Получение глюкозо-фруктозных сиропов

Фруктоза, или иначе фруктовый, плодовый или медовый сахар, широко распространена в природе. Особенно богаты ей
яблоки и помидоры, а также пчелиный мед, который почти наполовину состоит из фруктозы. По сравнению с обычным пищевым сахаром (в состав которого фруктоза также входит, но в виде химического соединения с менее сладкой глюкозой) фруктоза обладает более приятным  вкусом, и согласно профессиональной терминологии вкус фруктозы «медовый», а обычного
сахара — «приторный». Она на 60—70% слаще сахара и потреблять ее можно меньше, а значит, меньше будет и калорийность продукта. Это важно с точки зрения диетологии питания. Фруктозу в отличие от глюкозы и пищевого сахара могут потреблять больные диабетом, так как замена сахара фруктозой существенно снижает вероятность возникновения диабета. Это объясняется тем, что усвоение фруктозы не связано с превращением
инсулина. Кроме того, она в меньшей степени вызывает заболевание зубов, чем сахар.В смеси с глюкозой фруктоза не кристаллизуется (не засахаривается), поэтому нашла широкое применение в производстве мороженого, кондитерских изделий и т. д. Несмотря на неоспоримые преимущества фруктозы по сравнению с обычным сахаром, вплоть до начала 70-х годов она не производилась промышленным путем. В 1973 г. американской компанией «Клинтон Корн» был внедрен в промышленность про­цесс превращения глюкозы во фруктозу под действием иммоби­лизованного фермента глюкозоизомеразы, этот процесс стал са­мым крупным в мире по сравнению с другими, в которых исполь­зуются иммобилизованные ферменты.

Основы процесса.   

Фермент глюкозоизомераза катализирует превращение глюкозы, получаемой при гидролизе крахмала (кукурузного или реже картофельного), в смесь глюкозы и фруктозы. Образующийся глюкозо-фруктозный сироп содержит 42—43% фруктозы, около 51% глюкозы и не более 6% ди- или олигосахаридов, по сладости соответствует обычному сахару или инвертному сахару, получаемому кислотным (или ферментатив­ным) гидролизом сахарозы.

Для некоторых пищевых производств (например, безалко­гольных напитков типа кока-колы) употребляют глюкозо-фруктозные сиропы с содержанием фруктозы 55 и 90%. Их в свою очередь изготавливают из обычных (42%-ных по фруктозе) сиропов с использованием разделительных процессов типа жид­костной хроматографии.

Глюкозо-фруктозная смесь поступает на рынок в виде сиро­пов. Применяется при производстве тонизирующих и ацидофиль­ных напитков, мороженого, кондитерских изделий, хлеба, консер­вированных фруктов и т. д.

Технологические варианты процессов.

В литературе содер­жится немного данных о технологических деталях процессов. Несмотря на то, что почти в каждом процессе приме­няются ферменты или клетки различного происхождения, имеющие неодинаковую каталитическую активность и полученные различными методами иммобилизации, все процессы имеют об­щие черты.

Получение L-аминокислот

Аминокислоты — главный строительный материал организма, из которого формируются пептиды и белки. Растения и микро­организмы способны сами синтезировать все нужные им амино­кислоты из более простых химических соединений. Однако чело­веческий организм способен синтезировать лишь 12 из 20 амино­кислот, необходимых ему для жизнедеятельности. Остальные 8 аминокислот получили название незаменимых и должны по­ступать в организм извне — с пищей. При нехватке хотя бы од­ной из незаменимых аминокислот замедляется рост организма, проявляется патология. Поэтому важно синтезировать эти ами­нокислоты в промышленных масштабах для корректировки рационов питания, в лечебных и профилактических целях и т. д. Кроме того, аминокислоты (как заменимые, так и незаменимые) являются важнейшим сырьем для обеспечения многих биотехно­логических процессов.

Производство многих аминокислот, в том числе и незаме­нимых, —крупнотоннажная отрасль химической промышленности. Однако с помощью химических методов получается смесь опти­ческих изомеров аминокислот, иначе говоря, смесь L- и D- аминокислот, молекулы которых в L- и D-форме представляют собой зеркальные изомеры. В химических реакциях эти изомеры прак­тически неразличимы, однако человеческий организм усваивает лишь L-аминокислоты (за исключением метионина). Для боль­шинства биотехнологических процессов D- аминокислоты также не представляют ценности.

Разделение смеси L- и D- аминокислот, так называемой ра­цемической смеси, на составляющие их изомеры стало первым процессом в мире, осуществленным с помощью иммобилизован­ных ферментов на промышленном уровне. Этот процесс был реализован в Японии на предприятии, принадлежащем компании «Танабе Сейяку» в 1969 г. В течение 15 предшествующих лет данный процесс проводился с применением растворимого фермента аминоацилазы, но он был недостаточно экономичен. После перехода на иммобилизованную аминоацилазу экономическая эффективность процесса возросла в полтора раза, и в настоящее время компания осуществляет на промышленном уровне производство пяти L-аминокислот, из них четыре незаменимые (метионин, валин, фенилаланин, трипто­фан).

В качестве исходного вещества используются ацилированные D, L-аминокислоты, полученные с помощью обычного химиче­ского синтеза. Фермент аминоацилаза гидролизует один ацил-L-изомер, отщепляя от него объемную ацильную группу, и тем са­мым резко увеличивая растворимость образующейся L-амино­кислоты по сравнению с присутствующим в реакционной системе ацил-Д-изомером. После этого вещества легко отделяются друг от друга путем известных физико-химических методов. Так выделяется чистая L-аминокислота.

Остающаяся ацил-О-аминокислота при нагревании рацеми-зуется, т. е. переходит опять в смесь ацилированных D, L-амино­кислот, и процесс повторяют сначала. Таким образом, в итоге единственным продуктом является L-аминокислота. Оказалось, что для аминоацилазы не имеет значения, какую аминокислоту ей гидролизовать, важно лишь строение ацильной части, к кото­рой фермент имеет строгую специфичность. В результате этого одна и та же реакционная колонна с иммобилизованной амино-ацилазой может быть применена в производстве самых различ­ных L-аминокислот.

Иммобилизованный фермент легко готовить, так как он легко адсорбируется на специальной смоле, которую затем помещают в реакционную колонну. Время полуинактивации иммобилизо­ванного фермента в промышленных условиях составляет 65 сут. Когда активность катализатора падает ниже нормы, в колонну добавляют раствор свежего фермента (раз в несколько месяцев), который опять адсорбируется на носителе. Устойчивость поли­мерного носителя высокая; так, на предприятии японской ком­пании «Танабе Сейяку» он используется более 8 лет в одной и той же колонне без замены (I. Chibata, 1978).