, является креатинфосфат, отщепленная от которого креатинкиназой фосфатная группа переносится на АДФ. Неферментативно образующимся побочным продуктом превращения креатинфосфата является креатинин, который регулярно обнаруживается в крови и выводится через почки (суточное выводимое с мочой количество креатинина пропорционально мышечной массе). Таким образом, креатинфосфат представляет собой своего рода энергетический резерв, обеспечивая скорое восстановление количества молекул АТФ. У такой системы восстановления АТФ есть важное преимущество перед накоплением АТФ, заключающееся в том, что после превращения АТФ в АДФ вследствие разрыва фосфодиэфирной связи не создается невыгодного соотношения АТФ/АДФ, что могло бы негативно сказываться на функции АТФ из-за концентрационной зависимости от энергии Гиббса. Есть и еще одна система, служащая восстановлению АТФ в мышечной ткани, ключевым ее ферментом является аденилаткиназа (миокиназа), способная образовывать АТФ за счет АДФ, а также фосфорилировать АМФ до АДФ.

 

Эти аминокислоты с кровотоком достигают печени, где используются как субстраты ГНГ. Т. обр., мышцы играют важную роль в межорганном обмене субстратами (циклы Кори и Фелига).

Цикл Кори и Фелинга:

 

Характеристика белков мышечной ткани (актин G, F, миозин, актомиозин, тропомиозин, тропонины T, C, I и др.). Механизм электромеханического сопряжения (теория мышечного сокращения). Особенности сокращения гладкой мускулатуры.

Основными представителями мышечных белков являются актин и миозин,среди которых на долю миозина приходится 55%

Миозин имеет форму асимметричного гексамера.У молекулы этого белка имеется вытянутая часть,состоящая из 2 спиралей,накрученных одна на другую.Каждая спираль имеет на одном конце глобулярную головку.Гексамер включает одну пару тяжелых цепей и две пары легких цепей.

Тяжелая цепь: на С-конце - α-спираль, на N-конце - глобула. При соединении двух тяжелых цепей С-концевыми участками образуется суперспираль. Две легкие цепи входят в состав глобулы (головки). Стержневой участок суперспирали имеет 2 отдела, где спирали оголены - эти места открыты для действия протеолитических ферментов и имеют повышенную подвижность.

Свойства миозина.

В физиологических условиях (оптимальные pH, температура, концентрации солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками ("конец в конец", "бок в бок") с помощью слабых нековалентных, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали

В головках миозина имеется два важных центра:

- первый катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т.е. соответствует активному центру фермента;

- второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей – актином.

Тонкие нити. В состав тонких нитей входят три белка: сократительный белок актин и регуляторные белки тропомиозин и тропонин.

Актин - небольшой глобулярный белок, его молекулярная масса - 42 кDа. G-актин представляет собой глобулу. В физиологических условиях его молекулы способны к спонтанной агрегации, образуя F-актин

Основой тонкой нити является двойная спираль, состоящая из двух цепей F-актина (фибриллярного актина), содержащих около 300 молекул

G-актина (глобулярного актина), как бы две нити бус, закрученных в двойную спираль.

Регуляторный белок тонких нитей - тропомиозин – также имеет форму двойной спирали. Однако эта спираль образована полипептидными цепями и по длине соответствует 7 звеньям двойной спирали актина. Тромиозин располагается в желобке двойной спирали актина.

Регуляторный белок тропонин присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей. 

Тропомиозин. Фибриллярный белок, молекулярная масса - 70 кДа. Имеет вид α-спирали. В тонкой нити на одну молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается тропомиозин в желобке между двумя спиралями G-актина. Соединяется тропомиозин "конец в конец", цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина.

Тропонин. Глобулярный белок, молекулярная масса 80 кДа, имеет 3 субъединицы: тропонин "Т", тропонин "С" и тропонин "I". Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина.

Тропонин Т (ТнТ) - отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин "Т" конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.

Тропонин С (ТнС) - Ca2+-связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин.

Тропонин I (ТнI) - ингибиторная субъединица - это ненастоящий ингибитор - он только лишь создает пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин "С" не связан с Са2+.