Кормораздатчик мобильный электрифицированный: схема и процесс работы устройства...
Состав сооружений: решетки и песколовки: Решетки – это первое устройство в схеме очистных сооружений. Они представляют...
Топ:
Комплексной системы оценки состояния охраны труда на производственном объекте (КСОТ-П): Цели и задачи Комплексной системы оценки состояния охраны труда и определению факторов рисков по охране труда...
Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов...
Основы обеспечения единства измерений: Обеспечение единства измерений - деятельность метрологических служб, направленная на достижение...
Интересное:
Распространение рака на другие отдаленные от желудка органы: Характерных симптомов рака желудка не существует. Выраженные симптомы появляются, когда опухоль...
Мероприятия для защиты от морозного пучения грунтов: Инженерная защита от морозного (криогенного) пучения грунтов необходима для легких малоэтажных зданий и других сооружений...
Влияние предпринимательской среды на эффективное функционирование предприятия: Предпринимательская среда – это совокупность внешних и внутренних факторов, оказывающих влияние на функционирование фирмы...
Дисциплины:
2018-01-29 | 152 |
5.00
из
|
Заказать работу |
|
|
Каждый фермент катализирует одну реакцию или группу реакций одного типа. Часто одно и то же химическое соединение выступает как субстрат для разных ферментов, причем каждый из них, катализируя специфическую для него реакцию, приводит к образованию разных продуктов.
Например:
H [О] R C COOH R C COOH+NH3 оксидаза NH2 O декарбоксилаза R CH2 + CO2 NH2 |
Специфичность к типу реакции лежит в основе единой классификации ферментов.
По строению различают: простые ферменты (при гидролизе образуются только аминокислоты), сложные (при гидролизе образуются аминокислоты и добавочные группы.
Белковая часть фермента называется – апофермент, не белковая – кофактор. Прочный природный комплекс апофермента и кофактора, называют холофермент.
Типы кофактора:
а) простетическая группа – прочна связанная с апоферментом не белковая часть, часто связь ковалентная и в качестве не белковой части выступают металлы;
б) кофермент – не белковая часть, легко отделяемая от апофермента, рыхло связанная с ним. Часто коферментами служат витамины.
У каждого фермента имеется активный центр.
Активный центр фермента образован:
Простые ферменты: функциональными группами боковых радикалов аминокислот, сближенных в пространстве.
Сложные ферменты: + кофактор.
Примеры функциональных групп активного центра:
NH2 – лиз OH – сер
COOH – глу, асп SH – цис
Участки активного центра:
- Якорный – для фиксации субстрата;
- Каталитический – обеспечивает катализ.
У ряда регуляторных ферментов имеется ещё один центр – аллостерический - это центр, занимающий другое пространственное положение, чем активный центр. Присоединение к этому центру низкомолекулярных веществ – эффекторов ведет к изменениютретичной структуры фермента и области активного центра, что приводит к изменению активность фермента.
|
Хотя фермент обычно катализирует одну реакцию, в организме имеются белки, которые катализируют схожие реакции. Такие белки, которые обладают способностью катализировать одинаковые реакции, но отличаются физико – химическими и биохимическими параметрами (электрофоретическая подвижность, рН – оптимум, чувствительность к ингибиторам) относят к множественным формам ферментов. Различают два основных вида множественных ферментов. Один вид называют изоферментами – это молекулярные формы ферментов, синтез которых контролируется различными генами, а следовательно, первичные структуры их различны, различаются также по аминокислотной последовательности, молекулярной массе, аминокислотному составу и др. Например, окисление молочной кислоты (лактат) в организме катализирует фермент ЛДГ – лактатдегидрогеназа. Под ЛДГ понимают 5 различных ферментов, которые обозначаются цифрами от 1 до 5 – ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5. Большое число изоферментов обусловлено субъединичным их строением. Молекула ЛДГ состоит из 4 полипептидных цепей, формирующих четвертичную структуру фермента.
У человека синтезируются две разные по составу ЛДГ – полипептидные цепи, которые позволяют на уровне четвертичной структуры создавать пять различных комбинаций. Это их количество обусловлено наличием двух генетических локусов, которые кодируют синтез 2-х олигомеров субъединицы M (muscle) и субъединицы Н (heart). Соединяясь в тетрамеры, субъединицы образуют 5 изоформ:
НННН – ЛДГ1 преобладают в сердце, мозге, почках. НННМ - ЛДГ2
ННММ - ЛДГ3 - преобладает в легких.
НМММ - ЛДГ4 преобладают в печени и скелетной мускулатуре. ММММ - ЛДГ5
|
Среди других ферментов, имеющих изоформы – это креатинкиназа (три изоформы), щелочная фосфатаза (2 изоформы) и др. Так как изоферменты имеют различную локализацию в тканях, то это имеет важное значение для диагностики различных заболеваний. У больных острым инфарктом миокарда резко повышается активность ЛДГ1 и отчасти ЛДГ2.
|
> 1.
Международный биохимический союз разработал единые требования к названиям ферментов и единую классификацию. В основе классификации лежит химическая характеристика реакций, катализируемых ферментами или химическая природа субстрата, подвергающегося превращению. Выделяют 6 классов.
1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно – восстановительные реакции (дегидрогеназа, оксигеназы, оксидазы). Например, ЛДГ обеспечивает окисление и восстановление молочной кислоты; ксантиноксидаза катализирует синтез мочевой кислоты.
2. Трансферазы – катализируют перенос групп между субстратами (аминотрансферазы: АсТ, АлТ и др.).
3. Гидролазы – катализируют реакции расщепления при участии воды (пепсин, трипсин).
4. Лиазы – катализируют реакции отщепления групп с образованием двойных связей или присоединением групп по месту двойных связей. Например, декарбоксилазы – катализируют отщепление CO2.
5. Изомеразы - катализируют реакции внутримолекулярной перестройки. Например, глюкозофосфатизомераза обеспечивает прямую и обратную реакцию между фруктозо – 6 – фосфатом и глюкозо – 6 – фосфатом.
6. Лигазы (синтетазы) – участвуют во всех реакциях синтеза (трансляция белка – синтетаза ДНК–аза, РНК–аза и др.)
Название фермента составляется по названиям субстрата, кофермента, типа реакции:
Глюкозо – 6 – фосфат - фосфогидролаза Субстрат продукт тип окончание реакции реакции «аза» (H3PO4) |
Старые названия, прочно укоренившиеся в литературе: пепсин, амилаза, трипсин и др.
Международный союз биохимиков опубликовал каталог ферментов, в котором отдельные ферменты расположены по классам и подклассам, с указанием шифра. Например, ЛДГ, новое название НАД+ - оскидоредуктаза (к. ф. 1.1.1. 27).
|
|
Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ - конструкции, предназначенные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой...
Семя – орган полового размножения и расселения растений: наружи у семян имеется плотный покров – кожура...
Типы сооружений для обработки осадков: Септиками называются сооружения, в которых одновременно происходят осветление сточной жидкости...
Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!