катализаторы белковой природы

 

89. Классификация ферментов основана на:

1) их химической природе

2) типе их превращения

3) химической природе субстрата

4) химической природе продукта

Типе катализируемой реакции

90. Ключевой фермент метаболического пути:

1) не полностью расходуется в ходе реакции

2) катализирует наиболее быструю реакцию

3) всегда катализирует обратимые реакции

4) полностью расходуется в ходе реакции

Катализирует наиболее медленную реакцию

 

91. Скорость ферментативной реакции:

1) всегда прямо пропорциональна температуре

2) всегда обратно пропорциональна температуре

3) не зависит от температуре

4) повышается при температуре выше 50°

5) максимальна при температуре 37°

 

92. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи:

1) скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента

2) скорость реакции обратно пропорциональна количеству субстрата

3) скорость реакции снижается при накоплении субстрата

4) количество субстрата возрастает при увеличении количества фермента

Скорость реакции снижается при накоплении продукта

93. Ферменты:

1) в ходе химических реакций превращаются в продукт

2) катализаторы небелковой природы

3) поступают в клетки организма человека с пищей

4) активны только при температуре выше 50°

Катализаторы белковой природы

 

94. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют:

1) оксидоредуктазы

2) трансферазы

3) гидролазы

4) лиазы

Изомеразы

 

95. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов:

1) синтеза холестерола

2) гликолиза

3) цикла Кребса

4) тканевого липолиза

5) ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

 

96. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции:

1) резко повышается

2) не изменяется

3) сначала резко снижается, а затем возрастает

4) сначала резко повышается, а затем снижается

Снижается

97. Фермент, как и небиологический катализатор:

1) не обладает специфичностью

2) расходуется в ходе реакции

3) повышает энергию активации

4) катализирует только обратимые реакции

Ускоряет реакцию

98. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это:

1) кофактор

2) аллостерический центр

3) продукт

4) кофермент

Активный центр

 

99. Первый класс ферментов называется:

1) лигазы

2) изомеразы

3) лиазы

4) гидролазы

Оксидоредуктазы

 

100. Необратимым способом активации ферментов является:

1) аллостерическая регуляция

2) фосфорилирование

3) ассоциация протомеров

4) присоединение регуляторного белка

Частичный протеолиз

 

101. Оптимальной температурой для работы ферментов является:

1) 10°

2) 20°

3) 100°

4) 50°

5) 37°

102. Ингибитор – это вещество, которое:

1) увеличивает скорость ферментативной реакции

2) участвует в преобразовании субстрата в продукт

3) вызывает разрушение фермента

4) превращается под действием фермента в субстрат

Снижает скорость ферментативной реакции

103. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это:

1) активный центр

2) кофактор

3) продукт

4) кофермент

Аллостерический центр

 

104. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую:

1) лигазы

2) оксидоредуктазы

3) лиазы

4) гидролазы

Трансферазы

 

105. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется:

1) аллостерически

2) путем фосфорилирования и дефосфорилирования

3) путем ассоциация протомеров

4) на уровне трансляции генов

На уровне транскрипции генов

 

106. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии:

1) частичного протеолиза

2) полного протеолиза

3) ковалентной модификации

4) ренатурации

Денатурации

107. Активатор – это вещество, которое:

1) участвует в преобразовании субстрата в продукт

2) снижает скорость ферментативной реакции

3) вызывает разрушение фермента

4) превращается под действием фермента в субстрат

Увеличивает скорость ферментативной реакции

108. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов:

1) не расходуются в ходе реакции

2) снижают энергию активации

3) расходуются в ходе реакции

4) повышают энергию активации

Обладают высокой специфичностью

 

109. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды:

1) лигазы

2) трансферазы

3) лиазы

4) оксидоредуктазы

Гидролазы

 

110. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации:

1) ацетилирование

2) карбоксилирование

3) ацилирование

4) гликозилирование

Фосфорилирование

 

111. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии:

1) частичного протеолиза

2) полного протеолиза

3) ковалентной модификации

4) ренатурации

Денатурации

112. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать:

1) продукт

2) апофермент

3) кофермент

4) кофактор

Субстрат

113. Монооксигеназы являются:

       1) лигазами

       2) трансферазами

       3) гидролазами

       4) лиазами

       5) оксидоредуктазами

114. Ограниченный протеолиз происходит при активации:

1. гликогенсинтазы

2. ГМГ-КоА-редуктазы

3. ТАГ-липазы

4. Ацетил-КоА-карбоксилазы

Трипсина

115. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень:

1) ЛДГ₁

       2) АСТ

       3) креатинкиназы изофермент ВВ

       4) креатинкиназы изофермент ММ

       5) креатинкиназы изофермент МВ

116.Ключевой фермент метаболического пути:

1. катализирует наиболее быструю реакцию

2. всегда катализирует обратимые реакции

3. полностью расходуется в ходе реакции

4. не полностью расходуется в ходе реакции

5. катализирует наиболее медленную реакцию

 

117. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать:

       1) щелочную фосфатазу

       2) кислую фосфатазу

       3) изофермент ВВ креатинкиназы

       4) изофермент ВМ креатинкиназы

       5) изофермент ММ креатинкиназы